生物催化剂 酶（Enzyme）.

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1 生物催化剂 酶（Enzyme）

2 酶是一类由活性细胞产生的具有催化作用和高度专一性的特殊蛋白质。简单说，酶是一类由活性细胞产生的生物催化剂。

3 几个有关名词 底物(substrate, S)：酶作用的物质。 产物(product, P)：反应生成的物质。 酶促反应：酶催化的反应。
酶活性：酶催化化学反应的能力。

4 酶的活性中心 必需基团(essential group) 酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的基团。
酶的活性中心(active center) 或称活性部位(active site)，指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。

5 溶菌酶的活性中心

6 His的咪唑基、Ser的－OH、Cys的－SH、Glu的γ-COOH。
活性中心内的必需基团 结合基团 (binding group) 与底物相结合 催化基团 (catalytic group) 催化底物转变成产物 活性中心外的必需基团 维持酶活性中心应有的空间构象所必需。 构成酶活性中心的常见基团： 　　His的咪唑基、Ser的－OH、Cys的－SH、Glu的γ-COOH。

7 底 物 活性中心以外的必需基团 催化基团 结合基团 活性中心

8 酶的分类 氧化-还原酶 Oxidoreductase
氧化-还原酶催化氧化-还原反应。主要包括脱氢酶(Dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。

9 转移酶 Transferase 转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。

10 水解酶 Hydrolase 水解酶催化底物的加水分解反应。主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应

11 裂合酶 Lyase 主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。 例如， 延胡索酸水合酶催化的反应。
裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或 原子形成双键的反应及其逆反应。 主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。 例如， 延胡索酸水合酶催化的反应。

12 异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程。 例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。
异构酶 Isomerase 异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程。 例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。

13 合成酶 Ligase or Synthetase
合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与ATP等高能膦酸化合物分解反应相互偶联。 A + B + ATP + H-O-H ===A  B + ADP +Pi 例如，丙酮酸羧化酶催化的反应 丙酮酸 + CO2  草酰乙酸

14 酶作用的机制 ？ 酶催化作用的本质：降低反应活化能 酶催化作用的中间产（络合）物学说
在酶催化的反应中，第一步是酶与底物形成酶－底物中间复合物。当底物分子在酶作用下发生化学变化后，中间复合物再分解成产物和酶。 E + S ==== E-S  P + E 许多实验事实证明了E－S复合物的存在。E－S复合物形成的速率与酶和底物的性质有关。

15 酶催化作用的特点 加快反应速度 不改变平衡常数 反应前后没有质和量的改变 酶和一般催化剂的共性 ？ ？

16 酶催化作用特性 专一性：即酶只能对特定的一种或一类底物起作用，这种专一性是由酶蛋白的立体结构所决定的。
高效率：反应速度与不加催化剂相比可提高108～1020，与加普通催化剂相比可提高107～1013； 易变敏感性：易受各种因素的影响，在活细胞内受到精密严格的调节控制。

17 抑制剂对酶反应的影响 有些物质能与酶分子上某些必须基团结合（作用),使酶的活性中心的化学性质发生改变，导致酶活力下降或丧失，这种现象称为酶的抑制作用。 能够引起酶的抑制作用的化合物则称为抑制剂（inhibitor)。　 酶的抑制剂一般具备以下特点： a.在化学结构上与被抑制的底物分子或底物的过渡状态相似。 b.能够与酶的活性中心以非共价或共价的方式形成比较稳定的复合体或结合物。

18 抑制作用的类型： (1)不可逆抑制作用： 抑制剂与酶反应中心的活性基团以共价形式结合，引起酶的永久性失活。如有机磷毒剂二异丙基氟磷酸酯。

19 (2)可逆抑制作用： 抑制剂与酶蛋白以非共价方式结合，引起酶活性暂时性丧失。抑制剂可以通过透析等方法被除去，并且能部分或全部恢复酶的活性。根椐抑制剂与酶结合的情况，又可以分为三类： 竞争性抑制： 某些抑制剂的化学结构与底物相似，因而能与底物竟争与酶活性中心结合。当抑制剂与活性中心结合后，底物被排斥在反应中心之外，其结果是酶促反应被抑制了。 竟争性抑制通常可以通过增大底物浓度，即提高底物的竞争能力来消除。 竞争性抑制可用下式表示： 如何减少抑制作用？

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22 非竞争性抑制： 酶可同时与底物及抑制剂结合，引起酶分子构象变化，并导至酶活性下降。由于这类物质并不是与底物竞争与活性中心的结合，所以称为非竞争性抑制剂。 如某些金属离子（Cu2+、Ag+、Hg2+）以及EDTA等，通常能与酶分子的调控部位中的-SH基团作用，改变酶的空间构象，引起非竞争性抑制。 非竟争性抑制不能通过增大底物浓度的方法来消除。 非竞争性抑制可用下式表示：

23 反竞争性抑制： 酶只有在与底物结合后，才能与抑制剂结合，引起酶活性下降。 反竞争性抑制可用下式表示：

24 激活剂对酶反应的影响 凡是能提高酶活力的简单化合物都称为激活剂（activator)。其中大部分是一些无机离子和小分子简单有机物。如：Na+、K+、Ca2+、Mg2+、Cu2+、Zn2+、Co2+、Cr2+、Fe2+、Cl-、Br-、I-、CN-、NO3-、PO4-等； 这些离子可与酶分子上的氨基酸侧链基团结合，可能是酶活性部位的组成部分，也可能作为辅酶或辅基的一个组成部分起作用； 一般情况下，一种激活剂对某种酶是激活剂，而对另一种酶则起抑制作用； 对于同一种酶，不同激活剂浓度会产生不同的作用。

25 酶浓度对酶反应的影响 在底物足够过量而其它条件固定的情况下，并且反应系统中不含有抑制酶活性的物质及其他不利于酶发挥作用的因素时，酶促反应的速度和酶浓度成正比。

26 温度对酶反应的影响 ？ 一方面是温度升高,酶促反应速度加快。 另一方面,温度升高,酶的高级结构将发生变化或变性，导致酶活性降低甚至丧失。
因此大多数酶都有一个最适温度。 在最适温度条件下,反应速度最大。 最适温度 ？

27 pH对酶反应的影响 在一定的pH下, 酶具有最大的催化活性,通常称此pH为最适pH。

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29 本章小结 酶 酶的概念 酶作用的机制 酶催化作用的本质：降低反应活化能 酶催化作用的中间产（络合）物学说 酶催化作用的特点 共性
特性：高效率、专一性、易变敏感性

30 易变敏感性 抑制剂对酶反应的影响 抑制作用的类型 不可逆抑制作用 可逆抑制作用 竞争性抑制 非竞争性抑制 反竞争性抑制 a b c

31 22 激活剂对酶反应的影响：提高酶活力 酶浓度对酶反应的影响:在一定条件下酶促反应的速度和酶浓度成正比。 温度对酶反应的影响:最适温度 pH对酶反应的影响：最适pH