第五章: Amino Acids, Peptides, and Protein

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1 第五章: Amino Acids, Peptides, and Protein
Protein (較長的polypeptide) 蛋白質是胺基酸聚合成的複雜巨分子之總稱。這些巨分子是由20種不同的胺基酸聚合組成，蛋白質的特性會依胺基酸聚合排列不同而變化。

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4 胺基酸(amino acid): 蛋白質水解後變成它們的聚合單體分子稱胺基酸
每個胺基酸同時具有羧酸基 - COOH與胺基- NH2，而R基則是每個胺基酸的特性區域。

5 圖5.3 α-胺基酸的一般結構

6 胺基酸的分類: 1非極性的中性胺基酸: 中性的意思是R 基(group)在生理的pH時並不帶正或負電荷。這類胺基酸的R group(原子團)是帶疏水性基(hydrophobic group)。

7 圖5.2 標準胺基酸

8 非極性、脂肪族 R 基團 此類胺基酸的 R 基團是非極性與疏水性的。丙胺酸（alanine）、纈胺酸（valine）、白胺酸（leucine）與異白胺酸（isoleucine）的支鏈在蛋白質中會藉由疏水性作用力群集在一起以穩定蛋白質結構；甘胺酸（glycine）為構造最簡單的胺基酸，雖然被劃分為非極性胺基酸，但其支鏈氫原子太小了以至於無法對疏水性作用有任何貢獻。

9 甲硫胺酸（methionine）是胺基酸中兩個具有硫者之一，其支鏈為非極性的硫醚基團。脯胺酸（proline）的脂肪族支鏈為特殊的環狀構造，其二級胺（亞胺）基團被固定在一個極為緊緻的構形中，因此含有脯胺酸的多區域其結構彈性會大幅降低。

10 芳香族 R 基團 此類胺基酸包含苯丙胺酸（phenylalanine）、酪胺酸（tyrosine）與色胺酸（tryptophan）三種，其芳香族支鏈是相對較非極性的（疏水性的），三者均能參與疏水性交互作用。 continued

11 色胺酸與酪胺酸（苯丙胺酸則較差）會吸收紫外光（圖3-6），這也是蛋白質在波長 280 nm 附近會有強吸光之成因。
圖3-6 為比較芳香族胺基酸色胺酸與酪胺酸在 pH 6.0 時之吸收光譜，發現兩者在相等莫耳濃度之下（10-3 M），色胺酸之吸光值為酪胺酸的4倍；兩者之最大吸收波長則均接近 280 nm。另一種圖中未標示的芳香族胺基酸苯丙胺酸吸光值甚低，通常對蛋白質的光譜性質無貢獻。 continued

12 BOX 3-1 子分吸收光：比爾定律 當結晶物質溶解使得熵增加
許許多生物分子會在特定波長吸收光，如色胺酸會在波長 280 nm 吸收光（圖 3-6）。 在特定波長下，入射光被溶液吸收的比例會與吸收層的厚度（即光徑長）與吸光物種之濃度有關（圖 1）。這兩種關係可組合為比爾定律： log（I0/I）所表示的即為吸光率（absorbance），命名為 A。 莫耳消光係數會因吸光化合物之本質、溶劑、波長，甚至 pH 值（若吸光物種與吸光性質不同的另一種游離態達平衡時）而異。 多生物分子會在特定波長吸收光，如色胺酸會在波長 280 n 吸收光（圖 3-6）。 p.79

13 BOX 分子 吸收光：比爾定律 (續) 圖1　分光光度計之主要構成要素。光源發出涵蓋廣泛光譜之光，單色儀選擇並傳導特定波長之光。單色光通過光徑長為 l 之比色管中的樣品溶液，並以與吸光物種濃度成比例之方式被樣品吸收。穿透光之強度則可由偵測器測得。 　分光光度計之主要構成要素。光源發出涵蓋廣泛光譜之光，單色儀選擇並傳導特定波長之光。單色光通過光徑長為 l 之比色管中的樣品溶液，並以與吸光物種濃度成比例之方式被樣品吸收。穿透光之強度則可由偵測器測得。 p.79

14 圖3-6芳香族胺基酸可吸收紫外光。

15 2 極性的中性胺基酸: R group的組成是具親水性的分子。如hydroxyl group(-OH)羥基、amide(-CONH2)醯胺基。

16 圖5.2 標準胺基酸

17 酸性或鹼性胺基酸

18 3 酸性的胺基酸: 兩個標準的胺基酸其R group在生理濃度下帶有負電荷。如aspartic acid 、glutamic acid在生理濃度下asparate與glutamate。均具有第二個羧基

19 親水性最強之 R 基團就是帶正電或負電之支鏈官能基。
在 pH 7.0 時 R 基團帶最強正電之胺基酸是離胺酸（lysine），它在其脂肪族支鏈末端ε位置帶有第二個一級胺基。 精胺酸（arginine）具有一個帶正電的胍基團；另外則是帶有咪唑基團之組胺酸（histidine）。 組胺酸是唯一具有 pKa 值接近中性之離子化支鏈的胺基酸，在許多酵素催化反應中，組胺酸扮演質子提供者與接受者之角色來促進反應之進行。 p.78

20 表 3 - 1 p.75

21 胺基酸可作為酸亦能作為鹼 或鹼（質子受體）：
當胺基酸溶於水時，會以雙質子離子或兩性離子（zwitterion）狀態存在，如圖3-9。一個兩性離子可作為酸（質子予體）： 或鹼（質子受體）： continued

22 圖 3-9 胺基酸之非離子化與兩性離子狀態。 水溶液中未離子化的胺基酸所佔比例很低，在中性 pH 值時胺基酸主要以雙性分子狀態存在。

23 p.81

24 胺基酸具特有之滴定曲線 圖3-10 為雙質子態甘胺酸的滴定曲線，此圖形具有兩個特別顯著的階段，對應於甘胺酸上兩個不同基團的去質子化過程。
圖3-10 為 0.1 M 甘胺酸在 25℃ 時之滴定曲線。滴定過程中各階段重要之離子化物種如圖上方所示。陰影區以 pK1 = 2.34 與 pK2 = 9.60 為中心，顯示這些區域之 pH 值具有最大的緩衝能力。 continued

25 圖 3-10 胺基酸之滴定。

26 圖 3-12

27 胺基酸的立體異構物: 胺基酸的α碳接了4個不同的基或原子(H、-COOH、NH2與R)，這個碳稱不對稱碳或對掌碳(chiral carbon)。 分子內有一個原子像α碳特性者，則會產生光學異構物(enatiomers)，這個原子會形成稱對掌中心(chiral center)。這種空間排列不同所造成的異構物稱立體異構物(stereoisomer)。

28 圖5.8 兩個鏡像異構物

29 圖5.9 D-及L-甘油醛

30 特殊胺基酸也具有重要功能 除了20種常見胺基酸之外，蛋白質序列中也可能含有由常見胺基酸殘基經化學修飾作用產生的特殊胺基酸殘基（圖3-8a）；這些特殊胺基酸包括 4-羥基脯胺酸（4-hydroxyproline；脯胺酸的衍生物）與 5-羥基離胺酸（5-hydroxylysine；離胺酸的衍生物），前者出現於植物細胞壁蛋白質中，兩者也都存在於膠原蛋白（一種結締組織之纖維狀蛋白質）中。 continued

31 6-N-甲基離胺酸（6-N-Methyllysine）是肌球蛋白（肌肉組織的收縮蛋白）的組成份之一；γ-羧基麩胺酸（γ-carboxyglutamate）也是一種相當重要的特殊胺基酸，存在於凝血蛋白凝血原及其他會與鈣離子結合的蛋白質中；鎖鏈離胺素（desmosine）則是一種較為複雜的特殊胺基酸，它是由四個 Lys 殘基所組成的衍生物，存在於一種纖維狀蛋白質－彈性蛋白中。 continued

32 硒半胱胺酸（selenocysteine）則是一種特殊的類型，這種特殊胺基酸殘基是在蛋白質生合成過程中即加入，而非經由合成後修飾作用產生的。它所含的是硒而非原本半胱胺酸的硫原子。

33 圖3-8(b) 顯示鳥胺酸與瓜胺酸並不存在於蛋白質中，它們是精胺酸生合成與尿素循環的中間代謝產物。
圖3-8(a) 顯示蛋白質中有時也能發現特殊的胺基酸，它們全是由常見的一般胺基酸衍生而得的，由修飾作用加上的特殊官能基以紅色表示。鎖鏈離胺素則是由4個離胺酸組成（4個碳原子骨架以黃色表示），數字或希臘字母則用以標示這些碳原子。 圖3-8(b) 顯示鳥胺酸與瓜胺酸並不存在於蛋白質中，它們是精胺酸生合成與尿素循環的中間代謝產物。 continued

34 圖 3-8 特殊胺基酸。

35 圖3-8　特殊胺基酸。(b)可逆的胺基酸修飾涉及了蛋白質活性的調控。磷
酸化是最普遍的調控修飾之一。 p.80

36 胺基酸的衍生物 好幾個α-胺基酸或它們的衍生物具生理功能，可當作化學訊息。

37 圖5.5 胺基酸的一些衍生物

38 圖5.5 胺基酸的一些衍生物

39 胺基酸的反應: 有兩種胺基酸的反應，因為鍵結上的效應特別引人興趣。
1.  Peptide bond的形成: Polypeptide是由Peptide bonds連結而成。 peptide bond中的醯胺連結(amide linkage)是胺基酸上的未配位的電子對攻擊另一個胺基酸上的α-carboxyl上的碳， 然後脫去水形成peptide bond。

40 圖 3-13 圖3-13　縮合反應形成肽鍵。官能基標示為 R2 之胺基酸中之 α-胺基可作為親核性反應基團，取代另一個標示為 R1之胺基酸中的 ─OH 基，以形成肽鍵（黃色）。胺基是一種絕佳的親核性反應基團，然而 ─OH 基卻是一種很差的離去基且不容易被取代。在生理條件的 pH 值下，此反應不容易直接發生。 p.84

41 圖 3-14 圖3-14　五肽（Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu）。胜肽的命名是由胺基端殘基開始，一般位於左端。肽鍵以黃色表示，R 基團則為紅色。 p.84

42 Peptide 的表示法: H2N-Tyr-Ala-Cys-Gly-COOH
Peptide中第一個胺基酸具有一個自由的胺基(amino group)，又稱N-terminal(N-端)，最後一個胺基酸具有一個自由的羧基(carboxyl group)稱C-terminal(C-端)。

43 2. Cysteine oxidation: cysteine上的-SH基相當活潑，這些-SH基可以相互形成氧化狀況的雙硫鍵(disulfide bond或disulfide bridge) 。這種雙硫鍵發生在單鏈的蛋白內，也發生在2個或多個蛋白鏈的分子間之接合，形成分子間的橋樑。disulfide bridge有助於穩定許多蛋白結構。

44 圖 3-7 FIGURE 1-5 圖3-7　兩分子半胱胺酸可氧化形成具雙硫鍵的胱胺酸，亦能進行可逆還原反應。雙硫鍵之形成有助於穩定許多蛋白質的結構。 p.78

45 Peptide: 例如: 有許多peptide具有生理活性
三個胺基酸組成的Tripeptide: glutathione(γ-glutamyl-L-cysteinylglycine) 。 幾乎存於各種生物體，參與許多重要的生理功能。

46 Glutathione的生理功能 DNA與一些生物分子的合成 藥物與環境毒物的代謝 胺基酸的輸送。 充當有效的還原劑(被氧化)

47 催產素(Oxytocin)在分娩時會剌激子宮肌肉的收縮，哺乳時能促進乳汁的分泌
血管增壓素(vasopressin)是抗利尿激素(antidiuretic hormone)，在血壓低與高血鈉濃度被分泌出來，可助腎臟留住水分 Met-enkephalin與leu-enkephalin屬於鴉片peptide(opioid peptides)，能緩解痛產生興奮的感覺。

48 心房利鈉因子:剌激稀尿的產生，與血管加壓素具相反效果。
NPY與galanin:抑制食慾的peptides。 物質P與緩動素:剌激痛覺，與鴉片類peptides具相反的作用。

49 5.2 胜肽　

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51 蛋白質歸納至少有以下的功能 1 催化(catalysis):酵素幾乎全是蛋白質。
2 結構(structure):龜甲、蜘蛛絲、指甲與頭髮等。 3 移動(movement):tubulin、actin等。 4 防衛(defense):蛇毒、蜂毒與抗體等。 5 調節(regulation):胰島素、升糖激素等。 6 輸送(transport):離子通道、萄葡糖輸送蛋白與脂蛋白等。 7儲存: 酪蛋白、卵清蛋白等。 8壓力反應: 熱休克蛋白、金屬硫蛋白等。 還有很多功能，不及備載。

52 蛋白質的型態可區分兩類: 1 fibrous protein:長、棒狀分子，不溶於水。如皮膚、頭髮、指甲等具有結構與阻隔的功能。
2 Globular protein:組成緻密的球狀分子，通常是可溶的。

53 依據組成的特性又可區分成簡單(simple)或共軛蛋白(conjugated protein)。
1 simple protein:蛋白內僅含有胺基酸，如血清中的白蛋白(serum albumin)。 2 conjugated protein:據有簡單的蛋白加上一些非蛋白的組成，這些非蛋白組成稱prothetic group。

54 部分蛋白質含有胺基酸以外之化學基團 許多蛋白質，如核糖核酸酶 A 與胰凝乳蛋白酶原，只含有胺基酸殘基而不含其他化學組成份，這些蛋白質被認為是簡單蛋白質。然而有些蛋白質除了胺基酸之外還具有永久結合之化學組成份，這些蛋白質稱為共軛蛋白質（conjugated proteins），其中非胺基酸的部分稱為輔基（prosthetic group）。

55 共軛蛋白質可就其所含輔基的化學性質為基礎加以分類（表3-4），例如脂蛋白（lipoproteins）含有脂質、醣蛋白（glycoproteins）含有糖基，而金屬蛋白（metalloproteins）則含有特定金屬原子。有些蛋白質含有一種以上的輔基，而輔基通常在蛋白質之生物機能中扮演重要角色。 continued

56 表 3-4 p.87

57 蛋白質結構的訊息分為數種層次 1 一級結構(primary structure):胺基酸序列(amino acid sequence)，是基因訊息的表現。 2 二級結構(polypeptide chain)折疊(folding)完成時，相臨的胺基酸會形成特殊結構。 3 三級結構:當polypeptide的三度空間的結構。 4 四級結構:由二個或多個polypeptide chain「或稱次單元(subunit)」組合成的蛋白質。

58 表 3-2 p.86

59 表 3-3 p.86

60 圖3-23 FIGURE 1-13 圖3-23　在蛋白質中結構的層級。一級結構是由藉由胜肽鍵與雙硫鍵連結在一起的胺基酸序列所組成，而所形成的多肽可以再被編排成二級結構的單元。例如：α 螺旋。此螺旋則是多肽摺疊成三級結構中的一部分，而三級結構則為多次單元蛋白形成四級結構中的一個次單元。此圖例為血紅蛋白。 p.95

61 一級結構: 每一個polypeptide皆有一個特異的胺基酸序列(amino acid sequence)。序列內的胺基酸彼此的作用，決定了蛋白三度空間的結構。 Polypeptide間具有相似的胺基酸序列與功能者稱homologous，比較物種間某些polypeptide的胺基酸序列的相似性。即能找出物種間的遺傳關係。

62 大腸桿菌可製造超過 3,000 種不同蛋白質，人類則能製造約 25,000 種不同蛋白質。
蛋白質之功能決定於其胺基酸序列 大腸桿菌可製造超過 3,000 種不同蛋白質，人類則能製造約 25,000 種不同蛋白質。 在細菌及人類的例子裡，每一個蛋白質均具有一個獨特的立體構造，而此結構也決定了獨特的功能。每一種蛋白質也都具有獨特的胺基酸序列。 推測人類蛋白質中約有 20% 至 30% 之蛋白質是具有多形性的（polymorphic），亦即在不同人類族群中，其胺基酸序列會有差異存在。 p.95

63 Frederick Sanger 訂出胰島素多肽鏈之胺基酸序列（圖 3-24）。
數以百萬計之蛋白質其胺基酸序列已訂定 Frederick Sanger 訂出胰島素多肽鏈之胺基酸序列（圖 3-24）。 DNA中的核苷酸序列與蛋白質中的胺基酸序列是有些許關聯性的。 目前有非常多蛋白質序列是由快速增加的基因體資料庫中之 DNA 序列間接推衍而得，但仍有許多是以傳統定序方法得到的，這樣的方法可以發現這個基因序列的細節，像是在蛋白質合成後所發生的修飾現象。 p.96

64 圖3-24 FIGURE 1-13 圖3-24　牛胰島素之胺基酸序列。兩條多肽鏈以雙硫鍵加以聯結。A 鏈之序列在人類、豬、狗、兔及抹香鯨中是完全相同的；B 鏈則在牛、豬、狗、山羊與馬中完全相同。 p.96

65 胺基酸的定序 N端定序法:又稱Sanger method
此法是利用Edman reagent降解N端最後一個胺基酸，再利用HPLC的技術決定分解出的胺基酸。

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67 切割多肽鏈 有幾種方法可用來片段化一條多肽鏈。蛋白酶（proteases）可催化鍵之水解切割，有些蛋白酶只切割連接在特定胺基酸殘基旁之肽鍵（表3-7），因此其切割產物之片段是可預測且具再現性的。另外也有幾種化學試劑可以切割連接在特定胺基酸殘基旁之肽鍵。 continued

68 表 3-7 p.99

69 胜肽定序 每條由胰蛋白酶切割產生之胜肽片段均以艾德曼法分別定序之。

70 圖 3-27 切割蛋白質、定序及胜肽片段排序。

71 BOX 以質譜分析法研究蛋白質 圖1　蛋白質的電子噴霧質譜分析法。((a) 蛋白質溶液在高電壓電場作用下通過針頭而分散成帶多電荷之液滴。液滴蒸發後添加了大量質子之離子態樣品進入質譜儀進行質荷比（m/z）測量。 p.101

72 BOX 1-2 FIGURE 1 BOX 3-2 以質譜分析法研究蛋白質(續)
圖2　利用串聯質譜分析法取得蛋白質序列資訊。(a) 蛋白質水解之後，將樣品溶液注入第一個質譜儀（MS-1）。將不同的胜肽分類，使只有一種選定的胜肽進行後續分析。選定之胜肽會在兩質譜儀間之碰撞槽進一步片段化，之後每個片段的質荷比會在 MS-2 中測定出來。在這第二次片段化所得到的許多離子是由肽鍵斷裂產生的（如圖所示），它們也稱為 b-型或 y-型離子，其分辨取決於電荷是留在胺基端或羧基端上。 p.103

73 BOX 1-2 FIGURE 1 BOX 3-2 以質譜分析法研究蛋白質(續) p.103 圖2

74 最新的質譜儀技術可在短短幾分鐘之內判讀出短胜肽（20 至 30 個胺基酸殘基）序列（Box 3-2）。
由其他方法決定胺基酸序列 最新的質譜儀技術可在短短幾分鐘之內判讀出短胜肽（20 至 30 個胺基酸殘基）序列（Box 3-2）。 研究者現在已可對基因進行核苷酸定序，間接地決定產物多肽之胺基酸序列（圖 3-28），用來決定蛋白質與 DNA 序列的技術是互補的。 在描述完整 DNA 序列編碼產生之蛋白質時，科學家們創造了蛋白質體（proteome）這個新名詞。 p.101

75 圖3-27 FIGURE 1-13 圖3-28　DNA 與胺基酸序列間之對應。每個胺基酸是由 DNA 中的三個特定核苷酸序列進行編碼。遺傳密碼將在第 27 章中詳細介紹。 p.102

76 Conservative substitution(保留型取代):胺基酸取代成支鏈特性相似者(功能類似的胺基酸)，這種取代不致影響到蛋白質的功能。
conservative與variable這些取代(substitutions)位置常用來追蹤進化關係。

77 例如粒線體內的cytochrome c蛋白。
各個物種中，這個蛋白(cytochrome c)的胺基酸序列相同的區域稱不變區(invariant)，可能是蛋白功能必需的序列。而(Variant)變異區之胺基酸結構的改變不會影響polypeptide的功能。

78 各物種之cytochrome c蛋白 Cytochrome C (about 85-105 aa)
1.GDVEKGKKIFIMKCSQCHTVEKGGKHKTGPNLHGLFGRRT 2.GDVEKGKKIFIMKCSQCHTVEKGGKHKTGPNLHGLFGRRT 3.GDVFKGKRIFIMKCSQCHTVEKGGKHKTGPNLHGLFGRRT 4.GDVEKGKKIFVQKCAQCHTVEKGGKHKTGPNLHGLFGRRT 5.GSAKKGATLFKTRCLQCHTVEXGGPHKVGPNLHGIFGRHS 6.GDVAKGEAAFKR-CSACHAIGESAKNKVGPQLNGIIGRTA 六物種之cytochrome c蛋白N-端前40個a.a. 1 Human 2 Chimpanzee (黑猩猩) 3 Spider monkey (蜘蛛猴) 4 Zebra (斑馬) 5 Yeast (酵母菌) 6 Agrobacterium (農桿菌) Cytochrome C (about aa)

79 鐮刀型性貧血症 鐮刀型性貧血導因於血紅蛋白(hemoglobin)的突變，這是血紅蛋白β-chain的次單元蛋白中第六個胺酸產生突變造成的，由疏水性的Valine取代帶負電荷Glutamic acid，造成血紅蛋白與氧的結合力降低，血紅蛋白在缺氧時此時病人的紅血球變成鐮刀型，易造成溶血(hemolysis)導致嚴重的貧血。Sickled cells造成的微血間歇性阻塞常導致組織缺氧。Sickle-cell anemia的特性就是極痛苦、器官損害與早期死亡。 聚集成棒狀結構。

80 圖5.17 HbA及HbS中β-鏈的部分

81 圖5-19 正常血球與鐮刀型血球

82 圖 5-20(a) 正常和鐮刀型細胞的血紅蛋白。

83 圖 5-20(b) 正常和鐮刀型細胞的血紅蛋白。

84 4.2　蛋白質之二級結構 二級結構（secondary structure）一詞是起源於描述一段多肽鏈，其主鏈上原子的區域空間排列，而非其支鏈的構形或是與其他多肽片段的關係。 α 螺旋是一種常見的蛋白質二級結構 伴隨著固定不動的肽鍵（但其他單鍵是可以自由轉動的），多肽鏈所能形成之最簡單排列就是螺旋狀構造，Pauling 與 Corey 將之稱為 α 螺旋（α helix）（圖 4-4）。 p.122

85 polypeptide的二級結構是由數種重複的結構組成。
最常見到的二級結構是α-helix與β-pleated sheet。這是組成polypeptide的胺基酸間的氫鍵造成的，而氫鍵是由胺基酸的-NH與-C=O基形成，許多纖維蛋白質幾乎是由蛋白的二級結構組成。

86 α-helix: 是一個硬且棒狀的結構。由一條polypeptide chain 以右旋方式纏繞成的結構。一個胺基與距離4個胺基酸遠的C=O基作用形成氫鍵。3.6個胺基酸一轉，每一轉有54 nm，胺基酸的R基則伸向外面。 有一些胺基酸的R基較特殊不易形成α-helix。如Gly與Tryptophan，另外proline因為缺乏自由的胺基，也是屬於抑制α-helix的胺基酸。

87 圖5.18 α-螺旋

88 圖4-4 p.122

89 在所有蛋白質中發現的α螺旋纏繞方式都是右手 旋的。
在所有蛋白質中發現的α螺旋纏繞方式都是右手 旋的。 為什麼相較於其他許多可能存在的構形來說，α 螺旋較易形成呢？部分答案是因 α 螺旋最善用 分子內氫鍵。 α 螺旋結構可被胜肽連結的高電負度氮原子上 所連接的氫原子與位於胜肽鍵胺基端第 4 個胺 基酸之高電負度羰基氧原子之間所形成之分子 內氫鍵所穩定（圖4-4a）。 p.122

90 BOX 1-2 FIGURE 1 BOX 4-1 分辨右手旋與左手旋
將你的雙手握拳並將大拇指伸出指向正上方。觀察你的右手，試著想像一個螺旋正沿著其他四指彎區的方向（即逆時針方向）纏繞著你的右手大拇指，如此形成的即稱為右手螺旋。同樣地以此類推，你的左手也能用來表示一沿著順時針方向旋繞的左手螺旋。 p.123

91 請問一 80 個胺基酸殘基的多肽形成一連續的 α 螺旋的長度為多少？
範例4-1 二級結構與蛋白質大小 請問一 80 個胺基酸殘基的多肽形成一連續的 α 螺旋的長度為多少？ 解：一個完美的 α 螺旋每圈有 3.6 個殘基，並且沿著螺旋軸上升 5.4 Å。因此，每個胺基酸殘基可以讓螺旋沿著軸上升 1.5 Å。所以，這多肽的長度為 80 個殘基 × 1.5 Å / 殘基 / 120 Å。 p.123

92 β-pleated sheets(摺板) 兩個或更多個polypeptide chain一列一列的對齊，β-pleated sheets是靠分子間的氫鍵來穩定，相鄰polypeptides的N-H與C=O形成對應的雙鍵。 β-pleated sheets分成兩類: 1平行式: polypeptide chain排同一方向 2 反平行式: polypeptide chain排列方向相反，即一條是N至C，相鄰一條是C至N。

93 圖5.19 β-摺板

94 圖 4-6(a) p.18

95 圖5.19 β-摺板

96 在球狀蛋白質緊密摺疊的結構中，有將近三分之一的 胺基酸殘基會形成供多肽鏈轉折（改變方向）用的回 轉構造（圖 4-7）。
β 回轉在蛋白質中很常見 在球狀蛋白質緊密摺疊的結構中，有將近三分之一的 胺基酸殘基會形成供多肽鏈轉折（改變方向）用的回 轉構造（圖 4-7）。 這些正是連結接續性 α 螺旋或 β 構形的重要結構元素。 其中尤以連接兩相鄰反平行 β 摺板端點之 β 回轉（β turns）為最常見。 p.124

97 圖4-7(a) 圖4-7　β 回轉之結構。(a) 本圖所示為最常見的兩型 β 回轉，其中第一型回轉出現頻率約為第二型的兩倍。第二型 β 回轉通常以苷胺酸為第三個殘基，而第一與第四殘基之間則會形成鏈間氫鍵（個別的胺基酸殘基以藍色圓圈框起）。 p.125

98 圖4-7(b) 圖4-7　β 回轉之結構。(b) 脯胺酸肽鍵的順反異構物。除了脯胺酸之外，胺基酸之間所形成的肽鍵超過 % 是以反式組態存在的。而含有脯胺酸之肽鍵則有 6% 呈順式組態，且多半存在於 β 回轉中。 p.125

99 一般的二級結構可以用圓二色光譜儀鑑定 一個分子結構的對稱性會引起左手旋與右手旋偏極光吸收上的差異，測量這差異值的方法稱為圓二色光譜〔circular dichroism（CD）sepectroscopy〕。（圖 4-9） p.126

100 圖4-9 FIGURE 1-23(b) p.126

101 圓二色光譜。 此光譜顯示了多聚離胺酸的結構完全是 α 螺旋、β 構形或變性的隨機線圈。而 y 軸的單位是一般CD 實驗所使用的單位。由於 α 螺旋、β 構形與隨機線圈的曲線是不一樣的，所以 CD 光譜可以粗略估計蛋白質中形成α 螺旋與 β 構形的比例。天然蛋白質的 CD 光譜可以作為蛋白質形成摺疊狀態的基準，這對於監視改變溶液條件時造成的蛋白變性或構形改變是很有用的。