氨基酸代谢 Amino Acid Metabolism 蛋白质的营养作用 蛋白质的消化吸收 氨基酸的分解代谢

Chapter 5 Amino Acid Metabolism 氨基酸代谢 Chapter 5 Amino Acid Metabolism 氨基氮的排泄 氨基酸碳骨架的氧化

蛋白质营养作用Nutrition of Protein 一、蛋白质的生理功能 蛋白质是生命的表征，有生命活动就有蛋白质 维持组织细胞的生长、更新和修补 参与多种重要的生理活动。（蛋白质是酶的化学本质，构成机体的结构成分，是信息接收、免疫应答以及基因表达调节的主要元件，甚至精神和意识靠的也是蛋白质的构象变化） 氧化供能或转化为其它蓄能物质（占机体需要量的10-15%） 提供足够食物蛋白质对正常代谢和各种生命活动的进行是重要的。

蛋白质营养作用Nutrition of Protein 二、蛋白质的需要量 氮平衡(nitrogen balance) 日摄入氮 - 排出氮 反映体内蛋白质代谢概况 蛋白质平均含氮量为16%,食物中含氮物绝大部分为蛋白质。因此,测定食物中的含氮量(摄入氮)以及尿与粪中的含氮量(排出氮)就可以反映出人体蛋白质的代谢概况，故可用氮平衡来反映体内蛋白质代谢的概况。 氮的总平衡、正平衡和负平衡 生理需要量：80g/日（成人）

三、蛋白质的营养价值(nutrition value) 蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的种类、数量以及必需氨基酸的比例 必需氨基酸(essential amino acid) 体内需要但自身又不能合成或自身合成的数量远远不足, 必须由食物供应的氨基酸(8+2)。 苏异苯甲色缬（组精）赖亮 记法:Tip MTV Hall 非必需氨基酸 (non-essential amino acid) 食物蛋白质的互补作用

5.2 蛋白质的消化吸收 Digestion, Absorbtion & Putrefaction of Protein 外源蛋白质 吸收入 胞外酶 水解 氨基酸 蛋白质不能储备 作为氮源和能源进行代谢

5.2 蛋白质的消化吸收 一、Digested into AA in gastrointestinal tract 1 胃中的消化 in Stomach Pepsin cleaves polypeptides into smaller peptides (N-terminal side of Tyr , Phe, Trp residues). 胃蛋白酶或胃酸 胃蛋白酶 胃蛋白酶原 胃蛋白酶Pepsin 蛋白质 多肽 + 少量氨基酸

2 小肠中的消化 in Small Intestine 胰液中的蛋白酶及其作用 胰蛋白酶Trypsin (C-terminal side of Lys, Arg) ，糜蛋白酶chymotrypsin (C-term of Phe, Trp, Tyr)弹性蛋白酶elstase(C-term of val,ala,ser,lys)等将肽链裂解为小肽；氨基肽酶Carboxypeptidase 羧基肽酶 aminopeptidase 等将小肽裂解为氨基酸以便其吸收并最终转运至肝脏 胰液中还存在胰蛋白酶抑制剂，能保护胰组织免受蛋白酶的自身消化作用。

肠液中肠激酶的作用和小肠粘膜细胞的消化作用 肠激酶对胰蛋白酶原的激活 胰腺最初分泌出来的各种蛋白酶和肽酶均以无活性的酶原形式存在，小肠分泌液促进了相关酶原的激活，从而激活蛋白质的消化途径。 小肠粘膜细胞对蛋白质的消化作用 小肠粘膜细胞的刷状缘及胞液中存在寡肽酶及二肽酶，彻底把寡肽水解成氨基酸

胰蛋白酶原 肠激酶 胰蛋白酶 糜蛋白酶原 糜蛋白酶 弹性蛋白酶原 弹性蛋白酶 羧基肽酶原A及B 羧基肽酶A及B

不同蛋白酶之间功能上区别可能有什么？ 最终产物—氨基酸 外切酶—氨肽酶 特定氨基酸间 随机 内切酶 限制性内切酶 外切酶—羧肽酶 NH3+— COO-— COO-— 外切酶—羧肽酶 最终产物—氨基酸

5.2 蛋白质的消化吸收 二、Absorbtion of Amino acid 氨基酸 三联体 氨基酸进入细胞 Na+ 1 载体转运：小肠，肌肉，肾小管细胞 载体蛋白 三联体 氨基酸 氨基酸进入细胞 Na+

2 γ-谷氨酰基循环：小肠，肾小管细胞，脑细胞

该循环分为两个阶段: 1. 谷胱甘肽对氨基酸的转运 2. 谷胱甘肽的再合成 转运一个氨基酸,消耗3分子ATP。 某些氨基酸,如Pro,不能通过此循环转运。

前两小节要求 掌握蛋白质的生理功能、 必需氨基酸的概念、种类。 熟悉蛋白质消化酶的特点； 了解氨基酸的吸收和转运。

General Metabolism of Amino Acid 5.3 氨基酸的代谢（分解） General Metabolism of Amino Acid NH3、尿素、尿酸 CO2、H2O、ATP 分解 ？ AA 合成 合成其他 四大物质、激素等 ？ AA的一般代谢途径 ： 脱氨基产生氨和α-酮酸；α-酮酸的代谢去路；氨排泄（生成尿素） 脱羧基作用生成胺类物质； 转变为含氮化合物（嘌呤、嘧啶、血红素等）

General Metabolism of Amino Acid

1 氧化脱氨 oxidative deamination 一、脱氨基作用Deamination of Amino Acid O O 脱氨酶 ？ NH3 α酮酸 1 氧化脱氨 oxidative deamination 酶 2H+H+ H2O+H+ 2 α-酮酸 NH4+ 脱氢 亚氨基酸不稳定 水解加氧 酶——L-氨基酸氧化酶、D-氨基酸氧化酶

L-Glu氧化脱氨基作用 指L-谷氨酸在L-谷氨酸脱氢酶催化下氧化脱氨生成游离氨和α-酮戊二酸的过程。 L-谷氨酸脱氢酶 α-谷氨酸

L-谷氨酸脱氢酶的特点 催化L-谷氨酸氧化脱氨生成α-酮戊二酸、NH3和NADH+H+ 以NAD+或NADP+为辅酶的不需氧脱氢酶 分布广泛，在肝、肾、脑等组织中酶活性强 该酶是能使氨基酸直接脱去氨基的活力最强的酶，其与转氨酶协同作用是体内脱氨基的主要方式。 为变构酶 GTP和ATP为变构抑制剂 GDP和ADP为变构激活剂

2 转氨基作用 氨基转移酶(aminotransferase) 或转氨酶 ( transaminase) 在转氨酶的催化下，某一氨基酸的α-氨基转移到另一种α-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸，而原来的氨基酸则转变成α-酮酸，反应的实质是氨基在α-氨基酸和酮酸的转移。 生理意义：既是氨基酸的分解代谢过程，也是体内某些非必需AA合成的重要途径。

反应过程： 交换 逆过程 转氨酶 特点：a. 可逆，受平衡影响 b. 氨基大多转给了α-酮戊二酸（产物谷氨酸） α-酮酸 α-氨基酸(Donor AA) 逆过程 转氨酶 α-酮酸(new keto acid) α-氨基酸 特点：a. 可逆，受平衡影响 b. 氨基大多转给了α-酮戊二酸（产物谷氨酸）

转氨基制谷氨酸 谷氨酸氧化脱氨 氧化脱氨 转氨基 谷—某转氨酶 O（酮酸） NH4+(A) NAD++H2O NADH+H++NH4+ L-谷氨酸脱氢酶 α-酮戊二酸 α-谷氨酸 转氨基制谷氨酸 谷氨酸氧化脱氨 转氨基本质上没有真正脱氨。

2 转氨基作用 转氨酶的特点 作用：催化氨基酸和α-酮酸间进行氨基 和酮基的互换 2 转氨基作用 转氨酶的特点 作用：催化氨基酸和α-酮酸间进行氨基 和酮基的互换 体内存在着多种转氨酶，催化不同AA与 α-酮酸的转氨基作用，其中以催化L- 谷氨酸α-酮酸转氨基反应的转氨酶(谷丙转氨酶GPT和谷草转氨酶GOT)最为重要。 辅酶: VB6的磷酸酯--磷酸吡哆醛(Pyridoxal phosphate, PLP),作用是传递氨基 所催化的反应完全可逆，平衡常数近于1

谷丙转氨酶 (glutamic pyruvic transaminase, GPT ) 谷草转氨酶（ glutamic oxaloacetic transaminase, GOT） Glu Pyruvate GPT α-Ketoglutarate (α-KG) Ala

GPT和GOT广泛分布于各组织细胞内，在不同组织中含量不同

查肝功为什么要抽血化验转氨酶指数呢？ 为细胞内酶，血清中活性很低，各组织器官中以心和肝的活性最高。当某种原因使细胞膜通过性↑，转氨酶可大量释放入血 血清中转氨酶活性↑↑。 抽血化验若转氨酶比正常水平偏高则有可能肝组织受损破裂，肝细胞的转氨酶进入血液。（结合乙肝抗原等指标进一步确定是什么原因引起的） 常作为疾病诊断、观察疗效和预后的指标： 急性肝炎：S-GPT↑↑、S-GOT↑ 心肌梗塞：S-GOT↑↑

2 转氨基作用 转氨基作用的机制--- PLP辅酶的辅助机制 转氨酶辅酶--磷酸吡哆醛（PLP） Vit B6的磷酸酯，作用是传递氨基

Aspartate aminotransferase (dimeric) PLP的转氨机制 Aspartate aminotransferase (dimeric) PLP

2-methyl-Asp-PLP PLP accepts and donates amino groups in the active site of aminotransferases

PLP的转氨机制

PLP facilitates transamination, racemization, decarboxylation of amino acids 氨基酸的PLP辅助转变

3 联合脱氨——转氨与氧化脱氨的联合 谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨 3 联合脱氨——转氨与氧化脱氨的联合 谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨 概念：氨基酸在转氨酶作用下，将α-氨基转给α-酮戊二酸分子生成α-酮酸和谷氨酸，谷氨酸再经过L-谷氨酸脱氢酶的作用，脱去氨基产生游离氨并生成α-酮戊二酸，这种转氨酶和L-谷氨酸脱氢酶的协同作用称- 意义：体内氨基酸脱氨基的最重要方式 体内合成非必需氨基酸的主要途径

谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨 NH4+ 产物 NADH+H+ 反应物 NH3 2H NAD++H2O α-氨基酸 反应物 α-酮戊二酸 NH3 2H α-酮酸 NAD++H2O 谷氨酸 转氨酶 L-谷氨酸脱氢酶 L-谷氨酸脱氢酶及谷-某转氨酶的活性强、分布广，是动物体内大部分氨基酸脱氨的方式

谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨反应 α-KG 谷氨酸脱氢酶 转氨酶 谷氨酸

嘌呤核苷酸联合脱氨基 概念：由转氨酶和腺苷酸脱氨酶等多种酶联合 作用下脱去氨基产生游离氨的过程 关键酶的分布特点：肌肉中L-谷氨酸脱氢酶活 性低，而腺苷酸脱氨酶活性高。 意义：是心肌、骨骼肌和脑组织脱氨基的主要 方式，实验证明脑组织细胞中的氨有 50%是由该循环产生的。

嘌呤核苷酸联合脱氨基 反应物 NH3 NH3 NH3 H2O 产物 H2O H2O 次黄苷酸 天冬氨酸 谷氨酸 α-酮戊二酸 转氨酶 α-氨基酸 α- 酮酸 NH3 腺苷酸琥珀酸 产物 NH3 NH3 草酰乙酸 谷-草转氨酶 NAD+ NADH+H+ H2O 腺苷酸 延胡索酸 苹果酸 H2O

4 氨基酸的脱羧基作用(decarboxylation) 在氨基酸脱羧酶的催化，体内部分氨基酸可进行脱羧基作用生成相应的胺。 催化酶：氨基酶脱羧酶（辅酶为磷酸吡哆醛，PLP） 意义：生成的胺类物质常具有重要的生理功用或药理作用 *胺氧化酶能将胺类物质氧化成醛类或酸类物质，从而避免胺类在体内蓄积。

牛磺酸(taurine)：胆汁酸的组成成分 脱羧基作用 牛磺酸(taurine)：胆汁酸的组成成分 L-半胱氨酸 磺酸丙氨酸 牛磺酸

脱羧基作用 γ-氨基丁酸(γ-aminobutyric acid,GABA)：抑制性神经递质，临床上可用Vit B6治疗妊娠呕吐和小儿搐搦 VB6 L-谷氨酸 γ-氨基丁酸

脱羧基作用 组胺(histamine)：血管舒张剂 5-羟色胺(5-hydroxytryptamine,5-HT)：脑内抑制性神经递质，外周组织收缩血管

本小节要求 掌握氨基酸的一般代谢、转氨基作用、联合脱氨基作用；熟悉嘌呤核苷酸循环。 掌握生糖氨基酸、生酮氨基酸及生糖兼生酮氨基酸的概念；熟悉α-酮酸的代谢。

若外环境NH3大量进入细胞，或细胞内NH3大量积累----氨中毒 某些敏感器官（如神经、大脑）功能障碍。 表现：语言障碍、视力模糊、昏迷、死亡。 所以，氨的及时转运和排泄非常必要

5.4 氨基氮的转运与排泄 Ammonia Meta 氨基氮转运的一般途径 谷氨酰胺 各组织细胞 脱氨 谷氨酸 血液 NH3 丙酮酸 肝脏 丙氨酸 谷氨酸 (主要是肌肉) 脱氨，转化为排泄形式 α-酮戊二酸 提问：为什么以谷氨酰胺、丙氨酸转运氨呢？

一、氨基氮的转运 1 丙氨酸-葡萄糖循环 (alanine-glucose cycle) 概念：丙氨酸和葡萄糖反复地在肌肉和肝之间 进行氨的转运，这一途径称为~. 生成Ala是肌肉解氨毒和运输氨的方式 意义：使肌肉中的氨以无毒的丙氨酸形式运输 至肝，同时肝又为肌肉提供了生成丙酮 酸的葡萄糖.经济性高效（一举两得） 糖原 丙氨酸 糖异生 酵解 丙酮酸 肌肉剧烈运动 NH3 脱氨 蛋白质分解产能

丙氨酸-葡萄糖循环 Pyruvate Ala Pyruvate

2 谷氨酰胺Gln的运氨作用 Gln是另一种氨的转运形式，它主要从脑、肌肉等组织向肝或肾运氨合成 Gln是大脑等组织解氨毒和运输氨的重要形式 通过Gln的合成与分解,在肝中释放NH3 中和固定酸：肾小管Gln分解产生的NH3 与H+结合成NH4+ 天冬酰胺与之类似

Gln/Asn的运氨作用 Glutamate collects and delivers free ammonia to liver 天冬酰胺与之类似

谷氨酰胺 水解酶glutaminase ？脱氨 NH3 H2O 谷氨酸 NH3何处去呢？

？ ？ 二、氨基氮的排泄 各种生物根据安全、价廉的原则排氨 水生生物直接扩散脱氨（NH3） 直接排氨，毒性大，不消耗能量；转化后排氨形式越复杂，越安全，但越耗能。 水生生物直接扩散脱氨（NH3） ？ 体内水循环迅速，NH3浓度低，扩散流失快，毒性小。 哺乳、两栖动物排尿素 ？ 体内水循环较慢，NH3浓度较高，需要消耗能量使其转化为较简单，低毒的尿素形式。

高等植物，以谷氨酰胺或天冬酰胺形式储存氨，不排氨。 鸟类、爬虫排尿酸 均来自转氨 不溶于水，毒性很小，合成需要更多的能量。 提问：为什么这类生物如此排氨？ 水循环太慢，保留水分同时不中毒得付出高能量代价。 高等植物，以谷氨酰胺或天冬酰胺形式储存氨，不排氨。

1 尿素(urea)的生成 Urea Biosynthesis 1932,德国学者Hans Krebs提出尿素循环(urea cycle)或鸟氨酸循环(ornithine cycle) (P310)

Urea Biosynthesis -1 氨基甲酰磷酸的合成：氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ (carbamoyl phophate synthetaseⅠ,CPS-Ⅰ) CPS-Ⅰ AGA 氨基甲酰磷酸 (Carbamol phosphate) (N-acetyl glutamatic acid,AGA)

氨基甲酰磷酸的合成需要两个活化步骤, 消耗2分子的ATP

N-乙酰谷氨酸是CPS-I的变构激活剂

氨基甲酰磷酸合成酶I的特点 细胞定位：肝细胞线粒体 催化底物：NH3+CO2+2ATP+H2O 产物：氨基甲酰磷酸(氨基甲酰供体) 作用：提供氨基甲酰供体，为进一步合成尿素而解氨毒奠定基础 调节：N-乙酰谷氨酸（AGA）为变构激活剂 意义：其活性可作为肝细胞分化程度的指标

Urea Biosynthesis -2 瓜氨酸的合成 (Carbamol phosphate) (Ornithine) (Citrulline)

Urea Biosynthesis -3-4 精氨酸的合成 (P313) (Citrulline) (Asp) (Argininosuccinate) (Argininosuccinate) (Arginine) (Fumarate)

Urea Biosynthesis -5 精氨酸水解生成尿素 (Ornithine) (Arginine) (Urea)

鸟氨酸循环的小结 合成尿素是体内氨的主要去路（尿素是AA代谢 的主要终产物） 尿素分子中的2个氮原子，1个来自氨，另一个则来自天冬氨酸；C来自CO2 反应部位：肝细胞的线粒体和胞液 合成1分子尿素需要消耗4个高能磷酸键 意义：解氨毒---把有毒的NH3转变成无毒的尿素 重要的酶：氨基甲酰磷酸合成酶I (CPS-I)(限速酶), 精氨酸代琥珀酸合成酶

2 尿素循环

3 高血氨症与氨中毒 氨基酸 肠道 肾小管 血 氨 尿素 谷氨酰胺 合成氨基酸等 含氮化合物 铵盐 排出 吸收 脱氨 分泌 合成 合成 生成 血 氨 合成 合成 生成 合成 尿素 谷氨酰胺 合成氨基酸等 含氮化合物 铵盐 排出

高血氨症(hyperammonemia)与肝昏迷氨中毒 高血氨症：肝功能严重损伤时，尿素合成发生障碍， 血氨浓度升高，称为一 高血氨症引起肝性脑病的生化机理： 肝功能严重受损→尿素合成障碍→高血氨症→ 氨进入脑组织 合成Glu、Gln↑酸性(直接伤脑) α-酮戊二酸↓→T.A.C循环↓→ 脑组织ATP生成↓→大脑功能紊乱→肝性脑病

本小节要求 掌握体内氨的来源、转运及尿素的生成。了解尿素合成的调节 。 掌握血氨的来源与去路;了解高血氨症与氨中毒。

5.5 氨基酸碳骨架的氧化Metablism ofα- keto acid 生成 non-essential amino acid 转变成Carbohydrate及Lipids 生糖氨基酸(glucogenic amino acid)、生酮氨基酸(ketogenic amino acid) 、生糖兼生酮氨基酸(glucogenic and ketogenic amino acid) 氧化供能进入三羧酸循环彻底氧化分解

碳骨架的氧化（肝脏中） CoASH 柠檬酸 乙酰CoA 异柠檬酸 草酰乙酸 α-酮戊二酸 琥珀酰CoA 苹果酸 延胡索酸 三羧酸循环 丙氨酸 苏氨酸 甘氨酸 丝氨酸 半胱氨酸 碳骨架的氧化（肝脏中） 精氨酸 组氨酸 谷氨酰胺 脯氨酸 异柠檬酸 柠檬酸 延胡索酸 苹果酸 草酰乙酸 CoASH 三羧酸循环 乙酰CoA α-酮戊二酸 琥珀酰CoA 谷氨酸 丙酮酸 异亮氨酸 甲硫氨酸 缬氨酸 乙酰乙酰CoA 天冬酰胺 谷氨酰胺 苯丙氨酸 酪氨酸 亮氨酸 赖氨酸 色氨酸 苯丙氨酸 酪氨酸

The carbon skeletons of amino acids are oxidized 生酮氨基酸(只转为脂肪) The carbon skeletons of amino acids are oxidized via the citric acid cycle

Trp, Ala, Ser, Gly ,Cys 先生成丙酮酸,然后再通过生成乙酰-CoA进入三羧酸循环 裂解 转次甲基 脱氨/脱水 转氨/脱氨 脱氨/氧化

Trp, Phe, Try,Lys, Leu, Ile也通过生成乙酰-CoA进入三羧酸循环 转氨/脱羧/羧化/脱氢 脱羧/脱氢 转氨/加氧 Trp, Phe, Try,Lys, Leu, Ile也通过生成乙酰-CoA进入三羧酸循环

水解,转氨 氧化 转氨/脱氢/转酰 羧化 脱氢 水解/还原 水解/氧化还原/转甲亚氨作用 消旋/变位 转氨/脱氨

1 一碳单位(one carbon unit,OCU)代谢 5.6 由氨基酸衍生的重要物质 1 一碳单位(one carbon unit,OCU)代谢 概念：含一个碳原子的基团 种类：甲基(methyl)、甲烯基(methylene、甲炔基(methenyl)、甲酰基(formyl)及亚氨甲基(formimino) 一碳单位主要来源于丝氨酸、甘氨酸、组氨酸及色氨酸的代谢。

一碳单位与FH4 FH4是一碳单位的运载体，是一碳单位代谢的辅酶。一碳单位不能游离存在，常与FH4结合而转运和参加代谢。 一碳单位通常结合在FH4分子的N5、N10位上。

四氢叶酸(tetrahydrofolic acid,FH4) FH4由叶酸经FH2还原酶的催化，经两步还原反应而生成

OCU与FH4

OCU与Amino Acid Metablism

OCU与Amino Acid Metablism

OCU相互转变与生理功能

OCU与核苷酸合成

一碳单位代谢小结 各种不同形式的一碳单位可通过氧化还原反应相互转变。 N5-CH3-FH4的生成基本是不可逆的，它在体内含量最多；参与蛋氨酸循环。 （氨基酸在体内不能直接生成N5-CH3-FH4） 是联系氨基酸和核酸代谢的枢纽化合物。 功用：作为合成嘌呤和嘧啶核苷酸的原料。 参与形成SAM而发挥转甲基作用 一碳单位代谢的障碍可造成某些疾病

叶酸与VB12的重要作用 巨幼红细胞贫血（恶性贫血） VB12缺乏引起巨幼红细胞性贫血的机理 原始红细胞 早、中、晚幼红细胞 网织 红细胞 成熟红细胞 VB12缺乏引起巨幼红细胞性贫血的机理 VB12缺乏→N5-CH3-FH4的甲基不能转移 甲硫氨酸生成↓ FH4再生↓→游离FH4含量↓ →转运其他OCT↓ →核酸合成障碍→细胞分裂障碍→巨幼红细胞性贫血

叶酸与VB12的重要作用 磺胺药竞争性抑制机理 (P330-331) (-)

2 含硫氨基酸的代谢物 体内的含硫氨基酸(甲硫氨酸、半胱氨酸 和胱氨酸)的代谢是相互联系的。 活性甲硫氨酸S-腺苷甲硫氨酸（SAM） 是这类代谢的关键。 SAM的结构特点：含活性甲基 SAM的作用：体内最重要的甲基供给体。

含硫氨基酸代谢---转甲基作用 概念：活性甲硫氨酸在甲基转移酶的作用下，可将甲基转移至另一种物质，使其甲基化生成甲基化合物。 是甲硫氨酸在体内最主要的分解代谢途径。 体内约有50多种物质需要SAM提供甲基，生成甲基化合物 意义：可生成多种含甲基的重要生理活性物质，如肾上腺素、肌酸、肉毒碱等，具有广泛的生理意义。

含硫氨基酸代谢---甲硫氨酸的代谢 概念：甲硫氨酸由ATP提供腺苷生成SAM， 活性甲硫氨酸转甲基后生成S-腺苷同型半胱 氨酸，经水解生成同型半胱氨酸。同型半胱 氨酸可以接受N5-甲基四氢叶酸提供的甲基， 重新生成甲硫氨酸，形成一个循环过程。 意义：将其他来源的一碳单位（N5-CH3-FH4） 转变为活性甲基，参与体内广泛存在的甲基化 反应；N5-CH3-FH4是体内甲基的间接供体

甲硫氨酸与转甲基作用-1 Met ATP S-腺苷甲硫氨酸(S-adenosyl methionine,SAM)

甲硫氨酸与转甲基作用-2

甲硫氨酸循环(methionine cycle)

同型半胱氨基酸生成甲硫氨酸的反应特点 甲基来源：N5-CH3-FH4（体内能利用 N5-CH3-FH4的唯一反应） 合成酶）转酶为Vit B12,参与甲基化反应 实际上甲硫氨酸在体内不能合成，必须由 食物供给

半胱氨酸与胱氨酸的代谢 蛋白质分子中两个cys之间形成的二硫键对维持Pr结构有重要作用。 有些毒物（如芥子气、重金属盐）能与酶分子的巯基结合而抑制酶活性；二巯基丙醇有解毒作用 体内存在的还原型GSH有保护巯基酶的作用

半胱氨酸与胱氨酸的代谢 半胱氨酸与胱氨酸的互变

硫酸根的代谢 主要来源：半胱氨酸 含硫氨基酸（特别是半胱氨酸）氧化分解均可产生硫酸根 硫酸根的代谢 主要来源：半胱氨酸 含硫氨基酸（特别是半胱氨酸）氧化分解均可产生硫酸根 部分硫酸根活化成活性硫酸根，即3’-磷酸腺苷-5’-磷酸硫酸（PAPS） PAPS的性质比较活泼，可通过转硫酸基作用使某些物质形成硫酸酯而发挥作用 参与肝脏的生物转化作用（如类固醇激素经生物转化形成硫酸酯而灭活） 参与硫酸角质素及硫酸软骨素分子中硫酸化氨基糖的合成

硫酸根的代谢 PAPS:3′-phospho-adenosine-5′-phospho-sulfate

3 苯丙氨酸和酪氨酸代谢物(P332-333) 苯丙氨酸的主要代谢是经羟化作用，生成酪氨酸； 苯丙氨酸羟化酶（辅酶四氢生物喋呤），是一种加单氧酶，该酶或其辅酶先天性缺乏可引起苯酮酸尿症（智障、短寿命） 酪氨酸的代谢产物：儿茶酚胺、黑色素 酪氨酸羟化酶为儿茶酚胺合成的限速酶 催化黑色素合成酪氨酸酶缺乏引起白化病

苯丙氨酸和酪氨酸的代谢物

本小节要求 熟悉γ-氨基丁酸、牛磺酸、组胺、5-羟色胺的来源。 掌握一碳单位的概念、运载体及一碳单位的生理功能。 熟悉SAM生成及甲硫氨酸循环反应。 了解黑色素的生成过程及苯酮酸尿症。

5.7 氨基酸的生物合成 由糖代谢中间产物转化而来。 非必需氨基酸 (10种) 糖 动物 蛋白质 氨基酸 必需氨基酸 (10种) 酮体 必需——分解不可逆，缺乏碳骨架供给。

微生物和植物可以合成所有类型氨基酸。 酵解 葡萄糖 色氨酸 苯丙氨酸酪氨酸 葡糖-6-磷酸 CO2+H2O 戊糖磷酸途径 组氨酸 色氨酸 苯丙氨酸酪氨酸 葡糖-6-磷酸 CO2+H2O 戊糖磷酸途径 组氨酸 核糖-5-磷酸 丝氨酸 半胱氨酸甘氨酸 3磷酸-甘油酸 亮氨酸 异亮氨酸缬氨酸 丙氨酸 酵解 丙酮酸 天冬氨酸天冬酰胺甲硫氨酸苏氨酸 草酰乙酸 谷氨酸 谷氨酰胺赖氨酸 精氨酸 脯氨酸 三羧酸循环 乙醛酸循环 α-酮戊二酸