第3章　酶 Enzyme.

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1 第3章　酶 Enzyme

2 第一节 概述 第二节 酶的分子的结构与作用机制 第三节 影响酶促反应速度的因素 第四节 酶类药物的工业生产

3 Eduard Buchner是第一位提出酵素可以独立出细胞而产生作用，获1907年Nobel化学奖。
1926年 Sumner从刀豆中得到脲酶的结 晶，首次证明酶是蛋白质 1930年 Northrop得到胃蛋白酶结晶 1946年 Sumner和Northrop获Nobel化学奖 1965年 Blake对溶菌酶的结晶进行了X-射线衍射分析，酶的活性中心的催化机理获得直接而具体的解释。 1982年 Cech发现个别RNA具有自我催化作用，提出ribozyme概念。

4 1926年 Sumner从刀豆中得到脲酶的结晶，首次提出酶的化学本质是蛋白质。
1930年Northrop等得到了胃蛋白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶的结晶，并进一步证明了酶是蛋白质。 绝大多数酶的本质是蛋白质或蛋白质与辅酶的复合体． 核糖酶：化学本质为核酸 J.B.Sumner J.H.Northrop

5 The Nobel Prize in Chemistry 1907
                      The Nobel Prize in Chemistry 1907 "for his biochemical researches and his discovery of cell-free fermentation" Eduard Buchner Germany Landwirtschaftliche Hochschule (Agricultural College) Berlin, Germany b d. 1917

6 酶是一类由活性细胞产生的对其特异底物具有高效催化作用的生物催化剂。
第一节　概述 概念： 酶是一类由活性细胞产生的对其特异底物具有高效催化作用的生物催化剂。 Enzymes are the reaction catalysts of biological systems.

7 一切生命活动都离不开酶的作用，而且酶与我们生活密切相关。
酶和一般催化剂的共性： 加快反应速度； 不改变平衡常数； 自身不参与反应 一、酶的催化作用特点

8 （一）高度催化效率（immense catalytic power ）
酶的催化作用特性： （一）高度催化效率（immense catalytic power ） 反应速度与不加催化剂相比可提高108 ～ 1020，与加普通催化剂相比可提高107～1013 。

9 （二）酶的高度专一性（highly specific ）
　　　即酶只能对特定的一种或一类底物起作用，这种专一性是由酶蛋白的立体结构所决定的。可分为： 绝对专一性：有些酶只作用于一种底物，催化一个反应， 而不作用于任何其它物质。

10 相对专一性：这类酶对结构相近的一类底物都有作用。包括键专一性和簇（基团）专一性。
立体异构专一性：这类酶不能辨别底物不同的立体异构体，只对其中的某一种构型起作用，而不催化其他异构体。包括旋光异构专一性和几何异构专一性。

11 (三）酶的活性可调节 酶具有的催化能力称为酶活性 酶失去催化能力称为酶的失活
易变敏感性：易受各种因素的影响，在活细胞内受到精密严格的调节控制。 调节方式：反馈调节、变构调节、共价修饰调节等 酶的活性可调节是酶区别与化学催化剂的一个重要特征

12 二、酶的分类与命名 （一）酶的分类 根据国际酶学委员会（Enzyme Committee, IEC）按酶催化反应的类型和机理分成6大类：
氧化还原酶类（Oxido-reductases） ：主要是催化氧化还原反应。 转移酶类（Transferases）：催化化合物中某些基团的转移。 水解酶类（hydrolases）：催化水解的反应。 裂合酶类（Lyase）：催化一种化合物分解为两种或两种以上的化合物的反应及其逆反应。 异构酶类（Isomerase）：催化各种类型的异构作用 6. 合成酶类（Ligase）：催化消耗ATP的成键反应。 next

13 1. 氧化-还原酶 （Oxidoreductase）
氧化-还原酶催化氧化-还原反应。 主要包括脱氢酶(Dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。 返回

14 2. 转移酶 Transferase 转移酶催化功能基团的交换和转移，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。 返回

15 3.水解酶 Hydrolase 水解酶催化底物的加水分解反应。 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。
例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应 返回

16 4. 裂合酶 Lyase 裂合酶催化一种化合物分解为两种或两种以上的化合物的反应及其逆反应 主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。
例如， 延胡索酸水合酶催化的反应。 返回

17 5.异构酶 Isomerase 异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程。 例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。 返回

18 6.合成酶 Ligase or Synthetase
合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。 A + B + ATP + H-O-H ===A  B + ADP +Pi 例如，丙酮酸羧化酶催化的反应 丙酮酸 + CO2  草酰乙酸 返回

19 核酸酶（催化核酸） Ribozyme 核酸酶是唯一的非蛋白酶。它是一类特殊的RNA，能够催化RNA分子中的磷酸酯键的水解及其逆反应。

20 （二）酶的命名 (1)习惯命名法: 根据其催化底物来命名，如蛋白酶、淀粉酶等； 根据所催化反应的性质来命名，氧化酶、水解酶等；
结合上述两个原则来命名，乳酸脱氢酶、磷酸己糖异构酶等； 有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它特点。唾液淀粉酶

21 每一种酶有一个名称，包括系统命名和用四个数字分层次表示酶的分类的编号。
２、国际系统命名法 每一种酶有一个名称，包括系统命名和用四个数字分层次表示酶的分类的编号。 系统名称包括底物名称、构型、反应性质，最后加一个酶字。 将所有的酶促反应按反应性质分为六大类，每一大类又分为若干个亚类和亚亚类，分别用1、2、3、4、5、• • • • 编号。

22 ATP＋D-葡萄糖 ADP＋D－葡萄糖６－磷酸 ① 酶的底物名称+催化性质 ② 4个数字分类酶编号 E、C 2，7，1，1
①   酶的底物名称+催化性质 ATP：葡萄糖磷酸转移酶 ②  4个数字分类酶编号 E、C　2，7，1，1 国际酶学委员会 类 亚类 亚亚类 亚亚类中 的排号

23 酶催化的反应: 乳酸 + NAD+  丙酮酸 + NADH + H+ 系统名称:乳酸：NAD+氧化还原酶 该酶分类数字是E.C 1.1.1.27 习惯名：乳酸脱氢酶。

24 第二节 酶的分子结构与作用机制 根据酶蛋白的特点和分子大小分子分为： １、单体酶：一条多肽链组成的酶，分子量在13000-35000之间
如溶菌酶、胰蛋白酶； 2、寡聚酶：由两个或两个以上的亚基组成的酶，分子量从35000到几百万， 如磷酸化酶a 、3-磷酸甘油醛脱氢酶;

25 由几个功能相关的酶嵌合而成的复合体。具有特定空间结构，分子量大，一般在几百万以上。
3、多酶复合体： 由几个功能相关的酶嵌合而成的复合体。具有特定空间结构，分子量大，一般在几百万以上。 如脂肪酸合成酶复合体.

26 + 酶蛋白 辅助因子 全酶 一、酶的分子组成 根据酶的组成成分：
单纯酶：仅由氨基酸残基构成，催化活性仅仅决定于它的蛋白质结构。如脲酶、淀粉酶、酯酶等等。 结合酶：还含有非蛋白质部分 酶蛋白 辅助因子 + 全酶 (有催化活性) (无催化活性)

27 直接对电子、原子或某些化学基团起传递作用
单纯酶：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、核糖核酸酶等。 （简单蛋白质） 酶 酶蛋白 （apoenzyme） 结合酶 辅酶（coenzyme) （结合蛋白质） 辅助因子 （cofacter) 辅基(prosthetic group) 全酶(holoenzyme）= 酶蛋白 + 辅因子 直接对电子、原子或某些化学基团起传递作用 决定酶反应的专一性

28 二、酶的辅助因子 辅基(prosthetic group) 辅助因子 辅酶（coenzyme)
酶的辅助因子是酶的对热稳定的非蛋白小分子物质部分，辅基及辅酶从化学本质可分为三类： １、无机金属元素 ２、小分子有机物 　蛋白质辅酶

29 １、金属离子常见： K+、Na+、Mg2 、Cu2+、 Zn2+、Fe2+ 等+、
无机离子在酶分子中的作用： 稳定酶蛋白分子构象，参与酶活性中心的组成部分 通过本身的氧化还原传递电子 底物和酶分子的桥梁 利用离子的电荷影响酶的活性

30 ２、小分子有机化合物 如维生素及其衍生物，铁卟啉等 其主要作用是作为电子、原子或某些基团的载体参与反应并促进整个催化过程。
维生素（vitamin）：是机体维持正常生命活动所必不可少的一类小分子有机物质。 食物必需营养素---自身不能合成 生理活性物质-----机体必须 机体缺乏维生素时，物质代谢发生障碍，引起维生素缺乏症。

31 酶蛋白与辅助因子的关系 结合酶种类多，而辅助因子种类少，通常一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合成特异酶；但一种辅助因子能与不同的酶蛋白结合构成多种特异性酶。

32 辅酶 金属离子 辅酶 金属离子 酶蛋白

33 酶催化的高效率、高度专一性和酶活性可调节性都是由酶分子结构的特殊性决定的。
三、酶的活性中心和必需基团 　酶催化的高效率、高度专一性和酶活性可调节性都是由酶分子结构的特殊性决定的。 　酶蛋白分子并不是所有基团都与酶的活性有关，只有少数特定AA残基的侧链基团和酶的催化活性有直接关系，这些功能基团称为酶的必需基团（essential group)。

34 酶的活性中心（Active sites ) 酶分子中直接和底物结合并起催化反应的空间局限（部位），称为酶的活性部位或酶的活性中心。
此区域与底物结合并催化底物转变为产物 酶的活性中心有两个功能部位：结合部位和催化部位。

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36 结合部位(Binding site)：酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结合部位。

37 催化部位(Catalytic site): 酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位。
通常将酶的结合部位和催化部位总称为酶的活性部位或活性中心。

38 活性中心内的必需基团 活性中心外的必需基团 酶的活性中心内的一些化学基团，是酶发挥催化作用与底物直接作用的有效基团。
有的必需基团负责与底物分子结合称之为结合基团。 有些基团负责催化反应称之为催化基团 活性中心外的必需基团 有些必需基团不在活性部位、在活性部位以外的地方起维持酶分子结构的作用的基团。

39 结合基团 活性中心内 催化基团 必需基团 活性中心外 结合部位（结合位） 酶活性中心 催化部位（催化位）

40 底 物 活性中心以外的必需基团 催化基团 结合基团 活性中心

41 胰凝乳蛋白酶活性中心示意图

42 酶原激活(activation of zymogen)
四、酶原的激活 酶原(zymogen)： 有些酶在细胞内合成或刚分泌时，无催化活性，这种无催化活性的酶的前身物。 酶原激活(activation of zymogen) 酶原在一定条件下经适当的物质作用可转变成有活性的酶。酶原转变成酶的过程称为酶原的激活。 本质：酶原的激活实质上是酶活性部位形成或暴露的过程。

43 胰蛋白酶原 活性中心 胰蛋白酶 肠激酶 胰蛋白酶原的激活过程

44 酶原的激活意义： ①合成酶的细胞本身不受蛋白酶的消化而破坏； 例：消化道酶 ②使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢的正常进行。
例：凝血因子

45 五、同工酶（isoenzyme） 能催化相同化学反应，但酶的分子结构不同的一类酶。它不仅存在于同一机体的不同组织中，也存在于同一细胞的不同亚细胞结构中，它们在生理上、免疫上、理化性质上都存在很多差异。 活性中心相似或相同：催化同一化学反应。

46 乳酸脱氢酶（lacticdehydrogenase,LDH） A、催化的反应
COO- H C OH +NAD+ CH3 COO- C=O +NADH+H+ CH3 LDH 乳酸 丙酮酸

47 B、分子结构 亚基数： 4 亚基类型： M型亚基 ，H型亚基 同工酶种类： 5种 LDH1 （H4） -- 心肌 LDH2 （H3M1）
亚基数： 4 亚基类型： M型亚基 ，H型亚基 同工酶种类： 5种 LDH1 （H4） -- 心肌 LDH2 （H3M1） LDH3（H2M2） -- 肺 LDH4（H1M3） LDH5 （M4）-- 肝脏 H亚基 M亚基 H H3M H2M HM M4

48 电泳行为 HHHH (LDH1) HHHM (LDH2) HHMM (LDH3) HMMM (LDH4) MMMM (LDH5)

49 研究同工酶的意义 （1）进行遗传分析、杂种优势的筛选、 抗逆指标筛选 （2）进行疾病诊断 （3）研究代谢规律

50 一、酶能显著降低反应活化能 反应能阈 （ennergy barrier) 活化能 （activation energy) 六、 酶的作用机制

51 酶降低化学反应活化能

52 酶降低化学反应活化能

53 E与S形成ES复合物 非共价键形成中间复合物，降低活化能
二、中间复合物学说和酶作用的过渡态 E与S形成ES复合物 非共价键形成中间复合物，降低活化能 E＋S　　ES　　P＋E S2 E＋S1　　ES1　　P1＋P2+E

54 三、酶作用的过渡态机制 （一）底物的“趋近”和“定向”效应 邻近效应（ approximation）：
在酶促反应中，由于酶和底物分子之间的亲和性，底物分子向酶的活性中心靠近，最终结合到酶的活性中心，使底物在酶活性中心的有效浓度大大增加，从而降低了进入过渡态所需的活化能的效应。

55 当专一性底物向酶活性中心靠近时，会诱导酶分子构象发生改变，使反应物在酶的表面对着特定的基团几何的定向，使酶促反应易于进行。
定向效应（orientation） ： 当专一性底物向酶活性中心靠近时，会诱导酶分子构象发生改变，使反应物在酶的表面对着特定的基团几何的定向，使酶促反应易于进行。

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57 分子间反应变为分子内反应； 反应基团间反应几率为100%

58 （二）底物变形与张力作用（strain and distortion）

59 （三）共价催化作用（Covalent Catalysis ） （四）酸碱催化（acid - base Catalysis） （五）表面效应

60 第三节　影响酶促反应速度的因素 检测酶含量及存在，很难直接用酶的“量”（质量、体积、浓度）来表示，而常用酶催化某一特定反应的能力来表示酶量，即用酶的活力表示。 酶催化一定化学反应的能力称酶活力，酶活力通常以最适条件下酶所催化的化学反应的速度来确定。

61 酶促反应的速度 单位时间内底物减少量或产物生成量 酶促反应速度的影响因素 底物浓度、酶浓度、pＨ、温度、激活剂和抑制剂等

62 底物浓度对反应速度的影响 一、底物浓度对酶促反应速度的影响 零级反应 混合级反应 一级反应
在酶浓度，pH， 温度等条件不 变的情况下研 究底物浓度和 反应速度的关 系。

63 （一）米氏方程 1913年，德国化学家Michaelis和Menten根据中间产物学说对酶促反应的动力学进行研究，推导出了表示整个反应中底物浓度和反应速度关系的著名公式，称为米氏方程。

64 （二）米氏常数（Km）的意义和应用 当反应速度等于最大速度一半时,即V = 1/2 Vmax, Km = [S]
左式表示：米氏常数是反应速度为最大值的一半时的底物浓度。 因此,米氏常数的单位为mol/L。 Km的范围多在10-7～10-1mol/L之间

65 （1） Km是酶的一个特征性常数，只与酶的性质有关，与酶的浓度无关 ，在酶的结构、溶液pH、温度等条件不变的情况下，酶促反应底物的Km恒定。 （2）如酶能催化几种不同的底物，对每种底物都有一个特定的Km值，其中Km值最小的称该酶的最适底物。 （3）一般用Km的倒数近似表示酶对底物的亲和力，1/Km越大（Km值小），酶对底物的亲和力越大

66 （4）在已知Km的情况下，应用米氏方程可计算任意[s]时的v，或任何v下的[s]。（用Km的倍数表示）
练习题：已知某酶的Km值为0.05mol.L-1，要使此酶所催化的反应速度达到最大反应速度的80％时底物的浓度应为多少？ (５) 判断正逆两相反应的催化效率 米氏方程只适用于较为简单的酶作用过程

67 二、pH的影响与最适pH 在一定的pH下, 酶具有最大的催化活性,通常称此pH为最适pH (optimum pH)

68 最适pH(optimum pH）是酶的一个特征参数
[1]、酶活性中心基团的解离和酶的构象。 [2]、影响底物的解离。 [3]、过酸过碱影响酶分子的稳定性使酶失活。

69 三、温度的影响与最适温度 最适温度 (optimum temperature)： 酶促反应速率最快时的 环境温度。

70 四、酶浓度的影响 当[S]＞＞[E]，酶可被底物饱和的情况下，反应速率与酶浓度成正比。 Vmax=K3[E]

71 阳离子：K+、Na+ 、Mg+、Zn+、Fe+、Ca+
五、激活剂的影响 酶的激活剂（activator）：凡能提高酶的活性，加速酶促反应进行的物质。 阳离子：K+、Na+ 、Mg+、Zn+、Fe+、Ca+ 无机离子 阴离子： Cl-（唾液淀粉酶） 氢离子 激活剂 抗坏血酸、半胱氨酸、谷氨甘肽等 小分子有机物 EDTA等解除重金属对酶的抑制

72 原理：a.酶活性中心的必需基团 b.酶-底络合物形成的桥梁 c.作为某些酶的辅助因子 d.保护-SH酶不被氧化 一般情况下，一种激活剂对某种酶是激活剂，而对另一种酶则起抑制作用； 对于同一种酶，不同激活剂浓度会产生不同的作用。 与酶原激活的关系

73 六、抑制剂的影响 凡是使酶的必需基因或酶的活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶活力甚至使酶完全丧失活性的物质，叫酶的抑制剂（inhibitor） 。 类型：可逆抑制剂 不可逆抑制剂 应用：研制杀虫剂、药物 研究酶的作用机理，确定代谢途径

74 （一）不可逆抑制 抑制作用的类型 （1）不可逆抑制作用（irreversible inhibition)
（一）不可逆抑制　 　　　抑制剂与酶蛋白中的必需基团以共价形式结合，引起酶的活性丧失,不能用透析或超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶活性。

75 1.非专一性不可逆抑制 抑制剂 一类/几类基团 例：抑制剂：重金属离子 Pb2+/Cu2+/Hg2+ 基团： 巯基（-SH）

76 二巯基丁二酸钠 抢救重金属盐中毒的药物 二巯丙醇

77 2.专一性不可逆抑制： 抑制剂 酶活性中心的必需基团 专一地 例：有机磷农药中毒
P O-R O X -Ser-OH -Ser-O P O-R O

78 有机磷化合物中常用的是DFP以及有机磷杀虫剂，如1605、敌百虫、敌敌畏、乐果等。
这些有机磷化合物能抑制某些蛋白酶及酯酶的活力，特别是强烈抑制胆碱酯酶。 胆碱 ＋ 乙酸 乙酰胆碱 乙酰胆碱酶 胆碱酯酶

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80 （二）可逆抑制作用(reversibleinhibition)
　抑制剂与酶蛋白以非共价方式结合，引起酶活性暂时性丧失。抑制剂可以通过透析等方法被除去，并且能部分或全部恢复酶的活性。 根椐抑制剂与酶结合的情况，又可以分为三类： a.竞争性抑制作用(competitive inhibition) b.非竞争性抑制作用(noncompetitive inhibition) C.反竞争性抑制作用(uncompetitive inhibition)

81 a. 竞争性抑制： 某些抑制剂的化学结构与底物相似，因而 能与底物竟争与酶活性中心结合。当抑制 剂与活性中心结合后，底物被排斥在反应
中心之外，其结果是酶促反应被抑制了。

82 竟争性抑制通常可以通过增大底物浓度，即提高底物的竞争能力来消除。
竞争性抑制可用下式表示：

83 举例： 丙二酸竞争性抑制琥珀酸脱氢酶 酶 抑制剂 底物

84 实际应用： 磺胺类药的抑菌作用 对磺胺类药敏感的细菌在生长繁殖时不能利用环境中的叶酸。
实际应用： 磺胺类药的抑菌作用 对磺胺类药敏感的细菌在生长繁殖时不能利用环境中的叶酸。 只能合成四氢叶酸（FH4），FH4是细菌合成核苷酸的必须的辅酶

85 S I 磺胺类药与对氨基苯甲酸具有类似的化学结构，是二氢叶酸合成酶的竞争抑制剂，抑制FH2的合成，进而减少FH4的合成。
细菌因核酸合成障碍，使生长繁殖受到抑制。 S I E

86

87 酶可同时与底物及抑制剂结合，引起酶分子构象变化，并导致酶活性下降。由于这类物质并不是与底物竞争与活性中心的结合，所以称为非竞争性抑制剂。
b.非竞争性抑制 酶可同时与底物及抑制剂结合，引起酶分子构象变化，并导致酶活性下降。由于这类物质并不是与底物竞争与活性中心的结合，所以称为非竞争性抑制剂。 非竞争性抑制剂与酶活性中心以外的基团结合。这类抑制作用不会因提高底物浓度而减弱

88 非竟争性抑制

89 C、反竞争性抑制作用 反竞争性抑制是酶只有与底物结合后，才能与抑制剂结合形成ESI三元复合物，相对而言，这种抑制剂不重要。 酶 S I +

90 本章考点 2. 了解酶的命名原则及分类，了解EC编号原则 3. 掌握酶的活性中心、必需基团的概念 4. 掌握酶原、酶原的激活的概念
1. 掌握酶的概念、化学本质、特性 2. 了解酶的命名原则及分类，了解EC编号原则 3. 掌握酶的活性中心、必需基团的概念 4. 掌握酶原、酶原的激活的概念 5. 熟悉影响酶促反应速度的因素,抑制剂的影响 6. 了解同工酶的概念和研究意义、应用前景 7. 掌握米氏方程，米氏常数概念及应用

91 习 题 米氏方程改为双倒数方程后： A. 1/v与1/[S]成反比 B. 以1/v对1/[S]作图，其横轴为1/[S] C. v与[S]成正比 D. Km值在纵轴上 E. Vmax值在纵轴上 酶的竞争性抑制作用特点是指抑制剂（ ） A. 与酶的底物竞争酶的活性中心 B. 与酶的产物竞争酶的活性中心 C. 与酶的底物竞争非必需基团 D. 与酶的底物竞争辅酶 E. 与其他抑制剂竞争酶的活性中心 酶的描述，哪一项不正确? A. 所有的酶都是蛋白质 B. 酶是生物催化剂 C. 酶是在细胞内合成的，但也可以在细胞外发挥催化功能 D. 酶具有专一性 E. 酶在强碱、强酸条件下会失活 A A

92 底物浓度、酶浓度、温度、pH、抑制剂、激活剂
习 题 酶具有 、 、 、 等催化特点。 影响酶促反应速度的因素有哪些？ 全酶由 和 组成，在催化反应时二者所起的作用不同，其中 决定酶的专一性和高效率， 起传递电子、原子和化学基团的作用。 唾液淀粉酶经透析后，水解淀粉能力显著降低，其主要原因是： A．酶蛋白变性 B．失去Cl C．失去辅酶 D．酶含量减少 E．失去Mg 2+ 关于米氏常数Km的说法，哪个是正确的： A. 饱和底物浓度时的速度 B. 在一定酶浓度下，最大速度的一半 C. 饱和底物浓度的一半 D. 速度达最大速度半数时的底物浓度 E. 降低一半速度时的抑制剂浓度 C D 底物浓度、酶浓度、温度、pH、抑制剂、激活剂

93 习 题 若使某一遵循米氏方程的酶促反应速度从10%Vm提高到90%Vm，[S]作怎样的变化？当V=95%Vm时[S]又作怎样的变化？这些说明什么？ 答：当V=10%Vm时，[S]=1/9Km 当V=90%Vm时，[S]=9Km 当V=95%Vm时，[S]=19Km 这说明反应速度低时，增加底物浓度就可使反应速度有较大增长，反应速度高时底物浓度增加很大，而反应速度增加并不大。 本章结束