第五章 蛋白质（protein） 对于食品科学来讲，蛋白质是非常重要的一种食品原料或产品的成分。

第一节：引言 1.蛋白质是什么？ 定义：从化学的角度来说，蛋白质是AA以酰胺键相连的一大类大分子化合物。 肽：类似蛋白质的结构，但分子量较小的化合物。 说明：通常，一种肽含有的氨基酸少于10个的称为寡肽，超过10个的称为多肽(peptide) 。氨基酸为50个以上的就称蛋白质。

2.食品中的蛋白质 2.1基本作用 提供人体自身合成蛋白质和其他含氮化合物的氨基酸和氮源。 发挥其理化性质和结构特征，对食品质构、感官品质和加工性状产生有益影响。

2.2优良食品蛋白质特征 无毒的 完全消化的 可口的 具有较好工艺适应性的 价格合理的

2.3食品工业关心蛋白质的几个方面 食品中蛋白质的变化 食品中蛋白质功能性质的发挥 蛋白质与食品加工、贮藏之间的关系

第二节：氨基酸（amino acid，AA)的物化性质 1.基本构成 天然蛋白质水解得到的氨基酸有30余种，常见的有20种，除脯氨酸外均为α-氨基酸。

2.构型 D/L标记法：距羧基最近的手性碳原子为标准 L－型 D－型

3.分类 ①根据R基团的结构不同分类 脂肪氨基酸、芳香族氨基酸、杂环氨基酸 ②根据氨基和羧基的数目不同分类 中性氨基酸:氨基数 = 羧基数 中性氨基酸:氨基数 = 羧基数 碱性氨基酸:氨基数 > 羧基数，如赖、组、精 酸性氨基酸:氨基数 < 羧基数，如谷、天冬(氨酸) ③根据R基团的极性不同分类 非极性R基氨基酸、带正电荷的R基氨基酸、带负电荷的R基氨基酸、不带负电荷的R基氨基酸

4.氨基酸的立体化学 分子结构的手性 旋光性 旋光异构体

内盐同时带有正电荷和负电荷，为偶极离子。 5.氨基酸的两性（酸碱性） 内盐同时带有正电荷和负电荷，为偶极离子。 氨基酸在强酸性溶液中以正离子存在。 在等电点时，氨基酸主要以两性离子存在。 在强碱性溶液中以负离子存在。

6.氨基酸的等电点（ pI） 等电点：当溶液调节至一定的pH值时，氨基酸以两性离子的形式存在，将此溶液置于电场中，氨基酸不向电场的任何一极移动，即处于电中性状态，这时溶液的pH值称为氨基酸的等电点，通常以pl表示。 说明：Pl是两性离子很重要的一个参数。氨基酸在等电点时，溶解度最小。可用调节氨基酸等电点的方法分离氨基酸的混合物 酸性氨基酸 pI 2.8~3.2 中性氨基酸 pI 5.0~6.3 碱性氨基酸 pI 7.6~10.8

7.氨基酸的疏水性 表示方法：用△Gt 表示。 △Gt：氨基酸从乙醇转移到水相的自由能变化量。 疏水性氨基酸：△Gt>0 说明：例外的赖氨酸Lys Why?

说明：△Gt是一个加和函数 △Gt，AB= △Gt，A + △Gt，B －－－－－－－－－－－－－－－－－－－－－－－－ △Gt，Val= △Gt，glycine + △Gt，side chain 甘氨酸基 异丙基

氨基酸侧链疏水性

8.氨基酸的光学性 芳香族的色氨酸Trp、酪氨酸Tyr和苯丙氨酸Phe在近紫外区(250～300nm）吸收光； 应用：考察蛋白质构象的变化。 原理：氨基酸所处的极性环境影响其吸收和荧光性质。 芳香族的色氨酸Trp、酪氨酸Tyr和苯丙氨酸Phe在近紫外区(250～300nm）吸收光； 此外，色氨酸Trp和酪氨酸Tyr在紫外区显示荧光。

9.氨基酸的化学反应性 理论基础 存在于游离氨基酸和蛋白质分子侧链中的反应基团，如氨基、羧基、酚羟基、羟基、硫醚基、咪唑基和胍基等具有一定的反应活性。

9.1与茚三酮反应 －比色法测定氨基酸的基础 说明：如果脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应则生成黄色物质，在在440nm波长有最大光吸收。 9.1与茚三酮反应 －比色法测定氨基酸的基础 茚三酮 α-氨基酸 Ruhemann′ s紫 在570nm波长有最大光吸收 PH5～7 茚三酮 说明：如果脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应则生成黄色物质，在在440nm波长有最大光吸收。

强荧光物质，在390nm波长激发时，在450nm具有最高荧光发射。 9.2与1，2－苯二甲醛反应 强荧光物质，在390nm波长激发时，在450nm具有最高荧光发射。 说明：此法能用来定量氨基酸、多肽或蛋白质。

强荧光物质，在390nm波长激发时，在450nm具有最高荧光发射。 9.3与荧光胺反应 含有伯胺的氨基酸、肽或蛋白质。 强荧光物质，在390nm波长激发时，在450nm具有最高荧光发射。 说明：此法也能用来定量氨基酸、多肽或蛋白质。

1.组成 第三节：蛋白质的组成、分类和结构 基本单元：AA 元素 比例(%) C 50~55 H 6~7 O 20~30 N 12~19 S 0.2~0.3 平均16％，凯氏定氮测粗蛋白含量。 其它：Fe，Cu，Zn等金属离子。

2.分类 2.1根据蛋白质的形状分为： ① 纤维蛋白质。 如丝蛋白、角蛋白等 ② 球蛋白。如蛋清蛋白、酪蛋白等 2.2根据蛋白质的化学组成分为： ① 单纯蛋白质 ② 结合蛋白质 2.3根据蛋白质的功能分为： ① 活性蛋白质 ② 非活性蛋白质

3.结构层次 四个水平： 一级结构 二级结构 三级结构 四级结构

说明：肽键是蛋白质一级结构的基本结构键。 3.1一级结构 3.1.1概念 指氨基酸残基通过肽键（酰胺键）连接在一起的方式。 AA残基的种类 AA残基连接顺序 酰胺键的数目 说明：肽键是蛋白质一级结构的基本结构键。

3.1.2肽键的性质 受电子离域及电子共振稳定的影响，具有部分双键性质。

3.1.3肽键对蛋白质结构的影响 ①排除了肽键中－NH质子化形成－NH2＋。 ②部分双键的特性限制了 的转动。 ②部分双键的特性限制了 的转动。 ③使肽键的氢原子和氧原子呈现极性。 ④部分双键的性质，使蛋白质的肽键能以顺式（cis）和反式（trans）构型存在。

ψ角 Φ角

3.1.5蛋白质分子一级结构 1.离子键 2.氢键 3.疏水键 4.偶极间相互作用 5.二硫键 肽 健 三 肽 蛋白质分子一级结构 H | HOOC—C—N — | | H H O H ‖ | C—C—NH2 肽 健 H | HOOC—C— N— | | H H O H ‖ | C—C— N — 三 肽 C—C—NH2 R1 | HOOC CH NH CO CH NH R2 R3 CO—CH—NH2 H | HOOC—C—NH2 R1 | HOOC—C— N— | | H H O H ‖ | C—C— N — R2 H O R3 C—C—NH2 H 蛋白质分子一级结构 H | HOOC—C—N | | H H O H ‖ | C—C—NH2 H | HOOC—C—N—H | | H H O H ‖ | HO —C—C—NH2 H | HOOC—C—N—H | | H H O H ‖ | HO —C—C—NH2 H | HOOC—C—N— | | H H O H ‖ | —C—C—NH2 —H HO — H2O H | HOOC—C—N | | H H O H ‖ | C—C—NH2 H HO H | HOOC—C—N — | | H H O H ‖ | — C—C—NH2 1.离子键 2.氢键 3.疏水键 4.偶极间相互作用 5.二硫键

3.2二级结构 指蛋白质的多肽链在某些部分AA残基周期性的特定空间排列。

3.2.1二级结构产生的原因 （1）R、R′能够围绕δ 健轴旋转，因此其构象存在很多的可能性。

3.2.2已经发现的二级结构 螺旋结构：α－螺旋，310 －螺旋，л －螺旋 β结构： β折叠片， β转角 随机螺旋结构：不含任何对称平面或对称轴 存在于聚脯氨酸或胶原中的其它结构形式

α－螺旋结构 特征：α－螺旋每圈螺旋包含3.6个氨基酸残基，螺距(每圈所占的轴长)为0.54nm，每一个氨基酸残基的垂直距离，即每圈螺旋沿螺旋轴上升0.15nm，每个残基绕轴旋转100° (即360°/6），螺旋中氨基酸侧链沿垂直于螺旋轴的方向取向。

β折叠片

β转角（β—turn) β—转角蛋白质是形成β—折叠时多肽链反转180°的结果。 β—转角由4个氨基酸残基构成，通过氢键稳定。 β—转角中常见的氨基酸有天冬氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、甘氨酸、脯氨酸和酪氨酸。

3.2.3超二级结构 在蛋白质结构中，常常发现两个或几个二级结构单元被连接多肽连接起来，进一步组合成有特殊的几何排列的局域空间结构，这些局域空间结构称为超二级结构，简称Motif。

3.3三级结构 蛋白质的三级结构是在二级结构的基础上折叠成紧密的更复杂的三维构型的结构。

三级结构 β-转角 β-折迭 α-螺旋 无规卷曲

为什么蛋白质会形成三级结构？ 首先，蛋白质是否会形成三级结构，取决于AA残基的种类和排列顺序。 其次，从能学的角度看，三级结构的形成有利于降低蛋白质分子的自由能，使分子更稳定。 三级结构的形成依赖于各种基团之间的相互作用来维持。

3.4四级结构 概念 不少蛋白质是由两个以上具有三级结构的多肽链组成的。这些多肽链之间没有共价键连接，而是借次级键缔合在一起。蛋白质的这种结构形式称为蛋白质的四级结构。 此类蛋白质只有完整四级结构才有生物学活性。 HbA 辅基 α β

蛋白质的亚基 构成蛋白质四级结构的多肽链称为亚基。 亚基疏水性残基含量对形成四级结构影响较大。

许多低聚食品蛋白质都含有亚基 参见教材表5－7。 蛋白质的空间结构，犹如一座精美的宫殿，层次复杂丰富，构造多彩各异，从而决定了奇妙无比的功能。（摘自世界著名多肽科学家邹远东专著《酶法多肽论》一文）

4.稳定蛋白质结构的作用力 空间相互作用 范德华相互作用 氢键 静电相互作用 疏水相互作用 二硫键 金属离子的稳定作用 a．氢键； b．盐键； c．疏水键；d．二硫健

5.蛋白质构象稳定性和适应性 蛋白质并非是刚性的分子，而是高度柔性的：其天然结构是一种介稳状态，1～3个氢键或几个疏水相互作用被打断就能导致蛋白质构象的变化。

本次课小结 掌握氨基酸的物化性质，蛋白质的结构层次以及稳定蛋白质高级结构的作用力。 熟悉蛋白质的组成和分类。

第四节：蛋白质变性 （protein denaturation） 蛋白质的各级结构

稳定蛋白质结构的作用力 空间相互作用 范德华相互作用 氢键 静电相互作用(盐键） 疏水相互作用（疏水键） 二硫键 金属离子的稳定作用 a．氢键； b．盐键； c．疏水键；d．二硫健

1.变性的概念及检测 可逆变性 不可逆变性 尿素 天然核糖核酸酶 硫醇 松散核糖核酸酶 变性核糖核酸酶 除去硫醇 除去尿素 1.1概念 通常把酸、碱、盐、热、剪切力、有机溶剂等因素引起蛋白质二级结构以上（含二级结构）的高级结构的变化叫做蛋白质变性。

1.2蛋白质变性的效应 ①由于疏水基团暴露在分子表团，引起溶解度降低： ②改变对水结合的能力； ③失去生物活性(如酶活性或免疫活性丧失）； ④由于肽键的暴露，容易受到蛋白酶的攻击，使之增加了蛋白质对酶水解的敏感性； ⑤特征黏度增大； ⑥不易结晶。

1.3检测 原则：根据蛋白质变性的效应来设计检测方法。 ①检测溶解度的变化 ②检测溶液粘度的变化 ③其它方法：超速离心法、电泳法、旋光色散、DSC、生物活性、免疫性质测定法等。

2.变性热力学 变性 恢复 2.1蛋白质变性曲线 说明： ①蛋白质一旦变性，变性因素稍微强化，蛋白质分子马上展开，彻底变性。 ②中间状态所在区域称之为“协同转变区”。

2.2蛋白质变性热力学

3.影响蛋白质变性的因素 热 静水压 剪切力 辐射 物理因素 变性因素 pH值 有机溶质 表面活性剂 有机溶剂 促溶盐 还原剂 化学因素

3.1物理因素 3.1.1热和蛋白质变性 （1）热变性机理 ①热处理导致稳定蛋白质高级结构因素的改变。 ②热处理导致多肽链的构象熵（－T△ Sconf）改变。

（2）热处理导致稳定蛋白质高级结构因素的改变 ①氢键、静电和范德华力作用具有放热效应。→ 它们在高温下不稳定而在低温下稳定。 ②疏水相互作用具有吸热效应。 →随温度的升高而增强，对蛋白质的稳定作用提高。 能无限高吗？ 加热促进疏水相互作用

（3）热处理导致多肽链的构象熵（－T△ Sconf）改变 温度↑，分子热运动加剧，导致△ Sconf ↑ ，则－T△ Sconf ↓ 。

（4）蛋白质热变性取决于什么？ 答案：取决于①氢键、静电和范德华力作用； ②疏水相互作用； ③构象熵（－T△ Sconf）这三种力量变化的强弱对比。

（5）是否温度越低，蛋白质的构象越稳定？ 答案：一般情况下是这样，但也不绝对。 可以推测：如果某种蛋白质的稳定作用主要依靠疏水相互作用，那么，其在室温时比在冻结温度时更稳定。 30℃ 12.5℃

（6）蛋白质的热稳定性与含水量的关系 水能促进蛋白质的热变性，降低变性温度。

3.1.2静水压和蛋白质变性 （1）变性机理 蛋白质的高级结构决定了蛋白质具有一定的柔性，是可以压缩失其高级结构改变的。 压力 Td 一个大气压（0.1MPa） 40～80℃ 100～1200MPa 常温

（2）高静水压加工食品 ①利 蛋白质变性高度可逆； 相对于热诱导，压力诱导的凝胶更富有弹性； 压力诱导的蛋白变性不会损害食品的天然风味、色泽，不会产生有毒物。 ②弊：成本高。

3.1.3剪切力和蛋白质变性 （1）机理 ①在高度剪切力的作用下，空气进入食品体系，蛋白质被吸附至气－液界面，因为气－液界面能高于体相界面能（液－液界面能），所以导致蛋白质的构象发生变化而变性。 ② 高度剪切力还会产生热量，加速蛋白质变性。

（2）界面如何影响蛋白质的构象？

3.1.4辐射和蛋白质变性 机理 辐射提供了辐射能，导致蛋白质构象改变而变性。 其效果随射线的波长和剂量的不同而不同。 思考：对高脂食品，辐射灭菌或灭酶处理是否适合？

3.2化学因素 3.2.1 pH值和蛋白质变性 （1 ）变性机理 蛋白质和AA都是两性分子，则： pH值影响蛋白质的AA残基的电离，当分子之间的静电斥力足够强时，蛋白质的多肽链会展开，高级结构发生变化而变性。

（2）变性条件 ①中性pH值条件：一般不变性。 ②极端pH值条件：易变性。 注意： pH值诱导的变性多数可逆。

3.2.2有机溶质和蛋白质变性 有机溶质尿素和盐酸胍能诱导蛋白质变性。 机理： ①尿素和盐酸胍优先与变性蛋白质结合。 ②尿素和盐酸胍具有氢键形成能力，破坏极性水的结构，失其成为蛋白质的非极性残基的较好溶剂，从而导致蛋白质分子内部非极性残基展开，失其构象发生变化而变性。

3.2.3表面活性剂和蛋白质变性 机理 表面活性剂具有两亲特性，破坏蛋白质分子内的疏水相互作用，导致天然蛋白质分子展开而变性。

3.2.4有机溶剂和蛋白质变性 机理 ①有机溶剂改变了蛋白质溶液的介电常数，导致蛋白质溶液静电斥力增大。 ②非极性溶剂能穿透蛋白质疏水区，打断疏水相互作用。 ③有机溶剂同水的作用，会破坏蛋白质分子内的氢键。

3.2.5促溶盐和蛋白质变性 低浓度：盐溶。 高浓度：盐析。

盐溶：低浓度时，中性盐可以增加蛋白质的溶解度，这种现象称为盐溶。 由于蛋白质分子吸附某种盐类离子后，带电层使蛋白质分子彼此排斥，而蛋白质分子与水分子间的相互作用却加强，因而溶解度增高. 盐溶 蛋白质的盐溶和盐析 盐溶：低浓度时，中性盐可以增加蛋白质的溶解度，这种现象称为盐溶。

大量中性盐的加入使水的活度降低，原来溶液中的大部分甚至全部的自由水转变为盐离子的水化水。导致蛋白质表面的疏水基团的暴露。 盐析（（NH4）2SO4） 盐析：当溶液的离子强度增加到一定数值时，蛋白质溶解度开始下降。当离子强度增加到足够高时，例如饱和或半饱和的程度，很多蛋白质可以从水溶液中沉淀出来，这种现象称为盐析（salting out）。

3.2.6还原剂和蛋白质变性 还原剂：半胱氨酸、抗坏血酸、β－巯基乙醇、二硫苏糖醇等。 能还原某些蛋白质分子内的二硫键。

第五节：蛋白质的功能性质 1.概念 指蛋白质在食品加工、保藏和消费期间，对人们所期望的食品特征（不包括营养特性）所作出贡献的物理、化学性质。 例如：水合性、溶解性、乳化性、起泡性、凝胶形成性、组织形成性等。

2.蛋白质在食品中的功能作用

说明：一种蛋白质作为食品的配料使用时，往往要求具备多种功能特性。

3.决定蛋白质功能性质的因素 ①蛋白质的大小、形状、氨基酸的组成和序列； ②净电荷及其分布； ③亲水性和疏水性之比； ④二级、三级和四级结构； ⑤分子的柔顺性或刚性以及分子内和分子之间同其他组分作用的能力等。 注意：食品蛋白质的某种功能性是诸多因素共同作用的结果，这样就很难论述清楚何种性质与某种特定功能作用之间的相关性。

4.蛋白质的水合性质 Hydration properties 4.1蛋白质－－－水相互作用 A:氢键 B:疏水相互作用 C:离子－偶极相互作用

4.2水合过程 干蛋白质逐步水合过程

4.3影响蛋白质水合的环境因素 pH值 温度 离子强度 蛋白质的浓度 共存的其它成分

4.4蛋白质水合的表示方法 在相对湿度为90％～95％的环境中，干燥蛋白质粉与水蒸气达到平衡时，每克干燥蛋白质粉所结合水的克数，即为蛋白质结合水的能力。 单位：g· H2O/g·干Pro 经验计算公式：参见教材P151，式5－9。

4.5持水力 指蛋白质吸收水并将水保留在蛋白质组织中的能力。

5.蛋白质的溶解度 5.1蛋白质溶解度的热力学本质 蛋白质的溶解度取决于： ①水合的能力 ②其它的热力学因素

5.2影响蛋白质溶解度的主要因素 ①疏水相互作用 ②亲水相互作用 注意：对于整个蛋白质分子来说，其表面的亲水性和疏水性对其溶解度影响更大。

5.2.1pH值和溶解度 蛋白质在其等电点时一定不溶解吗？

5.2.2离子强度和溶解度 （1）溶液离子强度的计算 溶液的离子强度I定义为离子浓度与其价数的平方乘积总和的一半，写作 式中： Mi：溶液中i离子的真实质量摩尔浓度，如果是弱电解质则应由其相应的电离度求得； Zi：离子的价数。

（2）中性盐离子对溶解度的影响 例如：NaCl ①低浓度时（ I <0.5），盐溶效应。 原因：离子同蛋白质带电基团相互作用，对蛋白质分子产生屏蔽效应，降低蛋白质分子之间的相互吸引引用，有助于蛋白质水化。 ②高浓度时（ I ≥ 0.5），盐析效应。 原因：离子具有水化作用，和蛋白质竞争水。

（3）相同I 时，各种离子对蛋白质的相互作用 遵循Hofmeister系列： ①阴离子提高溶解度的能力 SO42-﹤ F-﹤ Cl-﹤ Br-﹤ I-﹤ Cl4-﹤ SCN- ②阳离子降低溶解度的能力 NH4+﹤ K+﹤ Na+﹤ Li+﹤ Mg2+﹤ Ca2+

5.2.3温度和溶解度 恒定的pH和离子强度下，一般情况 ①0～40℃或50℃，蛋白质的溶解度随温度的升高而提高。 ② 继续升高，蛋白质的溶解度往往下降。为什么？

5.2.4有机溶剂和溶解度 有机溶剂（如乙醇、丙酮）会使蛋白质的溶解度下降，甚至沉淀。 原因： 降低了溶剂水的介电常数，提高分子内静电推斥作用，促使蛋白质分子展开，使侧链基团暴露的程度增强，促使分子间氢键的形成，加强了分子间静电相吸作用。

本次课小结 重点： ①影响蛋白质变性的因素 ②蛋白质和水的相互作用 ③影响蛋白质水合的环境因素以及影响蛋白质溶解度的主要因素。 难点：影响蛋白质变性的因素。

6.蛋白质的界面性质 Interfacial properties of proteins 6.1概述 概念：指蛋白质能自发地迁移至汽-水界面或油-水界面，并形成界面膜的性质。

6.1.1蛋白质为什么具有界面性质？ 蛋白质是大分子的两亲物质 ①蛋白质分子具有亲水基 ②蛋白质分子具有疏水基 能在两相界面形成高粘弹性的薄膜

6.1.2影响蛋白质界面活性的因素 内在因素：蛋白质的结构组成 外在因素：外在环境因素 最重要的因素 ①多肽链的柔性 ②亲水基和疏水基在蛋白质表面的分布

蛋白质表面疏水小区的分布，对于蛋白质能否吸附或能否快速吸附至两相界面具有决定的作用。 6.1.3蛋白质发挥优良表面活性应具备的条件 蛋白质表面疏水小区的分布，对于蛋白质能否吸附或能否快速吸附至两相界面具有决定的作用。 ①能快速地吸附至界面； ②能快速地展开并在界上面再定向； ③一旦到达界面，能与邻近分子相互作用，形成具有粘结性和粘弹性的膜。 水相

6.1.4两相界面的蛋白质界面膜 思考： ①和脂肪酸形成的界面膜有和区别？ ④分子基团疏水作用太强对界面膜有何影响？静电斥力呢？ ②怎样才能形成机械强度较高的蛋白界面膜？ ③ －S－S－含量较高的界面膜的粘弹性如何？ ④分子基团疏水作用太强对界面膜有何影响？静电斥力呢？ ⑤如何才能形成稳定的、粘弹的界面膜？ 油相 水相

说明：一种蛋白质可能是优良的乳化剂，但未必是一种好的起泡剂。 6.1.5涉及界面性质的两种主要分散体系 液/液体系：乳状液 气/液体系：泡沫 说明：一种蛋白质可能是优良的乳化剂，但未必是一种好的起泡剂。

6.2乳化性质 Emulsifying Properties 6.2.1食品乳状液 常见的食品乳状液 乳化性较好的食品蛋白质：k－酪蛋白、β－乳球蛋白、牛血清蛋白、肉蛋白等。

关于评价蛋白质的乳化性质，目前尚无标准的统一方法，只能是相对比较。 6.2.2评定蛋白质乳化性能指标 乳化活力指标 蛋白质载量 乳化能力 乳化稳定性 关于评价蛋白质的乳化性质，目前尚无标准的统一方法，只能是相对比较。

（1）乳化活力指标 emulsifying activity index，EAI 单位质量蛋白质在乳状液中产生的界面面积。 此外，浊度法等（参见教材P160）。

（2）蛋白质载量protein load 指一定温度下每平方米界面面积所吸附的蛋白质质量mg。 以蛋白质稳定的乳状液，其稳定性与乳状液油水界面吸附的蛋白质量有关。 为了测定吸附的蛋白质质量，在一定温度下将乳状液离心之后，分离除去液相乳化层，然后用水反复洗涤和离心，洗去疏松的吸附蛋白，被吸附到乳化粒子上的量等于最初乳状液中的总蛋白质量与乳化层中吸附蛋白质量之差。如果巳知乳化粒子的总界面面积．即可计算出每平方米界面面积吸附的蛋白质量(蛋白质负载）。

（3）乳化能力 emulsion capacity, EC 指在乳状液相转变前每克蛋白质所能乳化的油的体积。 测定方法：恒温下，将一定量的蛋白质加入一定量的水（必要时加盐助溶）配成水溶液 ，然后加入油或熔化的脂肪，并恒速搅拌，通过观察颜色的突然变化（油中加有染料时），或测定粘度、电阻等变化判断相转变。

（4）乳化稳定性 emulsion stability,ES 表示方法： 乳状液稳定指数 emulsion stability index，ESI：乳状液的浊度达到起始值的一半所需的时间。

6.2.3影响蛋白乳化的因素 ①溶解度 ②pH值􀂾 血清清蛋白、明胶、蛋清蛋白在pH=PI，具有较高的溶解度。 ③表面疏水性 ④蛋白质变性

6.3起泡性质 Foaming properties 6.3.1概念 指蛋白质在汽---液界面形成坚韧的薄膜使大量气泡并入和稳定的能力。 泡沫型食品

6.3.2形成泡沫的常见方式 ①将气体通过多孔器，鼓入低浓度的蛋白质溶液。 ②在空气环境下，通过打擦或振荡蛋白质溶液来产生泡沫。 ③对蛋白质溶液突然加压，然后突然减压，形成泡沫。

6.3.3起泡性质的评价 起泡能力：指蛋白质能产生的界面面积的能力。 泡沫稳定性：指在重力和机械力作用下，蛋白质稳定泡沫的能力。

6.3.4蛋白质作为起泡剂的必要条件 必须快速地吸附至气----水界面； 必须易在界面上展开和重排； 必须在界面上形成一层粘合性膜。

6.3.5影响起泡和稳定泡沫的蛋白质分子性质 （1）与起泡能力相关的蛋白质分子性质

（2）与泡沫稳定性相关的蛋白质分子性质 主要取决于蛋白质界面膜的流变性质。 ①蛋白质在界面膜上的水合能力； ②分子间的相互作用； ③蛋白质在膜上的浓度以及膜的厚度。

（3）决定蛋白质起泡能力和泡沫稳定性的因素一样吗？ 一般说来，具有良好起泡能力的蛋白质，不具有稳定泡沫的能力。

6.3.6影响蛋白质起泡环境因素 pH值：等电点时对泡沫的稳定性和起泡能力各有何影响？ 盐：取决于盐的种类、蛋白质的性质以及盐的浓度。 糖：往往使起泡能力↓ ，泡沫稳定性↑。 脂：消泡作用。 蛋白质浓度：浓度↑ ，稳定性↑；起泡能力有最高值。 温度：降低泡沫稳定性。

7.风味结合 7.1蛋白质和风味物结合的利弊 不利影响 有利影响

7.2结合机理 蛋白质和风味物结合的前提是什么？ （1）机理 物理吸附：范德华力、毛细管力的吸附作用。 化学吸附：静电吸附、氢键结合、共价结合。

（2）液态或高水分食品中蛋白质与风味物的结合 ①风味物分子的非极性配位体与蛋白质表面的疏水性小区相互作用； ②风味物分子的极性基与蛋白质的极性基通过氢键相互作用、静电相互作用结合； ③醛类化合物通过共价键结合至赖氨酸残基上。

7.3影响风味物结合的因素 挥发性风味物主要通过疏水相互作用与蛋白质结合，因此任何影响疏水相互作用或影响蛋白质表面疏水性的因素都会影响风味物结合。 ①温度 ②盐 ③ pH值 ④改性

8.粘度（自学） 衡量溶液或半固体食品的一个重要指标。 ①什么是牛顿流体？ ②蛋白质溶液的假塑性、触变性。 ③蛋白质溶质分子结构特点与粘度的关系。

9.凝胶化 指变性的蛋白质分子聚集并形成有序的蛋白质网络结构过程。

9.1凝胶化现象 果冻、豆腐、肉冻、香肠、乳酪、面条、面包 果冻布丁

9.2类型 不透明凝胶 半透明凝胶 外观 可逆的凝胶 不可逆的凝胶 结构 果冻布丁

9.3维持凝胶的作用力 疏水相互作用 －S－S－ 二价金属离子的交联作用 氢键 静电相互作用 利于凝胶的形成吗？

9.4凝胶形成过程 水分蒸发 △ 粘度提高 蛋白质溶液 蛋白质变性 如果大量的疏水性基团聚集 不可逆的、不透明的凝结块凝胶 可逆的、半透明凝胶 如果蛋白质适度变性，形成可溶性复合物

9.5影响蛋白质凝胶的因素 蛋白质分子结构性质 溶液的pH 二价金属离子（Mg2＋、Ca 2＋ ） 蛋白质浓度 氧化剂 分子质量

本次课小结 掌握 影响蛋白质界面活性的因素；蛋白质发挥优良表面活性应具备的条件；评定蛋白质乳化性能指标；影响蛋白乳化的因素；形成泡沫的常见方式；起泡性质的评价；蛋白质作为起泡剂的必要条件；影响起泡和稳定泡沫的蛋白质分子性质；蛋白质凝胶化现象，维持蛋白凝胶的作用力；影响蛋白质凝胶的因素。 熟悉 蛋白质的风味结合

第六节：蛋白质的营养价值

1.蛋白质的质量 The quality of protein ①必需氨基酸（区别限制性氨基酸） 谷类（小麦、大米、玉米、大麦）的氨基酸组成如何？豆类（蚕豆、豌豆）呢？花生呢？ ②消化率

衡量了氮吸收量与氮摄入量之比，表明蛋白质被消化吸收程度。 2.消化率（TD） 2.1概念 食物氮 -（粪氮 - 粪代谢氮） 蛋白质的消化率（％） = × 100 食物氮 衡量了氮吸收量与氮摄入量之比，表明蛋白质被消化吸收程度。

2.2影响蛋白质消化率的因素 ①人的肠胃功能 ②蛋白质的质量 蛋白质的构象 抗营养因子 蛋白质与其他成分（多糖）的复合 加工处理

3.蛋白质营养价值评价 目的 方法 确定为了人体生长和维持健康而提供一个完全水平的必需氨基酸所需要摄入的蛋白质的量。 监测在食品加工期间蛋白质营养价值的变化，以便确定能尽可能减少营养质量损失的加工条件。 方法 生物法 化学法 酶法和微生物法

指摄入每克蛋白质使动物增重的质量（g）。 3.1生物法 衡量了氮保留量和吸收量的比例 蛋白质的效价比（PER） 蛋白质生物效价（BV） 净蛋白质利用率（NPU） 食物氮 -（粪氮 - 粪代谢氮）-(尿氮-尿内源氮） BV＝ 食物氮 -（粪氮 - 粪代谢氮） NPU ＝ TD× BV 衡量了氮保留量和摄入量的比例

通过化学评分可估算出需摄入的某种蛋白质的量。 3.2化学法 测定被测蛋白质中各种氨基酸的含量，从而与理想的参考蛋白质中相应的氨基酸的含量进行比较。 化学评分的方法。 通过化学评分可估算出需摄入的某种蛋白质的量。

3.3酶法和微生物法 采用胃蛋白酶、胰蛋白酶等消化被试验的蛋白质，测定必需氨基酸的释放。

第七节 在食品加工中蛋白质的物理、化学和营养变化 食品加工手段：热处理、冷处理、干处理、辐射处理、酸碱盐有机溶剂等处理。 会对食品中蛋白质产生怎样的影响？

1.营养价值的变化 和有毒化合物的形成 1.1适度热处理的影响 对消化率和必需氨基酸生物有效性的影响 使酶失活 破坏抗营养因子

1.2蛋白质分离纯化的影响 举例： 等电点沉淀法 ①营养价值发生变化 ②有机溶剂残留

1.3氨基酸残基的化学变化 热碱处理 高温处理 蛋白质的氨基酸会发生很多变化，甚至产生有毒物质。

1.3.1热碱处理 外消旋 ①部分L－氨基酸 D－氨基酸 消化率↓ ②形成活泼的碳负离子

1.3.2高温处理 Maillard反应 热分解和热聚合反应 煎炸和烧烤食品的安全性如何？

1.4交联 后果：导致蛋白质消化率和生物效价降低。

1.5氧化剂的影响 1.5.1食品中氧化剂的种类 外源的 内源的

1.5.2易受氧化剂作用的氨基酸残基 Met的硫醚键 Cys的－SH Trp和His的咪唑基 Tyr的酚羟基 Cys Met Tyr Trp

举例1：蛋氨酸的氧化

举例2：半胱氨酸的氧化 RSH [O] RSOH RSSH RSO2H RSO3H

举例3：色氨酸的氧化

常存在于胶原蛋白、弹性蛋白、节枝蛋白中。 举例4：酪氨酸的氧化 常存在于胶原蛋白、弹性蛋白、节枝蛋白中。 H2O2 过氧化物酶 酪氨酸 二酪氨酸

1.6食品中蛋白质反应 1.6.1与脂肪的反应 蛋白质 脂－蛋白质自由基 交联聚合 不饱和脂肪酸 自由基 蛋白质自由基 交联聚合 组氨酸残基 氧化 不饱和脂肪酸 自由基 半胱氨酸残基 蛋白质自由基 交联聚合 组氨酸残基 脂肪酸的氧化产物：

1.6.2与多酚的反应 [O] 蛋白质的－SH,－NH2 醌类 不可逆产物 碱性 酚类化合物 多酚氧化酶 缩合 醌类 单宁 单宁－蛋白复合物

1.6.3与亚硝酸盐的反应

1.6.4与还原剂（亚硫酸盐）的反应

2.加工因素和蛋白质功能性质 2.1加工因素 等电点沉淀 浓缩 酸碱处理

2.2功能性质改进 蛋白质的改性就是用化学因素(如化学试剂、酶制剂等)或物理因素(如热、高频电场、射线、机械振荡等),使氨基酸残基和多钛链发生某种变化,引起蛋白大分子空间结构和理化性质改变,从而获得较好的功能性和营养特性。 化学改性 酶法改性

赖氨酰基正电荷被消去，在赖氨酰基和半胱氨酸残基上引入负电荷。 2.2.1化学改性 （1）烷基化 pH8～9 有效封闭－SH

（2）酰基化 + 消去了赖氨酰基残基的正电荷，相应提高了电负性 负电荷取代赖氨酰基残基的正电荷，电负性显著增加 乙酸酐 琥珀酸酐 pH9

显著提高蛋白质的亲油性和结合脂肪的能力。 酰基化 显著提高蛋白质的亲油性和结合脂肪的能力。 pH9 + + HCl 脂肪酰氯

磷酸化蛋白质对钙离子诱导的凝结是高度敏感的。 （3）磷酸化 + POCl3 2H2O pH8～9 HCl

（4）酯化 不具备高反应能力 蛋白质中的Asp和Glu残基上的羧基，在酸性条件下能被醇酯化。 生成的酯在酸性pH稳定，碱性易被水解。

（5）亚硫酸盐解

2.2.2酶法改性 酶法水解 胃合蛋白反应 蛋白质交联

（1）酶法水解 采用诸如胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、木瓜蛋白酶和噬热菌蛋白酶水解食品蛋白质能改变他们的功能性质。

（2）胃合蛋白反应 指一组包括最初的蛋白质水解和接着由蛋白酶（通常是木瓜蛋白酶或胰凝乳蛋白酶）催化的肽键再合成的反应。 例如：首先，低浓度的蛋白质底物被木瓜蛋白酶水解，当含有酶的水解蛋白被浓缩至固形物浓度达到30％~35％和保温时，酶随机的重新组合成肽，从而产生了新的肽。

（3）蛋白质交联

本次课小结 掌握 ①食品中蛋白质营养价值的评价方法； ②在食品加工过程中蛋白质的营养质量可能会发生的变化和有毒化合物的形成。 了解 食品加工中蛋白质的物理、化学和营养变化。

第八节：食品蛋白质 肌肉蛋白质 乳蛋白 卵蛋白 小麦蛋白 大豆蛋白

1.肌肉蛋白 肌肉—肌束—肌细胞—肌原纤维 肌原纤维： 1）暗带（A）、明带（I）、H带、M线、Z线 2）肌丝 粗肌丝：肌球蛋白（头、尾） 细肌丝：肌动蛋白、原肌球蛋白、肌原蛋白（Tnc、Tnt、Tni） 3）横小管、纵小管、肌质网、三联体、二联体

1.1蛋白组成 ①肌浆蛋白质：大量糖解酶和其他酶、肌红蛋白、血红蛋白；采用水或低离子强度的缓冲液提取。 ②肌原纤维蛋白质：在生理条件下（活体肌肉中）高度带电荷水合，不溶解。 提取：高浓度的盐溶液 ③基质蛋白：胶原蛋白、网硬蛋白、弹性蛋白；很难溶解。

1.2肌浆蛋白质 通常把肌肉绞碎便可挤出肌浆，肌浆蛋白质约占肌肉总蛋白质含量的20％～30％，粘度低，常称为肌肉的可溶性蛋白质。 肌溶蛋白 肌粒中的蛋曰质 肌红蛋白

1.3肌原纤维蛋白质 20％的肌肉蛋白质中肌原纤维蛋白占11％(肌浆蛋白为6％，基质蛋白力3％）。

1.3.1肌球蛋白 （1）特点 相对分子质量约49万，可与肌动蛋白结合生成肌动球蛋白； 在生理盐水浓度下，可生成肌球蛋白分子聚合体，提高盐浓度，则全分散为单分子而溶解。

（2）结构

1.3.2肌动蛋白 （1）特点 有球状和纤维状，球状肌动蛋白（G-肌动蛋白）是直径为5.5nm的球状物，聚合可形成纤维状肌动蛋白(F—肌动蛋白)，两根链捻合而成的螺旋长丝状。

（2）结构

1.3.3肌动球蛋白 肌肉收缩由肌节收缩引起，可看作是粗肌丝和细肌丝的背向滑动； ATP提供能量； Ca2+通过细胞调节浓度升高，改变肌钙蛋白构象，这种变化通过原肌球蛋白传递给肌动蛋白，促使其与肌球蛋白结合，肌肉收缩。

1.3.4原肌球蛋白和肌钙蛋白 ①原肌球蛋白：占肌原纤维蛋白的5％，由两条α－螺旋多肽链缠绕在一起形成。 原肌球蛋白和肌钙蛋白结合在一起形成复合物，这种复合物有调节肌球蛋白与肌钙蛋白相互作用的功能。 ②肌钙蛋白：约占肌原纤维蛋白的5％，具有钙结合能力，为原肌球蛋白和钙结合蛋白的结合提供一个牢固的缔合点。

1.4基质蛋白 胶原 结缔组织的主要成分是胶原，这一成分对哺乳动物肌肉的韧性作出了重要贡献。

（1）结构 Nature's most abundant protein polymer is collagen. More than a third of the body's protein is collagen. Collagen makes up 75% of our skin. Structural protein Provides strength to bones, tendon, skin, blood vessels. Forms triple helix-tropocollagen

Structure Primary structure: (glycine (Gly) - X - Y)n, where X is often proline (Pro) and Y is often hydroxyproline or hydroxylysine . The left-handed polypeptide helices are twisted together to form a right-handed triple helix structure (π helix). When synthesized, the N-terminal and C- terminal of the polypeptide have globular domains, which keep the molecule soluble. S-S bonds link three chains covalently.

（2）一般生化特性 溶解性：天然胶原除非先经尿素处理使之变性，否则不易溶于碱、弱酸及一般浓的中性盐类。 等电点（isoelectric point, pI）为pH7－7.8，于强碱下常时间浸渍，其pI会下降至pH4.7－5.3，并有溶解现象，但此溶解度和动物年龄有关，年龄越老，则胶原蛋白分子间交叉结合程度越高，抗碱力越强。 胶原具膨润特性，在pH2.5及11.5以上时可产生最大膨润。 胶原蛋白不溶于水，但可溶于热水。膨润之胶原纤维经加热后，会产生不可逆收缩；热至63－65℃时，纤维长度变为原长九分之一，若再继续加热，则三重螺旋分开，变成明胶，在生产上应特别注意。 热变性：胶原之热变性温度TD(denaturation temperature)与羟脯胺酸含量呈正相关，而热收缩温度Ts(shrinkage temperature)和胶原所含亚氨基酸（imino acid）、羟脯胺酸及分子内氢键数目有关。

（3）胶原蛋白和保健食品 胶原蛋白可以帮助您： ◆构成结缔组织的有机物质，帮助弹力蛋白、胶原蛋白的合成，修复受伤的胶原和弹性纤维，补充组织流失的胶原蛋白。 ◆防止肌肤皱纹，使肌肤维持光滑、有弹力，滋养肌肤、毛发、指甲和全身结缔组织。 ◆有效消除肌肤斑点，去除黑斑、老人斑、抗老化、防皱纹、美容养颜。 ◆促进肌肤再生、恢复弹性、改善发质，使头发乌黑亮丽，滋养毛发，防止头发分叉变质，防止白发，秃头。 ◆强力促进肌肤、毛发、指甲细胞的新陈代谢。 康蕊馨美科胶原蛋白胶囊

1.5动物宰后肌肉变化 牲畜宰杀后，从新鲜至腐败变质要经僵直→ 后熟→自溶→腐败四个过程。

1.5.1僵直 宰杀的畜肉呈弱碱性，肌肉中糖原和含磷有机化合物在组织酶作用下（无氧酵解），分解为乳酸和游离磷酸，使肉的酸度增加，在pH5.4时达肌肉蛋白等电点→肌肉蛋白凝固，肌纤维硬化，此时肉味差，不鲜不香。

1.5.2后熟 pH进一步下降，肌肉结缔组织变软，有弹性，肉松软，表面蛋白凝固形成有光泽膜，有阻止微生物入侵的作用。后熟过程与温度、畜肉中糖原含量有关，4℃1－3天完成后熟。温度高，后熟时间短。

1.5.3自溶 继续存放，组织酶继续分解蛋白质、脂肪使畜肉发生自溶。蛋白质分解产物硫化氢等，肌肉的表层和深层形成暗绿色的硫化血红蛋白，肌肉纤维松弛，影响肉的质量。自溶的肉必须经高温处理后才可食用。

1.5.4腐败 自溶为细菌的侵入繁殖创造了条件，大量细菌的繁殖使蛋白质脂肪分解，pH上升，使肉腐败变质。 腐败变质肉可使人中毒，不能食用腐败变质的肉。 引起腐败变质的细菌：各种球菌→大肠杆菌、变形杆菌、化脓性球菌、兼性厌氧菌→厌氧菌，根据菌核变化，可确定肉的变质阶段。

2.乳蛋白 牛乳中蛋白质含量为3—4％

2.1酪蛋白 （1）组成 牛奶中酪蛋白的含量达到牛奶蛋白总量的80% 以上。 酪蛋白基本组成：α(s1) 酪蛋白, α(s2) 酪蛋白,β酪蛋白和κ酪蛋白。 所有酪蛋白最显著的特点是当pH值达到4.6时是酪蛋白的最低可溶点。

（2）酪蛋白胶团

2.2乳清蛋白 牛乳中酪蛋白酸沉淀后，上层的清液称为乳清，乳清中含有多种蛋白质。 ①β－乳球蛋白：含有游离的—SH，牛奶的加热气味与之有关，加热、加钙、pH 8.6以上都能使其变性，它是牛奶中最易加热变质的蛋白质，55℃以上即开始变性。 ②α—乳白蛋白：热变性比β－乳球蛋白难得多。 加热时，它们和酪蛋白易发生相互作用，形成复合物而变性，砂糖和乳糖能阻碍这种变化。

3.卵蛋白 谈谈蛋制品，有何重要性？

3.1蛋黄和蛋白组成

3.2卵黄蛋白质 低密度脂蛋曰(LDL) 卵黄脂磷蛋白（高密度脂蛋白，HDL） 卵黄高磷蛋白 卵黄球蛋白 与核黄素结合的蛋白质

3.3卵白蛋白质 已知的卵白蛋白质有40种，含量较多的12种。 卵白蛋白（卵清蛋白） 卵伴白蛋白(也称卵转铁蛋白) 卵粘蛋白 卵类粘蛋白 卵球蛋白G2和G3

3.4卵的加工特性 3.4.1凝胶化特性 (1) 热凝胶 伴白蛋白的加热凝固点57.3℃，热稳定性最低。 卵球蛋白和卵白蛋白凝固温度,分别是72和71.5℃。 卵粘蛋白，卵类粘蛋白，不发生凝固。

蛋在一定pH条件下会发生凝固，蛋白在pH值2.3以下或pH12.0以上会形成凝胶。而在pH2.2～12.0之间则不发生凝胶化。 我国松花蛋及糟蛋。 （2）酸碱凝胶化 15000 1000 340 90 85 300 2000 4000 6000 8000 10000 12000 14000 16000 12.0 12.2 12.4 12.6 1.2 1.6 2.0 2.3 pH值 凝胶化时间 凝胶化所需时间(s)

（3）蛋黄的冷冻凝胶化 蛋黄在冷冻时粘度剧增，形成弹性胶体，解冻后也不能完全恢复蛋黄原有状态，这使冰冻蛋黄在食品中的应用限制很大。

3.4.2蛋的起泡性 ①将蛋清搅打时，空气进入蛋液中形成泡沫。在起泡过程中，气泡逐渐变小而数目增多，最后失去流动性，通过加热可使之固定。 ②球蛋白对蛋清起泡特性起重要作用。 ③蛋白的发泡性受酸碱影响很大。

3.4.3蛋的乳化性 蛋黄具有优异的乳化性，目前已知卵磷脂、胆固醇、脂蛋白与蛋白质均为蛋黄中具有乳化力的成分，低密度脂蛋白比高密度脂蛋白乳化力强。

4.小麦蛋白 麦谷蛋白 麦醇蛋白 球蛋白 清蛋白

4.1麦谷蛋白 分子间的－S－S－

4.2麦醇蛋白 分子内的－S－S－

4.3面筋的机能特性 面团的粘弹性

5.大豆蛋白 在天然食物中，大豆蛋白质含量最高。大豆含蛋白质35%-42%，其氨基酸组成接近人体的需要，是优质蛋白。

5.1大豆蛋白的组成

5.2大豆蛋白的溶解度 大豆蛋白质在溶解状态下才发挥出机能特性，溶解度受pH和离子强度影响很大。

5.3商品大豆蛋白 大豆浓缩蛋白 大豆分离蛋白

本次课小结 重点：熟悉肌肉蛋白质、乳蛋白、卵蛋白、小麦蛋白、大豆蛋白的组成、特性。 难点：了解食品中蛋白质的研究进展。

第五章：蛋白质作业 1.谈谈蛋白质的结构层次和维持蛋白质高级结构的作用力。 2.解释蛋白质变性，并阐述影响影响蛋白质变性的因素。 3.谈谈“蛋白质界面性质”和“蛋白质凝胶化” 。 4.采用生物法对蛋白质的营养价值进行评价的指标有哪些“并简要解释。 5.食品中的蛋白质和多酚类物质以及亚硝酸盐发生怎样的反应？会对食品的营养或安全造成怎样的后果？ 6.谈谈肌肉蛋白、乳蛋白、小麦蛋白 以及大豆蛋白的组成。