第三节 蛋白质   3.1 氨基酸 3.2 蛋白质 3.3 蛋白质的变性 3.4 蛋白质的功能性质 3.5 新蛋白质资源.

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1 第三节 蛋白质 3.1 氨基酸 3.2 蛋白质 3.3 蛋白质的变性 3.4 蛋白质的功能性质 3.5 新蛋白质资源

2 教学目的：掌握氨基酸、蛋白质、核酸的化学组成、分类、理化性质。重点掌握蛋白质的理化性质对食品加工过程中食品品质的影响。了解蛋白质的提取、分离和测定方法。
教学重点: 8种必需氨基酸、蛋白质的理化性质及功能性质、蛋白质的测定法、等电点、盐析 教学难点：8种必需氨基酸、蛋白质的分类及理化性质

3 概 况 1.组成 蛋白质由C、H、O、N、S、P以及某些金属元素Zn、Fe等组成的复杂大分子，它是细胞的主要成分(占干重50％以上)

4 2. 功能 1.是维持生命活动和生长所必需的物质； 2. 可以作为生物催化剂(酶和激素)控制机 体的生长、消化、代谢、分泌及能量转移等化学变化； 3. 是机体内生物免疫作用所必需的物质，可以形成抗体以防止机体感染； 4.在食品中蛋白质对食品的质地、色、香、味等方面还起着重要的作用。

5 3.化学组成 蛋白质虽然是复杂大分子，但是它们都含有基本结构单元氨基酸组成。
蛋白质就是由不同的氨基酸由酰胺键连接而成的，不同蛋白质分子之间的区别就在于其氨基酸组成及排布次序的不同。

6 氨基酸与蛋白质

7 4.分类 ①单纯蛋白：仅由氨基酸组成的蛋白质； ②结合蛋白：由氨基酸和非蛋白质化合物组成（如，糖、磷酸基）；
③衍生蛋白：由酶或化学方法处理蛋白质后得到的相应化合物。 # 为了满足人类对蛋白质的需要，不仅要充分利用现有的蛋白质资源，研究影响蛋白质结构、性质的加工处理因素，改进蛋白质的性质，尤其是蛋白质的营养价值和功能性质，而且还应寻找新的蛋白质资源和开发蛋白质利用新技术。

8 3.1 氨基酸(Aminoacids：AA) 氨基酸是组成蛋白质的基本单元，天然蛋白质中一般含有20种氨基酸，另外还有一些其它较少见的氨基酸存在于自然界中并具有特殊的生物功能。 一、结构与分类： 结构：除脯氨酸外，所有的氨基酸都是α-氨基酸，即在α-碳上有一个氨基，并且多以L-构型存在，某些微生物中有D-型氨基酸。 R-CH-COOH NH2 R: 代表不同的侧链

9 根据氨基酸侧链R的极性不同可将其分为四类，它们分别是： 1. 碱性氨基酸：侧链上带正电荷．
分类 根据氨基酸侧链R的极性不同可将其分为四类，它们分别是： 1. 碱性氨基酸：侧链上带正电荷． 　　它们是赖氨酸、精氨酸、组氨酸，侧链含有氨基或亚氨基。 R基

10 2. 酸性氨基酸：侧链上带负电荷，它们是天冬氨酸和谷氨酸，侧链上均含一个羧基。

11 3. 不带电荷的极性氨基酸：此种AA侧链含有极性基团，可以形成氢键，溶解度比非极性氨基酸增大。有：丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、脯氨酸、天冬酰胺及谷氨酰胺。

12 4.非极性氨基酸：具有一个疏水性侧链，在水中的溶解度比极性氨基酸低。共有：
　甘氨酸，丙氨酸、缬氨酸，亮氨酸、甲硫氨酸和异亮氨酸(蛋氨酸)．

13 二、氨基酸的物理性质 1. 旋光性：除甘氨酸外，氨基酸的碳原子均是手性碳原子，所以具有旋光性。旋光方向和大小取决于其侧链R基性质，也与水溶液的pH有关。

14 2. 紫外吸收：20种AA在可见区内无吸收，但在紫外光区酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸有吸收，其最大吸收波λman分别为278nm、279nm和259nm，故此利用此性质对这三种氨基酸进行测定。酪氨酸、色氨酸残基同样在280nm处有最大的吸收，可用紫外分光光度法定量分析蛋白质。 色氨酸 酪氨酸 苯丙氨酸

15 3. 离解：在中性溶液中氨基酸是以偶极离子 或两性离子的形式存在： # 在不同的pH条件下既可作为碱接受质子： # 又可作为酸离解出一质子：
　　　　或两性离子的形式存在： # 在不同的pH条件下既可作为碱接受质子： # 又可作为酸离解出一质子： 当氨基酸呈电中性(即净电荷为零)时，所处环境的pH值即为该氨基酸的等电点(pI)。

16 三、氨基酸的化学性质 氨基酸上的各个官能团可进行多种反应，在这里介绍氨基、羧基及侧链的一些主要反应： 1
三、氨基酸的化学性质 氨基酸上的各个官能团可进行多种反应，在这里介绍氨基、羧基及侧链的一些主要反应： 1. 氨基的反应（4个）： （1）α-AA 能与亚硝酸定量作用，产生氨气和羟基酸；测定N2的体积就可以计算氨基酸含量。但是，ε—NH2与HNO2反应较慢，脯氨酸、精氨酸、组氨酸、色氨酸中的环结合氮不与HNO2作用。

17 （2）与醛类化合物反应：氨基与醛类化合物反应生成Schiff碱，而Schiff碱是美拉德反应中间产物，与褐变反应有关

18 （3）酰基化反应：例如氨基可与苄氧基甲酰氯在弱碱性条件下反应 ：
#在合成肽的过程中可利用此反应保护氨基

19 （4)烃基化反应：AA-氨基可以与二硝基氟苯反应生成稳定的黄色化合物：
＃该反应可用于对肽的N一末端氨基酸来进行分析。

20 2. 羧基的反应（2个） （1）成酯或成盐反应： 　氨基酸在干燥HCl存在下与无水甲醇或乙醇作用生成甲酯或乙酯：

21 （2）脱羧反应：大肠杆菌中含有一种谷氨酸脱羧酶，可使谷氨酸脱羧。

22 3. 由氨基与羧基共同参加的反应（2个）： （1）形成肽键（酰胺键）：氨基酸之间的羧基和氨基缩合反应，可以形成肽：
3. 由氨基与羧基共同参加的反应（2个）： （1）形成肽键（酰胺键）：氨基酸之间的羧基和氨基缩合反应，可以形成肽：

23 （2）与茚三酮反应：在微酸性条件下茚三酮与氨基酸共热可发生下列反应，终产物为蓝紫色化合物，可用于氨基酸的定性、定量分析。只有脯氨酸生成黄色化金物。

24 （１）．R基上含有酚基，可还原Folin血试剂，生成钼蓝和钨蓝，可用于蛋白质的定量分析；
4. 侧链的反应 1.α-氨基酸的侧链R基反应： （１）．R基上含有酚基，可还原Folin血试剂，生成钼蓝和钨蓝，可用于蛋白质的定量分析；

25 （２）．R基上含有巯基（SH ），在氧化剂存在下生成双硫健（SS），在还原剂存在下亦可重新变为一SH基等。

26 （３）R基上含有羟基（OH），可以发生磷酸化。
-OH+P O-P

27 四、氨基酸的制备方法 1. 蛋白质水解： 　　　天然蛋白质用酸、碱或酶催化水 解，生成游离氨基酸，然后通过等电析出使之结晶，再经精制而得到各种氨基酸。其中以酶法水解较为理想。

28 2. 人工合成法： 　　　一般只用于制备少数难以用其它方法制备的氨基酸，如色氨酸、甲硫氨酸。

29 3. 生物发酵法： 　　　可以用来制备多种氨基酸，如谷氨酸、赖氨酸、g-氨基丁酸（GABA）等在生产上应用最多。

30 3.2 蛋白质 一、蛋白质的结构： 蛋白质是以AA为基本结构单位构成的结构复杂高分子化合物。其结构分为低级结构（一级结构）和高级结构（二、三、四级结构）： 1. 一级结构：是氨基酸通过肽键（酰胺键）组成的肽链中，氨基酸残基的种类、数目、排列顺序为Pr的一级结构。 在多肽链中带有氨基的一端称作N端，而带有羧基的一端称作C端。

31 胰岛素的一级结构

32 2. 二级结构：指多肽链借助氢键排列成沿一个方 向、具有周期性结构的构象，并不考虑侧链的构象和片断间的关系。Pr的二级结构主要有α-螺旋和β-折叠，氢键在其中起着稳定构象的作用。

33 3. 三级结构：是指多肽链借助各种作用力在二级结构基础上，进一步折叠卷曲形成紧密的复杂球形分子的结构。
稳定蛋白质三级结构的作用力有氢键、离子键、二硫键和范德华力。 肌球素的三级结构 肌球素的三级结构

34 4. 四级结构： 　　　蛋白质的四级结构是二条或多条肽链之间以特殊方式结合，形成有生物活性的蛋白质；其中每条肽键都有自己的一、二、三级结构，这些肽链称为亚基，它们可以相同，也可以不同。 四级结构

35 蛋白质的各种结构的关系 一级结构　　　　二级结构　　三级结构　　　四级结构

36 二、蛋白质的分类 蛋白质根据其化学组成和溶解度分为三大类：即单纯蛋白质、结合蛋白质和衍生蛋白质。 (一)单纯蛋白质：仅含氨基酸的一类蛋白质： 1．清蛋白(Albumin)：它们是分子量很低的蛋白质，能溶于中性无盐的水中。例如蛋清蛋白、乳清蛋白、血清蛋白、牛乳中的乳清蛋白、谷物中的麦谷蛋白和豆科种子里的豆白蛋白等即是。

37 2．球蛋白(Globulin)： 　　不溶于水，但可溶于稀酸、稀碱及中性盐溶液，如牛乳中的乳清球蛋白、血清球蛋白，肉中的肌球蛋白和肌动蛋白与大豆中的大豆球蛋白即是。

38 　3．谷蛋白(Glutelin)： 　　不溶于水、乙醇及盐溶液中，能溶于很稀的酸和碱溶液中。例如小麦中的谷蛋白和水稻中的米谷蛋白即是。

39 4．醇溶谷蛋白(Prolamines)： 　　　不溶于水及中性有机溶剂中，能溶于50％~90％酒精中。例如玉米醇溶谷蛋白。

40 5．硬蛋白(Scleroprotein)：
　　　不溶于水和中性溶剂 中并能抵抗酶的水解。这是一种具有结构功能和结合功能的纤维状蛋白。例如肌肉中的胶原蛋白、腱中的弹性蛋白和毛发及角蹄中的角蛋白。

41 6．组蛋白(Histone)： 　　　为一种碱性蛋白质，因为它含有大量的赖氨酸和精氨酸，能溶于水中。

42 7．鱼精蛋白(Protamine)： 　　　为一种低分子量(400—8000Da)的碱性很强的蛋白质，它含有丰富的精氨酸，例如鲱鱼中的鲱精蛋白。

43 (二)结合蛋白质 结合蛋白质：是单纯蛋白质与非蛋白质成分，如碳水化合物、油脂、核酸、金属离子或磷酸盐结合而成的蛋白质。 1．脂蛋白：为油脂与蛋白质结合的复合物，具有极性的乳化能力，存在于牛乳和蛋黄中。与蛋白质结合的油脂有甘油三脂、磷脂、胆固醇及其衍生物。有些蛋白质如视紫红蛋白能与细胞的生物膜相结合，与生物膜的脂双层结合的部分为富含疏水氨基酸的肽段，它们呈α一螺旋结构，这类蛋白质称为膜蛋白。

44 　2．糖蛋白： 　　　糖蛋白是碳水化合物与蛋白质结合的复合物。这些碳水化合物是氨基葡萄糖、氨基半乳糖、半乳糖、甘露糖、海藻糖等中的一种或多种，与蛋白质间的共价键或羟基生成配糖体。糖蛋白可溶于碱性溶液。哺乳动物的物的粘性分泌物、血浆蛋白、卵粘蛋白及大豆某些部位中之蛋白质都属于糖蛋白。

45 3．核蛋白： 　　　由核酸与蛋白质结合而成的复合物。存在细胞核及核糖体中。

46 　4．磷蛋白： 　　　为许多主要食物中一种很重要的蛋白质。磷酸基团是与丝氨酸或苏氨酸中的羟基结合，如牛乳中的酪蛋白和鸡蛋黄中的磷蛋白即是。

47 为蛋白质与有色辅基结合而成的复合物，后者多为金属。色蛋白有许多种，如血红蛋白、肌红蛋白、叶绿素蛋白及黄素蛋白等。
　5．色蛋白： 　　　为蛋白质与有色辅基结合而成的复合物，后者多为金属。色蛋白有许多种，如血红蛋白、肌红蛋白、叶绿素蛋白及黄素蛋白等。 肌红蛋白

48 (三) 衍生蛋白质 衍生蛋白质是用化学方法或酶学方法处理蛋白质得到的一类衍生物。 根据其变化程度可分为：
　　一级衍生物：一级衍生物的改性程度较小、不溶于水，如凝乳酶凝结的酪蛋白。

49 　二级衍生物： 　　二级衍生物改性程度较大，包括(proteose) (peptone)胨和肽(peptide)，这些降解产物因在大小和溶解度上有所不同，溶于水、加热不凝集，在许多食品加工过程中如干酪成熟时易生成肽这类降解产物。

50 三、蛋白质的物理化学性质 1. 蛋白质的酸碱性质
1. 蛋白质的酸碱性质 蛋白质是两性电解质，分子内既有游离氨基，又有游离羧基，同时又侧链基团如COOH、 ε-NH2、咪唑基、胍基等。在一定条件下，这些基团解离为带电基团，从而是蛋白质带电，所带电荷的性质和数量与可解离基团有关，也与溶液的pH值有关。 蛋白质在某pH值时其所带电荷数为零，此时它所在溶液的pH就是它的等电点pI 。当 pH >pI 时蛋白质为阴离子，在电场中可向阳极移动；而当 pH < pI 时蛋白质作为阳离子，在电场中向阴极移动。

51 2.蛋白质的水解 蛋白质经过酸、碱或酶催化水解后，经过一系列中间产物，最后生成氨基酸，中间产物主要是蛋白胨和各种肽类：
状态：蛋白质 → 蛋白胨→ 小肽→ 二肽→ 氨基酸 大小：＞10kDa kDa <10kDa 0.2KDa kDa N C

52 碱水解：可以使胱氨酸、半胱氨酸、精氨酸破坏，并引起氨基酸的外消旋化；
蛋白质的水解类型及特点： 　　碱水解：可以使胱氨酸、半胱氨酸、精氨酸破坏，并引起氨基酸的外消旋化； 　　酸水解：可破坏色氨酸； 酶水解：它的反应条件温和，副反应少，对氨基酸破坏少，但需要一系列酶作用才能使一种蛋白质完全水解成游离氨基酸。

53 3. 蛋白质的颜色反应 （1） 双缩脲反应:是蛋白质的一个颜色反应，凡是具有二个以上肽键的化合物都能发生这种反应，而二肽和游离氨基酸不发生该反应。双缩脲（蛋白质或肽分子）在碱性环境内与CuS04形成紫色化合物，用此反应对蛋白质进行定量分析。

54 也是蛋白质的一个颜色反应，在中性条件下蛋白质或多肽也能同茚三酮试剂发生颜色反应，生成兰色或紫红色化合物。茚三酮试剂与胺盐、氨基酸均能反应。
（2）茚三酮反应: 也是蛋白质的一个颜色反应，在中性条件下蛋白质或多肽也能同茚三酮试剂发生颜色反应，生成兰色或紫红色化合物。茚三酮试剂与胺盐、氨基酸均能反应。

55 （3）黄色反应: 在蛋白质溶液中加入浓硝酸，Pr沉淀析出后，再加热则变成黄色沉淀。这一反应是含有芳香族AA（苯并、色、酪）的Pr所特有的颜色反应。如皮肤、指甲、毛发等遇到浓硝酸会呈黄色。

56 含有酪氨酸的Pr因酪氨酸的酚基能育费林试剂中的磷钼酸和磷钨酸反应，还原成蓝色化合物。利用这一反应定量测定Pr。
（4）费林反应: 含有酪氨酸的Pr因酪氨酸的酚基能育费林试剂中的磷钼酸和磷钨酸反应，还原成蓝色化合物。利用这一反应定量测定Pr。

57 3.3 蛋白质的变性 蛋白质的二、三、四级结构的构象不稳定，在某些物理或化学因素作用下，发生不同程度的改变称为变性。变性是指蛋白质高级结构发生改变，而肽键不断裂。变性后的蛋白质某些性质发生变化，主要包括：

58 ①疏水性基团暴露，水中溶解性降低； ②某些蛋白质的生物活性丧失； ③肽键暴露出，易被酶攻击而水解； ④蛋白质结合水的能力发生了变化； ⑤溶液粘度发生了变化； ⑥蛋白质结晶能力丧失。 因此可以通过测定蛋白质的一些性质如沉降性质、粘度、电泳性质、热力学性质等了解其变性程度。

59 蛋白质的变性 正常结构 randam结构

60 蛋白质变性的因素 一、物理因素 1. 加热： 加热是引起蛋白质变性的最常见因素，蛋白质热变性后结构伸展变形，

61 2. 低温： 低温处理可导致某些蛋白质的变性，例如 L-苏氨酸胱氨酸酶在室温下稳定，但在0℃不稳定；比如:11S大豆蛋白质、乳蛋白在冷却或冷冻时可以发生凝集和沉淀就是低温变性的例子。

62 3. 机械处理： 有些机械处理如揉捏、搅打等，由于剪切力的作用使蛋白质分子伸展，破坏了其中的α一螺旋，使蛋白质网络发生改变而导致变性。面团的揉制就是典型的例子。

63 4. 其它因素： 如高压、辐射等处理均能导致蛋白的变性。

64 二、化学因素 1. 酸、碱因素： 大多数在特定的pH值范围内是稳定的，但在极端pH条下，Pr分子内部的可离解基团受强烈的静电排斥作用而使分子伸展、变性。

65 2. 金属离子： Ca2+、Mg2+离子是Pr分子中的组成部分，对稳定Pr构象起着重要作用除去Ca2+、Mg2+会大大地降低Pr对热、酶的稳定性；而Cu2+、Fe2+、Hg2+、Ag+等易与Pr分子中的-SH形成稳定的化合物，而降低蛋白质的稳定性。

66 3. 有机溶剂： 有机溶剂可通过降低Pr溶液的介电常数，降低Pr分子间的静电斥，导致其变性；或是进入蛋白质的疏水性区域，破坏蛋白质分子的疏水相互作用。这些作用力的改变均导致了蛋白质构象的改变，从而产生了变性。

67 4. 有机化合物： 高浓度的脲素和胍盐(4～8mol／L)会导致蛋白质分子中氢键的断裂，因而导致蛋白质的变性；而表面活性剂如十二烷基磺酸钠( SDS )能在蛋白质的疏水区和亲水区间起作用，不仅破坏疏水相互作用，还能促使天然蛋白分子伸展，所以是一种很强的变性剂。

68 5. 还原剂： 巯基乙醇、半胱氨酸、二硫苏糖醇等还原剂能使Pr分子中存在的二硫键还原，从而改变蛋白质的构象。 总的说来,蛋白质的变性—般来讲是有利的，但在某些情况下是必须避免的，如酶的分离、牛乳的浓缩等过程蛋白正变性会导致酶的失活或沉淀生成。

69 3.4 蛋白质的功能性质   蛋白质的功能性质是指除营养价值外，对食品需宜特性有利的蛋白质的物理化学性质，如凝胶、溶解、泡沫、乳化、粘度等在食品中起着十分重要作用的性质。蛋白质的功能性质影响着食品感官质量、食品质地，也对食品或成分在制备、加工或贮存过程中的物理特性起着主要作用。食品蛋白质的功能性质可以分为三大类：

70 <1>水合性质：取决于蛋白质与水之间的相互作用，包括水的吸附与保留、湿润性、膨胀性、粘合、分散性、溶解性等。
<2>与蛋白质之间的相互作用有关的性质，如沉淀、胶凝、组织化、面团的形成等。 <3>蛋白质的表面性质： 蛋白质的起泡、乳化等方面的性质。

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72 食品 表3.1 各种食品中蛋白质的功能性质 饮料 汤沙司 功能性质 不同PH下的溶解度，热稳定性，粘度，乳化性质，水保留性
表3.1 各种食品中蛋白质的功能性质 食品 功能性质 饮料　汤沙司 不同PH下的溶解度，热稳定性，粘度，乳化性质，水保留性 烧烤食品（面包、蛋糕等）的面团形成 形成基质和具有粘弹性的薄膜粘合性，热变性，胶凝性，水的吸附，乳化作用，发泡性，褐变。 乳制品（干酪、冰淇淋等） 乳化作用，脂肪保留性，粘度，发泡性，胶凝作用，凝结作用。 肉制品（香肠等） 乳化作用，胶凝作用，内聚力，水和脂肪的吸附与保留 肉的替代物（组织化蛋白） 水和脂肪的吸附与保持，不溶性，硬度，嘴嚼性，内聚力，热变性 食品涂膜 内聚力，粘附性 糖果制品（巧克力等） 分散性，乳化性质 鸡蛋代用品 发泡性，胶凝作用

73 一、水合性质 1.水合性质: 多数食品是水合体系，食品中各成分的物理化学性质和流变学性质受体系中水活度的影响，Pr的构象在很大程度上和它与水的作用有关。浓缩物或离析物在应用于食品中时都涉及水合，因此研究Pr水合和复水性质在食品加工中是非常有用的。 蛋白质从干燥状态逐渐水合时有如下的过程： 干燥蛋白→极性部位吸附水→多层水吸附→ 液态水凝聚→ 蛋白质溶胀

74 2.影响Pr水合作用的因素： Pr浓度、pH值、温度、离子强度、其它成分的存在均能影响Pr - Pr和Pr-水。蛋白质吸附水、保留水的能力对各类食品尤其是碎肉和面团等的质地起重要的作用，其它的功能性质如胶凝、乳化也与蛋白质的水合有十分重要的关系。

75 二、溶解度 Pr的溶解度即Pr在水中的溶解能力。Pr溶解度对天然蛋白质的提取、分离提纯及评价蛋白质变性程度非常有用，蛋白质在饮料中的应用也与其溶解度有关。 影响Pr溶解度的因素：pH值、离子强度、温度、溶剂类型等。

76 三、粘度 Pr溶液的粘度反映出它流动的阻力.蛋白质溶液与多数溶液如悬浮液、乳浊液一样，是非牛顿流体，粘度系数随其流速的增加而降低，这种现象称之为“剪切稀释”.原因如下：<1> 分子朝着流动方向逐渐取向，使得摩擦阻力降低；<2> 蛋白质的水合环境朝着流动方向变形；<3> 氢键和其它弱键的断裂使得蛋白质很快分散。

77 影响蛋白质流体粘度的主要因素 <1> 蛋白质分子的固有特性，例如分子大小、 体积、结构、电荷数及浓度的大小等；
<1> 蛋白质分子的固有特性，例如分子大小、 体积、结构、电荷数及浓度的大小等； <2> 蛋白质和溶剂间的相互作用； <3> 蛋白质分子之间的相互作用。 Pr的粘度、稠度是流体食品如饮料、肉汤、汤汁等的主要功能性质，对蛋白质食品的输送、混合、加热、冷却等加工过程也有实际意义。

78 四、胶凝作用 1. 定义：变性的Pr分子聚集并形成有序的Pr空间网络结构，其中含有大量的水。蛋白质的胶凝与蛋白质的缔合、聚集、聚合、沉淀、絮凝和凝结等有区别： Pr的缔合是指在亚基或分子水平上发生的变化；聚合或聚集是指由于溶解度部分或全部丧失而引起的一切聚集反应；絮凝是指没有蛋白质变性时的无序聚集反应；凝结是变性蛋白质的无序聚集反应。

79 2. 凝胶形成的特性和凝胶结构： 在凝胶中，Pr的网络是由于 Pr-Pr、Pr-H2O 之间的相互作用及邻近肽链之间的吸引力和排斥力达到平衡时形成的。即静电引力、Pr-Pr的作用有利于肽链的靠近；静电斥力、Pr-H2O的作用有利于肽链的分离。

80 3.形成凝胶的条件: （1）在多数情况下热处理是凝胶形成的必需条件，然后再冷却。有时加入少量的酸或Ca2+盐可提高胶凝速度和胶凝强度； （2）有时不需要加热也可以形成凝胶，如有些蛋白质只需要加入Ca2+盐，或适当的酶解，或加入碱使之碱化后再调PH值至等电点，就可发生胶凝作用。

81 4.凝胶的分类： （1）热可逆凝胶：在加热时融解，冷却后又可重新通过氢键形成凝胶； （2）热不可逆凝胶：这类凝胶一旦形成就通过二硫键维持其稳定的结构状态，不易受加热等因素的影响。

82 5.凝胶的特性： 由于凝胶是一种有序的空间网络结构，它高度水合（每克蛋白质可结合水10g以上），且其它成分也存在于该网络结构中，它们都不易被挤压出来。水的保留可能与网络的微毛细孔结构有关，也可能与肽链上羰基和氨基的极化有关。

83 6.胶凝作用 蛋白质的胶凝作用是重要的功能性质，在许多食品的制备中起着重要作用， 如乳制品、各种加热的肉糜，鱼制品等。蛋白质的胶凝作用可以形成固体弹性凝胶，也可提高吸水性、增稠性、粘着性、乳化性和发泡性。一般来讲,与蛋白质的变性相比，其聚集速度慢将有利于伸展的蛋白质分子更好取向，有利于更好地形成有序、均匀光滑、粘稠、弹性好、透明、稳定性好的凝胶，否则所形成的凝胶缺乏弹性、不透明、稳定性差。

84 五、组织化 （一）概念：蛋白质是食品质地或结构的构成基础，例如肉、鱼的肌原纤维、干酪的酪蛋白等。
蛋白质的组织化是使可溶性植物蛋白或乳蛋白形成具嘴嚼性和良好持水性的薄膜或纤维状产品，且在以后的水合或加热处理中能保持良好的性能。组织化的蛋白质可以作为肉的代用品或替代物，还可以用于对动物蛋白进行重组织化(例如对牛肉或禽肉的重整加工）。

85 （二）常见的蛋白质组织化方法： 1.热凝固和簿膜形成：
大豆蛋白的浓溶液在平滑的金属表面热凝结，生成水合蛋白薄膜，或将其在95℃加热数小时，此时由于水分蒸发和热凝结也能在表面形成一层薄的蛋白膜，腐竹就是采用上述方法加工而成的。

86 2.热塑性挤压： 植物蛋白通过热塑性挤压得到干燥的纤维多孔状颗粒或小块，复水后嘴嚼性好。用此法可制作肉丸、汉堡包的肉糜、肉的替代物、填充物等，还可以用于血液、鱼肉及其它农副产品的组织化。

87 3.纤维的形成： 在PH>10的条件下，高浓度的蛋白溶液通过静电斥力而分子离解并充分伸展。 制作方法：将该溶液在高压下通过一个有许多小孔的喷头

88 六、面团的形成(Dough formation)
1.面团的形成： 小麦胚乳中面筋蛋白质在有水存在下室温混和、揉捏能够形成强内聚力和粘弹性糊状物，这是小麦面粉转化为面包面团，并经发酵烘烤形成面包的基础。 2.面团形成的本质：面筋蛋白 主要由麦谷蛋白和麦醇溶蛋 白组成，面团的特性与它们 密切相关。

89 影响面团的因素： （1）在面包制作过程中麦谷蛋白和麦醇溶蛋白的平衡非常重要。大分子的麦谷蛋白与面包的强度有关，它的含量过高会抑制发酵过程中残留CO2的膨胀，抑制面团的鼓起；麦醇溶蛋白含量过高会导致过度的膨胀，产生的面筋膜易破裂和易渗透，面团塌陷。

90 （2）在面团中加入极性脂类、变性球蛋白有利于麦谷蛋白和麦醇溶蛋白的相互作用，提高面筋的网络结构，而中性脂肪、球蛋白则不利面团网络结构的形成。

91 （3）面筋蛋白的组成：面筋蛋白中大量的谷氨酰胺与羟基氨基酸易形成氢键，使面筋具有吸水能力和粘聚性质，含有一SH 的面筋蛋白能形成双硫键，在面团中它们紧密连在一起。当面粉被揉捏时分子伸展，二硫键形成，疏水作用增强，面筋蛋白转化形成了立体的具有粘弹性的蛋白质网络。 加入还原剂能破坏－S－S－,则可破坏面团的内聚结构，但加入KBrO3氧化剂则有利于面团的弹性和韧性。

92 兰州拉面的制作巧妙运用了面粉的物理性能，即面筋蛋白质的延伸性和弹性。
用新鲜的高筋面粉 加适量碱，和面的水温30℃，因如此面中的蛋白质吸水性高，面筋多，面的延伸性和弹性最好 醒面，可使蛋白质有充分的吸水时间 溜条，将面反复捣、揉、抻、摔，增加面筋的强度

93 七、乳化性质 (Emulsifying properties)
1.蛋白质在食品乳胶体中的稳定作用： 许多食品（如牛乳、冰淇淋）属于乳胶体，蛋白质对稳定这些乳胶体起着重要作用。可溶性Pr的乳化特性是由于Pr具有亲水基团和疏水基团，它们浓集在油-水表面，降低体系的表面张力和减少形成乳浊液所需的能量。一般认为蛋白质的疏水性越大，界面上吸附的蛋白质浓度越大，界面张力越小，乳浊液因而也就更稳定。

94 2.影响乳化作用的因素： （1） Pr的种类： 球蛋白（如血清蛋白、乳清蛋白）具有很稳定的结构和很强的亲水性，故不是很好的乳化剂； 酪蛋白由于其无规则卷曲的结构特点及肽链上的高度亲水区域和高度疏水区域是很好的乳化剂。 大豆蛋白离析物、肉和鱼肉蛋白质等也是很好的乳化剂。

95 （2） 蛋白质的溶解度：与其乳化性质呈正相关。一般来讲，蛋白质的溶解性有利于蛋白质的乳化性，如肉糜中有NaCl存在时（0
（2） 蛋白质的溶解度：与其乳化性质呈正相关。一般来讲，蛋白质的溶解性有利于蛋白质的乳化性，如肉糜中有NaCl存在时（0.5～1M）可提高蛋白质的乳化容量。不过一旦乳浊液形成，不溶蛋白质对其稳定性起促进作用。

96 （3）pH对乳化作用的影响：因蛋白质种类的不同而不同，
如明胶、卵清蛋白在pI时具有良好的乳化性，而大多蛋白质如大豆蛋白、花生蛋白、酪蛋白、肌原纤维蛋白、乳清蛋白等在非PI时的乳化性更好，因为此时氨基酸侧链的离解，产生了有利于乳浊液稳定的静电斥力，避免了液滴的聚集同时还有利于蛋白质的溶解。

97 （4）加热：加热会降低吸附在界面上蛋白质膜的粘度，因而降低乳浊液的稳定性，但是如果加热蛋白质产生了胶凝作用就能提高其粘度和硬度，提高乳浊液的稳定性，例如肌原纤维蛋白的胶凝作用对灌肠等食品的乳浊稳定性十分有益，它提高了保水性和脂肪的稳定性，还增强了粘结性。

98 （5）表面活性剂：低分子表面活性剂不利于蛋白质乳浊液的稳定性，它们会降低蛋白膜的硬度，减弱了蛋白质吸附于界面的作用力，从而降低乳液的稳定性。

99 八、发泡性质（Foaming properties）
1.食品泡沫：食品泡沫通常是气泡在连续的液相或含可溶性表面活性剂的半固相中形成的分散体系。 如蛋白质酥皮、蛋糕、棉花糖、冰淇淋、蛋奶酥、啤酒泡沫、奶油冻等。

100 分布均匀的细微气泡可以使食品产生稠性、细腻和松软性，提高分散性和风味感。

101 糖类通常能抑制泡沫膨胀，但可提高泡沫的稳定性。后者是因为糖类物质能增大体相粘度，降低了薄片流体的脱水速率。由于糖类提高了蛋白质结构的稳定性，使蛋白质不能够在界面吸附和伸长，因此，在搅打时蛋白质就很难产生大的界面面积和大的泡沫体积。所以制作蛋白酥皮和其它含糖泡沫甜食，最好在泡沫膨胀后再加入糖。

102 脂类会严重损害蛋白质的起泡性能，因此，无磷脂的大豆蛋白质制品、不含蛋黄的蛋白质、“澄清的”乳清蛋白或低脂乳清蛋白离析物与它们的含脂对应物相比，其起泡性能更好。这可能是由于具有表面活性的脂类化合物占据了空气-水界面，对吸附蛋白质膜的最适宜构象产生干扰，从而抑制了蛋白质在界面的吸附，使泡沫的内聚力和粘弹性降低，最终造成搅打过程中泡沫破裂。

103 蛋白质加热部分变性，可改善泡沫的起泡性。因此在产生泡沫前，适当加热处理可提高大豆蛋白（70-～80℃）、乳清蛋白（40～60℃）、卵清蛋白（卵清蛋白和溶菌酶）等蛋白质的起泡性能，热处理虽然能增加膨胀量，但会使泡沫稳定性降低。若用比上述更剧烈的条件热处理则会损害起泡能力。

104 要想形成足够量的泡沫，必须使搅动的持续时间和强度适合于蛋白质的充分伸展和吸附。过度强烈搅拌会降低膨胀量和泡沫的稳定性，卵清对过度搅拌特别敏感，搅打卵清蛋白超过6～8min可引起蛋白质在空气-水界面发生聚集-絮凝。这些不溶解的蛋白质在界面不能被完全吸附，使液体薄片的粘性不能满足泡沫高度稳定性的要求。

105 大多数蛋白质是一种复合蛋白，因此，它们的起泡性质受吸附在界面上的蛋白质组分之间的相互作用影响。例如，蛋清之所以具有优良的起泡性能，是与它的蛋白质组成有关。酸性蛋白质如果适当与碱性蛋白结合，则可提高起泡性，蛋白质的乳化能力和起泡能力之间不存在紧密的相关性。

106 意大利咖啡卡布奇诺（cappuccino）意大利特浓（Espresso）等的调制中常用到奶沫，而奶沫是用搅打热牛奶来制作的。
鸡蛋糕的制作中就利用了蛋白质的起泡性

107 3.5 新蛋白质资源 开发利用传统蛋白质资源和新蛋白质资源是目前研究、发展的方向，对传统蛋白的研究则主要集中于对大豆蛋白的开发利用，而在新蛋白质资源中单细胞蛋白、叶蛋白、藻类蛋白等是研究的主要方向。

108 一、大豆蛋白和其它油籽蛋白 在油籽作物中以大豆蛋白最为重要，一是因为它的种植面积非常大，二是它的必需氨基酸组成与动物蛋白十分接近。大豆经脱脂加工以得到三种不同的商品大豆蛋白： 1.脱脂豆粉：大豆→脱皮→压浸去油脂→蛋白质和碳水化合物→加热灭活抗营养因子胰蛋白酶抑制物和血球凝集素→脱脂豆粉（蛋白质含量约为50％）。

109 2.浓缩大豆蛋白： 脱脂豆粉→用PH4.5水或含一定浓度乙醇的水浸提处理→除去低聚糖(胀气因子)和降低胰蛋白酶抑制物的量 →蛋白质的含量在70％左右。由于浸提使脱脂豆粉中相当量的蛋白质损失。

110 3.大豆蛋白分离物(大豆分离蛋白)： 脱脂豆粉→用PH10的稀碱浸提→分离出残渣后溶液→酸化至等电点→ 沉淀→中和→ 干燥→大豆分离蛋白，在水中的溶解度也比前二者高，但回收率较浓缩蛋白低得多。

111 二、单细胞蛋白 单细胞蛋白一般是指以微生物中的蛋白质作为食物蛋白，其优点是单细胞蛋白的生产一般不受气候、地域条件的限制，生长繁殖快，产量高，易控制。它们主要有酵母蛋白，细菌蛋白，藻类和真菌蛋白。

112 <1>酵母蛋白：它们的蛋白质的含量超过了干重的一半，缺乏含硫氨基酸，其生物价可因添加甲硫氨酸而增加；但由于含有较高量的核酸，若摄入过量则会形成尿酸的血浆液水平升高，造成代谢紊乱。一般它们可作为动物饲料蛋白用，也可经化学分离提取蛋白或去掉核酸后供人食用。

113 <2>细菌蛋白：细菌蛋白的生产一般是以碳氢化合物或甲醇作为底物，它们的蛋白含量占干重的3／4以上，缺乏含硫氨基酸一般不直接食用。常作为饲料蛋白或经过加工以用作为食用蛋白原料。

114 <3>藻类： 以小球藻和螺旋藻最引人注意，二者蛋白含量分别为50％、60％(干重)，必需氨基酸中除含硫氨基酸较少外，其它必需氨基酸丰富。

115 <4>真菌： 蘑菇是食用最广的一种食用真菌它的蛋白质含量较低(不超过干重30％，鲜蘑菇中蛋白质约4％)，其蛋白质也不是完全蛋白。

116 三、叶蛋白 植物的叶片是进行光合作用及合成蛋白质的场所，许多禾谷类、豆类作物的叶片中约含2~4%Pr。若经过脱色处理后会改善其适口性，添加到谷类食物中提高谷类食物中赖氨酸的不足。

117 四、鱼蛋白 降低了Pr的溶度并可能产生焦糊味；
生鱼磨粉后，用有机溶剂浸提除掉脂类和水分，再经适当的研磨制成颗料即为无臭味的浓缩鱼蛋白，其蛋白质含量达75％以上。鱼蛋白的必需氨基酸组成与鸡蛋蛋白、酪蛋白相似，但是它的一些功能性质如溶解性、分散性、吸湿性等不好，所以不太适用于食品加工。必须经过一些特殊的加工处理后方可在食品中应用，如组织化、水解等。 降低了Pr的溶度并可能产生焦糊味；

118 本节思考题 二、解释下列名词： 1、蛋白质的等电点  2、蛋白质的一、二、三、四级结构 3、蛋白质的不可逆性       4、蛋白质的盐析      5、米伦氏反应