第六章 酵素 除了少數具催化活性的RNA酵素「稱核糖酶(Ribozyme)」外，酵素幾乎全是蛋白質。

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1 第六章 酵素 除了少數具催化活性的RNA酵素「稱核糖酶(Ribozyme)」外，酵素幾乎全是蛋白質。
生命過程是由無數的生化反應組成，沒有酵素催化這些反應，即無法維持生命的運作。

2 溶解酵素空間填充模式　溶解酵素(lysozyme)，是發現於眼淚和唾液的酵素，靠著水解細胞壁的多醣而摧毀某些細菌。在這個空間填充模式中，顯示多胜肽和一個接合的多醣(綠色)片段在一起。

3 圖 6-1 受質與酵素在活性部位結合。

4 A + B C 溫度升高或增加反應物濃度時A與B兩種分子碰撞的機會增加，但並不是所有的碰撞皆能導致化學反應，當碰撞分子擁有促成一個化學反應發生的最少能量(activation energy:稱活化能)時，反應發生。

5 6.1 酵素的特性

6 在生物體，升高反應溫度會破壞生物結構而且細胞內的反應物濃度物低，因此要加速生化反應，生物體選擇酵素(enzyme)來克服面臨的問題。

7 圖 6-5(c) 假想一個（stickase）催化金屬棒之斷裂。

8 為了要降低一個反應的活化能，該反應系統需要得到相當於 被降低的能量。大部分這樣的能量是在過渡狀態由受質與酵素間形成的微弱非共價鍵結所提供的結合能（ΔGB）而來的。ΔGB 的角色就相當於圖6-5 中的ΔGM。 continued

9 圖 6-6 結合能在催化反應中的角色。

10 結合能有助於反應的特異性與催化力 活化能（ ），也就是反應需要克服的障礙，生成相關的主要物理及熱力學因子，包括：(1) 熵減少，也就是減少兩分子在溶液中活動的自由度；(2) 大部份的生物分子被水包覆著（氫鍵結合水的溶劑層），以增加其在水溶液中的穩定性；(3) 受質在許多反應中，需要發生變形扭曲；(4) 酵素上的官能基需做適當的空間排列。這些障礙均可利用結合能來克服。

11 圖 6-7 藉由熵還原增加反應速率。

12 酵素具有數種特性 1 酵素的催化能力強 2 催化具高度的特異性，副產品鮮少生成，與無機催化劑有顯著的差異。
3 因為酵素結構複雜，酵素常具有調控的功能。

13 酵素的作用 催化劑能增加化學反應的速率，但本身的卻不變。其角色在降低化學反應的活化能，換句話催化劑能供反應走低活化能的途徑。

14 過渡狀態(transition state)
發生在兩個反應途徑的高峰處。生物反應時，過渡狀態發生在受質結合酵素時。蛋白催化劑提供特殊的表面與反應物結合，一些酵素修正它們結構形狀，進而降低活化能且形成受質(substrate)的過渡狀態。 酵素能穩定過渡狀態，如此有利於反應的進行，但酵素不能改變反應的平衡，但可加速達到平衡狀態。

15 酵素分子皆含有獨特且複雜的結合表面稱活化位置(active site)，反應物分子稱(substrate)，能結合酵素的活化位置。這些活化位置常位於大蛋白質分子結構中的一個小的裂縫(cleft)或罅隙(crevice)。 活化位置並不一定是結合位置，有許多胺基酸的R基會排在活化置參與催化的過程。

16 一些酵素的催化活性是依靠活化位置上的胺基酸與受質間的交互作。
一些酵素需要結合非蛋白質部分才具有活性。這些酵素的輔因子(cofactor)可能是離子(如Mg2+、Zn2+)或複雜的有機分子，如輔酶等。這些酵素的蛋白質內不含輔因子稱apoenzyme，帶上輔因子的酵素，稱holoenzyme。

17 酵素的分類 世界生化聯合會(IUB)建立了一套命名酵素的系統。分(E.C.A.X.X.X.), 其中EC是enzyme commission，而A的部分有六種主要的項目 1 Oxidoreductase: 氧化還原酶催化氧化還原反應。 2 Transferase: 轉移酶催化轉移一個分子上的基(group)至另一個分子上面。 3 Hydrolase: 水解酶催化鍵的斷裂，伴隨水的加入。包含酯化酶、去磷酸酶、peptidase。

18 4 lyase: 溶解酶催化除去分子中的(H2O、CO2與NH3)形成雙鍵或加入這些基(H2O、 CO2與NH3 )至雙鍵上。如decarboxylase、hydratase與deaminase。
5 Isomerase: 異位酶催化數種型式的分子(intramolecular　rearrangement)　Epimerases催化不對稱碳的轉換。Mutase催化分子內的功能基的轉換。 6 Ligase: 接合酶催化兩個受質分子形成共價鍵。這些反應所需的能量常是ATP水解後供應。

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20 酵素動力學(Enzyme Kinetics)
當A 為受質和P 為產物時，A→ P 反應的初始速率v0為：

21 如果反應是A + B P，反應速率依兩個反應濃度而改變，即A與B必須碰撞才能形成產物者
v = k [ A ][ B ]

22 Michaelis-Menten Kinetics
研究酵素催化速率最常用的模型是由Leonor Michaelis與Maud Menten在1913年提出的: 當受質(substrate: S)結合酵素於活化位置時，會形成過渡狀態中間複合物(ES)，此時、受質被轉換成產物。

23 米契爾-曼騰動力學(Michaelis-MentenKinetics)

24 它的假設是(1)和k3比較時k1;k2是可以忽略；(2)在絕大部分反應中ES形成之速率要等於ES分解之速率[後者符合所謂的穩定狀態假設。

25 米契爾-曼騰方程式推導 k1[Ef][S] = k2[ES] + k3[ES] [Et] = [Ef] + [ES]
k1([Et]-[ES])[S] = (k2+k3)[ES] [ES] = k1[Et][S] / k1[S]+(k2+k3) v = k3[ES] v = k3{k1[Et][S] / k1[S]+(k2+k3)}

26 Vmax = k3[Et] v = k1 { k3[Et][S] / k1[S]+(k2+k3) } Vmax[S] (k2+k3/k1)+[S]

27 圖6.4在ㄧ個典型酵素催化反應中，反應速率V和受質濃度[S]。

28 酵素動力學的參數 Vmax : 反應能達到的最大速率 kM : 是一個常數，稱米氏常數(Michaelis constant)
轉換率:Turnover number (kcat) 在每個酵素作用下，受質每秒轉換成產物數量的值。

29 酵素之轉變數(turnover number) (kcat)被定義為

30 圖 6-12 初始速率與受質濃度的關係。

31 此時方程式經過簡化以後成為 V0 = Vmax[S]/Km，且 V0 與 [S] 成線性關係。當 [S] 很高時，[S] >> Km，Km 在 Michaelis-Menten 方程式中的分母就變得不重要，所以方程式可以簡化成 V0 = Vmax，此結果跟我們在觀察高 [S] 的情況下所觀察到飽和的現象是一致的。因此 Michaelis-Menten 方程式和我們所觀察到 V0 與 [S] 的關係相符，且我們可以依照曲線的形狀在低 [S] 下，由 Vmax/Km 決定，高 [S] 下由 Vmax 決定。

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33 表 6-6 一些酵素對其受質的 Km 值

34 酵素活性的定量 酵素活性的量度是以國際單位「international unit (I.U.)，一個I.U.的定義成每分鐘產生1 μmole的產物。 專一活性(Specific activity)是用來表示酵素的純度的單位。定義成每毫克的蛋白質內含有多少I.U.

35 Lineweaver-Burk Plots
賴威弗-伯克圖(Lineweaver-Burk Plots):假如一個酵素遵守Michaelis-Meten kinetics模型,當受質濃度改變時，經由初速的量取可以決定km與Vmax值。

36 BOX 6-1 Michaelis-Menten 方程式的轉換型式：雙倒數繪圖
再將方程式右方的分子分開： 再簡化成： p.209

37 賴威佛-伯克圖解(Lineweaver-BurkPlot)
此形式的 Michaelis-Menten方程式稱為 ineweaver-Burk 方程式（Lineweaver- Burkequation）。

38 BOX 6-1(續) p.209

39 1/[S]為 X軸，1/[V]為Y軸，畫出其線性的圖形。
km/Vmax 是其斜率，直線與X軸相交的點為–1/km ，Vmax、km的值可由斜率與交會點求出。

40 酵素的抑制 酵素活性能被一些抑制劑所抑制，研究酵素抑制的機制具有實際的應用性。 1臨床的治療應用 2充當生化研究的工具。 抑制可能是
1不可逆抑制 2可逆抑制

41 而不可逆的抑制劑通常會與酵素分子形成共價鍵，而形成共價鍵的胺基酸常位於活化位置。
例如一些以硫醇基(-SH)為活化位置的酵素，常受到iodoacetate所抑制。 Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (G3PD) 會與iodoacetate形成共價鍵，造成酵素失去活性。

42 酵素抑制作用 不可逆抑制反應(irreversible inhibition)

43 Amoxicillin with clavulanic acid (Beta-lactamase inhibitor)

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45 青黴素的機轉 : 1. 競爭性抑制細菌酵素transpeptidase 2
青黴素的機轉 : 1.競爭性抑制細菌酵素transpeptidase 2.能作用在細菌Penicillin-binding proteins,抑制細菌細胞壁的合成

46 NDM-1 superbugs New Delhi Metallo-beta-lactamase (NDM-1) is an enzyme that makes bacteria resistant to a broad range of beta-lactam antibiotics

47 The most common bacteria that make this enzyme are Gram negative such as Escherichia coli and Klebsiella pneumoniae (肺炎克雷白氏菌), but the gene for NDM-1 can spread from one strain of bacteria to another by horizontal gene transfer.

48 圖 6-16 不可逆的抑制。

49 不可逆性抑制劑（irreversible inhibitors）會共價鍵結或破壞酵素上重要的酵素活性官能基，或與酵素形成一個特別穩定的非共價聯合。不可逆性抑制劑與酵素間形成共價鍵結是常見的。
圖 6-16 顯示胰凝乳蛋白酶與 dissopropylfluo-rophosphate（DIFP）反應造成不可逆的方式抑制酵素活性。由這反應證明 Ser195 是胰凝乳蛋白酶活性部位中重要的絲胺酸。 continued

50 可逆性抑制 當抑制劑能與酵素的結合是非共價鍵結合時，它們彼此是可分離的。 可逆性的抑制可分成: 1競爭性(competitive)的抑制
2非競爭性(noncompetitive)的抑制 3不競爭性(uncompetitive)的抑制

51 競爭性的抑制作用 當抑制劑的結構與酵素專一性的受質結構很類似時，因為它的結構很相似，因此可競爭結合酵素的活化位置，形成酵素與抑制劑的複合體。
由於抑制劑會佔據活化位置，且無助於產物的生成，導致酵素的活性減少。 而競爭性的抑制劑抑制酵素活性可經由受質濃度之增加而逆轉。

52 競爭型抑制劑( competitive inhibitors )

53 圖 6-15(a) 三種可逆的抑制作用。

54 圖6.7競爭型抑制反應的米契爾-曼騰圖

55 圖6.11 酵素抑制反應的動力分析 (a)競爭型抑制反應。在1/v對1/[S]的圖中，存在不同濃度的抑制劑相交於垂直軸相同的1/Vmax點上。

56 因此當受質(substrate)的濃度很高時，所有受質的活化位置皆充滿受質，此時反應速率也可達到Vmax
例如 : Succinate + FAD Furmarate + FADH2 此反應中相當出名的抑制劑malonate，是屬於競爭性抑制劑。

57 非競爭性抑制 抑制劑結合酵素的位置不是活化位置時，會導致EI與EIS的複合體的形式，此時抑制劑與酵素結合能改變酵素的三度空間的結構並抑制其反應。 例如 AMP是一個fructose-1,6-bisphosphatase的非競爭性抑制劑，非競爭性的抑制並不會因增加受質的濃度而可逆。

58 非競爭型抑制劑(non-competitiveinhibitors)

59 圖 6-15(c) 三種可逆的抑制作用。

60 圖6.10非競爭型抑制反應的米契爾-曼騰圖

61 圖6.11 酵素抑制反應的動力分析 (c)非競爭型抑制反應。在1/v對1/[S]的圖中，存在不同濃度的抑制劑，皆相交於㈬平軸上的相同－1/Km點上。在非競爭型抑制反應中ES和EIS的解離常數倍假設維持相同。

62 不競爭抑制 抑制劑只結合ES(酶與受質的複合物)，而不結合非游離的酶。
加入更多的受質至反應中，結果增加反應之速率，但無法達到無抑制作用時之程度。 不競爭型抑制反應最常出現在酶結合不只一個受質之反應。

63 不競爭型抑制(un-competitiveinhibitiors)

64 圖 6-15(b) 三種可逆的抑制作用。

65 圖6.11 酵素抑制反應的動力分析 (b)不競爭型抑制反應，在1/v對1/[S]的圖中，存在不同濃度的抑制劑，在垂直軸及水平軸皆無交於相同點上。

66 表 6-9 可逆性抑制劑對表觀 Vmax 和表觀 Km 的影響

67 酵素催化時溫度與pH的效應 溫度: 溫度越高，反應速率越高。這是因為更多的分子具有足夠的能量達到transition state。
酵素的反應速率會隨溫度增加，但因蛋白質在高溫會變性，因此每一個酵素皆有最大效能的溫度(optimum temperature)。

68 圖6.17 溫度對酵素活性之影響

69 pH 值的影響 氫離子濃度以數種方式影響酵素 1氫離子的濃度影響活化位置上胺基酸的離子程度。
2改變離子基的電荷可能影響酵素的三度空間的結構。pH值劇烈的改變，常導致酵素的變性。大部分的酵素僅能在窄小的pH範圍具有活性。

70 圖6.18 pH值對兩個酵素之影響

71 動力學的研究給與酵素催化生化反應的訊息相當少，一些技術常用於研究酵素催化的機制。如x-射線繞射的結晶學、化學修飾法與定點突變法等。
催化機制: 雖然只有少數酵素機制被詳細的了解，但卻有普遍的共通性。

72 酵素催化的詳細機制 以下是一個酵素的催化機制。
1 Chymotrypsin: chymotrypsin是一個27 kDa的蛋白質，屬於serine protease家族的一員。所有serine protease的活化位置皆含一組特性的胺基酸Ser、His與Asp。 以chymotrypsin與其受質類似物共結晶的研究中顯示，His57、Asp102與Ser195這幾個胺基酸是位於彼此接近的活化位置上。而活化位置上的serine對於這族蛋白的催化活性機制至為重要。

73 酵素催化作用的詳細機制 胰凝乳蛋白酶(chymotrypsin) 酒精去氫酶(Alcohol dehydrogenase)

74 圖6.19胰凝乳蛋酶作用可能的機制

75 圖6.20 酒精去氫酶活化沒位置的官能基群

76 酵素催化中輔因子的角色 數種因素有助於酵素的催化。 1 金屬離子: 生命體內重要的金屬分成兩類(1)過渡金屬離子(Fe2+與Cu2+)
(2) 鹼土族:Ca Mg 過渡金屬最適合輔助催化反應，而鹼性金屬雖然在生物體中扮演重要的角色，但罕出現在輔助酵素功能上。

77 輔酶(Coenzyme) Vitamine 此字源於波蘭生化學家Casimir Funk。在1912年，他從米殼中純化出一種微量的有機營養物，此種物質可阻止一種營養缺乏症Beriberi (“腳氣病”一種神經退化症)。因為這個因子(factor)具胺類(amine)特性，因此稱此因子為vitamine;意思是這個胺類物質是生命必需的。之後、其他微量且必需的有機營養物陸陸續續被發現，因為並非都是胺類，因此把尾字的e去掉成為vitamin。

78 Nicotinamide Vitamin are essential component of coenzymes and enzyme prosthetic groups Nicotinamide is the active group of the coenzymes NAD+ and NADP+ Nicotinamide具有兩個相同的coenzymes(NAD+與NADP+)。這些coenzymes在生物體中具有氧化態NAD+、NADP+與還原態NADH、NADPH。

79 圖6.15 菸鹼醯胺腺嘌呤雙核苷酸(Nicotinamide Adenine Dinucleotide; NAD)

80 圖6.15 菸鹼醯胺腺嘌呤雙核苷酸b (Nicotinamide Adenine Dinucleotide; NAD)

81 Biochemical functions
Otto Warburg首先純化出glucose-6-phosphate dehydrogenase之後証實NADP+是其Coenzyme The nicotinamide component of these coenzymes serves as the transient intermediate carrier of a hydride ion (H- ) that is enzymatically removed from a substrate molecule by the action of certain dehydrogenase.

82 Vitamin B2 (riboflavin)
Vitamin B2 (riboflavin) is a component of the flavin nucleotides Vitamin B2 或riboflavin首先是由牛奶中分離出來，1935年由Paul Karer証實其結構並合成出來。它具有深黃色是由於帶有isoalloxazine ring system。隨後再証實它具有兩形式的coenzyme; flavin mononucleotide (FMN)與flavin adenine dinucleotide (FAD)。

83 圖6.16 黃素輔酶a, b

84 圖6.16 黃素輔酶c

85 Biochemical functions
They function is tightly bound prosthetic groups of a class of dehydrogenases known as flavoproteins or flavin dehydrogenase. serves as a transient carrier of a pair of hydrogen atoms

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87 酵素的調控 在活細胞中的酵素催化反應常呈現連續步驟型的代謝途徑。每一個途徑是由一系列的催化步驟組成。生物體已進化明智的機制來調控代謝途徑。調控必需的理由如下: 1維持細胞的秩序:調控每一個途徑，產生維持細胞結構與功能的物質且不致於浪費資源。 2保存能量:當省則省，當用則用。 3應付環境的變化:細胞能依照環境的所需，增加或減少其反應速率。

88 6.5 調節酵素 Regulatory Enzymes
調節酵素的活性受許多方式調控。在新陳代謝途徑中主要有兩大類調節酵素，異位酵素（allosteric enzymes）透過與調節物質的可逆、非共價鍵結來調節其功能，這些調節物通常是小代謝物或輔因子，稱為異位調節物（allosteric modulators），或異位作用物（allosteric effectors）。其他酵素則是靠可逆的共價修飾（covalent modification）所調控。

89 與調節物的結合會使異位酵素進行構形上的改變
異位酵素的特性與簡單的非調節酵素有顯著的不同。這些相異處有些是結構上的。除了活性部位外，異位酵素通常都有一個或多個可與調節物結合的調節部位或異位部位。 continued

90 圖 6-26 異位酵素中的次單元間相互作用，以及抑制劑與活化物的交互作用。

91 許多異位酵素的受質結合部位與調節物結合部位在不同的次單元，分別為催化性次單元（C）與調節性次單元（R）。正向（刺激性）調節物（M）結合至調節性次單元上特定位置的訊息會透過構形改變傳遞到催化性次單元。這種改變使催化性次單元活化且能夠以高度的親和力與受質（S）結合。調節物一旦離開調節性次單元，酵素會回復成非活化態或低活化態。

92 圖 6-27 調節酵素天冬胺酸轉胺甲醯的立體結構圖。

93 圖 6-27 顯示此異位調節酵素有兩組催化群落，每組催化群落是由3條催化性多肽鏈（藍色與紫色）組成，以及3組各含有兩條調節性多肽鏈（紅色與黃色）的調節群落。調節組落形成圍繞著催化性次單元的三角形之頂端。異位調節物的結合區位於調節性次單元。調節物結合使酵素構形與活性產生很大的變化。此酵素在核苷酸合成所拌演的角色及其調控的細節，將在第 22 章討論。 continued

94 異位酵素的動力學特性背馳 Michalis-Menten行為
異位酵素表現出來的 V0 與 [S] 之間的關係不同於 Michalis-Menten 動力學。當 [S] 夠高時，異位酵素確實會呈現出受質飽和的狀態，且對某些異位酵素而言，V0 對 [S] 的圖形會形成 S 型的飽和曲線，而不是非調節酵素典型的雙曲線。

95 圖 6-29 典型異位酵素的受質－活性曲線。

96 圖 6-28 回饋抑制。

97 圖 6-28 顯示 L-酥胺酸到 L-異白胺酸的轉換是由5個酵素（E1 到 E5）的依序催化完成的。酥胺酸脫水酶（E1）只會被反應的終產物 L-異白胺酸異位抑制，而不會被 4 個中間物（A 到 D）所抑制。回饋抑制以虛線及出現在酥胺酸脫水酶反應箭頭上的 符號表示，這是全書使用的圖示。 continued

98 酵素的調控 調控代謝途徑是相當複雜的，調控的模式具有四種方式: 1基因控制 (genetic control)
2共價鍵修飾 (covalent modification) 3異化調控 (allosteric regulation) 4區隔性 (compartmentation)。

99 1基因控制: 酵素的誘發:依據細胞代謝的需要而合成酵素，能允許細胞對環境的改變作有效的反應。 例如:大腸桿菌生長在葡萄糖的環境，當培養基加入乳糖時，一開始並無法代謝乳糖。當培養基中缺乏葡萄糖時，大腸桿菌開始利用乳糖，乳糖相關的酵素合成被啟動。

100 VIT D3調節鈣離子吸收的機制

101

102 2共價修飾 一些會經由形成可逆性的活化型與失活型酵素來調控其活性。數種酵素的共價修飾形式會改變酵素的三度空間的結構並改變其活性。肝醣磷酸化酶(glycogen phosphorylase)是催化肝醣分解的第一個化學反應。許多荷爾蒙的作用是透過磷酸化此酵素的serine的位置來活化。

103 磷酸基影響蛋白質的結構與催化活性 蛋白激酶（protein kinases）催化磷酸基連接到蛋白質特殊胺基酸殘基上的作用；蛋白質磷酸酶（protein phosphatases）則催化磷酸基的移除。 在較活化的形式下（磷酸化酶 a），每個次單元上的特異性 Ser 殘基均被磷酸化。磷酸化酶 a 經由磷酸化磷酸酶催化失去磷酸基，而被轉換成較不活化的磷酸化酶 b。磷酸化酶 b 藉由磷酸化酶激酶的作用可再轉變（再活化）為磷酸化酶 a。 continued

104 圖 6-31 肝醣磷酸化酶活性經由共價修飾的調控。

105 有些調節酵素接受可逆的共價修飾 在調節酵素的另一個重要類型中，其活性會經由酵素本身受到共價修飾的調控。修飾基包括磷酸基、腺嘌呤基、尿嘌呤基、甲基，以及腺嘌呤核苷二磷酸核糖基。這些修飾基通常經由不同的酵素與調節酵素連結或從調節酵素中移除。 continued

106 圖 6-30 酵素修飾作用之範例。 continued

107

108 以多重磷酸化進行敏銳的調控 蛋白被磷酸化的位置通常是在共同結構區中之一致序列中的 Ser、Thr 和 Tyr 殘基；特定的蛋白激酶會辨識此類特定序列以進行磷酸化反應。 磷酸化的調控模式往往是很複雜的。一些蛋白的一致序列甚至可被數個不同的蛋白激酶辨識，這些激酶都能磷酸化此蛋白，並改變酵素的活性。

109 數種酵素是以不活化的前驅物被產製與儲存，稱proenzyme 或Zymogen。 Zymogen被轉換成活化的酵素，經由不可逆的斷裂一個或數個peptide bond。例如chymotrypsinogen是由胰臟生成後分泌至小腸，隨後由數個步驟轉成活化形式。

110 圖6.21 胰凝乳蛋白酶原的活化作用

111 異化調控: 細胞利用異化調控來有效的反應胞內狀況的改變。異化酵素常受到數種effector作用。結合effector至異化酵素能影響受質與酵素的結合。

112 圖6.22 酵素催化反應之速率是受受質濃度作用

113 圖6.23 回饋抑制作用

114 圖6.24 異位交互作用模式

115 區隔(compartmentation)
在真核細胞中，生化代謝途徑常由不同的胞器區隔出來。這些生理上的區隔使得某些剛好相反的途徑變得很好控制。例如脂肪的合成發生在胞質中，而脂肪的分解反應卻發生在粒線體。另外一些因子在特定的胞器內具有較高的濃度。

116 酵素的技術在醫學上的應用 牛胃中得到的蛋白”rennin”是一個protease，數千年來已用來產生起司(cheese)。
酵素應用在醫學上是源於1954年，研究者發現，aspartate aminotransferase (GOT)在心肌梗塞(myocardial infraction)患者的血液中會升高。，接下來又發現肝臟損壞的病人，血液中GPT會升高。之後酵素技術常用於醫學的診斷與治療方面。

117 圖6.A 一個心臟受損其血清心臟酵素濃度的特性圖形

118 臨床上有兩種利用酵素的方式 1 直接測量一些酵素的活性:例如診斷攝副腺癌，是偵測受測者血液中的acid phosphatase的活性。
2 利用酵素來偵測一些代謝物是否正常，如urate oxidase用來偵測血液中尿酸(uric acid)的濃度。這個代謝物在痛風(gout)患者的血液中常具高濃度。

119 治療用的酵素 使用酵素充當醫學治療是相當侷限的，當酵素注入病人後，酵素常快速的分解或失活。而且大量的酵素打入常會引起過敏反應。但也有一些成功的例子:例如由鍵球菌生產的鍵球激酶(Streptokinase)，Streptokinase是鍵球菌生長在組織內必需的protease，因為它能溶解血栓。因此常用來治療心肌梗塞患者，助其除去血管的栓塞。