第十二章 氨基酸、蛋白质、核酸 第一节 氨基酸 第二节 肽 第三节 蛋白质 第四节 核酸.

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1 第十二章 氨基酸、蛋白质、核酸 第一节 氨基酸 第二节 肽 第三节 蛋白质 第四节 核酸

2 第一节 氨 基 酸 一、氨基酸的结构、分类和命名 二、氨基酸的性质

3 一、氨基酸的结构、分类和命名 1、结构特点 均为α-氨基酸(除脯氨酸为亚氨基酸) 天然氨基酸大多属于L型 或

4 2、分类与命名 分类 命名 酸性氨基酸(NCOOH> NNH3) 碱性氨基酸(NCOOH< NNH3) 氨基酸

5 3、合成蛋白质的20种氨基酸 P315~317 表12-1~4 酸性氨基酸

6 碱性氨基酸

7 中性氨基酸（侧链非极性）

8 中性氨基酸（侧链极性） 天门冬氨酰胺

9 4、其它氨基酸 半胱氨酸 胱氨酸

10 二、氨基酸的性质 两性电离 成肽 脱羧 与亚硝酸的放氮反应 与茚三酮的显色反应 与2，4-二硝基氟苯的反应 与金属离子的螯合作用

11 注：α-氨基酸固态时就是以内盐形式存在，所以它们的熔点较高。
1、两性电离 Ka1 内盐 偶极离子 （两性离子） 注：α-氨基酸固态时就是以内盐形式存在，所以它们的熔点较高。

12 注：在水溶液中加入其它的酸或碱时，氨基酸的离解平衡发生移动，使三种离子浓度发生改变。
水溶液中的解离： Ka2 注：在水溶液中加入其它的酸或碱时，氨基酸的离解平衡发生移动，使三种离子浓度发生改变。

13 溶液pH与溶液中各类离子数量的关系 氨基酸阳离子 氨基酸偶极离子 氨基酸阴离子 纯水溶液 为主（>98%) 为主 pH<pKa1
氨基酸阳离子 氨基酸偶极离子 氨基酸阴离子 纯水溶液 为主（>98%) 为主 pH<pKa1 为主 pH> pKa1 Max(99.9%) =阴离子 =阳离子 pI pH=pKa1~pKa2 为主(≈98%）

14 溶液pH与溶液各类离子数量关系线段图

15 各类氨基酸的pI值范围 中性氨基酸：5.0~6.5 酸性氨基酸：2.7~3.2 碱性氨基酸：9.5~10.7

16 [思考题]为什么中性氨基酸的等电点不等于7？

17 处于等电点时的氨基酸溶液的特点: [阴离子]=[阳离子] [偶极离子]> 99.9% 氨基酸的溶解度最小，最易从溶液中析出

18 2、脱水生成肽 二肽 肽键(peptide bond)

19 不同的氨基酸A与B互相结合时，可按不同的排列方式结合。例：
三肽异构体：6(3!)种，其排列顺序为ABC ACB, BAC, BCA, CAB, CBA。 n肽异构体：n!种。

20 3、脱羧

21 4、与亚硝酸的放氮反应 凡是具有氨基的化合物都能与亚硝酸 作用产生氮气。
4、与亚硝酸的放氮反应 凡是具有氨基的化合物都能与亚硝酸 作用产生氮气。 用途：计算混合氨基酸的总含量或蛋白质分子中氨基的含量。

22 5、与茚三酮的显色反应 用途：鉴定和定量分析氨基酸、肽类和蛋白质。

23 6、与2，4-二硝基氟苯（桑格试剂）的反应 DNFB 氨基酸 DNP-氨基酸（黄） （桑格试剂）
用途：用于多肽、蛋白质的N-端氨基酸的测定(DNP法）及其氨基酸排列顺序的测定。

24 7、与金属离子的螯合作用 用途：用于氨基酸的鉴定和分析

25 第二节 肽 一、肽的分类和命名 二、肽的结构和功能

26 一、肽的分类和命名 分类: 寡肽或低聚肽（oligopeptide） 多肽（polypeptide）(十一肽以上) 命名:以含有C-端(羧基)的氨基酸为母体，将其余的氨基酸残基作为酰基，依次排列在母体名称之前。

27 谷胱甘肽 谷氨酸部分 半胱氨酸部分 甘氨酸部分 γ-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸

28 二、肽的结构和功能 有些肽链中的氨基酸残基之间以二硫键结合。 如氧化型谷胱甘肽 2GSH GS-SG 还原型谷胱甘肽 氧化型谷胱甘肽

29 C-端酰胺基 人类催产素 抗利尿素

30 第三节 蛋白质 一、蛋白质的元素组成 二、蛋白质的分类 三、蛋白质的结构 四、蛋白质的性质

31 主要组成元素：C、H、O、N四种 蛋白质的含氮量 ：平均约为16% （每克氮相当于6.25克的蛋白质）
一、蛋白质的元素组成 主要组成元素：C、H、O、N四种 蛋白质的含氮量 ：平均约为16% （每克氮相当于6.25克的蛋白质）

32 二、蛋白质的分类 按蛋白质化学组成的复杂程度分类： 简单蛋白质（由多肽组成 ） 结合蛋白质（由简单蛋白质与非蛋白 质部分--辅基结合而成）
根据蛋白质的性状分类： 纤维状蛋白质（结构蛋白质 ） 球状蛋白质（功能蛋白质 ） 清蛋白(溶于水) 球蛋白(不溶于水，溶于稀盐溶液)

33 三、蛋白质的结构 1、蛋白质分子内氨基酸残基间的 结合方式 2、蛋白质分子的四级结构 3、形成蛋白质1-4级结构的主要 价键

34 肽链之间或一条肽链的不同部位之间： 副键（疏水键、氢键、二硫键、盐键及酯键等 )
1、蛋白质分子内氨基酸残基间的结合方式 肽链之内：肽键(主键) 肽链之间或一条肽链的不同部位之间： 副键（疏水键、氢键、二硫键、盐键及酯键等 )

35 氢键

36 盐键

37 酯键

38 疏水键

39 二级结构 主链原子的局部空间排列。即指主链上的α-螺旋、β-片层、β-转角和无规卷曲四种构象单元。
2、蛋白质分子的四级结构 一级结构 多肽链中氨基酸的排列次序 二级结构 主链原子的局部空间排列。即指主链上的α-螺旋、β-片层、β-转角和无规卷曲四种构象单元。 三级结构 侧链与主链上的构象单元按一定方式进一步卷曲，折叠成的更复杂的三度空间结构。 四级结构 几个亚基（具有三级结构的肽链）通过氢键、疏水键或静电引力缔合成一个蛋白质分子时，而具有的空间结构。 实物投影

40 二级结构 P332 图 12-3多肽链中的“酰胺平面”

41 3、形成各级结构的主要价键 一级结构 肽键 二级结构 氢键、二硫键 三级结构 盐键、氢键、二硫键及疏 水键等副键
一级结构 肽键 二级结构 氢键、二硫键 三级结构 盐键、氢键、二硫键及疏 水键等副键 四级结构 氢键、疏水键或静电引力

42 四、蛋白质的性质 1、蛋白质的两性离解及等电点 2、蛋白质的胶体性质及盐析 3、蛋白质的显色反应

43 1、两性电离及等电点

44 多数蛋白质的pI接近于5。 蛋白质阳离子 蛋白质偶极离子 蛋白质阴离子 纯水溶液 为主 [阳]>[阴] pH< pI
[阴]>[阳] pH> pI Max =阴离子 =阳离子 pI 多数蛋白质的pI接近于5。

45 2、蛋白质的胶体性质及盐析 透析实验室中常选用不同孔径的半透膜(透析袋)来分离提纯蛋白质的方法。 超过滤在膜上增加压力，进行加压透析的方法。
维持蛋白质高分子溶液稳定的重要因素： 水化膜和同种电荷 沉淀蛋白质的方法： 盐析 （用量大、P不变性、分段盐析 ） 有机溶剂（P可变性） 重金属盐 （P可变性） 某些酸类 （P可变性）

46 3、蛋白质的显色反应 缩二脲反应 （肽、蛋白质—紫或紫红） 茚三酮反应 （氨基酸、肽、蛋白质—蓝紫） 2，4-二硝基氟苯反应（桑格试剂-DNFB） （氨基酸、肽、蛋白质的N-端氨基—黄） 蛋白黄反应（浓硝酸） （苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸—黄）

47 第四节 核酸 (nucleic acid) 一、分类 二、分子组成

48 核糖核酸(ribonucleic acid ，简称RNA)
一、分类 核酸 核糖核酸(ribonucleic acid ，简称RNA) 脱氧核糖核酸(deoxyribonucleic acid，简称DNA)

49 有机碱 嘌呤类碱 核苷 嘧啶类碱 戊糖（核糖或2-脱氧核糖 磷酸
二、分子组成 核酸（多核苷酸）单核苷酸 有机碱 嘌呤类碱 核苷 嘧啶类碱 戊糖（核糖或2-脱氧核糖 磷酸

50 表13-7核酸水解的最终产物 核酸 水解产物 RNA DNA 酸 磷酸 戊糖 核糖 脱氧核糖 有机碱 嘌呤碱 腺嘌呤、鸟嘌呤 嘧啶碱 胞嘧啶、尿嘧啶 胞嘧啶、胸腺嘧啶

51 腺苷 鸟苷 尿苷

52 鸟苷-3`-磷酸 （3`-GMP） 尿苷3`-磷酸 （3`-UMP） 腺苷-3`-磷酸 （3`-AMP）

53 高能磷酸键

54 ATGC- 核酸一级结构（DNA）

55 图12-13 DNA双螺旋结构(二级结构） P：磷酸基 S：脱氧核 A：腺嘌呤 T：胸腺嘧啶 G：鸟嘌呤 C：胞嘧啶

56 DNA中：A=T，G≡C RNA中：A=U，G≡C
图12-14 碱基对结构 DNA中：A=T，G≡C RNA中：A=U，G≡C

57 本章要求 掌握氨基酸的性质； 理解等电点的概念及蛋白质的四 级结构； 了解核酸的组成及一级结构。