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第6章 酶 主讲教师：卢涛
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6.1 酶是生物催化剂 6.1.1 酶的生物学意义 1．定义：酶是生物体内一类具有催化活性和特定空间构象的生物分子，包括蛋白质和核酸。
6.1 酶是生物催化剂 6.1.1 酶的生物学意义 1．定义：酶是生物体内一类具有催化活性和特定空间构象的生物分子，包括蛋白质和核酸。 2．酶作为生物催化剂的特点： （1）酶作用一般要求比较温和的条件 （2）酶促反应具有极高的催化效率 （3）酶促反应具有高度的特异性 （4）酶的催化作用可受调控的 （5）酶可催化某些特殊的化学反应，体内某些物质的生成只能由酶促反应完成
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6.1.2 酶作用的专一性 1．定义：即酶对底物的高度选择性，酶一般只能催化一种或一 类反应，作用于一种或一类底物。 2．专一性的分类：
6.1.2 酶作用的专一性 1．定义：即酶对底物的高度选择性，酶一般只能催化一种或一 类反应，作用于一种或一类底物。 2．专一性的分类： （1）立体化学专一性：立体异构专一性和几何异构专一性 （2）非立体异构专一性：键专一性、基团专一性和绝对专一性 3．酶的专一性假说 （1）锁钥学说（模板学说） 只有固定的底物才能契入与它互补的酶表面。 （2）“诱导契合”学说 该学说认为酶分子本身不是固定不变的，当酶分子与底物分子接近时，酶蛋白受底物分子的诱导其构象发生有利于同底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合，所以酶分子与底物的契合是动态契合。
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6.1.3 酶的分类与命名 1．酶的分类： 氧化还原酶类、转移酶类 、水解酶类、裂解酶类、异构酶类、合成酶类 2．酶的命名：
6.1.3 酶的分类与命名 1．酶的分类： 氧化还原酶类、转移酶类 、水解酶类、裂解酶类、异构酶类、合成酶类 2．酶的命名： 习惯命名法——推荐名称 以酶催化的底物、反应的性质以及酶的来源而定。 系统命名法——系统名称 表明酶的底物及酶的反应性质，其间以“：”分开。
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6.2 酶的化学本质、结构与功能 6.2.1 酶的化学本质与分子组成
6.2 酶的化学本质、结构与功能 6.2.1 酶的化学本质与分子组成 1．酶的本质：除核酶外，其他都是蛋白质 2．酶分子的组成： 有的酶就是简单蛋白质，即单纯酶仅由氨基酸组成。例如：脲酶。 有的酶属于结合蛋白质，即结合酶，例如：乳酸脱氢酶。 全酶：指结合酶的酶蛋白和辅助因子结合后形成的复合物。全酶 ＝酶蛋白＋辅助因子 酶蛋白：指结合酶的蛋白质部份。 辅酶：指结合酶的非蛋白质部分，它与蛋白质结合的方式比较疏松。 辅基：也是结合酶的非蛋白质部分，它与酶蛋白结合比较牢固，不能用透析法或超滤法除去。
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3．根据酶蛋白的特点和分子大小分类 单体酶：只由一条多肽链构成的酶 寡聚酶：由多个相同或不同亚基以非共价键连接的酶 多酶体系：在细胞内存在着许多不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物
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6.2.2 酶蛋白的结构 1．酶的活性中心 与酶活性有关的基因，在酶分子表面的一定区域形成一定的空间结构，直接参与将作用物（底物）转变为产物的反应过程，这个区域叫做酶的活性中心。 2．必需基团 定义：酶分子上与酶活性有关的化学基因，称为酶的必需基因 分类：结合基因：指能与作用物结合的必需基因。 催化基因：指能促进作用物发生化学变化的必需基因。 活性中心以外的必需基因：指在活性中心以外，不和底物直接作用，但与酶活性有关的化学基团。这些基团与维持整个酶分子的空间构象有关。 常见的必需基因：组氨酸残基上的咪唑基、丝氨酸残基上的羟基、半胱氨酸残基上的疏基、酸性氨基酸残基上的羧基。
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6.2.3 酶的辅助因子与功能 1．无机离子对酶的作用 1）维持酶分子活性构象，参与活性中心 2）传递电子
6.2.3 酶的辅助因子与功能 1．无机离子对酶的作用 1）维持酶分子活性构象，参与活性中心 2）传递电子 3）在酶和底物之间起桥梁作用，将酶与底物连接起来 4）利用其电荷影响酶的活性 2．维生素与辅酶的关系 维生素是一类维持细胞正常功能所必须的小分子有机化合物，动物体内不能合成或合成不足，必须由食物供应或补充。几乎所有B族维生素类参与辅酶，是许多酶发挥活性所必需的组分。 3．蛋白质类辅酶
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6.2.4 酶的结构与功能 1．酶的活性中心与酶作用的专一性 酶作用的专一性取决于酶活性中心的结构特异性 2．空间结构与催化活性
6.2.4 酶的结构与功能 1．酶的活性中心与酶作用的专一性 酶作用的专一性取决于酶活性中心的结构特异性 2．空间结构与催化活性 保持活性中心的空间结构是维持酶活性所必需的
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3．酶原的激活 1）酶原：无活性的酶的前身 2）酶原激活：指酶原在一定条件下转化成有活性的酶的过程 3）酶原激活的原理：分子内肽键的一处或多处断裂，使分子构象发生一定程度的改变，从而形成酶的活性中心（或活性中心暴露），酶表现出活性。 4）酶原激活的意义：在于避免细胞产生的蛋白酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢的正常进行。
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6.3 酶的作用机制 6.3.1 酶能显著降低反应活化能 活化能：
6.3 酶的作用机制 6.3.1 酶能显著降低反应活化能 活化能： 分子由常态转变为活化态所需要的能量。酶与一般催化剂一样可以降低活化能从而提高化学反应速度但酶比一般催化剂有更高的催化效率。
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6.3.2 中间复合物学说和酶作用的过渡态 酶 底物 中间产物 酶 产物 ES为过渡态，大大减低活化能，使反应加速进行。
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6.3.3 酶作用高效率的机制 1．底物的“趋近”和“定向”效应 2．底物变形和张力作用 3．共价催化作用：亲核催化作用和亲电子催化作用
6.3.3 酶作用高效率的机制 1．底物的“趋近”和“定向”效应 2．底物变形和张力作用 3．共价催化作用：亲核催化作用和亲电子催化作用 4．酸碱催化作用
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6.3.4 核酶与抗体酶的催化作用 1．核酶 2．抗体酶
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6.4 酶促反应的动力学 概念：研究各种因素对酶促反应速度的影响， 并加以定量的阐述。 影响因素包括有： 酶浓度、底物浓度、pH、温度、
6.4 酶促反应的动力学 概念：研究各种因素对酶促反应速度的影响， 并加以定量的阐述。 影响因素包括有： 酶浓度、底物浓度、pH、温度、 抑制剂、激活剂等。 ※ 研究一种因素的影响时，其余各因素均恒定。
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6.4.1 底物浓度对酶反应速度的影响 底物浓度对酶促反应速度的影响曲线可以人为的为分三段：第一段：反应速度与底物浓度呈正比关系表现为一级反应。第二段：介于零级及一级之间的混合级反应。第三段：当底物浓度[S]远远超过酶浓度反应速度达极限值：Ｖ=Ｖmax零级反应，这和一般均相催化剂的作用结果不同。
![6.4.1 底物浓度对酶反应速度的影响 底物浓度对酶促反应速度的影响曲线可以人为的为分三段：第一段：反应速度与底物浓度呈正比关系表现为一级反应。第二段：介于零级及一级之间的混合级反应。第三段：当底物浓度[S]远远超过酶浓度反应速度达极限值：Ｖ=Ｖmax零级反应，这和一般均相催化剂的作用结果不同。](http://slidesplayer.com/slide/16564091/96/images/16/6.4.1+%E5%BA%95%E7%89%A9%E6%B5%93%E5%BA%A6%E5%AF%B9%E9%85%B6%E5%8F%8D%E5%BA%94%E9%80%9F%E5%BA%A6%E7%9A%84%E5%BD%B1%E5%93%8D+%E5%BA%95%E7%89%A9%E6%B5%93%E5%BA%A6%E5%AF%B9%E9%85%B6%E4%BF%83%E5%8F%8D%E5%BA%94%E9%80%9F%E5%BA%A6%E7%9A%84%E5%BD%B1%E5%93%8D%E6%9B%B2%E7%BA%BF%E5%8F%AF%E4%BB%A5%E4%BA%BA%E4%B8%BA%E7%9A%84%E4%B8%BA%E5%88%86%E4%B8%89%E6%AE%B5%EF%BC%9A%E7%AC%AC%E4%B8%80%E6%AE%B5%EF%BC%9A%E5%8F%8D%E5%BA%94%E9%80%9F%E5%BA%A6%E4%B8%8E%E5%BA%95%E7%89%A9%E6%B5%93%E5%BA%A6%E5%91%88%E6%AD%A3%E6%AF%94%E5%85%B3%E7%B3%BB%E8%A1%A8%E7%8E%B0%E4%B8%BA%E4%B8%80%E7%BA%A7%E5%8F%8D%E5%BA%94%E3%80%82%E7%AC%AC%E4%BA%8C%E6%AE%B5%EF%BC%9A%E4%BB%8B%E4%BA%8E%E9%9B%B6%E7%BA%A7%E5%8F%8A%E4%B8%80%E7%BA%A7%E4%B9%8B%E9%97%B4%E7%9A%84%E6%B7%B7%E5%90%88%E7%BA%A7%E5%8F%8D%E5%BA%94%E3%80%82%E7%AC%AC%E4%B8%89%E6%AE%B5%EF%BC%9A%E5%BD%93%E5%BA%95%E7%89%A9%E6%B5%93%E5%BA%A6%5BS%5D%E8%BF%9C%E8%BF%9C%E8%B6%85%E8%BF%87%E9%85%B6%E6%B5%93%E5%BA%A6%E5%8F%8D%E5%BA%94%E9%80%9F%E5%BA%A6%E8%BE%BE%E6%9E%81%E9%99%90%E5%80%BC%EF%BC%9A%EF%BC%B6%3D%EF%BC%B6max%E9%9B%B6%E7%BA%A7%E5%8F%8D%E5%BA%94%EF%BC%8C%E8%BF%99%E5%92%8C%E4%B8%80%E8%88%AC%E5%9D%87%E7%9B%B8%E5%82%AC%E5%8C%96%E5%89%82%E7%9A%84%E4%BD%9C%E7%94%A8%E7%BB%93%E6%9E%9C%E4%B8%8D%E5%90%8C%E3%80%82.jpg "6.4.1 底物浓度对酶反应速度的影响 底物浓度对酶促反应速度的影响曲线可以人为的为分三段：第一段：反应速度与底物浓度呈正比关系表现为一级反应。第二段：介于零级及一级之间的混合级反应。第三段：当底物浓度[S]远远超过酶浓度反应速度达极限值：Ｖ=Ｖmax零级反应，这和一般均相催化剂的作用结果不同。")
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[S] : 底物浓度 V : 不同[S]时的反应速度 Vmax : 最大反应速度 Ｋm : 米氏常数 1．米氏方程及其推导
Michaelis和Menten提出反应速度与底物浓度关系的数学方程式，即米－曼氏方程式，简称米氏方程式。 [S] : 底物浓度 V : 不同[S]时的反应速度 Vmax : 最大反应速度 Ｋm : 米氏常数
![[S] : 底物浓度 V : 不同[S]时的反应速度 Vmax : 最大反应速度 Ｋm : 米氏常数 1．米氏方程及其推导](http://slidesplayer.com/slide/16564091/96/images/17/%5BS%5D+%3A+%E5%BA%95%E7%89%A9%E6%B5%93%E5%BA%A6+V+%3A+%E4%B8%8D%E5%90%8C%5BS%5D%E6%97%B6%E7%9A%84%E5%8F%8D%E5%BA%94%E9%80%9F%E5%BA%A6+Vmax+%3A+%E6%9C%80%E5%A4%A7%E5%8F%8D%E5%BA%94%E9%80%9F%E5%BA%A6+%EF%BC%ABm+%3A+%E7%B1%B3%E6%B0%8F%E5%B8%B8%E6%95%B0+1%EF%BC%8E%E7%B1%B3%E6%B0%8F%E6%96%B9%E7%A8%8B%E5%8F%8A%E5%85%B6%E6%8E%A8%E5%AF%BC.jpg "Michaelis和Menten提出反应速度与底物浓度关系的数学方程式，即米－曼氏方程式，简称米氏方程式。 [S] : 底物浓度. V : 不同[S]时的反应速度. Vmax : 最大反应速度. Ｋm : 米氏常数.")
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2．米氏常数Ｋm的意义及应用 当反应速度为最大反应速度一半时: V Vmax[S] Vmax Vmax ＝ 2 Km + [S] Vmax/2 Km＝[S] Km [S] Km值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是mol/L。
![2．米氏常数Ｋm的意义及应用 当反应速度为最大反应速度一半时: V. Vmax[S] Vmax. Vmax. ＝ 2. Km + [S] Vmax/2. Km＝[S] Km. [S]](http://slidesplayer.com/slide/16564091/96/images/18/2%EF%BC%8E%E7%B1%B3%E6%B0%8F%E5%B8%B8%E6%95%B0%EF%BC%ABm%E7%9A%84%E6%84%8F%E4%B9%89%E5%8F%8A%E5%BA%94%E7%94%A8+%E5%BD%93%E5%8F%8D%E5%BA%94%E9%80%9F%E5%BA%A6%E4%B8%BA%E6%9C%80%E5%A4%A7%E5%8F%8D%E5%BA%94%E9%80%9F%E5%BA%A6%E4%B8%80%E5%8D%8A%E6%97%B6%3A+V.+Vmax%5BS%5D+Vmax.+Vmax.+%EF%BC%9D+2.+Km+%2B+%5BS%5D+Vmax%2F2.+Km%EF%BC%9D%5BS%5D+Km.+%5BS%5D.jpg "Km值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是mol/L。")
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Ｋm的意义： （a）Km是酶的特征性常数之一； （b）1/Km可近似表示酶对底物的亲和力； （c）同一酶对于不同底物有不同的Km值。
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3．米氏常数的求法 双倒数作图法 Vmax[S] 1/V V = Km+[S] 两边同取倒数 1/Vmax Km 1/[S] + 1/Vmax -1/Km 1/[S] 1/V= Vmax （林－贝氏方程）
![3．米氏常数的求法 双倒数作图法. Vmax[S] 1/V. V = Km+[S] 两边同取倒数. 1/Vmax. Km. 1/[S] + 1/Vmax. -1/Km. 1/[S]](http://slidesplayer.com/slide/16564091/96/images/20/3%EF%BC%8E%E7%B1%B3%E6%B0%8F%E5%B8%B8%E6%95%B0%E7%9A%84%E6%B1%82%E6%B3%95+%E5%8F%8C%E5%80%92%E6%95%B0%E4%BD%9C%E5%9B%BE%E6%B3%95.+Vmax%5BS%5D+1%2FV.+V+%3D+Km%2B%5BS%5D+%E4%B8%A4%E8%BE%B9%E5%90%8C%E5%8F%96%E5%80%92%E6%95%B0.+1%2FVmax.+Km.+1%2F%5BS%5D+%2B+1%2FVmax.+-1%2FKm.+1%2F%5BS%5D.jpg "1/V= Vmax. （林－贝氏方程）")
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Hanes作图法 在林－贝氏方程基础上，两边同乘[S] [S]/V [S]/V=Km/Vmax + [S]/Vmax Km/Vmax -Km [S]
![Hanes作图法 在林－贝氏方程基础上，两边同乘[S] [S]/V [S]/V=Km/Vmax + [S]/Vmax Km/Vmax -Km [S]](http://slidesplayer.com/slide/16564091/96/images/21/Hanes%E4%BD%9C%E5%9B%BE%E6%B3%95+%E5%9C%A8%E6%9E%97%EF%BC%8D%E8%B4%9D%E6%B0%8F%E6%96%B9%E7%A8%8B%E5%9F%BA%E7%A1%80%E4%B8%8A%EF%BC%8C%E4%B8%A4%E8%BE%B9%E5%90%8C%E4%B9%98%5BS%5D+%5BS%5D%2FV+%5BS%5D%2FV%3DKm%2FVmax+%2B+%5BS%5D%2FVmax+Km%2FVmax+-Km+%5BS%5D.jpg "Hanes作图法 在林－贝氏方程基础上，两边同乘[S] [S]/V [S]/V=Km/Vmax + [S]/Vmax Km/Vmax -Km [S]")
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6.4.2 pH的影响与最适pH 胃蛋白酶 淀粉酶 酶 活 性 胆碱酯酶 最适pH： 酶催化活性最大时的环境pH。 pH
pH对某些酶活性的影响
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6.4.3 温度的影响与最适温度 2.0 酶 活 性 双重影响： 温度升高，酶促反应速度升高；酶的本质是蛋白质，温度升高，可引起酶的变性，从而反应速度降低 。 1.5 1.0 0.5 最适温度：酶促反应速度最快时的环境温度。 温度 ºC 温度对淀粉酶活性的影响
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6.4.4 酶浓度的影响 V 当[S]＞＞[E]，酶可被底物饱和的情况下，反应速度与酶浓度成正比。 关系式为：V = K3 [E] [E]
6.4.4 酶浓度的影响 V 当[S]＞＞[E]，酶可被底物饱和的情况下，反应速度与酶浓度成正比。 关系式为：V = K3 [E] [E] 当[S]>>[E]时，Vmax = k3 [E] 酶浓度对反应速度的影响
![6.4.4 酶浓度的影响 V 当[S]＞＞[E]，酶可被底物饱和的情况下，反应速度与酶浓度成正比。 关系式为：V = K3 [E] [E]](http://slidesplayer.com/slide/16564091/96/images/24/6.4.4+%E9%85%B6%E6%B5%93%E5%BA%A6%E7%9A%84%E5%BD%B1%E5%93%8D+V+%E5%BD%93%5BS%5D%EF%BC%9E%EF%BC%9E%5BE%5D%EF%BC%8C%E9%85%B6%E5%8F%AF%E8%A2%AB%E5%BA%95%E7%89%A9%E9%A5%B1%E5%92%8C%E7%9A%84%E6%83%85%E5%86%B5%E4%B8%8B%EF%BC%8C%E5%8F%8D%E5%BA%94%E9%80%9F%E5%BA%A6%E4%B8%8E%E9%85%B6%E6%B5%93%E5%BA%A6%E6%88%90%E6%AD%A3%E6%AF%94%E3%80%82+%E5%85%B3%E7%B3%BB%E5%BC%8F%E4%B8%BA%EF%BC%9AV+%3D+K3+%5BE%5D+%5BE%5D.jpg "6.4.4 酶浓度的影响. V. 当[S]＞＞[E]，酶可被底物饱和的情况下，反应速度与酶浓度成正比。 关系式为：V = K3 [E] [E] 当[S]>>[E]时，Vmax = k3 [E] 酶浓度对反应速度的影响.")
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6.4.5 激活剂的影响 激活剂（activator）： 使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。 作用机制： 1．稳定酶分子的空间结构
6.4.5 激活剂的影响 激活剂（activator）： 使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。 作用机制： 1．稳定酶分子的空间结构 2．作为底物或辅酶与酶蛋白之间的桥梁 3．作为辅酶或辅基的组成部分
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6.4.6 抑制剂的影响 酶的抑制剂： 凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂。 区别于酶的变性：
6.4.6 抑制剂的影响 酶的抑制剂： 凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂。 区别于酶的变性： 抑制剂对酶有一定选择性 引起变性的因素对酶没有选择性
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1．不可逆抑制 抑制剂与酶的必需基因以共价键结合，而引起酶活性丧失，不能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂，而恢复酶活力。 1）非专一性不可逆抑制：抑制剂与酶分子的一类或几类基团共价结合。如有机汞与Cys-SH作用。 2）专一性不可逆抑制：抑制剂专一作用于酶的活性中心或其必需基团共价结合，抑制酶的活性，如：有机磷抑制胆碱酯酶。
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2．可逆性抑制作用 概念： 抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去。 类型： 竞争性抑制 非竞争性抑制 反竞争性抑制
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１） 竞争性抑制作用 定义： 抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。 反应模式： E + S E + P ES + I EI
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* 特点： a. I与S结构类似，竞争酶的活性中心； 1/V 抑制剂↑ b. 抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及底物浓度； 无抑制剂 c. 动力学特点：Vmax不变，表观Km增大。 1/[S]
![* 特点： a. I与S结构类似，竞争酶的活性中心； 1/V 抑制剂↑ b. 抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及底物浓度； 无抑制剂 c. 动力学特点：Vmax不变，表观Km增大。 1/[S]](http://slidesplayer.com/slide/16564091/96/images/30/%2A+%E7%89%B9%E7%82%B9%EF%BC%9A+a.+I%E4%B8%8ES%E7%BB%93%E6%9E%84%E7%B1%BB%E4%BC%BC%EF%BC%8C%E7%AB%9E%E4%BA%89%E9%85%B6%E7%9A%84%E6%B4%BB%E6%80%A7%E4%B8%AD%E5%BF%83%EF%BC%9B+1%2FV+%E6%8A%91%E5%88%B6%E5%89%82%E2%86%91+b.+%E6%8A%91%E5%88%B6%E7%A8%8B%E5%BA%A6%E5%8F%96%E5%86%B3%E4%BA%8E%E6%8A%91%E5%88%B6%E5%89%82%E4%B8%8E%E9%85%B6%E7%9A%84%E7%9B%B8%E5%AF%B9%E4%BA%B2%E5%92%8C%E5%8A%9B%E5%8F%8A%E5%BA%95%E7%89%A9%E6%B5%93%E5%BA%A6%EF%BC%9B+%E6%97%A0%E6%8A%91%E5%88%B6%E5%89%82+c.+%E5%8A%A8%E5%8A%9B%E5%AD%A6%E7%89%B9%E7%82%B9%EF%BC%9AVmax%E4%B8%8D%E5%8F%98%EF%BC%8C%E8%A1%A8%E8%A7%82Km%E5%A2%9E%E5%A4%A7%E3%80%82+1%2F%5BS%5D.jpg "* 特点： a. I与S结构类似，竞争酶的活性中心； 1/V 抑制剂↑ b. 抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及底物浓度； 无抑制剂 c. 动力学特点：Vmax不变，表观Km增大。 1/[S]")
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典型例子：琥珀酸脱氢酶受丙二酸及草酰乙酸抑制
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磺胺类药物的作用机制：与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶
对磺胺敏感的细菌在生长和敏殖时不能利用现成的F，只能利用对氨基苯甲酸合成FH2，而磺胺类药物与对氨基苯甲酸结构类似，竞争占据细菌体内二氢叶酸合成酶，从而抑制细菌生长所必需的FH2的合成。FH2可再还原为FH4，后者是合成核酸所必需的，磺胺抑制了细菌FH2的合成，使细菌核酸的合成受阻，从而抑制了细菌的生长和繁殖。而人体能从食物中直接利用F，故其代谢不受磺胺影响。 COOH H 2 N 对氨基苯甲酸 SO 2 NHR H N 磺 胺 类 药 物
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2）非竞争性抑制 S和I与酶的结合完全地互不相关，既不排斥，也不促进，S可与游离E结合，也可和IE复合体结合。同样I可和游离Ｅ结合，也可和ES复合物结合，但IES不能释放出产物。动力学特点：当I存在时，Ｋm不变而Ｖmax减小，抑制程度只与[I]成正比，而与[S]无关。 反应模式： E+S ES E+P I I EI+S EIS
![2）非竞争性抑制 S和I与酶的结合完全地互不相关，既不排斥，也不促进，S可与游离E结合，也可和IE复合体结合。同样I可和游离Ｅ结合，也可和ES复合物结合，但IES不能释放出产物。动力学特点：当I存在时，Ｋm不变而Ｖmax减小，抑制程度只与[I]成正比，而与[S]无关。](http://slidesplayer.com/slide/16564091/96/images/33/2%EF%BC%89%E9%9D%9E%E7%AB%9E%E4%BA%89%E6%80%A7%E6%8A%91%E5%88%B6+S%E5%92%8CI%E4%B8%8E%E9%85%B6%E7%9A%84%E7%BB%93%E5%90%88%E5%AE%8C%E5%85%A8%E5%9C%B0%E4%BA%92%E4%B8%8D%E7%9B%B8%E5%85%B3%EF%BC%8C%E6%97%A2%E4%B8%8D%E6%8E%92%E6%96%A5%EF%BC%8C%E4%B9%9F%E4%B8%8D%E4%BF%83%E8%BF%9B%EF%BC%8CS%E5%8F%AF%E4%B8%8E%E6%B8%B8%E7%A6%BBE%E7%BB%93%E5%90%88%EF%BC%8C%E4%B9%9F%E5%8F%AF%E5%92%8CIE%E5%A4%8D%E5%90%88%E4%BD%93%E7%BB%93%E5%90%88%E3%80%82%E5%90%8C%E6%A0%B7I%E5%8F%AF%E5%92%8C%E6%B8%B8%E7%A6%BB%EF%BC%A5%E7%BB%93%E5%90%88%EF%BC%8C%E4%B9%9F%E5%8F%AF%E5%92%8CES%E5%A4%8D%E5%90%88%E7%89%A9%E7%BB%93%E5%90%88%EF%BC%8C%E4%BD%86IES%E4%B8%8D%E8%83%BD%E9%87%8A%E6%94%BE%E5%87%BA%E4%BA%A7%E7%89%A9%E3%80%82%E5%8A%A8%E5%8A%9B%E5%AD%A6%E7%89%B9%E7%82%B9%EF%BC%9A%E5%BD%93I%E5%AD%98%E5%9C%A8%E6%97%B6%EF%BC%8C%EF%BC%ABm%E4%B8%8D%E5%8F%98%E8%80%8C%EF%BC%B6max%E5%87%8F%E5%B0%8F%EF%BC%8C%E6%8A%91%E5%88%B6%E7%A8%8B%E5%BA%A6%E5%8F%AA%E4%B8%8E%5BI%5D%E6%88%90%E6%AD%A3%E6%AF%94%EF%BC%8C%E8%80%8C%E4%B8%8E%5BS%5D%E6%97%A0%E5%85%B3%E3%80%82.jpg "反应模式： E+S. ES. E+P. + + I I. EI+S. EIS.")
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3）反竞争性抑制 抑制剂I不与游离酶E结合，却和ES中间复合体结合而成EIS，但EIS不能释出产物。动力学特点：当I存在时，Km和Vmax都减少，抑制程度即与[I]成正比，也和[S]成正比。 * 反应模式： E+S E+P ES + I ESI
![3）反竞争性抑制 抑制剂I不与游离酶E结合，却和ES中间复合体结合而成EIS，但EIS不能释出产物。动力学特点：当I存在时，Km和Vmax都减少，抑制程度即与[I]成正比，也和[S]成正比。 * 反应模式：](http://slidesplayer.com/slide/16564091/96/images/34/3%EF%BC%89%E5%8F%8D%E7%AB%9E%E4%BA%89%E6%80%A7%E6%8A%91%E5%88%B6+%E6%8A%91%E5%88%B6%E5%89%82I%E4%B8%8D%E4%B8%8E%E6%B8%B8%E7%A6%BB%E9%85%B6E%E7%BB%93%E5%90%88%EF%BC%8C%E5%8D%B4%E5%92%8CES%E4%B8%AD%E9%97%B4%E5%A4%8D%E5%90%88%E4%BD%93%E7%BB%93%E5%90%88%E8%80%8C%E6%88%90EIS%EF%BC%8C%E4%BD%86EIS%E4%B8%8D%E8%83%BD%E9%87%8A%E5%87%BA%E4%BA%A7%E7%89%A9%E3%80%82%E5%8A%A8%E5%8A%9B%E5%AD%A6%E7%89%B9%E7%82%B9%EF%BC%9A%E5%BD%93I%E5%AD%98%E5%9C%A8%E6%97%B6%EF%BC%8CKm%E5%92%8CVmax%E9%83%BD%E5%87%8F%E5%B0%91%EF%BC%8C%E6%8A%91%E5%88%B6%E7%A8%8B%E5%BA%A6%E5%8D%B3%E4%B8%8E%5BI%5D%E6%88%90%E6%AD%A3%E6%AF%94%EF%BC%8C%E4%B9%9F%E5%92%8C%5BS%5D%E6%88%90%E6%AD%A3%E6%AF%94%E3%80%82+%2A+%E5%8F%8D%E5%BA%94%E6%A8%A1%E5%BC%8F%EF%BC%9A.jpg "E+S. E+P. ES. + I. ESI.")
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6.5 酶的分离、纯化及活性测定 6.5.1 酶的分离与提纯 6.5.2 酶的活力测定
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6.6 重要的酶类 6.6.1 寡聚酶 由多个相同或不同亚基以非共价键连接的酶称为寡聚酶 分类： 1．含有相同亚基的寡聚酶
6.6 重要的酶类 6.6.1 寡聚酶 由多个相同或不同亚基以非共价键连接的酶称为寡聚酶 分类： 1．含有相同亚基的寡聚酶 2．含有不同亚基的寡聚酶 1）双功能寡聚酶 2）含有底物载体亚基的寡聚酶 意义：亚基的聚合和解聚是其调节的重要方式。
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6.6.2 同工酶 定义：同工酶是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 H H M H M H M
6.6.2 同工酶 定义：同工酶是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 H H M H M H M M LDH1 （H4） LDH2 （H3M） LDH3 （H2M2） LDH4 （HM3） LDH5 （M4） 乳酸脱氢酶的同工酶
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心肌梗死酶谱 酶活性 正常酶谱 肝病酶谱 1 2 3 4 5 生理及临床意义： 在代谢调节上起着重要的作用；
用于解释发育过程中阶段特有的代谢特征； 同工酶谱的改变有助于对诊断疾病； 同工酶可以作为遗传标志，用于遗传分析研究。 酶活性 正常酶谱 肝病酶谱 心肌梗死和肝病病人血清LDH同工酶谱的变化
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6.6.3 诱导酶 诱导酶是指当细胞中加入特定的诱导物质而诱导产生的酶。诱导物往往是该酶的底物类似物或者底物本身。
6.6.3 诱导酶 诱导酶是指当细胞中加入特定的诱导物质而诱导产生的酶。诱导物往往是该酶的底物类似物或者底物本身。 药物的耐药性与体内降解该药物的酶的诱导生成有关。
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6.6.4 调节酶 定义：凡是能通过构象变化、亚基解聚或修饰等方式来改变酶活性而对代谢起调节作用的酶称为调节酶。 分类：共价调节酶 变构酶
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1．共价修饰酶 通过其他酶对其多肽链某些基团进行可逆的共价修饰，使其处于活性与非活性的互变状态，从而调节酶的活性。 共价修饰主要有磷酸化与脱磷酸化（最常见）、腺苷化和脱腺苷化、甲基化和脱甲基化、乙酰化和脱乙酰化腺苷化与脱腺苷化、－SH与－S－S互变。
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ATP ADP 蛋白激酶 Thr Ser Tyr 酶蛋白 Thr Ser Tyr -OH -O-PO32- 磷蛋白磷酸酶 酶蛋白 Pi H2O 酶的磷酸化与脱磷酸化
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a．同种效应和异种效应，b．正协同效应和负协同效应。
2．变构酶 （1）含有2个或2个以上亚基的寡聚酶，分子中除了有结合底物和催化作用的活性中心外，还有可结合调节物从而调节酶反应速度的变构中心，这两个中心可位于不同的亚基，也可以位于同一亚基的不同部位。 （2）变构效应：调节物与酶分子中的变构中心结合引起酶蛋白构象变化，使酶活性中心对底物的结合和催化作用受到影响，从而调节酶的反应速度。 （3）协同效应：是指当一个配体与酶蛋白结合后，可以影响另一配体和酶蛋白的结合。其类型包括： a．同种效应和异种效应，b．正协同效应和负协同效应。
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变构酶常为多个亚基构成的寡聚体，具有协同效应：
V 变构激活 无变构效应剂 变构抑制 [S] 变构酶的Ｓ形曲线
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6.7 酶在医药学上的应用 6.7.1 酶在疾病诊断上的应用 6.7.2 酶在治疗上的应用 6.7.3 固定化酶及其在医药领域的应用
6.7 酶在医药学上的应用 6.7.1 酶在疾病诊断上的应用 1．肝胆疾病：转氨酶 2．急性心肌梗死：LDH、CK 3．肿瘤：γ-GT、Gal T 6.7.2 酶在治疗上的应用 助消化酶、消炎酶、防治冠心病用酶、止血酶和抗血栓酶、抗肿瘤酶、其他酶类药物。 6.7.3 固定化酶及其在医药领域的应用
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