第三章 酶催化反应动力学（2学时） 主要内容： 酶催化反应速率与酶活的测定 底物浓度对酶促反应速度的影响

Presentation on theme: "第三章 酶催化反应动力学（2学时） 主要内容： 酶催化反应速率与酶活的测定 底物浓度对酶促反应速度的影响"— Presentation transcript:

1 第三章 酶催化反应动力学（2学时） 1 2 3 4 5 主要内容： 酶催化反应速率与酶活的测定 底物浓度对酶促反应速度的影响
酶浓度对酶促反应速度的影响 3 抑制剂对酶促反应速度的影响 4 其它因素对酶促反应速度的影响 5

2 酶催化反应动力学研究包括哪些内容 ? 重 要 定义：酶催化反应动力学是研究酶促反应速度以及影响此速度的各种因素的科学。 目的和意义
重 要 酶催化反应动力学研究包括哪些内容 ? 定义：酶催化反应动力学是研究酶促反应速度以及影响此速度的各种因素的科学。 （1）底物浓度 （2）酶浓度 （3）抑制剂 （4）温度 （5） pH 影响因素 （6）激活剂 酶促反应速度 目的和意义 找到适宜的反应条件提高或抑制酶催化反应效率 了解酶在生理代谢过程中的作用和某些药物的作用机制等 温度、pH及激活剂都会对酶促反应速度产生十分重要的影响，酶促反应不但需要最适温度和最适pH，还要选择合适的激活剂。而且在研究酶促反应速度以及测定酶的活力时，都应选择相关酶的最适反应条件。

3 1酶催化反应速率与酶活力的测定 酶活力是指酶催化某一化学反应的能力，其大小可以用在一定条件下该酶所催化的某一化学反应的反应速度（reaction velocity）来表示，酶活力的高低和化学反应的反应速度的大小两者呈线性关系。

4 1.1酶催化反应速率随时间的变化 酶催化的反应速度可用在单位时间内底物的减少量或者产物的增加量来表示。如图3-1所示的曲线图。
酶促反应速度随反应时间延长而降低。 该曲线的斜率表示单位时间内产物生成量的变化，因此曲线上任何一点的斜率就是相应横坐标上时间点的反应速度。从图中的曲线可以看出在反应开始的一段时间内斜率几乎不变，然而随着反应时间的延长，曲线逐渐变平坦，相应的斜率也渐渐减小，反应速度逐渐降低，显然这时测得的反应速度不能代表真实的酶活力。 测定的速度要快，底物浓度要足够大 图3-1 酶促反应的速度曲线

5 引起酶促反应速度随反应时间延长而降低的原因？
（1）底物浓度的降低、产物浓度增加从而加速了逆反应的进行； （2）产物对酶的抑制作用； （3）随着反应时间的延长引起酶的部分失活等。 如何避免影响？ 测定反应初速度的方法来测定相关制剂中酶的含量（活性）。

6 1.2 酶活力的测定原理 酶蛋白的含量很低，很难直接测定其蛋白质的含量，且常与其他各种蛋白质混合存在，将其提纯耗时费力。故不能直接用重量或体积等指标来衡量。 分光光度法 荧光法 同位素法 电化学方法 其他方法：如旋光法、量气法、量热法和层析法等 测定产物增加量 测定酶活力的基本原理 测定酶活力常用的方法： 测定底物减少量

7 1.3酶活力测定时需注意： （1）选择反应的最适温度，根据不同的底物和缓冲液选择反应的最适pH。 （2） 速度要快，取反应的初速度
（3） 底物浓度要足够大（一般在10Km以上） 使酶被底物饱和，以充分反映待测酶的活力

8 2 底物浓度对酶促反应速度的影响

9 2.1中间络合物学说 中间络合物学说最早是由Henri和Wurtz两位科学家提出的。
从该曲线图可以看出，当底物浓度较低时，反应速度与底物浓度的关系呈正比关系，反应表现为一级反应。然而随着底物浓度的不断增加，反应速度不再按正比升高，此时反应表现为混合级反应。当底物浓度达到相当高时，底物浓度对反应速度影响逐渐变小，最后反应速度几乎与底物浓度无关，这时反应达到最大反应速度（Vmax），反应表现为零级反应。 图3-2 底物浓度对酶促反应速度的影响

10 酶底物中间络合物学说 根据这一实验结果，Henri和Wurtz提出了酶促化学反应的酶底物中间络合物学说。该学说认为：当酶催化某一化学反应时，酶(E)首先需要和底物(S)结合生成酶底物中间络合物即中间复合物(ES)，然后再生成产物(P)，同时释放出酶。该学说可以用下面的化学反应方程式来表示： E + S k1 k2 k3 ES E + P

11 酶底物中间络合物学说 酶已全部被底物所饱和 酶还未被底物所饱和
我们根据中间络合物学说很容易解释图3-2所示的实验曲线，在酶浓度恒定这一前提条件下，当底物浓度很小时酶还未被底物所饱和，这时反应速度取决于底物浓度并与之成正比。 随着底物浓度不断增大，根据质量作用定律，中间复合物ES生成也不断增多，而反应速度取决于ES的浓度，故反应速度也随之增高但此时二者不再成正比关系。 当底物浓度达到相当高的程度时，溶液中的酶已经全部被底物所饱和，此时溶液中再也没有多余的酶，虽增加底物浓度也不会有更多的中间复合物ES生成，因此酶促反应速度变得与底物浓度无关，而且反应达到最大反应速度（Vmax）。 当我们以底物浓度[S]对反应速度v作图时，就形成一条双曲线。在此需要特别指出的是，只有酶促催化反应才会有这种饱和现象，而与此相反，非催化反应则不会出现这种饱和现象。 酶还未被底物所饱和

12 2.2 酶促反应的动力学方程式（米氏方程） 1913年Michaelis和Menten两位科学家在前人工作的基础上，根据酶促反应的中间络合物学说，推导出一个数学方程式，用来表示底物浓度与酶反应速度之间的量化关系，通常把这个数学方程式称为米氏方程： [S]：底物浓度 V ：不同[S]时的反应速度 Vmax：最大反应速度(maximum velocity) Ｋm：米氏常数(Michaelis constant)

13 米氏常数Km的含义 Km值的推导： Vmax[S] Vmax ＝ Km＝[S] 2 Km + [S]
Km值就代表着反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度， 单位是mol/L。 。 Km值的推导： 2 ＝ Km + [S] Vmax Vmax[S] Km＝[S]

14 米氏常数的应用价值 Km是酶的一个特征性常数：也就是说Km的大小只与酶本身的性质有关，而与酶浓度无关。
已知某个酶的Km值，就可以计算出在某一底物浓度条件下，其反应速度相当于Vmax的百分比。 Km值还可以帮助我们推断具体条件下某一代谢反应的方向和途径，只有Km值小的酶促反应才会在竞争中占优势。

15 米氏方程的双倒数作图 Vmax[S] Km+[S] V = 两边同取倒数 （林－贝氏方程） + 1/V= Km Vmax 1/Vmax
双倒数作图法(double reciprocal plot)，又称为林-贝氏(Lineweaver- Burk)作图法 Vmax[S] Km+[S] V = -1/Km 1/[S] 1/V 两边同取倒数 （林－贝氏方程） + 1/V= Km Vmax 1/Vmax 1/[S]

16 3 酶浓度对反应速度的影响 E + S ES E + P 酶浓度对反应速度的影响 V
V [E] 当[S]＞＞[E]，酶可被底物饱和的情况下，反应速度与酶浓度成正比 关系式为： V = K3[E] 当[S]>>[E]时，Vmax = k3 [E] 酶浓度对反应速度的影响 E + S k1 k2 k3 ES E + P

17 酶的抑制剂(inhibitor)：凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂。
4 抑制剂对酶促反应速度的影响 酶的抑制剂(inhibitor)：凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂。 由于酶的本质是蛋白质，凡可使酶蛋白变性而引起酶活力丧失的作用都称为失活作用(inactivation)。如果由于酶必需基团的化学性质发生改变，但酶并未发生变性，而引起酶活力降低或丧失的作用则称为抑制作用(inhibition)。导致酶发生抑制作用的物质称为抑制剂(inhibitor)。 区别于酶的变性 抑制剂对酶有一定选择性 引起变性的因素对酶没有选择性

18 研究抑制剂的意义 （1）是研究酶的结构与功能、酶的催化机制以及阐明机体代谢途径的基本手段。
（2）可以为医药产业中设计新药物和农业生产中设计新农药提供重要的理论依据。 （3）在食品生产和保鲜中控制酶的催化效率。

19 4.1抑制作用的类型及鉴别 根据抑制剂与酶的作用方式的区别以及抑制作用是否可逆，我们可以将抑制作用分为两大类，即：
不可逆的抑制作用(irreversible inhibition) 可逆的抑制作用(reversible inhibition)

20 鉴别方法 鉴别 不可逆抑制作用 如何鉴别？ 可逆抑制作用 抑制剂与酶的必需基团以共价键的形式结合而引起酶活力降低或丧失。 是不可逆的。
本质上来说就是酶的修饰抑制 鉴别 鉴别方法 （1）能否用透析、超滤和凝胶过滤等物理方法除去抑制剂？ （2）化学动力学的方法（见下图） 如何鉴别？ 可逆抑制作用 由于抑制剂与酶以非共价键的形式结合而引起酶活力降低或丧失。 是可逆的。

21 图3-4 可逆抑制剂与不可逆抑制剂的区别（一） 曲线1，无抑制剂；曲线2，不可逆抑制剂；曲线3，可逆抑制剂
在测定酶活力的系统中加入一定量的抑制剂，然后测定不同酶浓度条件下的酶促反应初速度，以酶促反应初速度对酶浓度作图。在测定酶活力的系统中不加抑制剂时，以酶促反应初速度对酶浓度作图得到如图3-4曲线1所示的一条通过原点的直线；当测定酶活力的系统中加入一定量的不可逆抑制剂时，由于抑制剂会使一定量的酶失活，因此只有加入的酶量大于不可逆抑制剂的量时，才表现出酶活力。 以酶促反应初速度对酶浓度作图得到如图3-4曲线2所示的一条与曲线1平行的相交于横坐标正侧的直线，所以不可逆抑制剂的作用相当于把原点向右移动；当测定酶活力的系统中加入一定量的可逆抑制剂时，由于抑制剂的量是恒定的，因此以酶促反应初速度对酶浓度作图得到如图3-4曲线3所示的一条通过原点，但斜率较低于曲线1的直线。 图3-4 可逆抑制剂与不可逆抑制剂的区别（一） 曲线1，无抑制剂；曲线2，不可逆抑制剂；曲线3，可逆抑制剂

22 4.2 不可逆的抑制作用 根据不可逆抑制剂选择性的差异，通常把不可逆抑制剂分为两种类型，即非专一性不可逆抑制剂和专一性不可逆抑制剂。

23 ①非专一性不可逆抑制剂 非专一性 机理 有机磷化合物 与丝氨酸羟基共价结合 有机汞、有机砷化合物 与半胱氨酸的巯基共价结合 重金属盐
烷化剂 硫化物、氰化物和CO 非专一性 青霉素 与丝氨酸羟基共价结合 与半胱氨酸的巯基共价结合 使酶蛋白变性 与酶多个必须基团结合 与酶中金属离子形成稳定络合物 机理 与糖肽转肽酶丝氨酸羟基结合

24 举例1：有机磷化合物对羟基酶的抑制 有机磷化合物  羟基酶 解毒 -- -- -- 解磷定(PAM) 有机磷 农药抑制
有机磷对人畜的毒性主要是对乙酰胆碱酯酶的抑制，引起乙酰胆碱蓄积，使胆碱能神经受到持续冲动，导致先兴奋后衰竭的一系列的毒蕈碱样、烟碱样和中枢神经系统等症状；严重患者可因昏迷和呼吸衰竭而死亡 乙酰胆碱是胆碱能神经（如副交感神经、运动神经、交感神经节前纤维等）末梢释放的一种神经介质。当神经末梢受刺激引起兴奋时，释放乙酰胆碱，与胆碱能受体结合，发挥神经-肌肉的兴奋传递作用。随后，乙酰胆碱即被胆碱酯酶水解而失去作用。如果胆碱酯酶的作用被抑制，就会发生乙酰胆碱过剩而集聚现象，引起胆碱能神经过度兴奋、 有机磷化合物  羟基酶 解毒 解磷定(PAM)

25 举例2：有机砷对巯基酶的抑制 酸 失活的酶 巯基酶 路易士气 失活的酶 BAL 巯基酶 BAL与砷剂结合物 砷化合物  巯基酶
1918年春，由美国人路易士上尉等人发现，并被建议用于军事，因此得名。路易氏气与芥子气不同。它作用迅速，没有潜伏期，可使眼睛、皮肤感到疼痛，吸入后能引起全身中毒，在20世纪20年代有“死亡之露” 之称，但它综合战术性能不如芥子气，生产成本也较高，所以一般只与芥子气结合使用。 失活的酶 BAL 巯基酶 BAL与砷剂结合物 砷化合物  巯基酶 解毒 二巯基丙醇(BAL)

26 ②专一性不可逆抑制剂 a) Ks型不可逆抑制剂：具有与底物相类似的结构
例如：对甲苯磺酰-L-赖氨酰氯甲酮（TLCK）和胰蛋白酶的底物对甲苯硫磺-L-赖氨酰甲酯（TLME）具有相似化学结构 b) Kat型不可逆抑制剂：不但具有与天然底物相类似的结构，而且抑制剂本身也是酶的底物，专一性极高，因此也被称为自杀性底物。 例如：β-卤代-D-Ala是丙氨酸消旋酶的不可逆抑制剂

27 4.3 可逆的抑制作用 根据可逆抑制剂与底物的关系，我们将可逆抑制作用分为三种类型。 竞争性抑制 1 非竞争性抑制 2 反竞争性抑制 3

28 ①竞争性抑制(competitive inhibition) ：
是最常见的一种可逆抑制作用。 大多数竞争性抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。 其抑制程度取决于底物和抑制剂的相对浓度，可以通过增加底物浓度的方法来解除这种抑制作用。

29 竞争性抑制反应模式 在竞争性抑制中，底物(S)或抑制剂(I)与酶(E)的结合都是可逆的，因此存在着如下的化学平衡式：
抑制剂与酶的活性部位结合形成可逆的酶-抑制剂复合物EI，但酶-抑制剂复合物EI不能分解成产物P，导致相应的酶促反应速度下降。 [S]>>[I]：高浓度的底物可解除抑制

30 ⑷抑制作用可以被高浓度的底物减低以致消除。
图3-5 竞争性抑制曲线 ⑴ Vm值不变，(表观）Km值增大； ⑵ Km随抑制剂浓度[I]的增加而增加； ⑶双倒数作图所得直线相交于纵轴； ⑷抑制作用可以被高浓度的底物减低以致消除。 特点： 在加入竞争性抑制剂后，Vmax不变，Km变大，Km’﹥Km，而且Km随抑制剂浓度[I]的增加而增加。抑制分数与抑制剂浓度[I]成正比，而与成反应物浓度[S]反比。双倒数作图所得直线相交于纵轴，这就是竞争性抑制作用的特点。

31 举例：磺胺类药物的抑菌机制 与对氨基苯甲酸竞争性抑制二氢叶酸合成酶
5,-氟尿嘧啶结构与尿嘧啶十分相似,能抑制胸腺嘧啶合成酶的活性,阻碍胸腺嘧啶的合成代谢,使体内核酸不能正常合成,使癌细胞的增殖受阻。 ②磺胺药，以对氨基苯磺酰胺为例。它的结构与对氨基苯甲酸十分相似。是对氨基苯甲酸的竞争性抑制剂。对氨基苯甲酸是叶酸的结构的一部分。叶酸和二氢叶酸是核酸的嘌呤核苷酸合成中的重要辅酶――四氢叶酸的前身。如果缺少四氢叶酸，细菌的生长繁殖就会受到影响。从而达到治病的效果。

32 ②非竞争性抑制(noncompetitive inhibition) ：
非竞争性抑制剂(I)和底物(S)可以同时与酶(E)结合，两者之间不存在竞争关系。 但是在酶与抑制剂结合后，还可以进一步与底物结合形成酶-底物-抑制剂复合物ESI；酶与底物结合后，也可以进一步与抑制剂结合形成酶-底物-抑制剂复合物ESI。 这种中间的三元复合物，即酶-底物-抑制剂复合物ESI不能进一步分解产生产物，因此相应的酶促反应速度下降。

33 非竞争性抑制反应模式 + S + － S ESI EI E ES P
在非竞争性抑制中，抑制剂(I)与酶(E)或酶-底物复合物(ES)以及底物(S)与酶-抑制剂复合物(EI)的结合都是可逆的，因此存在着如下的化学平衡式： + S － S + ESI EI E ES P

34 特点： 图3-6 非竞争性抑制曲线 ⑴ Vm值降低，Km值不变；Vm随[I]的增加而降低； ⑵ 双倒数作图所得直线相交于横轴；
在加入非竞争性抑制剂后，Km值不变，Vmax变小，而且Km’= Km，Vmax随[I]的增加而减小。抑制分数与抑制剂浓度[I]成正比，而与底物浓度[S]无关，即[I]不变时，任何[S]的抑制分数是一个常数。双倒数作图所得直线相交于横轴，这是非竞争性抑制作用的特点。 ⑴ Vm值降低，Km值不变；Vm随[I]的增加而降低； ⑵ 双倒数作图所得直线相交于横轴； ⑶ 抑制剂对酶与底物的结合无影响，故底物浓度的改变对抑制程度无影响；抑制程度取决于抑制剂的浓度。 特点：

35 举例： 这类抑制最典型的例子是亮氨酸是精氨酸酶的一种非竞争性抑制剂。
有某些重金属离子如Ag+、Cu2+、Hg2+、Pb2+等对酶的抑制作用也属于这一类。 EDTA对金属酶的抑制。

36 ③反竞争性抑制(uncompetitive inhibition) ：
这类抑制作用的特点是只有在酶(E)与底物(S)结合后，才能与抑制剂(I)结合，形成酶-底物-抑制剂复合物ESI，与非竞争性抑制相似，这种中间的三元复合物，即酶-底物-抑制剂复合物ESI不能进一步分解产生产物，因此相应的酶促反应速度下降。

37 反竞争性抑制反应模式 反竞争性抑制的特点是，酶(E)必须先与底物(S)结合，然后才与抑制剂(I)结合，即抑制剂(I)与酶-底物复合物(ES)的结合是可逆的，因此存在着如下的化学平衡式： + E S ES ESI P

38 特点： 图3-7 反竞争性抑制曲线 ⑴ Vm值和Km值都随[I]的增加而降低； ⑵ 双倒数作图所得为一组平行线；
在加入反竞争性抑制剂后，Km及Vmax都变小，而且Km’﹤Km，Vmax’﹤Vmax，即表观Km及表观Vmax，都随[I]的增加而减小。抑制分数既与抑制剂浓度[I]成正比，也与底物浓度[S]成正比。双倒数作图为一组平行线，这是反竞争性抑制作用的特点。 ⑴ Vm值和Km值都随[I]的增加而降低； ⑵ 双倒数作图所得为一组平行线； ⑶必须有底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制作用；抑制程度随底物浓度的增加而增加。 特点：

39 举例： 这种抑制作用在单底物反应中比较少见，而常见于多底物反应中。
目前已经证明，肼类化合物对胃蛋白酶的抑制作用、氰化物对芳香硫酸酯酶的抑制作用、L-Phe和L-同型精氨酸等多种氨基酸对碱性磷酸酶的抑制作用都属于反竞争性抑制。

40 总结： 为了方便理解和记忆，我们现将无抑制剂和有抑制剂等不同情况下的米氏方程和Vmax及Km的变化总结归纳在表3-1中。

41 其它各种影响酶促反应速度的因素主要包括：温度、pH和激活剂等。
5 其它因素对酶促反应速度的影响 其它各种影响酶促反应速度的因素主要包括：温度、pH和激活剂等。

42 5.1温度对酶促反应速度的影响 温度对酶促反应的双重影响： 当温度升高时，与一般化学反应一样，反应速度加快（Q10一般等于2）。 一、
所谓反应的温度系数是指反应温度提高10 ℃，其反应速度与原来反应速度之比，通常用Q10来表示。对大多数酶而言，酶促化学反应的温度系数Q10多为2，即温度每升高10℃，酶促化学反应速度为原反应速度的2倍。其二是由于酶的本质是蛋白质，因此随着温度逐渐升高，酶蛋白会因逐渐变性而失活从而导致酶促化学反应速度下降。 二、 温度升高随着温度逐渐升高，酶蛋白会因逐渐变性而失活）。

43 图3-9 温度对酶促反应速度的影响 酶在固体状态下比在溶液中对温度的耐受力更高。酶的冰冻干粉制剂通常在冰箱中可存放几个月以上，而酶溶液一般在冰箱中只能保存数周。所以酶制剂以固体保存为佳。 在不同温度条件下进行某种酶促化学反应，然后将所测得的酶促反应速度相对于温度来作图，即可得到如图3-9所示的钟罩形曲线。 从该曲线我们可以看出，在较低的温度范围内，酶促化学反应速度随温度升高而增大，但在超过一定温度后，酶促化学反应速度不见上升反而下降，因此只有在某一温度条件下，酶促化学反应速度达到最大值，通常把这个温度称为酶促化学反应的最适温度(optimum temperature)。在一定条件下每种酶都有其催化反应的最适温度。

44 一般来说，动物细胞内的酶最适温度一般为35～40℃，植物细胞中的酶最适温度较动物细胞中稍高，通常在40～50℃之间，而微生物中的酶最适温度差别则较大，如用于进行PCR反应的Taq DNA聚合酶的最适温度可高达70℃。

45 5.2 pH对酶促反应速度的影响 通常在一定pH下，酶会表现出最大活力，而一旦高于或低于此pH，酶活力就会降低，我们把表现出酶最大活力时的pH称为该酶的最适pH。 图3-10 pH对酶活力的影响 在不同pH条件下进行某种酶促化学反应，然后将所测得的酶促反应速度相对于pH来作图，即可得到如图3-10所示的钟罩形曲线。

46 pH影响酶活力的原因可能包括以下3个方面：
(1)过酸或过碱使酶的空间结构遭到破坏，引起酶变性从而导致酶构象的改变、酶活性随之丧失。 (2) pH影响了底物的解离状态或酶分子活性部位上有关基团的解离状态或酶-底物复合物的解离状态，而使底物不能与酶结合形成酶-底物复合物，或者形成酶-底物复合物后不能生成产物，使酶活性降低。 (3)pH影响了与维持酶分子空间结构有关的基团解离，从而改变酶活性部位的构象，进而降低了酶的活性。

47 与酶促化学反应的最适温度不同的是，各种酶在一定条件下都有其特定的最适pH，因此最适pH是酶的特性之一。但是酶的最适pH并不是一个常数，它受诸如底物种类和浓度、缓冲液种类和浓度等众多因素的影响，因此只有在一定条件下最适pH才有意义。

48 4种pH-酶活性曲线

49 绝大多数酶的最适pH在5～8之间，动物体内的酶最适pH多在6. 5～8. 0之间，植物及微生物中的酶酶最适pH多在4. 5～6
绝大多数酶的最适pH在5～8之间，动物体内的酶最适pH多在6.5～8.0之间，植物及微生物中的酶酶最适pH多在4.5～6.5左右。但并不排除例外，如胃蛋白酶的最适pH为1.5，肝中精氨酸酶最适pH为9.7等等。

50 5.3激活剂对酶促反应速度的影响 与抑制剂相对的是，凡是能提高酶活性的物质都称为激活剂(activator)，而激活剂中大部分是无机离子或简单的有机化合物。 无机离子 K+、Na+、Ca2+、Mg2+、Zn2+及Fe2+ Cl-、Br-、I-、CN-、PO4- 有机化合物 EDTA 可解除金属对酶的抑制 半胱氨酸、还原型谷胱甘肽、抗坏血酸对某些含巯基的酶有激活作用，保护酶分子中的巯基不被氧化 激酶 盐巴增进食欲，Cl-激活淀粉酶？ 唾液淀粉酶

51 激活剂的选择性 一种激活剂只对某种酶起激活作用，而对另一种酶可能不起任何作用或起抑制作用。 有时各种离子之间有拮抗作用
如对脱羧酶而言有激活作用的Mg2+对肌球蛋白腺三磷酶却有抑制作用；而对脱羧酶而言有抑制作用的Ca2+对肌球蛋白腺三磷酶却有激活作用。 有时各种离子之间有拮抗作用 如被K+激活的酶会受Na+的抑制，被Mg2+激活的酶会受Ca2+的抑制。 有时金属离子的作用也可以相互替代 如作为激酶的激活剂的Mg2+可被Mn2+所代替。

52 本章重点： 1、酶的动力学研究包括哪些内容？以L-B图式表示竞争性抑制、非竞争性抑制及反竞争性抑制的区别。
2、简述米氏常数的含义及应用价值，可逆抑制和不可逆抑制的区别？

53 谢 谢！