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Chap 9 蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢 1 蛋白质的酶促降解 氨基酸的分解代谢 氨基酸的合成代谢
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蛋白质降解产生的氨基酸进一步分解或做为能源或转化为其它氮化物合成前体，所产生的氮化物是生物体内重要的生理活性物质。
生物体内的蛋白质处于不断降解与合成的动态平衡中，从而使各种蛋白质得到自我更新，也使细胞中蛋白质组分得到转换，这对于机体新组织、细胞形成及机体生长发育有十分重要的意义。 蛋白质降解产生的氨基酸进一步分解或做为能源或转化为其它氮化物合成前体，所产生的氮化物是生物体内重要的生理活性物质。 蛋白质是生物体最重要的大分子之一，是一切生命活动的物质基础。在生物体内，蛋白质不断地进行着分解和合成代谢，使物质得到有效分配和利用，使生命得到体现。 蛋白质的降解产物氨基酸，不仅能重新合成蛋白质，而且是许多重要生物分子的前体，例如：嘌呤、嘧啶、卟啉、某些维生素和激素等。当机体摄取的氨基酸过量时，氨基酸可以发生脱氨基作用，产生的酮酸可以通过糖异生途径转变为葡萄糖，也可以通过三羧酸循环氧化成二氧化碳和水，并为机体提供所需能量。 不同生物体利用氮源合成氨基酸的能力不同。脊椎动物不能合成全部20种蛋白质氨基酸。高等动物能利用铵离子合成氨基酸，但不能利用硝酸、亚硝酸和大气中的氮气。高等植物能合成全部蛋白质氨基酸，也能利用氨、硝酸和亚硝酸作为氮源，许多豆科植物还能通过共生关系利用大气中的氮气。微生物合成氨基酸及对氮源的利用能力差异很大，例如溶血链球菌需要17种氨基酸，大肠杆菌能合成全部蛋白质的氨基酸，固氮微生物能利用大气氮合成氨及氨基酸。
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1 蛋白质的酶促降解 蛋白质的酶促降解是指蛋白质在酶的作用下，肽键水解生成氨基酸的过程。
1 蛋白质的酶促降解 蛋白质的酶促降解是指蛋白质在酶的作用下，肽键水解生成氨基酸的过程。 蛋白质降解产生的氨基酸除用于新蛋白质的合成外，还可进一步降解、氧化或转化。 人和动物要不断地从食物中摄取蛋白质，食物中蛋白质进入人体后，在消化道中经过一系列复杂的水解反应降解成氨基酸才能被组织利用。 在植物体内，特别是当种子萌发时，蛋白质发生强烈的降解作用，产生的氨基酸被重新利用形成幼苗中的蛋白质。可见蛋白质的酶促降解是生命活动的重要组成部分。1979年国际生化协会命名委员会（Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry），将作用于肽键的酶归属于第三大类（水解酶类）第四亚类（EC 3. 4），而根据蛋白酶水解多肽的部位可分为蛋白酶（proteinase）和肽酶（peptidase）两个亚亚类。
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1.1 外源蛋白质的酶促降解
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1.1.1 蛋白水解酶 1.1.1.1 肽链内切酶和外切酶 按其作用特点分为肽链内切酶和肽链外切酶。
蛋白水解酶 肽链内切酶和外切酶 按其作用特点分为肽链内切酶和肽链外切酶。 肽链内切酶又称蛋白酶，水解肽链内部的肽键，对肽键有一定专一性，如胰蛋白酶、凝血酶(精氨酸或赖氨酸的羧基)；脯氨酰蛋白酶(脯氨酸羧基)；胃蛋白酶（芳香族氨基酸的氨基） 人和动物要不断地从食物中摄取蛋白质，食物中蛋白质进入人体后，在消化道中经过一系列复杂的水解反应降解成氨基酸才能被组织利用。 在植物体内，特别是当种子萌发时，蛋白质发生强烈的降解作用，产生的氨基酸被重新利用形成幼苗中的蛋白质。可见蛋白质的酶促降解是生命活动的重要组成部分。1979年国际生化协会命名委员会（Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry），将作用于肽键的酶归属于第三大类（水解酶类）第四亚类（EC 3. 4），而根据蛋白酶水解多肽的部位可分为蛋白酶（proteinase）和肽酶（peptidase）两个亚亚类。 蛋白酶又称肽链内切酶（endopeptidase），它可作用于肽链内部的肽键，生成长度较短的含氨基酸分子数较少的肽链。蛋白酶对不同氨基酸所形成的肽键有专一性。例如胰蛋白酶水解由碱性氨基酸的羧基所形成的肽键，胰凝乳蛋白酶水解由芳香族氨基酸的羧基所形成的肽键，而胃蛋白酶能迅速水解由芳香族氨基酸的氨基和其它氨基酸形成的肽键，也能较缓慢地水解其它一些氨基酸（如亮氨酸）和酸性氨基酸参与形成的肽键。根据蛋白酶的催化机理可将其分为4类（表8-1）。在生物体内，蛋白酶可将蛋白质水解为许多小的片段，但要彻底水解为氨基酸还需要肽酶的作用。
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肽链外切酶：又称肽链端解酶，只作用于肽链末端，包括氨肽酶和羧肽酶，分别从氨基端和羧基端逐一地将肽链水解成氨基酸。
羧肽酶A优先作用于中性氨基酸为羧基端的肽键； 羧肽酶B则水解以碱性氨基酸为羧基端的肽键。 肽酶又称肽链端解酶（exopeptidase）， 肽酶只作用于多肽链的末端，将蛋白质多肽链从末端开始逐一水解成氨基酸。作用于氨基端的称氨肽酶（aminopeptidase），作用于羧基端的称羧肽酶（carboxypeptidase），作用于二肽的称为二肽酶（dipeptidase）。还有些肽酶每次水解下一分子二肽。
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1.1.1.2 部分蛋白酶 蛋白酶按其活性部位的结构特征可以分为四类：
部分蛋白酶 蛋白酶按其活性部位的结构特征可以分为四类： ①丝氨酸蛋白酶类(EC )活性部位含有Ser残基，受二异丙基氟磷酸(DIFP)的强烈抑制。胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、弹性蛋白酶、枯草杆菌蛋白酶等均属此类。 ②半胱氨酸蛋白酶(EC )活性部位含有Cys残基，对于碘乙酸、对-羟基汞苯甲酸等抑制剂十分敏感。植物蛋白酶和组织蛋白酶大多属于此类。
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③天冬氨酸蛋白酶(EC 3.4.2.3)活性中心含有两个Asp残基，最适pH一般为2～4。抑胃肽(pepstatin)专一地抑制这类酸性蛋白酶。胃蛋白酶、凝乳酶均属此类。
④金属蛋白酶(EC )含有Zn2+、Mg2+等金属离子，受金属螯合剂如EDTA等的抑制。嗜热菌蛋白酶、信号肽酶以及氨肽酶、羧肽酶等属于这一类。
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1.1.2 食物中蛋白质的消化吸收 蛋白质在各种蛋白水解酶联合作用下，被水解为氨基酸及一些寡肽，然后才能被吸收入体内，该过程涉及多种酶的参与
食物中蛋白质的消化吸收 蛋白质在各种蛋白水解酶联合作用下，被水解为氨基酸及一些寡肽，然后才能被吸收入体内，该过程涉及多种酶的参与 胃蛋白酶(最适pH为1.5～2.5，色氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、蛋氨酸、亮氨酸等残基的氨基)，胰液（含有胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、弹性蛋白酶、羧肽酶A和B）和小肠中的肠激酶、氨肽酶和二肽酶。
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蛋白质的降解 胃 小肠 游离氨基酸 胰蛋白酶 糜蛋白酶 弹性蛋白酶 胃蛋白酶 羧肽酶A 羧肽酶B 羧肽酶 食物中蛋白质 氨肽酶 短肽
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蛋白质水解为氨基酸的过程需要蛋白酶和肽酶的共同作用。人或动物吃了蛋白质食物后，蛋白质在胃里受到胃蛋白酶的作用，分解为分子量较小的肽。进入小肠后受到来自胰脏的胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶的作用，进一步分解为更小的肽。然后小肽又被肠粘膜里的二肽酶、氨肽酶及羧肽酶分解为氨基酸，氨基酸可以被直接吸收利用，也可以进一步氧化供能。 高等植物体中也含有蛋白酶类。例如种子及幼苗内部都含有活性蛋白酶，种子萌发时蛋白酶的水解作用最旺盛，可将胚乳中贮藏的蛋白质水解为氨基酸，然后再利用氨基酸来重新合成蛋白质，以组成植物自身的细胞。某些植物的果实中也含有丰富的蛋白酶，如木瓜中的木瓜蛋白酶，菠萝中的菠萝蛋白酶，无花果中的无花果蛋白酶等。此外，微生物也含有多种多样的蛋白酶，能将蛋白质水解为氨基酸。
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氨基酸的吸收 氨基酸吸收载体： 中性氨基酸载体 碱性氨基酸载体 酸性氨基酸载体 亚氨基酸与甘氨酸载体 载 体类型
在小肠进行，主动转运过程，需氨基酸载体携带。转运氨基酸进入细胞时，同时转运入Na+。 载 体类型 中性氨基酸载体 碱性氨基酸载体 酸性氨基酸载体 亚氨基酸与甘氨酸载体
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-谷氨酰基循环： 由-谷氨酰基转移酶催化，利用GSH，合成-谷氨酰氨基酸进行转运。消耗的GSH可重新再合成
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肽的吸收 利用肠粘膜细胞上的二肽或三肽的转运体系进行吸收，也是一种耗能的主动吸收过程。
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细胞内蛋白质降解 细胞内蛋白质降解的意义 细胞内蛋白质处于不断降解和更新的周转过程中, 周转是十分复杂和受精密控制的过程，周转速率不仅与生物体的种类、营养状况、环境因素、发育阶段等有关，还与蛋白质的种类有关。
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例如，大鼠肝中鸟氨酸脱羧酶的半寿期只有11min；5-氨基乙酰丙酸合酶的半寿期约1h，磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶的半寿期约13 h；精氨酸酶的半寿期约96h；3-磷酸甘油醛脱氢酶的半寿期约130h。
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细胞内蛋白质降解对细胞生长发育和适应内外环境变化有重要功能：
①清除反常蛋白，避免其干扰正常的生命活动。 ②控制短寿命蛋白含量, 通过基因表达和降解对其含量进行精确、快速的调控。 此外，生长发育及细胞分化过程中代谢途径的改变，也涉及到酶蛋白的降解。 ③维持体内氨基酸代谢库。 ④防御机制的组成部分。 ⑤蛋白质前体的裂解加工。
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1.2.2 胞内蛋白质降解系统 细胞质膜、细胞溶胶、细胞核、溶酶体和其它细胞内膜系统都存在蛋白质降解活性。 细胞内的蛋白酶可分为两类：
胞内蛋白质降解系统 细胞质膜、细胞溶胶、细胞核、溶酶体和其它细胞内膜系统都存在蛋白质降解活性。 细胞内的蛋白酶可分为两类： ①相对分子质量较小、专一性较低、催化过程不需要ATP的蛋白酶和肽酶； ②高分子量的多酶复合物，对底物蛋白有高度选择性，催化蛋白质水解不仅消耗ATP而且受到严密的调控。
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细胞质内有两个最重要的蛋白质降解系统： 溶酶体系统：包括多种在较低pH下活化的小分子量蛋白酶，因此又称为酸性系统，主要水解长寿命蛋白质和外来蛋白。 泛肽系统：在pH=7.2的胞液中起作用，又称碱性系统，主要水解短寿命蛋白和反常蛋白。
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泛肽途径 Hershko, A.等1978年从网织红细胞依赖ATP的蛋白质水解系统中分离出一种热稳定因子，由76个氨基酸组成，广泛存在于各类真核细胞，因而命名为泛肽。 在泛肽激活酶(E1)、泛肽载体蛋白(E2)和泛肽—蛋白连接酶(E3)的共同作用下，泛肽C-端羧基与底物蛋白中赖氨酸残基-氨基形成异肽键，后续泛肽以类似方式连接成串(至少4个)，完成对底物蛋白的多泛肽化标记，形成多泛肽化蛋白。
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在同一组织中存在一种E1、数种E2和多种E3，负责识别不同类型的短寿命蛋白和反常蛋白。
此外还有一类泛肽C-端水解酶，负责校正错误的泛肽化以及把成串的泛肽水解成单体以备重复利用。 被多泛肽化标记的底物蛋白由26S蛋白酶体迅速降解成小的肽片段，再由其它肽酶水解成游离氨基酸。
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26S蛋白酶体由20S蛋白酶体和19S调节亚基组成，20S蛋白酶体包含14个型亚基和14个型亚基，构成四个7聚体(7777)叠成的空桶状结构，两端的7构成了底物进入和产物逸出的通道及19S调节亚基结合部位，中部的77具有多种蛋白酶活性；19S调节亚基至少含有18种蛋白组分，在ATP存在下与20S组成有活性的26S蛋白酶体。
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26S蛋白酶体由20S蛋白酶体和19S调节亚基组成，20S蛋白酶体包含14个型亚基和14个型亚基，构成四个7聚体(7777)叠成的空桶状结构，两端的7构成了底物进入和产物逸出的通道及19S调节亚基结合部位，中部的77具有多种蛋白酶活性；19S调节亚基至少含有18种蛋白组分，在ATP存在下与20S组成有活性的26S蛋白酶体。
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溶酶体体系 真核细胞结构，单层膜，pH4～5。含在酸性区域具有最适pH的水解酶组，具细胞内的消化功能。
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溶酶体的功能 消化：底物的来源 自溶 自体吞噬细胞内原有物质； 吞噬体吞噬的有害物质； 内吞作用吞入的营养物质。
溶酶体是一种动态结构，它不仅在不同类型细胞中形态大小不同，而且在同一类细胞的不同发育阶段也不相同。溶酶体的主要功能是消化作用，其消化底物的来源有三种途径：一是自体吞噬，吞噬的是细胞内原有物质；二是吞噬体吞噬的有害物质；三是内吞作用吞入的营养物质。溶酶体除了具有吞噬消化作用外，还具有自溶作用，即某些即将老死的细胞靠溶酶体破裂释放出各种水解酶将自身消化。此外，溶酶体的酶也可释放到细胞外，对细胞外基质进行消化。 根据溶酶体处于完成其生理功能的不同阶段，大致可分为初级溶酶体和次级溶酶体。初级溶酶体是刚刚从高尔基体形成的小囊泡，仅含有水解酶类，但无作用底物，而且酶处于非活性状态。次级溶酶体中含有水解酶和相应底物，是一种将要或正在进行消化作用的溶酶体
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溶酶体的膜在结构上比较特殊，如经过修饰等，不会被溶酶体内的水解酶水解。溶酶体是动物细胞中一种由膜构成的细胞器，呈小球状，外面由一层非渗透性单位膜包被。
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因蛋白聚糖降解酶先天性缺陷所引起的蛋白聚糖分解代谢障碍，将导致产生各种类型的粘多糖沉积症（mucopo-lysaccharidoses）。其特征是过多的寡聚糖堆积与排泄。各型粘多糖沉积症的代谢基础相似，但遗传类型和临床表现各不相同。 粘多糖沉积病是由于细胞溶酶体酸性水解酶先天性缺陷所致。主要表现为严重的骨骼畸型、肝脾肿大，智力障碍以及其它畸形。一般情况下，患儿多于出生1年后发病,10岁左右死亡，但有的病人可存活到50多岁。 粘多糖沉积症
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氨基酸的分解代谢
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氨基酸代谢库 食物蛋白经消化吸收的氨基酸（外源性氨基酸）与体内组织蛋白降解产生的氨基酸（内源性氨基酸）混在一起，通过血液循环，分布于体内各组织中参与代谢，称为氨基酸代谢库或氨基酸代谢池。
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氨基酸代谢库的来源与去路 合成蛋白质和多肽 食物蛋白质消化吸收 脱氨基作用 氨基酸代谢库 组织蛋白质分解 脱羧基作用 非必需氨基酸合成
转变为其他含氮物
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氨基酸的分解代谢概况 特殊分解代谢→ 特殊侧链的分解代谢 一般分解代谢 脱羧基作用→ 脱氨基作用→ CO2 胺 NH3 -酮酸
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2.1 脱氨基作用 氨基酸转化的主要方式。 氧化脱氨基 转氨脱氨基 联合脱氨基 非氧化脱氨基 脱酰胺作用
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氧化脱氨基作用 氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成相应酮酸的过程。氧化脱氨基的反应过程包括脱氢和水解两步，脱氢反应需酶催化，而水解反应则不需酶的催化。 R-CH-COOH NH2 2H R-C-COOH + NH3 O H2O R-C-COOH NH 酶
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催化氧化脱氨基的酶： 催化脱氨基的酶有脱氢酶和氧化酶。脱氢酶中最重要的是谷氨酸脱氢酶， 以NAD或NADP为辅酶， 催化谷氨酸氧化脱氨，
生成-酮戊二酸。 L-谷氨酸脱氢酶(L-glutamate dehydrogenase)是一种不需氧脱氢酶，以NAD+或NADP+为辅酶，生成的NADH或NADPH可进入呼吸链进行氧化磷酸化。该酶活性高，分布广泛，因而作用较大；该酶属于变构酶，其活性受ATP，GTP的抑制，受ADP，GDP的激活。
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催化氧化脱氨基的酶： L-氨基酸氧化酶：是一种需氧脱氢酶，以FAD或FMN为辅基，脱下的氢原子交给O2，生成H2O2。该酶活性不高，在各组织器官中分布局限，因此作用不大。
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谷氨酸脱氢酶广泛存在于动植及微生物体内，专一性很强，只作用于谷氨酸。
氧化酶存在于动物肝、肾和某些细菌、真菌中，以FAD或FMN为辅基，在有氧条件下催化氨基酸氧化脱氨生成相应酮酸和H2O2。 H2O2在无过氧化氢酶存在时能将生成的-酮酸氧化为少一个碳原子的脂肪酸。
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2.1.2 转氨基作用 转氨基作用是-氨基酸和-酮酸之间的氨基转移反应。
转氨基作用 转氨基作用是-氨基酸和-酮酸之间的氨基转移反应。 -氨基酸的氨基在转氨酶催化下转移到-酮酸的酮基碳原子上，氨基酸生成相应的-酮酸，-酮酸形成相应的氨基酸。 转氨基作用可以在各种氨基酸与酮酸之间普遍进行。除Lys，Pro外，均可参加转氨基作用。
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催化转氨基作用的酶叫做转氨酶或氨基移换酶，广泛存在于生物体内，其中以谷丙转氨酶(GPT)和谷草转氨酶(GOT)最重要。
转氨酶的辅酶都是磷酸吡哆醛。转氨酶催化的反应可逆的
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谷丙转氨酶（GPT） 催化丙氨酸与-酮戊二酸之间的氨基移换反应，为可逆反应。该酶在肝中活性较高，在肝的疾病时，可引起血清中ALT活性明显升高。 丙氨酸 + -酮戊二酸 ALT 丙酮酸 + 谷氨酸
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谷草转氨酶（GOT） 催化天冬氨酸与-酮戊二酸之间的氨基移换反应，为可逆反应。该酶在心肌中活性较高，故在心肌疾患时，血清中AST活性明显升高。 天冬氨酸 + -酮戊二酸 草酰乙酸 + 谷氨酸 AST
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2.1.3 联合脱氨基作用 转氨基作用与氧化脱氨基作用联合进行，从而使氨基酸脱去氨基并氧化为 -酮酸的过程，称为联合脱氨基作用。
联合脱氨基作用 转氨基作用与氧化脱氨基作用联合进行，从而使氨基酸脱去氨基并氧化为 -酮酸的过程，称为联合脱氨基作用。 L-氨基酸先与-酮戊二酸经转氨作用变为相应的-酮酸和谷氨酸，谷氨酸再进行氧化脱氨。 可在肝、肾等大多数组织细胞中进行，是主要脱氨基的方式。
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①转氨酶—谷氨酸脱氢酶的联合脱氨作用 通过转氨基作用和氧化脱氨基作用偶联进行的脱氨基作用，所以称为联合脱氨基作用。
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嘌呤核苷酸循环是存在于骨骼肌和心肌中的一种特殊的联合脱氨基作用方式。
②转氨酶—嘌呤核苷酸循环联合脱氨作用 嘌呤核苷酸循环是存在于骨骼肌和心肌中的一种特殊的联合脱氨基作用方式。 腺苷酸脱氨酶、腺苷琥珀酸合成酶和腺苷酸琥珀酸裂解酶的含量及活性很高。 在骨骼肌和心肌中，由于谷氨酸脱氢酶的活性较低，而腺苷酸脱氨酶(adenylate deaminase)的活性较高，故采用此方式进行脱氨基。
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2.1.4 非氧化脱氨基作用 主要发生在微生物中，方式有3种。 ①还原脱氨基作用
非氧化脱氨基作用 主要发生在微生物中，方式有3种。 ①还原脱氨基作用 无氧条件下，某些含有氢化酶的微生物能利用还原脱氨基方式使氨基酸脱去氨基。
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②脱水脱氨基作用 丝氨酸和苏氨酸的脱氨基也可经脱水的方式完成，催化该反应的酶以磷酸吡哆醛为辅酶。
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③由解氨酶催化的脱氨基反应
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脱酰胺基作用 谷氨酰胺和天冬酰胺可在谷氨酰胺酶和天冬酰胺酶的作用下分别发生脱酰胺基作用而形成相应的氨基酸。
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脱羧基作用 直接脱羧基作用 氨基酸在脱羧酶作用下，脱羧生成胺类化合物。 脱羧酶以磷酸吡哆醛作为辅酶。
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氨基酸脱羧酶的专一性很强，除个别氨基酸外，一种氨基酸脱羧酶一般只对一种氨基酸起脱羧作用
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有些氨基酸脱羧后形成的胺类化合物，是组成某些维生素或激素的成分。如天冬氨酸脱羧后生成β-丙氨酸，它是B族维生素泛酸的组成成分。又如，色氨酸脱氨脱羧后的产物可转变成植物生长激素（吲哚乙酸）。
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丝氨酸脱羧后生成乙醇胺，乙醇胺甲基化后生成胆碱，而乙醇胺和胆碱分别是合成脑磷脂和卵磷脂的成分。
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酪氨酸在酪氨酸酶的催化下可发生这种作用。酪氨酸酶是一种含铜酶，多巴进一步氧化后形成聚合物黑素(melanin)。
羟化脱羧基作用 酪氨酸在酪氨酸酶的催化下可发生这种作用。酪氨酸酶是一种含铜酶，多巴进一步氧化后形成聚合物黑素(melanin)。 多巴进一步氧化可形成聚合物黑素。马铃薯、梨等切开后变黑就是因为黑素形成的结果。在动物体内，由多巴和多巴胺可生成去甲肾上腺素和肾上腺素等。在植物体内，由多巴和多巴胺可形成生物碱。
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2.3 氨的代谢转变 氨基酸通过脱氨和脱羧作用生成了各种降解产物，如NH3、-酮酸和胺类等。这些产物在体内进一步发生代谢转变。
2.3 氨的代谢转变 氨基酸通过脱氨和脱羧作用生成了各种降解产物，如NH3、-酮酸和胺类等。这些产物在体内进一步发生代谢转变。 氨具有毒性，血氨过高，可引起脑功能紊乱，与肝性脑病的发病有关。 正常人血液中氨的浓度很低，一般不超过60mol/L。 体内代谢产氨或经肠道吸收的氨主要在肝合成尿素而解毒。 高等动植物均具有保留和重新利用氨的能力。氨在植物中有比较明显的储藏作用。氨可与草酰乙酸或天冬氨酸形成天冬酰胺，当需要的时候，天冬酰胺分子内的氨基又可以通过天冬酰胺酶的作用分解出来，再去合成氨基酸。另外，脱下的氨也可以和α-酮酸形成其它的氨基酸，或者与植物中大量存在的有机酸形成有机酸盐。 在动物体内，氨基酸脱氨降解产生的氨主要是作为废物排出体外。
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2.3.1 血氨的来源与去路 血氨 肠道吸收 合成尿素 合成氨基酸 氨基酸脱氨 酰胺水解 合成酰胺 其他含氮物分解 合成其他含氮物 直接排出
血氨的来源与去路 肠道吸收 合成尿素 血氨 合成氨基酸 氨基酸脱氨 酰胺水解 合成酰胺 其他含氮物分解 高等动植物均具有保留和重新利用氨的能力。氨在植物中有比较明显的储藏作用。氨可与草酰乙酸或天冬氨酸形成天冬酰胺，当需要的时候，天冬酰胺分子内的氨基又可以通过天冬酰胺酶的作用分解出来，再去合成氨基酸。另外，脱下的氨也可以和α-酮酸形成其它的氨基酸，或者与植物中大量存在的有机酸形成有机酸盐。 在动物体内，氨基酸脱氨降解产生的氨主要是作为废物排出体外。 合成其他含氮物 直接排出
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氨在血中的转运 谷氨酰胺的运氨作用 肝外组织，如脑、骨骼肌、心肌，在谷氨酰胺合成酶的催化下，合成谷氨酰胺，以谷氨酰胺的形式将氨基经血液循环带到肝，再由谷氨酰胺酶将其分解， 产生的氨即可用于合成尿素。 因此，谷氨酰胺对氨具有运输、贮存和解毒作用。
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肝外组织细胞 ATP + NH3 ADP + Pi glutamic acid glutamine NH3 H2O 血液 肝细胞
glutamine synthetase glutamic acid glutamine glutaminase NH3 H2O 血液 肝细胞
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丙氨酸-葡萄糖循环 肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，后者经血液循环转运至肝再脱氨基，生成的丙酮酸异生为葡萄糖后再经血液循环转运至肌肉重新分解产生丙酮酸，通过这一循环反应过程即可将肌肉中氨基酸的氨基转移到肝进行处理。这一循环反应过程就称为丙氨酸-葡萄糖循环。
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鸟氨酸循环 (尿素) 哺乳类动物体内氨的主要去路是在肝脏中合成尿素并随尿排出体外。某些植物如洋蕈、马勃中也能利用氨合成尿素，其含量占干物质重量的10％以上。 尿素在部分植物体内起着与谷氨酰胺类似的作用，既能解除氨毒，又是氨的一种贮存形式。 在动物体内，氨基酸脱氨降解产生的氨主要是作为废物排出体外。各种动物排氨的方式不同。水生动物体内外水分供应充足，所以氨可以直接随水排出体外；而人类和其它哺乳动物则是通过尿素循环（urea cycle）将氨转化为尿素排出体外。尿素的生成需要多种酶的催化作用。反应过程包括鸟氨酸、瓜氨酸、精氨琥珀酸、精氨酸等四种中间产物，所以尿素循环也称为鸟氨酸循环。
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由氨合成尿素是通过鸟氨酸循环进行的。在哺乳动物体内，这个过程在肝脏中进行。
肝脏中反应从鸟氨酸生成瓜氨酸开始直到精氨酸水解成鸟氨酸和尿素为止，形成了一个鸟氨酸循环。 每经过一次循环需要2个氨基(一个来自游离氨，另一个来自天冬氨酸的氨基)和1分子CO2，并生成1分子尿素。
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（一）尿素生成的鸟氨酸循环： 1．氨基甲酰磷酸的合成：
此反应在线粒体中进行，由氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ（carbamoyl phosphate synthetase -Ⅰ , CPS-Ⅰ）催化，该酶需N-乙酰谷氨酸（AGA）作为变构激活剂，反应不可逆。
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氨基甲酰磷酸的合成 NH3 + CO2 H2O+ 2ATP 2ADP + Pi AGA，Mg2+ NH2 O ~ PO32- C O
氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ AGA，Mg2+ NH2 O ~ PO32- C O 氨基甲酰磷酸
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2．瓜氨酸的合成： 在线粒体内进行，由鸟氨酸氨基甲酰转移酶（ornithine carbamoyl trans-ferase, OCT）催化，将氨甲酰基转移到鸟氨酸的-氨基上，生成瓜氨酸。
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瓜氨酸的合成 NH2 O ~ PO32- C O (CH2)3 H2N- CH COOH NH + H3PO4 + 氨基甲酰磷酸 鸟氨酸
鸟氨酸氨基 甲酰转移酶
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3．精氨酸代琥珀酸的合成： 转运至胞液的瓜氨酸在精氨酸代琥珀酸合成酶(argininosuccinate synthetase)催化下，消耗能量合成精氨酸代琥珀酸。 精氨酸代琥珀酸合成酶是尿素合成的限速酶。
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精氨酸代琥珀酸的合成 C O (CH2)3 NH H2N- CH COOH NH2 精氨酸代琥珀 酸合成酶 ATP AMP + PPi
+ H2O CH2 - CH H2N N + 瓜氨酸 天冬氨酸 精氨酸代琥珀酸
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4．精氨酸代琥珀酸的裂解： 在胞液中由精氨酸代琥珀酸裂解酶(arginino-succinate lyase)催化，将精氨酸代琥珀酸裂解生成精氨酸和延胡索酸。
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精氨酸代琥珀酸的裂解 CH2 - CH COOH C N (CH2)3 NH H2N- CH NH2 精氨酸代琥珀酸 CH COOH + C
延胡索酸 精氨酸代琥 珀酸裂解酶
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5．精氨酸的水解： 在胞液中由精氨酸酶催化，精氨酸水解生成尿素(urea)和鸟氨酸(ornithine)。鸟氨酸可再转运入线粒体继续进行循环反应。
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精氨酸的水解 (CH2)3 NH2 H2N- CH COOH C NH 精氨酸 - NH2 H2N - O + 鸟氨酸 尿素 精氨酸酶
H2O
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尿素合成的鸟氨酸循环 2ATP+CO2+NH3+H2O 氨基甲酰磷酸 ① 2ADP+Pi 尿素 鸟氨酸 H2O ⑤ 鸟氨酸 ② 瓜氨酸 Pi
胞液 鸟氨酸 ② 瓜氨酸 Pi 延胡索酸 精氨酸 ④ 苹果酸 精氨酸代 琥珀酸 ③ ATP+Asp AMP+PPi 线粒体 草酰乙酸 NH3 瓜氨酸
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整个尿素循环中，第1、2步反应的酶是在线粒体中完成的，这样有利于将NH3严格限制在线粒体中，防止氨对机体的毒害作用。其它几步反应在细胞质中进行，并通过精氨琥珀酸裂解产生延胡索酸，延胡索酸可进一步氧化为草酰乙酸进入三羧酸循环，也可经转氨基作用重新形成天冬氨酸进入尿素循环，从而把尿素循环和三羧酸循环密切联系在一起。
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由鸟氨酸循环合成一分子尿素需要消耗4个高能磷酸键水解释放的自由能。
尿素易溶于水，毒性较小，在动物肝脏中形成后，即随尿排出体外。
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植物中也存在着鸟氨酸循环的过程，但其活性低，主要与精氨酸合成有关。
植物体含有脲酶，尤其是在豆科植物种子中脲酶活性较大，能专一地催化尿素水解并放出氨。释放出的氨，可被再循环利用合成氨基酸或进入其它代谢途径。
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生成谷氨酰胺和天冬酰胺 通过谷氨酰胺合成酶或天冬酰胺合成酶催化生成相应的酰胺，酰胺又可以经过谷氨酰胺酶或天冬酰胺酶的作用，将NH3重新释放出来。因此，生成酰胺的形式既是生物体贮藏和运输氨的主要方式，也是解除氨毒的一条主要途径。
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生成铵盐 氨可以和植物组织中的有机酸，如异柠檬酸、柠檬酸、苹果酸、酒石酸和草酰乙酸等结合生成铵盐，以保持细胞内正常的pH。
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2.4 -酮酸的代谢转变 氨基酸氧化脱氨或经过复杂的降解过程后。生成多种不同的-酮酸。
-酮酸的代谢转变 氨基酸氧化脱氨或经过复杂的降解过程后。生成多种不同的-酮酸。 酮酸有3条去路：合成新的氨基酸；转变为糖和脂肪；彻底氧化成二氧化碳和水并放出能量供机体利用。
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氨基酸氧化脱氨后产生的碳架可进一步转化，根据代谢终产物的不同，把氨基酸分成两大类（表8-3）。第一类氨基酸的碳架可生成丙酮酸和三羧酸循环的中间产物，经糖异生作用可转化为葡萄糖，因此把这些氨基酸称为生糖氨基酸（glucogenic amino acids）；第二类氨基酸脱氨后的碳架可转化为乙酰辅酶A或乙酰乙酰辅酶A，它们是合成脂肪的前体。这些产物在某些情况下（如饥饿、糖尿病等）在动物体内可转变为酮体（乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮），所以称为生酮氨基酸（ketogenic amino acids）。大多数氨基酸是严格生糖的（13种），只有亮氨酸和赖氨酸是严格生酮的，有5种氨基酸降解后产生两种产物，一种是生糖产物，另一种是生酮产物。 赖氨酸
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还原氨基化——合成新氨基酸 生物体内氨基酸的脱氨作用与酮酸的还原氨基化是一对可逆反应，在生理条件下处于动态平衡中。当体内氨基酸过剩时，脱氨作用加强，相反，在需要氨基酸时，氨基化作用则会加强，以满足细胞对氨基酸的需要。
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2.4.2 转变为糖和脂肪 -酮酸可以转变为糖和脂肪。根据氨基酸碳骨架的代谢合成，可将氨基酸分为生糖氨基酸和生酮氨基酸两类。
转变为糖和脂肪 -酮酸可以转变为糖和脂肪。根据氨基酸碳骨架的代谢合成，可将氨基酸分为生糖氨基酸和生酮氨基酸两类。 生糖氨基酸可降解为丙酮酸、草酰乙酸、-酮戊二酸、琥珀酰CoA和延胡索酸等糖代谢中间物。 生酮氨基酸在体内转变为酮体，按脂肪酸途径代谢，其分解产物为乙酰CoA或乙酰乙酸，乙酰CoA进入脂肪酸合成途径。
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20种氨基酸中，只有亮氨酸和赖氨酸是纯粹生酮的，异亮氨酸、赖氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸是既生酮也生糖的，其它14种氨基酸纯粹是生糖的。
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氧化成二氧化碳和水 当体内需要能量时，α-酮酸可经三羧酸循环被氧化成CO2和水，同时提供能量。在生物体内，氨基酸也可以作为原料去合成其它含氮化合物，其中包括核酸、激素、叶绿素、血红素、胺、生物碱、生氰糖苷等。例如三羧酸循环的中间产物琥珀酰CoA与甘氨酸可合成叶绿素、血红素、细胞色素。
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氨基酸分解与转化
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3 氨基酸的合成代谢
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生物固氮 某些微生物能把空气中的分子氮转化为氨态氮的作用。固氮生物可以在常温常压下将N2还原为NH3。
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植物：主要吸收无机氮化合物，其中以铵盐、硝酸盐和亚硝酸盐为主。铵盐直接用于合成氨基酸，硝酸盐和亚硝酸盐则必须被还原为铵才能去合成氨基酸。 动物：仅能通过降解动植物蛋白来合成自身蛋白质。
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3.1 氨基酸的生物合成 不同生物合成氨基酸的能力不同。哺乳动物只能合成部分Aa。
3.1 氨基酸的生物合成 不同生物合成氨基酸的能力不同。哺乳动物只能合成部分Aa。 必需氨基酸：人体自身不能合成的氨基酸，如赖氨酸、甲硫氨酸、色氨酸、苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸和苯丙氨酸。 氨基酸可经多种途径合成，共同特点是氨基主要由谷氨酸提供，而碳架来自糖代谢（EMP、TCA、PPP）的中间产物。 不同生物合成氨基酸的能力不同，植物和大部分细菌能合成全部20种氨基酸，哺乳类动物只能合成部分氨基酸，所以氨基酸分必需氨基酸和非必需氨基酸。凡人体自身不能合成的氨基酸称为必需氨基酸，如赖氨酸、甲硫氨酸、色氨酸、苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸和苯丙氨酸。 氨基酸可经多种途径合成，共同特点是氨基主要由谷氨酸提供，而碳架来自糖代谢（EMP、TCA、PPP）的中间产物。
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3.1.1 转氨作用 氨基酸合成的主要方式。 在转氨酶的作用下，一种氨基酸把它分子上的氨基转移到其他α-酮酸上，以形成另一种氨基酸的过程。
转氨作用 氨基酸合成的主要方式。 在转氨酶的作用下，一种氨基酸把它分子上的氨基转移到其他α-酮酸上，以形成另一种氨基酸的过程。 转氨酶需要磷酸吡哆醛作为辅酶。除苏氨酸和赖氨酸外，其它氨基酸的氨基都可通过转氨作用得到。 在细胞内，转氨酶分布在细胞质、叶绿体、线粒体和微粒体中。叶绿体在进行光合作用时，在转氨酶的作用下，便可生成各种氨基酸。
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各种氨基酸的合成 转氨反应中需要α-酮酸作为氨基酸碳架，碳架来源于EMP、TCA、乙醇酸途径和PPP等。根据碳架来源不同，可将氨基酸分为6族。在每一族内的几种氨基酸有共同的碳架来源。 丙氨酸族 丝氨酸族 天冬氨酸族 谷氨酸族 芳香族氨基酸 组氨酸
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丙氨酸族（丙酮酸型） 碳架来源：丙酮酸，经转氨、缩合等作用生成氨基酸。 包括：丙氨酸、缬氨酸和亮氨酸，
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丙酮酸还可以转变为α-酮异戊二酸和α-酮异己酸。由2分子丙酮酸缩合并放出1分子CO2，再经几步反应，便可生成α-酮异戊酸，并以此作为碳架经转氨反应后生成缬氨酸；由α-酮异戊酸经几步反应可生成α-酮异己酸，以此作为碳架，从谷氨酸获得氨基即生成亮氨酸。
100
丝氨酸族（ 3-磷酸甘油酸） 碳架来源：3-磷酸甘油酸，首先被氧化成3-磷酸羟基丙酮酸，然后经转氨作用生成3-磷酸丝氨酸，水解后产生丝氨酸。 包括丝氨酸、甘氨酸和半胱氨酸。
101
丝氨酸也可经另一条途径生成，即3-磷酸甘油酸的磷酸基首先发生水解，再经氧化和转氨作用生成丝氨酸。
102
丝氨酸可形成甘氨酸，催化反应的酶为丝氨酸转羟甲基酶。
此酶催化丝氨酸侧链的β-碳原子转移给四氢叶酸，进而生成甘氨酸。 丝氨酸也可作半胱氨酸的前体，经几步反应生成半胱氨酸。
103
天冬氨酸族（草酰乙酸型） 这一族包括天冬氨酸、天冬酰胺、甲硫氨酸、苏氨酸、赖氨酸和异亮氨酸。它们的共同碳架是三羧酸循环中的草酰乙酸，草酰乙酸经转氨反应就可生成天冬氨酸，然后天冬氨酸再经天冬酰胺合成酶催化即可生成天冬酰胺：
104
天冬酰胺合成酶催化天冬氨酸生成天冬酰胺，不同生物在形成天冬酰胺时，其氨基来源不同：
105
β-天冬氨酸半醛经一系列反应，生成α,ε-二氨基庚二酸，通过脱羧酶催化形成赖氨酸。
天冬氨酸可以合成赖氨酸，还可转变为甲硫氨酸、苏氨酸，苏氨酸又可转变为异亮氨酸。此反应过程复杂，主要的中间产物是β-天冬氨酸半醛，它通过下面的反应形成 β-天冬氨酸半醛经一系列反应，生成α,ε-二氨基庚二酸，通过脱羧酶催化形成赖氨酸。 天冬氨酸可以合成动物最重要的必需氨基酸赖氨酸，
107
谷氨酸族（ α-酮戊二酸型） 包括谷氨酸、谷氨酰胺、脯氨酸和精氨酸，共同碳架是α-酮戊二酸，直接生成谷氨酸 谷氨酰胺。谷氨酸还可生成脯氨酸。谷氨酸先被还原为谷氨酰半醛，需ATP、NAD(P)H和Mg2+，谷氨酰半醛的γ―酰基和α-氨基自发可逆地形成环式△′-二氢吡咯-5-羧酸，后者被还原为脯氨酸。
108
脯氨酸在进入肽链之后被羟基化，形成羟脯氨酸，这个反应要求氧的参与：
109
由谷氨酸也可以转变为精氨酸，反应如下：
110
生成的鸟氨酸经过尿素循环可转变为精氨酸。
谷氨酸族几种氨基酸合成过程关系如下：
111
3.1.2.5 芳香族氨基酸（ 4-磷酸赤藓糖型） 碳架：糖酵解的中间产物磷酸烯醇式丙酮酸（PEP）和磷酸戊糖途径中的4-磷酸赤藓糖
芳香族氨基酸（ 4-磷酸赤藓糖型） 碳架：糖酵解的中间产物磷酸烯醇式丙酮酸（PEP）和磷酸戊糖途径中的4-磷酸赤藓糖 包括苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸。 首先，两种糖代谢中间产物缩合，形成的七碳糖失去磷酰基，再经环化、脱水等作用产生莽草酸。这种由莽草酸生成芳香族氨基酸和其他多种芳香族化合物的过程，称为莽草酸途径。莽草酸经磷酸化后，再与PEP反应，以后生成分支酸；分支酸后面分为两条途径，一条途径可以生成色氨酸，另一条途径可生成预苯酸，由预苯酸可转变成苯丙氨酸和酪氨酸。
117
组氨酸 组氨酸由ATP、磷酸核糖焦磷酸（PRPP）、谷氨酸和谷氨酰胺合成的。组氨酸分子中各原子来源如下
118
组氨酸的合成途径，最初是通过微生物的研究得到的。首先由磷酸核糖焦磷酸（PRPP）与ATP缩合成磷酸核糖ATP（PR-ATP），再进一步转化为咪唑甘油磷酸，然后形成组氨醇，由组氨醇再转化为组氨酸，反应过程如下
119
丝氨酸族 His 和芳香族 谷氨酸族 天冬氨酸族
丙氨酸族 谷氨酸族 天冬氨酸族
120
3.2 一碳基团的代谢 某些氨基酸在代谢过程中能生成含一个碳原子的基团，经过转移参与生物合成过程。这些含一个碳原子的基团称为一碳单位。
3.2 一碳基团的代谢 某些氨基酸在代谢过程中能生成含一个碳原子的基团，经过转移参与生物合成过程。这些含一个碳原子的基团称为一碳单位。 有关一碳单位生成和转移的代谢称为一碳单位代谢。一碳基团的转移除了和许多氨基酸的代谢直接有关外，还参与嘌呤和胸腺嘧啶的生物合成。 丝氨酸转变为甘氨酸中的贝特碳原子
121
-CH=NH 亚氨甲基 H-CO- 甲酰基 -CH2OH 甲醇基 -CH= 次甲基 -CH2- 亚甲基 -CH3 甲基
可分别来自甘氨酸、组氨酸、丝氨酸、色氨酸、蛋氨酸等。
122
3.2.1 一碳单位代谢的辅酶 一碳单位不能游离存在，通常与四氢叶酸(FH4)结合而转运或参加生物代谢，FH4是一碳单位代谢的辅酶。
一碳单位代谢的辅酶 一碳单位不能游离存在，通常与四氢叶酸(FH4)结合而转运或参加生物代谢，FH4是一碳单位代谢的辅酶。 一碳单位共价连接于FH4分子的N5、N10位或N5和N10位上。
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一碳单位的来源及转换 一碳单位主要来源于丝氨酸，在丝氨酸羟甲基转移酶催化为甘氨酸过程中产生的N5，N10-甲烯-FH4；甘氨酸在甘氨酸合成酶催化下可分解为CO2，NH4+和N5,N10-CH2-FH4。此外，苏氨酸可经相应酶催化转变为丝氨酸。因此亦可产生N5,N10-CH2-FH4。 在组氨酸转变为谷氨酸过程中由亚胺甲基谷氨酸提供了N5-CH＝NH-FH4 色氨酸分解能产生甲酸，甲酸可与FH4结合产生N10-CHO-FH4。
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一碳单位主要来源于氨基酸代谢 丝氨酸 N5, N10—CH2—FH4 甘氨酸 N5, N10—CH2—FH4 组氨酸
N5—CH=NH—FH4 色氨酸 N10—CHO—FH4
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苏、丝 甘 组 N-亚氨甲基谷氨酸 丝 甘 N5,N10-CH2-FH4 蛋 同型半 胱氨酸 SAM 乙醛酸 N5-CH=NH FH4 谷 甲酸 N5,N10-CH=FH4 NH3 色 N10-CHO FH4 +2H -2H +H2O -H2O +2H N5-CH3 FH4 嘌呤(C2) 嘌呤(C8) 胸腺嘧啶(-CH3)
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N5-CH2-FH4 N5 N10 - CH2-FH4 N5， N10 = CH-FH4 N10 -CHO-FH4
一碳基团的来源与转变 S-腺苷蛋氨酸 参与 甲基化反应 N5-CH2-FH4 NAD+ N5 ,N10 -CH2-FH4还原酶 NDAH+H+ FH4 为胸腺嘧啶合成提供甲基 丝氨酸 N5 N10 - CH2-FH4 NAD+ N5 ， N10 -CH2-FH4脱氢酶 NDAH+H+ 组氨酸苷氨酸 FH4 N5， N10 = CH-FH4 参与嘌呤合成 H2O 环水化酶 H+ FH4 HCOOH N10 -CHO-FH4 参与嘌呤合成
127
S-腺苷蛋氨酸是活泼的甲基供体,因此四氢叶酸并不是一碳单位的唯一载体。
蛋氨酸分子中的甲基也是一碳单位。在ATP的参与下蛋氨酸转变生成S-腺苷蛋氨酸(Sadenosylmethionine,又称活性蛋氨酸)
129
一碳单位的功能 一碳单位是合成嘌呤和嘧啶的原料 在核酸生物合成中有重要作用。如N5,N10-CH＝FH4直接提供甲基用子脱氧核苷酸dUMP向dTMP的转化。N10-CHO-FH4和N5,N10-CH=FH4分别参与嘌呤碱中C2，C3原子的生成。 SAM提供甲基可参与体内多种物质合成 例如合成肾上腺素、胆碱、胆酸等。
130
一碳单位代谢将氨基酸代谢与核苷酸及一些重要物质的生物合成联系起来。
一碳单位代谢的障碍可造成某些病理情况，如巨幼红细胞贫血等。磺胺药及某抗癌药(氨甲喋呤等)正是分别通过干扰细菌及瘤细胞的叶酸、四氢叶酸合成，进而影响核酸合成而发挥药理作用的。
131
4.4 SO4 2-的还原 胱氨酸的合成需要硫化物的参与，此硫化物是由硫酸还原形成的。硫酸被还原之前必须首先被激活，这与磷酸的激活相类似。硫酸的激活分两步进行，首先形成腺苷酰硫酸（APS），催化此反应的酶为ATP硫酸化酶。然后进一步形成磷酸腺苷酰硫酸（PAPS）催化反应的酶为APS激酶。
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第一步反应平衡极不利于APS的形成，但由于生成的焦磷酸进一步水解为无机磷酸，另外，催化第二步反应的APS激酶对APS的亲和力大，所以使反应有利于形成PAPS。
133
3.3 由氨基酸衍生的其他化合物 生物体内，氨基酸不仅是合成蛋白质的原料，而且还是合成其他含氮化合物，包括核苷酸、脂类、激素的原料。氨基酸衍生的含氮化合物在生物体内都起着重要作用。
135
多胺 多胺(po1yamine)是生物体在代谢过程中产生的具有生物活性的低分子量的脂肪含氮碱，广泛分布在高等植物中。在细胞分裂旺盛的组织，多胺生物合成最活跃，多胺对各种不良环境十分敏感。
136
多胺的作用 ①多胺的积累可增加细胞间渗透物质浓度，调节水分丢失； ②腐胺可作为细胞pH缓冲剂，可能有助于H+或其它阳离子通过质膜； ③多胺可抑制RNase和蛋白酶活性，能保护质膜和原生质免于自发的或外界伤害引起的分解破坏。
137
3.3.2 生氰糖苷 生氰糖苷是植物特有的含N化合物，它是-羟基腈的碳水化合物的衍生物，也叫氰醇的糖苷。
生氰糖苷 生氰糖苷是植物特有的含N化合物，它是-羟基腈的碳水化合物的衍生物，也叫氰醇的糖苷。 R1和R2可以是脂肪族或芳香族的取代基或H。 绝大多数生氰糖苷的糖基是葡萄糖。
138
生氰糖苷可根据R基团来源的氨基酸进行分类，除了糖苷配基为环戊烯的生氰糖苷外，其余生氰糖苷的糖苷配基都来自5种氨基酸，即L-苯丙氨酸、L-酪氨酸、L-缬氨酸、L-异亮氨酸和L-亮氨酸。许多植物都能合成产生氢氰酸的生氰糖苷。由于这种生氰糖苷和能催化它们水解的酶在空间上被分隔开来，所以，对植物并无毒害作用。
139
3.3.3 生物碱 生物碱(alkaloid)是一类碱性的植物次生代谢产物，很多有药理作用。
生物碱 生物碱(alkaloid)是一类碱性的植物次生代谢产物，很多有药理作用。 具有含氮杂环的生物碱称为真生物碱，没有含氮杂环的生物碱称为原生物碱。
140
绝大多数生物碱的合成前体是氨基酸，如：Asp、Lys、Phe、Tyr、Trp、His等。
141
罂粟碱的生物合成从苯丙氨酸开始。 罂粟碱合成途径中的中间产物网状菌素
142
吲哚生物碱生物合成前体是色氨酸。
143
植物体内的生物碱能作为防止它种生物危害的保护剂或威慑剂，从而具有重要的生态学功能。生物碱除了具有生态学功能外还具有某些生理功能。
① 作为生长调节剂，特别是作为种子萌发的抑制剂； ② 由于生物碱大都具有螯合能力，在细胞内可帮助维持离子平衡； ③ 生物碱能作为植物的含氮分泌物； ④ 作为植物体内贮存氮的化合物。 有些生物碱还有其特殊的生理功能。
145
由氨基酸衍生的植物激素和动物激素 植物体内由氨基酸衍生的植物激素主要是生长素类和乙烯。
147
高等植物中有2种不同的途径合成IAA，前体分子都是色氨酸。例如，色氨酸先脱羧生成色胺，再氧化脱氨生成吲哚-3-乙醛，后者氧化即生成IAA。色氨酸也可先脱氨，然后脱羧，再氧化生成IAA。
148
乙烯是化学结构最简单的一种植物激素。广泛存在于多种植物中，特别是在正成熟的果实组织中更多；它的生物合成的直接前体是1-氨基环丙烷基羧酸(ACC)，而ACC又来自S-腺苷甲硫氨酸(SAM)。
高等动物激素多数为多肽和蛋白质类，但有一些由氨基酸衍生来，如肾上腺素由酪氨酸衍生来，甲状腺素为含碘氨基酸，甾醇类激素除来自脂肪酸外也可来自亮氨酸。
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由氨基酸衍生的辅酶 生物体内的许多辅酶或辅基都具有核苷酸和含氮杂环的分子结构。这些核苷酸和含氮杂环又大都由氨基酸衍生或作为前体物质合成。如NAD、NADP分子中的烟酸来自色氨酸，而腺嘌呤则来自Gly、Glu、Asp。
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辅酶A的生物合成需要腺苷酸(由三种氨基酸作为前体合成)、泛酸、巯基乙胺和磷酸，其中泛酸部分由Val、Asp、Cys作为合成前体。
参与一碳基团代谢的辅酶四氢叶酸，分子中含有谷氨酸、FAD和FMN分子中的异咯嗪环，其形成也需要氨基酸提供碳架和氮源。
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3.3.6 卟啉类色素的生成 生物体内重要的卟啉衍生物是与铁或镁螯合形成的金属卟啉。
卟啉类色素的生成 生物体内重要的卟啉衍生物是与铁或镁螯合形成的金属卟啉。 铁卟啉类色素生物合成的前体物质是甘氨酸和琥珀酰辅酶A。而镁卟啉类合成的前体是谷氨酸。
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木质素的生物合成 木质素(lignin)是一类化合物的集合名称，并不是一种特定的物质。木质素的相对分子质量变化范围很大，上限超过1000。 植物体通过光合作用固定CO2形成的碳水化合物中，有很大一部分转化成了木质素。估计光合作用贮存在植物体内的化学能约有40％是以木质素的形式存在。
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木质素的形成包括了一系列酶促反应。由于这种聚合过程不是酶促反应，各种游离基的聚合又是随机的，这就使得木质素分子的结构非常复杂。
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儿茶酚类和黑色素 植物体内的酚类化合物包括简单的酚、酚酸、酚丙烷、丹宁、木脂素、黑色素类和木质素。常见的酚有对羟基醌、儿茶酚、间苯三酚等。 漆酚(urushiol)也是儿茶酚的衍生物，它是漆树属植物常春藤的毒性成分。
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植物体内简单的酚类化合物常与糖基形成糖苷，因此，比较常见的是它们的糖苷化合物。
动物体内的黑素，一般称为真黑素，因为动物黑素含有氮，而植物体的儿茶酚黑素不含氮。动物黑素是由酪氨酸的衍生物吲哚-5,6-醌聚合形成的。
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