第七章 氨基酸代谢 Metabolism of Amino Acids 主讲教师：王爱红 延大医学院生物化学教研室.

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1 第七章 氨基酸代谢 Metabolism of Amino Acids 主讲教师：王爱红 延大医学院生物化学教研室

2 目的要求： 1、了解蛋白质的营养作用。 2、了解蛋白质的消化吸收和腐败。 3、掌握氨基酸的一般代谢和氨的代谢。 4、熟悉个别氨基酸的代谢。

3 重点、难点： 氨基酸的脱氨基作用： 联合脱氨基作用、转氨基作用、谷氨酸氧化脱氨基作用和嘌呤核苷酸循环。 氨的来源与去路。 氨的转运形式：谷氨酰胺和丙氨酸。 尿素合成的部位、鸟氨酸循环的主要途径和生理意义。 甲硫氨酸循环。

4 第一节 蛋白质的营养作用 一、体内蛋白质具有多方面的重要功能 1.维持组织细胞的生长、更新及修补 Hb、Mb、Ig、收缩蛋白、运输蛋白
第一节 蛋白质的营养作用 一、体内蛋白质具有多方面的重要功能 1.维持组织细胞的生长、更新及修补 Hb、Mb、Ig、收缩蛋白、运输蛋白 2.参与多种重 要生理活动 调节蛋白（G蛋白）、H、E 3.氧化供能 17KJ/g 糖、脂可代替

5 二、体内蛋白质的代谢状况可用氮平衡描述 1.氮平衡: 测定和比较人体摄入N量和排出N量之间的关系。
氮平衡试验：测定人体对蛋白质需要量的试验。 食物蛋白质 消化道 粪N 食物中N.P.N很少，N主要来自蛋白质 体内 尿N 意义：可以反映体内蛋白质代谢的概况

6 氮的总平衡 摄入N =排出N 氮的正平衡 摄入N ＞排出N 氮的负平衡 摄入N ＜排出N 正常成人 儿童、孕妇、 恢复期病人
消耗性疾病、饥饿

7 2.生理需要量 8日不食入蛋白质，排氮量恒定为53mg/Kg体重/日，即3.18 g /60Kg体重/日。 3.18×100/16=3.18 ×6.25 ≈20（19.875）克 最低需要量30-50克/日，一般40-60克/日即可。营养学会推荐量80克/日。

8 三、营养必需氨基酸决定蛋白质的营养价值 必需 非必需 氨基酸 营养必需氨基酸 体内需要而又不能自身合成，必须由食物提供的氨基酸。包括苏氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、缬氨酸、色氨酸、异亮氨酸、亮氨酸。 苏先生本（苯）人虽赖，但（蛋）鞋（缬）色异（异亮）常亮。

9 蛋白质的营养价值 蛋白质的互补作用 豆类色氨酸少赖氨酸多，谷类刚好相反。
是指食物蛋白质在体内的利用率。蛋白质的营养价值高低取决于必需氨基酸的种类、数量、比例。 蛋白质的互补作用 营养价值较低的蛋白质混合食用，使必需氨基酸互相补充而提高营养价值的作用。 豆类色氨酸少赖氨酸多，谷类刚好相反。 某些疾病摄入不足时，可输入AA保证机体的需要。

10 第二节 蛋白质的消化、吸收和腐败

11 一、外源性蛋白质消化成氨基酸和寡肽后被吸收 （一）蛋白质在胃和肠道被消化成氨基酸和寡肽
蛋白质消化的生理意义： 1.由大分子变为小分子，利于吸收 2.消除种属特异性和抗原性，防止过敏和毒性。

12 R1＝Phe、Trp、Tyr、Leu以及其它疏水性氨基酸水解速度较快。最适pH 1.5-2.5
1、蛋白质在胃中被水解成多肽和氨基酸 凝乳 HCl 胃蛋白酶原 胃蛋白酶+多肽碎片 （+） O O O O ║ ║ ║ ║ -NH-CH-C-NH-CH-C-NH-CH-C-NH-CH-C- │ │ │ │ R R R R4 R1＝Phe、Trp、Tyr、Leu以及其它疏水性氨基酸水解速度较快。最适pH 水解产物：多肽和少量氨基酸

13 水解蛋白质肽链内部一些肽键的酶。如胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶等。
2、蛋白质在小肠被水解成小肽和氨基酸★ 内肽酶 ①胰酶的作用 最适pH7.0左右 外肽酶 内肽酶： 水解蛋白质肽链内部一些肽键的酶。如胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶等。 外肽酶： 自肽链末端开始每次水解一个氨基酸残基。如羧基肽酶A、B。

14 蛋白水解酶作用示意图 氨基酸 二肽酶 氨基肽酶 内肽酶 氨基酸 + NH 羧基肽酶 5 6

15 消化道蛋白酶的特异性 弹性蛋白酶 糜蛋白酶R2=Y、W、F 胰蛋白酶 羧肽酶 R4=脂肪族AA R3=K、R │ │ │ │ │ │ │ │
O R2 O O R4 O O R6 ║ │ ║ ║ │ ║ ║ │ HNH-CH-C-N-CH-C-N-CH-C-N-CH-C- N-CH-C- N-CH-COOH │ │ │ │ │ │ │ │ R H H R H H R H 胰蛋白酶 R3=K、R 羧肽酶

16 酶 作用位点（或底物） 胃蛋白酶(Pepsin) Phe、Trp、Tyr的羧基端 胰蛋白酶(Trypsin） Lys、Arg的羧基端 胰凝乳(糜)蛋白酶 (Chymotrypsin) Phe、Trp、Tyr的羧基端 弹性蛋白酶(elastase) 各种脂肪族AA形成的肽 氨肽酶(aminopeptidase) 肽的氨基端 羧肽酶(carboxypeptidase) 肽的羧基端 二肽酶(dipeptidase) 二肽

17 激活胰蛋白酶 ②肠激酶的作用 糜蛋白酶原—糜蛋白酶 胰蛋白酶原 胰蛋白酶 弹性蛋白酶原—弹性蛋白酶 羧基肽酶原A—羧基肽酶A
肠激酶（+） （+） 羧基肽酶原A—羧基肽酶A 羧基肽酶原B—羧基肽酶B 酶原激活的意义 可保护胰组织免受蛋白酶的自身消化作用。 保证酶在其特定的部位和环境发挥催化作用。 酶原还可视为酶的贮存形式。

18 3、小肠粘膜细胞中的氨基肽酶、二肽酶的作用
胃液和胰液中蛋白酶的消化 水解产物：1/3氨基酸+2/3寡肽 3、小肠粘膜细胞中的氨基肽酶、二肽酶的作用 O O ║ ║ -NH-CH-C-NH-CH-C- │ │ R R2 水解产物：氨基酸 氨基肽酶、二肽酶 至此，95%的蛋白质被完全水解。

19 （二）氨基酸通过主动转运过程被吸收 吸收部位: 主要在小肠 吸收形式: 氨基酸、二肽、寡肽 吸收机制: 耗能的主动吸收过程

20 1、氨基酸吸收载体（转运蛋白） 中性氨基酸、碱性氨基酸 酸性氨基酸、亚氨基酸 β-氨基酸转运蛋白 二肽及三肽转运蛋白 转运蛋白类型
转运蛋白与氨基酸、Na+形成三联体 将氨基酸、Na+转入细胞内， Na+再由钠泵排出细胞，并消耗ATP。 每一类中被转运的氨基酸间有竞争作用

21 2、γ-谷氨酰基循环（Meister循环）对氨基酸的转运作用
GSH对氨基酸的转运 GSH的再合成 过程 1.限速酶：γ-谷氨酰基转移酶 2.消耗3分子ATP Na+激活

22 COOH │ CHNH2 │ H2N-CH CH2 R CH2 COOH │ │ C——NH-CH ‖ │ O R COOH │ CHNH2
细胞内 细胞外 细胞膜 COOH │ CHNH2 CH2 CH COOH │ │ C——NH-CH ‖ │ O R γ-谷氨酰氨基酸 COOH │ H2N-CH R γ-谷氨酸环化转移酶 COOH │ CHNH2 R 氨基酸 5-氧脯氨酸 半胱氨酰甘氨酸 ATP ADP+Pi 肽酶 5-氧脯氨酸酶 γ-谷氨酰基转移酶 甘氨酸 半胱氨酸 谷胱甘肽GSH 谷氨酸 γ-谷氨酰半胱氨酸合成酶 ATP ADP+Pi 谷胱甘肽合成酶 ADP+Pi γ-谷氨酰半胱氨酸 ATP

23 3、肽的吸收 小肠近端吸收作用较强 1.利用肠粘膜细胞上的二肽、三肽转运体系 2.也是耗能的主动吸收过程

24 二、蛋白质在肠道发生腐败作用 蛋白质的腐败作用： 肠道细菌对未被消化的蛋白质及未被吸收的蛋白质消化产物的作用。 产物 有益：脂酸、维生素
有害：胺、NH3、酚、H2S、吲哚等 （排出、转化） 产物

25 （一）肠道细菌通过脱羧基作用产生胺类 R-CH-COOH R-CH2-NH2+CO2 ׀ NH2
H、Orn、K→CO2+组胺、腐胺、尸胺(↓BP) Y、W→ CO2+酪胺、色胺（↑BP） MAO RCH2 NH2+ O2+H2O R CHO +NH3+H2O2

26 假神经递质(false neurotransmitter)
某些物质结构(如苯乙醇胺，β-羟酪胺）与神经递质（如儿茶酚胺）结构相似，可取代正常神经递质从而影响脑功能，称假神经递质。 CO2 F β-羟化 苯乙胺 苯乙醇胺 β-羟化 酪胺 β-羟酪胺 Y CO2

27 （二）肠道细菌通过脱氨基或尿素酶的作用产生氨
α-酮酸 肠氨的来源 氨基酸 OH—促进氨吸收， H+不利于氨吸收 吸收后可再用来合成尿素 NH3 NH3 尿素 CO2 LA HAc HCOOH 半乳糖果糖转为 酸化肠道

28 （三）其它有害物质生成 半胱氨酸产生H2S 酪氨酸产生酚 （主排出，部分转化） 消化不良时产气↑，是腐败作用↑的结果。
色氨酸产生吲哚、甲基吲哚 半胱氨酸产生H2S 酪氨酸产生酚 （主排出，部分转化） 消化不良时产气↑，是腐败作用↑的结果。

29 第三节 氨基酸的一般代谢

30 蛋白质降解产生的氨基酸，大约70%~80%被重新利用合成新的蛋白质。
一、体内蛋白质分解生成氨基酸 合成1-2% /日 降解1-2% /日 蛋白质 形成的动态平衡 蛋白质降解产生的氨基酸，大约70%~80%被重新利用合成新的蛋白质。

31 （一）蛋白质以不同的速率进行降解 蛋白质的半寿期(half-life) 蛋白质降低其原浓度一半所需要的时间，用t1/2表示。
不同的蛋白质降解速率不同，降解速率随生理需要而变化。

32 （二）真核细胞内蛋白质的降解有两条重要途径
1、蛋白质在溶酶体通过ATP-非依赖途径被降解 不依赖ATP和泛素； 利用溶酶体中的组织蛋白酶(cathepsin)降解外源性蛋白、膜蛋白和长寿蛋白质。

33 2、蛋白质在蛋白酶体通过ATP-依赖途径被降解
降解异常蛋白和短寿蛋白质 泛素(ubiquitin) 76个氨基酸组成的多肽(8.5kD) 普遍存在于真核生物而得名 一级结构高度保守

34 泛素与选择性被降解蛋白质形成共价连接，并使其激活,即泛素化，包括三种酶参与的3步反应，并需消耗ATP。
泛素介导的蛋白质降解过程 泛素与选择性被降解蛋白质形成共价连接，并使其激活,即泛素化，包括三种酶参与的3步反应，并需消耗ATP。 蛋白酶体(proteasome)对泛素化蛋白质的降解。

35 Pr 泛素化过程 + UB C O- O HS-E1 S E1 HS-E2 HS-E1 C O S E2 S E1 HS-E2 HS-E1
ATP AMP+PPi S E1 HS-E2 HS-E1 UB C O S E2 S E1 HS-E2 HS-E1 UB C O S E2 S E1 Pr HS-E2 UB C O S E2 NH E3 UB：泛素 E1：泛素激活酶 E2：泛素结合酶 E3：泛素蛋白连接酶 Pr：被降解蛋白质

36 蛋白酶体存在于细胞核和胞浆内，主要降解异常蛋白质和短寿蛋白质。
26S蛋白质酶体 20S的核心颗粒(CP) 19S的调节颗粒(RP) : 18个亚基, 6个亚基具有ATP酶活性 2个α环：7个α亚基 2个β环：7个β亚基

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38 泛素介导的蛋白质降解过程：

39 1.某些调节蛋白的转换速度影响代谢过程与生理功能。
蛋白质转换更新的生理意义： 1.某些调节蛋白的转换速度影响代谢过程与生理功能。 2.清除错误蛋白、异常蛋白或损伤蛋白。 HPV编码的某种蛋白质 蛋白质降解异常会导致疾病： ↓（+） 泛素化有关酶 　　 ↓ 抑癌蛋白p53降解 诱发癌瘤

40 二、外源性氨基酸与内源性氨基酸组成氨基酸代谢库
食物蛋白质经消化吸收的氨基酸（外源性氨基酸）与体内组织蛋白质降解产生的氨基酸及体内合成的非必需氨基酸（内源性氨基酸）混在一起，分布于体内各处参与代谢，称为氨基酸代谢库(metabolic pool) 。 分布不均：肌肉占50%±，肝10%±，肾4%±，血浆1-6%。

41 氨基酸代谢概况： 食物蛋白质 氨基酸代谢库 组织蛋白质 非必需氨基酸 血液氨基酸 消化吸收 α-酮酸 糖或脂类 脱氨基作用 CO2+H2O
合成 分解 嘌呤、嘧啶、肌酸等含氮化合物 代谢转变 胺类 + CO2 脱羧基作用 脱氨基作用 消化吸收 其它含氮物质 非必需氨基酸 NH3 CO2+H2O 糖或脂类 α-酮酸 谷氨酰胺 尿素 食物蛋白质 组织蛋白质 血液氨基酸 组织氨基酸 氨基酸代谢库

42 三、联合脱氨基作用是体内主要的脱氨基途径
脱氨基作用： 指氨基酸脱去氨基生成相应α-酮酸的过程. 方式: 转氨基作用 氧化脱氨基作用 联合脱氨基作用★ 其它脱氨基作用

43 1、转氨基作用由转氨酶催化完成 （一）氨基酸通过转氨基作用脱去氨基
在转氨酶的作用下,某一氨基酸脱掉α-氨基生成相应的α-酮酸,而另一α-酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程. K、T、P、P-OH除外 氨基酸+α-酮酸→新的α-酮酸+新的氨基酸

44 产物:新的氨基酸+新的α-酮酸 此作用是合成非必需氨基酸的途径之一。 谷氨酸与α-酮酸间的转氨基作用最重要。 R R CHNH2 +
COOH │ C=O (CH2)2 COOH │ CHNH2 (CH2)2 R │ CHNH2 + COOH R │ C=O + COOH 转氨酶 磷酸吡哆醛 产物:新的氨基酸+新的α-酮酸 此作用是合成非必需氨基酸的途径之一。 谷氨酸与α-酮酸间的转氨基作用最重要。

45 CH3 (CH2)2 C=O COOH 谷氨酸 丙酮酸 CH3 CHNH2 (CH2)2 COOH 丙氨酸 α-酮戊二酸 谷丙转氨酶 ALT
│ CHNH2 (CH2)2 谷氨酸 CH3 │ C=O COOH 丙酮酸 谷丙转氨酶 ALT (GPT) COOH │ C=O (CH2)2 α-酮戊二酸 CH3 │ CHNH2 COOH 丙氨酸

46 COOH C=O CH2 (CH2)2 草酰乙酸 谷氨酸 COOH CHNH2 CH2 (CH2)2 天冬氨酸 α-酮戊二酸 谷草转氨酶
│ C=O CH2 草酰乙酸 COOH │ CHNH2 (CH2)2 谷氨酸 谷草转氨酶 AST (GOT) COOH │ CHNH2 CH2 天冬氨酸 COOH │ C=O (CH2)2 α-酮戊二酸

47 正常人各组织GPT和GOT活性(单位/克湿组织)
肝 44000 142000 胰腺 2000 28000 肾 1900 91000 脾 1200 14000 心 7100 156000 肺 700 10000 骨骼肌 4800 99000 血清 16 20 血清转氨酶活性可作为临床疾病诊断和预后的参考指标。

48 2、各种转氨酶都具有相同的辅酶和作用机制 转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛 氨基酸 磷酸吡哆醛 α-酮酸 磷酸吡哆胺 谷氨酸 α-酮戊二酸 转氨酶

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50 转氨基作用的生理意义 转氨基作用不仅是体内多数氨基酸脱氨基的重要方式，也是机体合成非必需氨基酸的重要途径。 通过此种方式并未产生游离的氨。

51 （二）L-谷氨酸氧化脱氨基作用 产物: α-酮戊二酸+ NH3+NADH+H+ (CH2)2 谷氨酸 (CH2)2 亚氨谷氨酸 (CH2)2
COOH │ CHNH2 (CH2)2 谷氨酸 COOH │ C=NH (CH2)2 亚氨谷氨酸 COOH │ C=O (CH2)2 α-酮戊二酸 NADH + H+ 谷氨酸脱氢酶 NAD+ +H2O + NH3 -H2O 产物: α-酮戊二酸+ NH3+NADH+H+

52 α-酮戊二酸 +NH3 谷氨酸 谷氨酸脱氢酶 存在于肝、脑、肾中 辅酶是NAD+或NADP+ 变构（-）剂 GTP、ATP
H2O NADH+ H+ α-酮戊二酸 +NH3 谷氨酸 谷氨酸脱氢酶 （6亚基） 存在于肝、脑、肾中 辅酶是NAD+或NADP+ 变构（-）剂 GTP、ATP 变构（+）剂 GDP 、 ADP

53 （三）联合脱氨基作用★ 定义： 类型： 1.转氨基偶联氧化脱氨基作用（主要方式） 2.转氨基偶联嘌呤核苷酸循环
两种脱氨基方式联合作用使氨基酸的α-氨基脱下并产生游离氨的过程。 类型： 1.转氨基偶联氧化脱氨基作用（主要方式） 2.转氨基偶联嘌呤核苷酸循环

54 1、转氨基偶联氧化脱氨基作用● 肝、肾、脑 产物: α-酮酸+ NH3+NADH+H+ (CH2)2 R CHNH2 α-酮戊二酸 COOH
1、转氨基偶联氧化脱氨基作用● 肝、肾、脑 COOH │ C=O (CH2)2 α-酮戊二酸 R │ CHNH2 COOH NH3+NADH+H+ 谷氨酸脱氢酶 转氨酶 COOH │ CHNH2 (CH2)2 谷氨酸 R │ C=O COOH H2O+NAD+ 产物: α-酮酸+ NH3+NADH+H+

55 2、氨基酸通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基(骨骼肌、心肌)
次黄嘌呤 核苷酸 (IMP) 产物: α-酮酸+ NH3 腺苷酸代琥 珀酸合成酶 α-酮戊 二酸 氨基酸 谷氨酸 α-酮酸 转氨酶 1 腺苷酸 脱氨酶 H2O NH3 草酰乙酸 天冬氨酸 转氨酶 2 腺苷酸 代琥珀酸 延胡索酸 腺嘌呤 核苷酸 (AMP) 苹果酸

56 （四）氨基酸通过氨基酸氧化酶脱去氨基 O2+H2O α-氨基酸 L-氨基酸氧化酶 (FMN或FAD) α-酮酸 NH4++H2O2

57 （五）其它脱氨基作用 1.脱水脱氨基（丝氨酸） 2.脱H2S脱氨基（半胱氨酸） CH2 C-NH2 COOH CH3 C=NH COOH
│ │ C-NH2 │ COOH CH3 │ C=NH COOH CH3 │ C=O + NH3 COOH CH2OH │ CHNH2 COOH H2O +H2O 2.脱H2S脱氨基（半胱氨酸） CH3 │ C=O + NH3 COOH CH3 │ C=NH COOH CH2SH │ CHNH2 COOH CH2 │ │ C-NH2 │ COOH H2S +H2O

58 3.直接脱氨基（天冬氨酸） 氨基酸的脱氨基作用 产物: α-酮酸+ NH3 HOOC HOOC CH 天冬氨酸酶 COOH +NH3 CH2
│ CH2 HCNH2 COOH HOOC │ CH || HC COOH 天冬氨酸酶 +NH3 氨基酸的脱氨基作用 产物: α-酮酸+ NH3

59 三、氨基酸碳链骨架可进行转换或分解 （一）α-酮酸可彻底氧化分解并提供能量 （二）α-酮酸经氨基化生成营养非必需氨基酸
　　氨基酸脱氨基后生成的-酮酸(-keto acid）主要有三条代谢去路。 （一）α-酮酸可彻底氧化分解并提供能量 （二）α-酮酸经氨基化生成营养非必需氨基酸 （三）α-酮酸可转变成糖及脂类化合物

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61 氨基酸、糖及脂肪代谢的联系 T A C 糖 脂肪 葡萄糖或糖原 甘油三酯 磷酸丙糖 α-磷酸甘油 脂肪酸 PEP 丙氨酸 半胱氨酸 丝氨酸
苏氨酸 色氨酸 丙酮酸 异亮氨酸 亮氨酸 色氨酸 乙酰CoA 乙酰乙酰CoA 酮体 亮氨酸 赖氨酸 酪氨酸 色氨酸 苯丙氨酸 草酰乙酸 柠檬酸 天冬氨酸 天冬酰胺 T A C CO2 延胡索酸 α-酮戊二酸 谷氨酸 精氨酸 谷氨酰胺 组氨酸 缬氨酸 苯丙氨酸 酪氨酸 琥珀酰CoA CO2 异亮氨酸 蛋氨酸 丝氨酸 苏氨酸 缬氨酸

62 第四节 氨 的 代 谢

63 ＜60μmol/L 纳氏法 27.0-81.6 μmol/L 酚-次氯酸法
血氨： ＜60μmol/L 纳氏法 μmol/L 酚-次氯酸法 一、体内有毒性的氨有三个重要来源 1.氨基酸脱氨基★及胺的分解 RCHNH2COOH→ RCOCOOH+ NH3 胺氧化酶 RCH2NH2 RCHO+NH3

64 氨基酸脱氨基 2.肠道吸收 尿素分解 3.肾小管泌氨 4克±/日 肠道pH影响吸收 门静脉含量高 酸性尿利于排出 （CH2）2 （CH2）2
COOH │ （CH2）2 HCNH2 谷氨酸 CONH2 │ （CH2）2 HCNH2 COOH 谷氨酰胺 谷氨酰胺酶 +NH3 +H2O NH3+H+ NH4+ 酸性尿利于排出

65 二、氨在血液中以丙氨酸及谷氨酰胺的形式转运
（一）通过丙氨酸-葡萄糖循环，氨从肌肉运往肝 丙氨酸是氨的一种暂时储存和运输的形式。 生理意义: 肌肉中氨以无毒的丙氨酸形式运输至肝。 肝为肌肉提供葡萄糖。

66 肌肉 血液 肝 丙氨酸-葡萄糖循环 葡 萄 糖 肌肉 蛋白质 葡萄糖 葡萄糖 尿素 氨基酸 NH3 NH3 丙酮酸 谷氨酸 谷氨酸 丙酮酸
糖异生 尿素循环 氨基酸 糖酵解途径 NH3 NH3 丙酮酸 谷氨酸 谷氨酸 丙酮酸 丙氨酸 α-酮戊二酸 丙氨酸 丙 氨 酸 α-酮戊 二酸 丙氨酸-葡萄糖循环

67 （二）通过谷氨酰胺，氨从脑和肌肉等组织运往肝或肾
ADP+Pi NH3 +ATP COOH │ （CH2）2 HCNH2 谷氨酸 CONH2 │ （CH2）2 HCNH2 COOH 谷氨酰胺 谷氨酰胺合成酶 谷氨酰胺酶 NH3 H20

68 Gln是： 1. NH3的解毒产物 2. NH3的运输形式 氨储 3. NH3的储备形式 4. 蛋白质的合成原料
故正常情况下，谷氨酰胺在血液中浓度远远高于其它氨基酸。

69 COOH （CH2）2 CHNH2 CH2 天冬酰胺合成酶 （CH2）2 HCNH2 天冬氨酸+NH3 CONH2 │ HCNH2 COOH
谷氨酰胺 COOH │ CHNH2 CH2 天冬氨酸 天冬酰胺合成酶 CONH2 │ CH2 HCNH2 COOH 天冬酰胺 COOH │ （CH2）2 HCNH2 谷氨酸 天冬酰胺酶 天冬酰胺+H2O 天冬氨酸+NH3

70 三、氨在肝合成尿素是氨的主要去路 体内氨的去路有： 在肝内合成尿素，这是最主要的去路★ 合成非必需氨基酸及其它含氮化合物 合成谷氨酰胺
谷氨酸 + NH3 谷氨酰胺 谷氨酰胺合成酶 ATP ADP+Pi 肾小管泌氨 分泌的NH3在酸性条件下生成NH4+，随尿排出。

71 （一）Krebs提出尿素是通过鸟氨酸循环合成的学说
尿素生成的过程由Hans Krebs 和Kurt Henseleit 提出，称为鸟氨酸循环(orinithine cycle)，又称尿素循环(urea cycle)或Krebs- Henseleit循环。

72 鸟氨酸循环orinithine cycle（尿素循环）
瓜氨酸 NH3 CO2+NH3 精氨酸 鸟氨酸 H2O 尿素

73 尿素生成部位 脏器定位：肝脏 亚细胞定位：线粒体和胞液 切除犬的肝脏 则血液及尿中的尿素含量显著降低。 急性肝坏死患者
血液及尿中含尿素亦极低。 脏器定位：肝脏 亚细胞定位：线粒体和胞液

74 （二）肝中鸟氨酸循环合成尿素的详细步骤 + 2ADP + Pi 1、 NH3、CO2和ATP缩合生成氨基甲酰磷酸 反应在线粒体中进行
CO2 + NH3 + H2O + 2ATP 氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ （N-乙酰谷氨酸，Mg2+） C O H2N O ~ PO32- + 2ADP + Pi 氨基甲酰磷酸 CPS-Ⅰ

75 反应由氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ(carbamoyl phosphate synthetaseⅠ, CPS-Ⅰ)催化。
N-乙酰谷氨酸为其激活剂，反应消耗2分子ATP。 N-乙酰谷氨酸(AGA)

76 2、氨基甲酰磷酸与鸟氨酸反应生成瓜氨酸 反应在线粒体中进行 OCT 鸟氨酸氨基甲酰转移酶 + H3PO4 氨基甲酰磷酸

77 3、瓜氨酸与天冬氨酸反应生成精氨酸代琥珀酸
反应在胞液中进行。 NH CH COOH 2 C O 瓜 氨 酸 (CH ) 3 ASS + 精氨酸代琥珀酸合成酶 ATP AMP+PPi H2O Mg2+ 天冬氨酸 精氨酸代琥珀酸

78 4、精氨酸代琥珀酸裂解生成精氨酸和延胡索酸
反应在胞液中进行。 精氨酸代琥珀酸裂解酶 精氨酸代琥珀酸 精氨酸 延胡索酸

79 5、尿素的生成 胞液 NH2 C=NH NH2 NH (CH2)3 NH2 (CH2)3 CH-NH2 + C=O CH-NH2
5、尿素的生成 胞液 NH2 │ C=NH NH │ H2O (CH2)3 CH-NH2 COOH 精氨酸 NH2 │ (CH2) NH2 │ │ CH-NH C=O COOH NH2 鸟氨酸 尿素 精氨酸酶

80 线粒体 胞 液 鸟氨酸循环 NH2 │ C=O 尿素

81 总反应： 2NH3+CO2+2H2O+3ATP ↓ 尿素+2ADP+AMP+4pi 原料：两个氮原子来自天冬氨酸、NH3
过程：鸟氨酸循环先在线粒体，后在胞液 耗能：3分子ATP，4个高能磷酸键

82 肝再生时OCT↓，ACT ↑ 尿素 CPSⅠ 线粒体 瓜氨酸 CPSⅡ 胞液 氨甲酰天冬氨酸 嘧啶 肝再生完成时OCT↑，ACT↓ NH2
│ C=O O~PO3H2 CPSⅡ 胞液 氨甲酰天冬氨酸 ACT 嘧啶 肝再生完成时OCT↑，ACT↓

83 鸟氨酸循环的意义： 是解氨毒，即将有毒性的氨转变为相对无毒性的水溶性强的尿素，再由肾排出体外。
尿素是氨代谢的最终产物 尿素是氨的主要去路，是氨或蛋白质中的氮的最主要终产物。成人排出氮的80％～90％是尿素中的氮。

84 （三）尿素合成受膳食蛋白质和两种限速酶活性的调节
高蛋白膳食--合成↑ 1. 食物蛋白质的影响 低蛋白膳食--合成↓ 2. AGA激活 CPS-Ⅰ启动尿素合成 变构（+） 乙酰CoA+Glu AGA CPSⅠ AGA合成酶 （+） Arg

85 3. 精氨酸代琥珀酸合成酶活性促进尿素合成 酶 相对活性 CPSⅠ 4.5 OCT 163.0 ASS 1.0 ASL 3.0
3. 精氨酸代琥珀酸合成酶活性促进尿素合成 酶 相对活性 CPSⅠ OCT ASS ASL Arg酶

86 （四）尿素合成障碍可引起高血氨症与氨中毒
血氨浓度升高称高血氨症(hyperammonemia) 常见于肝功能严重损伤或尿素合成相关酶的遗传缺陷。 高血氨症时可引起脑功能障碍，称氨中毒(ammonia poisoning)。

87 谷氨酸、谷氨酰胺增多，渗透压增大引起脑水肿。
可能机制： NH3 NH3 α-酮戊二酸 谷氨酸 谷氨酰胺 TAC中间物不足 α-酮戊二酸↓ 能量供应不足 脑功能障碍 谷氨酸、谷氨酰胺增多，渗透压增大引起脑水肿。

88 治疗原则 限制蛋白质的摄入 减少来源 使用肠道抑菌药 供谷氨酸 加强去路 供鸟氨酸、精氨酸 半乳糖果糖 酸化肠道 弱酸透析

89 第五节 个别氨基酸的代谢

90 一、氨基酸的脱羧基作用产生特殊的胺类化合物
脱羧基作用(decarboxylation) 某些氨基酸脱去羧基生成相应的胺类。 酶：脱羧酶（辅酶为磷酸吡哆醛） 氨基酸脱羧酶 氨基酸 胺类 RCH2NH2 + CO2 磷酸吡哆醛

91

92 胺类转化（胺氧化酶）

93 γ-氨基丁酸 （一）γ-氨基丁酸（GABA）的生成 COOH │ NH2 + CO2 GABA:突触抑制性神经递质, 对中枢神经有抑制作用
（CH2）2 HCNH2 谷氨酸 COOH │ α CH2 β CH2 γ CH2 NH2 γ-氨基丁酸 谷氨酸脱羧酶 + CO2 GABA:突触抑制性神经递质, 对中枢神经有抑制作用

94 γ-氨基丁酸 镇静神经、抗焦虑；降低血压；降低血氨；提高脑活力；促进乙醇代谢等 广泛分布于动植物体内。
在动物体内，GABA几乎只存在于神经组织中，其中脑组织中的含量大约为 mg/克组织。 GABA是目前研究较为深入的一种重要的抑制性神经递质，它参与多种代谢活动，具有很高的生理活性。 镇静神经、抗焦虑；降低血压；降低血氨；提高脑活力；促进乙醇代谢等

95 (二)组胺的生成 C=C C=C 组氨酸 组胺 舒张血管,↓血压；促进胃酸、胃蛋白酶的分泌 组胺可使平滑肌收缩，引起支气管痉挛导致哮喘
│ │ N N C=C │ │ N N CH2CHCOOH │ NH2 CH2CH2 │ NH2 +CO2 组氨酸 组胺 舒张血管,↓血压；促进胃酸、胃蛋白酶的分泌 组胺可使平滑肌收缩，引起支气管痉挛导致哮喘

96 组胺 组胺在体内分布广泛；主要存在于肥大细胞及嗜碱细胞中（无活性的结合型）。
组胺与靶细胞上特异受体结合，产生生物效应；如小动脉、小静脉和毛细血管舒张，引起血压下降甚至休克；增加心率和心肌收缩力，抑制房室传导；兴奋平滑肌，引起支气管痉挛，胃肠绞痛；刺激胃壁细胞，引起胃酸分泌。 中毒：药物中毒、食物中毒 （海产鱼）

97 5-HT在脑内是抑制性神经递质，在外周具缩血管作用。
HO- CH2CHCOOH │ NH2 CH2CHCOOH │ NH2 CO2 CH2CH2 │ NH2 HO- 5 4 2 3 1 5-HT在脑内是抑制性神经递质，在外周具缩血管作用。

98 5-羟色胺（血清素） 在自然界广泛存在；如动物血液和肠道。 5-羟色胺是一种神经递质，参与调节神经元的生长发育、情感、睡眠、脑血流，以及进食行为等复杂生理过程。 5-羟色胺经单胺氧化酶催化生成5-羟色醛，进一步氧化生成5-羟吲哚乙酸随尿排除。

99 （四）多胺类物质的生成 多胺：含有多个氨基的化合物 鸟氨酸脱羧酶 │ H2N-（CH2）3-CHNH2 鸟氨酸 CO2
COOH │ H2N-（CH2）3-CHNH2 鸟氨酸 多胺：含有多个氨基的化合物 CO2 H2N-（CH2）4-NH2 腐胺 腺苷-S-（CH2）3-NH2(脱羧基SAM) 腺苷-S-CH3 H2N-（CH2）4-NH -（CH2）3NH 精眯 脱羧基SAM 腺苷-S-CH3 H2N- （CH2）3- NH-（CH2）4-NH -（CH2）3-NH 精胺

100 多胺是调节细胞生长的物质，生长旺盛的组织含量高(鸟氨酸脱羧酶活性高)，如胚胎、再生肝、癌瘤组织等。
检测多胺水平作为癌瘤辅助诊断及病情变化的指标之一。

101 二、某些氨基酸在分解代谢中产生一碳单位 （一）四氢叶酸作为一碳单位的运载体参与一碳单位代谢 一碳单位的定义：
某些氨基酸在分解代谢过程中产生的只含有1个碳原子基团,称为一碳单位。包括-CH3、-CH2-、-CH=、-CHO、-CH=NH等。 不能游离存在，需载体。

102 亚氨甲基(formimino) -CH=NH
一碳单位的种类 甲基(methyl) CH3 甲烯基(methylene) CH2- 甲炔基(methenyl) CH= 甲酰基(formyl) CHO 亚氨甲基(formimino) CH=NH

103 FH4是一碳单位的载体(代谢的辅酶) 叶酸 NADPH + H+ NADP+ 二氢叶酸 NADPH + H+ NADP+ 四氢叶酸
二氢叶酸还原酶 NADP+ 二氢叶酸 NADPH + H+ 二氢叶酸还原酶 NADP+ 四氢叶酸

104 叶酸的结构 1 8 COOH l −CO −NH −CH −(CH2)2−COOH N N H2N− 7 2 9 3 N
−CH2 −NH − 6 N l OH 4 10 5 叶酸的结构

105 5,6,-二氢叶酸的结构 5,6,7,8-四氢叶酸的结构 1 8 COOH l −CO −NH −CH −(CH2)2−COOH N N
9 3 N −CH2 −NH − 6 N l OH 4 10 5 5,6,7,8-四氢叶酸的结构 1 8 COOH l −CO −NH −CH −(CH2)2−COOH N N H2N− 7 2 9 3 N −CH2 −NH − 6 N l OH 4 10 5

106 一碳单位携带形式： N5—CH3—FH4 N5、N10—CH2—FH4 N5、N10=CH—FH4 N10—CHO—FH4
N5—CH=NH—FH4

107 (二)由氨基酸产生的一碳单位可相互转变 一碳单位主要来源于氨基酸代谢 丝氨酸 羟甲基转移酶 N5,N10-CH2-FH4＋甘氨酸 甘氨酸 甘氨酸裂解酶 N5,N10-CH2-FH4＋CO2 ＋NH3 组氨酸 → 亚氨甲基谷氨酸 → N5-CH=NH-FH4 → N5,N10=CH-FH4 色氨酸 → N10-CHO-FH4

108 (三)一碳单位的互变 N5-CH=NH-FH4 N5-CH3-FH4 N10-CHO-FH4 N5,N10=CH-FH4 +NH3
NADPH+H+ NADP+ N5,N10-CH2-FH4 NADH+H+ NAD+ N5-CH3-FH4 FH4的储备形式，甲基的间接来源

109 1.合成嘌呤（C2、C8）、嘧啶（TMP5-CH3）的原料。
（四）一碳单位的生理功用 1.合成嘌呤（C2、C8）、嘧啶（TMP5-CH3）的原料。 2.沟通核酸与氨基酸的代谢联系。 一碳单位代谢障碍或FH4不足时，引起巨幼红细胞性贫血 3.体内甲基化反应甲基的间接来源。 磺胺药抑菌 叶酸类似物的作用

110 三、含硫氨基酸的代谢 含硫氨基酸 S-CH3 CH2SH CH2—S—S—CH2 （CH2）2 CHNH2 CHNH2 CHNH2
│ （CH2）2 CHNH2 COOH 甲硫氨酸 CH2SH │ CHNH2 COOH 半胱氨酸 CH2—S—S—CH2 │ │ CHNH CHNH2 COOH COOH 胱氨酸

111 （一）甲硫氨酸参与甲基转移 1、甲硫氨酸转甲基作用与甲硫氨酸循环有关 肾上腺素、肉碱、胆碱及肌酸 提供甲基：甲基必需活化 S-CH3
│ （CH2）2 CHNH2 COOH 甲硫氨酸 肾上腺素、肉碱、胆碱及肌酸 提供甲基：甲基必需活化

112 腺苷转移酶 活化形式：SAM

113 甲基转移酶 COOH │ CHNH2 CH2 SH

114 甲硫氨酸的再生 COOH │ CH2 CHNH2 S-CH3 甲硫氨酸 COOH │ CH2 CHNH2 SH 同型半胱氨酸

115 甲硫氨酸的再生

116 甲硫氨酸循环

117 甲硫氨酸循环(methionine cycle)
ATP 甲硫氨酸 FH4 (VitB12) PPi+Pi N5—CH3—FH4 N5—CH3—FH4 转甲基酶 S-腺苷甲硫氨酸 同型半胱氨酸 腺苷 RH H2O R -CH3 S-腺苷同型 半胱氨酸

118 甲硫氨酸循环的意义： a.转甲基作用 SAM是重要的甲基直接供体。 N5-CH3-FH4是甲基的间接供体。
b.提高叶酸的利用率 B12也能提高叶酸利用率 B12不足，引起巨幼红细胞性贫血，同时血中同型半胱氨酸浓度升高。

119 同型半胱氨酸与胆固醇一起归为导致心脏病的独立致病因子。
同型半胱氨酸可能导致的疾病见P200 同型半胱氨酸的代谢途径 1.甲基化途径 2.转硫途径

120 NH2 NH2 丝氨酸 同型半胱氨酸 半胱氨酸 NH2 NH2 胱硫醚 同型丝氨酸 ׀ HOOCCHCH2OH+ ׀
HS-(CH2)2CHCOOH 胱硫醚合成酶 丝氨酸 同型半胱氨酸 半胱氨酸 NH NH2 ׀ ׀ HOOCCHCH2-S-(CH2)2CHCOOH 胱硫醚酶 CH2SH │ CHNH2 COOH 胱硫醚 HO-(CH2)2CHNH2COOH H 同型丝氨酸 OH

121 α-酮丁酸 同型丝氨酸 甲基丙二酰CoA 丙酰CoA 琥珀酰CoA HO-(CH2)2CHNH2COOH CH3CH2COCOOH CH3
胱硫醚酶 HO-(CH2)2CHNH2COOH CH3CH2COCOOH α-酮丁酸 同型丝氨酸 丙酰CoA 羧化酶 α-酮丁酸脱氢酶 CH3 ׀ HOOCCHCO~CoA CH3CH2CO~CoA 甲基丙二酰CoA 丙酰CoA 变位酶 HOOCCH2CH2CO~CoA 琥珀酰CoA

122 2.转硫途径 同型半胱氨酸+丝氨酸 胱硫醚 半胱氨酸 α-酮丁酸 同型丝氨酸 丙酰CoA 甲基丙二酰CoA 琥珀酰CoA 胱硫醚合成酶
同型半胱氨酸+丝氨酸 胱硫醚 胱硫醚酶 胱硫醚酶 半胱氨酸 α-酮丁酸 同型丝氨酸 丙酰CoA 羧化酶 丙酰CoA 甲基丙二酰CoA 变位酶 琥珀酰CoA

123 2、甲硫氨酸为肌酸合成提供甲基 肌酸(creatine)和磷酸肌酸(creatine phosphate)是能量储存、利用的重要化合物。
肝是合成肌酸的主要器官。 肌酸以甘氨酸为骨架，由精氨酸提供脒基，SAM提供甲基而合成。 肌酸在肌酸激酶的作用下，转变为磷酸肌酸。 肌酸和磷酸肌酸代谢的终产物为肌酸酐(creatinine)。

124 脒基转移酶 NH2 CH2NH2 + 胍乙酸 NH2 C=NH NH (CH2)3 CH-NH2 COOH 精氨酸 NH2 (CH2)3
│ C=NH NH │ (CH2)3 CH-NH2 COOH 精氨酸 NH2 │ (CH2)3 CH-NH2 COOH 鸟氨酸 NH2 │ C=NH NH CH2 COOH 胍乙酸 CH2NH2 │ COOH 甘氨酸 +

125 NH2 肌酸 NH2 胍乙酸 + + 腺苷-S 腺苷-S-CH3 │ （CH2）2 C=NH （CH2）2 │ N-CH3 C=NH
CHNH2 COOH S-腺苷同型 半胱氨酸 腺苷-S-CH3 │ （CH2）2 CHNH2 COOH 活性甲硫氨酸 （SAM） NH2 │ C=NH N-CH3 CH2 COOH 肌酸 NH2 │ C=NH NH CH2 COOH 胍乙酸 + +

126 H2PO3 ~NH 磷酸肌酸 NH2 肌酸 ATP ADP CK MM、MB、BB H2O H3PO4 │ C=NH │ C=NH
N-CH3 CH2 COOH 磷酸肌酸 NH2 │ C=NH N-CH3 CH2 COOH 肌酸 ATP ADP CK MM、MB、BB H2O H3PO4

127 （二）半胱氨酸与胱氨酸的代谢 1.半胱氨酸与胱氨酸的互变 CH2SH 2 CHNH2 COOH 半胱氨酸 CH2—S—S—CH2
│ 2 CHNH2 COOH 半胱氨酸 CH2—S—S—CH2 │ │ CHNH CHNH2 COOH COOH 胱氨酸 H2 +

128 二硫键的形成对于维持蛋白质空间构象的稳定性具有重要作用。
体内重要的酶：如琥珀酸脱氢酶、乳酸脱氢酶等的活性与半胱氨酸的巯基直接有关。 毒物如芥子气、重金属盐等抑制酶活性（与巯基结合）。

129 2.半胱氨酸可转变成牛磺酸 CH2SH CHNH2 COOH CH2SO3H CHNH2 COOH CH2SO3H CH2NH2 + CO2
│ CHNH2 COOH CH2SO3H │ CHNH2 COOH CH2SO3H │ CH2NH2 3[O] + CO2 脱羧酶 牛磺酸 半胱氨酸 磺基丙氨酸 结合胆汁酸的成分之一

130 3.半胱氨酸生成活性硫酸根 含硫氨基酸氧化分解都可产生,但主要来自Cys。 CH2SH CHNH2 COOH H2S CH2 C-NH2
│ CHNH2 COOH H2S CH2 │ │ C-NH2 │ COOH CH3 │ C=NH COOH CH3 │ C=O + NH3 COOH +H2O

131 SO42- +ATP AMP-SO3-(腺苷-5'-磷酸硫酸) 3'-PO3H2-AMP-SO3- PAPS 活性硫酸根 硫酸盐排出
ADP 3'-PO3H2-AMP-SO3- O O CH2-O-P-O-S-O- 3' 5' 腺嘌呤 OH OPO3H2 3'-磷酸腺苷-5'-磷酸硫酸 PAPS 活性硫酸根

132 PAPS是体内硫酸基的供体 PAPS 硫酸酯 氨基多糖合成 脑硫脂合成 生物转化 如硫酸角质素及硫酸软骨素 硫酸转移酶
如类固醇激素的灭活，外源物质的排除

133 四、芳香族氨基酸代谢可产生神经递质 芳香族氨基酸 苯丙氨酸 酪氨酸 色氨酸

134 （一）苯丙氨酸和酪氨酸代谢有联系又有区别
1、苯丙氨酸羟化生成酪氨酸 苯丙氨酸 + H2O 苯丙氨酸羟化酶 四氢生物蝶呤 二氢生物蝶呤 NADPH+H+ NADP+ 酪氨酸 + O2 此反应为苯丙氨酸的主要代谢途径。

135 苯丙酮酸尿症(phenyl keronuria, PKU)
体内苯丙氨酸羟化酶缺陷，苯丙氨酸不能正常转变为酪氨酸，苯丙氨酸经转氨基作用生成苯丙酮酸、苯乙酸等，并从尿中排出的一种遗传代谢病。

136 2、酪氨酸转变为儿茶酚胺和黑色素或彻底氧化分解
酪氨酸进一步代谢与合成某些神经递质、激素及黑色素有关。

137 A、儿茶酚胺(catecholamine) 的生成
S-腺苷同型半胱氨酸

138 B、黑色素(melanin) 的生成 黑色素细胞 多巴醌 吲哚醌 聚合 黑色素

139 帕金森病(Parkinson disease)患者多巴胺生成减少。
人体缺乏酪氨酸酶，黑色素合成障碍，皮肤、毛发等发白，称为白化病(albinism)。

140 C.甲状腺素的生成

141 D、酪氨酸的分解代谢 体内代谢尿黑酸的酶先天缺陷时，尿黑酸分解受阻，可出现尿黑酸尿症。

142 CH3 │ C=O CH2 COOH COOC │ CH ‖ HC COOH

143 苯丙酮酸 ↑ 苯丙氨酸 ↓ 酪氨酸 甲状腺素 儿茶酚胺 黑色素 尿黑酸 ↓ 延胡索酸+乙酰乙酸

144 甲酸 （二）色氨酸的代谢 N10-CHO-FH4 丙酮酸 乙酰乙酰CoA

145 色氨酸的代谢 色氨酸 5––HT N10-CHO-FH4 尼克酸(Vit PP) 丙酮酸、乙酰乙酰CoA

146 五、支链氨基酸的代谢 支链氨基酸 COOH COOH COOH CHNH2 CHNH2 CHNH2 CH-CH3 CH2 CH-CH3
│ CHNH2 CH-CH3 CH2 CH3 异亮氨酸 COOH │ CHNH2 CH2 CH-CH3 CH3 亮氨酸 COOH │ CHNH2 CH-CH3 CH3 缬氨酸

147 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 相应的α-酮酸 相应的脂酰辅酶A 相应的α、β烯脂酰辅酶A 琥珀酰辅酶A 乙酰乙酰辅酶A 乙酰辅酶A 乙酰辅酶A
缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 转氨酶 相应的α-酮酸 相应的脂酰辅酶A 相应的α、β烯脂酰辅酶A 琥珀酰辅酶A 乙酰乙酰辅酶A 乙酰辅酶A 乙酰辅酶A 琥珀酰辅酶A

148 NO的合成 NH2 C=NH NH (CH2)3 CH-NH2 COOH 精氨酸 NH2 C=O NH (CH2)3 CH-NH2 COOH
│ C=NH NH │ O2 (CH2)3 CH-NH2 COOH 精氨酸 NH2 │ C=O NH │ NO (CH2)3 CH-NH2 COOH 瓜氨酸 一氧化氮合酶

149 氨基酸的重要含氮衍生物 氨基酸 衍生化合物 生理功能 Asp、Gln、Gly 嘌呤碱 含氮碱基、核酸成分 Asp 嘧啶碱 Gly 卟啉化合物
血红素、细胞色素 Gly、Arg、Met 肌酸、磷酸肌酸 能量储存 Trp 尼克酸、5-羟色胺 维生素、神经递质 Tyr 、 Phe 儿茶酚胺 神经递质、激素 黑色素 皮肤色素 Cys 牛磺酸 结合胆汁酸成分 His 组胺 血管舒张剂 Glu γ-氨基丁酸 神经递质 Orn 、 Met 精胺、精脒 细胞增殖促进剂 Arg 一氧化氮（NO） 细胞信号转导分子

150 复习题 名词：必需氨基酸、食物蛋白质互补作用、γ-谷氨酰基循环、丙氨酸-葡萄糖循环、鸟氨酸循环、甲硫氨酸循环、苯丙酮酸尿症、一碳单位 问答题： 1.写出下列氨基酸转氨基后生成相应α-酮酸的名称。 ⑴天冬氨酸 ⑵谷氨酸 ⑶丙氨酸 ⑷苯丙氨酸 2.何谓联合脱氨基作用？写出反应过程。

151 3.简述谷氨酸在体内转变成尿素、CO2与水的主要代谢途径。
4.简述天冬氨酸在体内转变成葡萄糖的主要代谢途径。 5.讨论鸟氨酸循环、丙氨酸-葡萄糖循环、甲硫氨酸循环的基本过程与生理意义。 6.叶酸、B12缺乏产生巨细胞贫血的生化机理。 7.说明高氨血症导致昏迷的生化基础。

152 8.举例说明尿素是在肝合成的实验依据。 9.苯丙酮酸尿症与白化病发生的生化基础。 10.为什么对高氨血症患者禁用碱性肥皂水灌肠和不宜用碱性利尿剂。 11.概述体内氨基酸的来源与去路。 12.概述体内血氨的来源与去路。 13.为什么测定血清中转氨酶活性可以作为肝、心组织损伤的参考指标？