第二章 蛋白质与非蛋白含氮 化合物的代谢紊乱 卫生部“十一五” 规划教材 全国高等医药教材建设研究会规划教材 第二章 蛋白质与非蛋白含氮 化合物的代谢紊乱 退出

主要内容 一、体液蛋白质及其代谢紊乱 二、氨基酸代谢紊乱 三、嘌呤核苷酸代谢紊乱 四、蛋白质和氨基酸检测

第一节 体液蛋白质及其代谢紊乱 一、血浆蛋白质的功能和分类 二、血清蛋白质电泳组分的临床分析 三、血浆蛋白质及其异常 四、其他体液蛋白质 第一节 体液蛋白质及其代谢紊乱 一、血浆蛋白质的功能和分类 二、血清蛋白质电泳组分的临床分析 三、血浆蛋白质及其异常 四、其他体液蛋白质 返回章

血浆蛋白的IEF/SDS-PAGE电泳图谱 取一滴血浆在电泳板的左下角点样。 先在水平方向进行等电聚焦电泳（IEF），接着在垂直 方向进行十二烷基硫酸钠—聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS—PAGE）

一、血浆蛋白质的功能和分类 血浆蛋白的来源: 遵循分子生物学的中心法则（central dogma）。 DNA通过自我（Replication），将遗传信息代代相传； DNA通过转录（Transcription） ，将遗传信息传递给RNA；RNA则通过翻译（translation），核糖体（ribosome）内合成各种蛋白质（protein）。 大多数血浆蛋白在肝脏细胞和网状内皮细胞内合成并释放入血的。

一、血浆蛋白质的功能和分类 血浆蛋白质的功能 营养作用 维持血浆胶体渗透压 作为运载蛋白 组成血液pH缓冲系统 抑制组织蛋白酶 在血浆中起催化作用的酶 参与代谢调控作用的蛋白质和肽类激素 参与凝血与纤维蛋白溶解 组成体液免疫防御系统（Ig与补体 ） 返回节

血浆蛋白质的分类 最简单：分为清蛋白和球蛋白 较实用：由电泳获得血浆蛋白质概貌 功能分类：比较复杂，但方便研究 返回节

电泳分类法 。 醋纤膜电泳或琼脂糖电泳： 清蛋白 α1球蛋白 α2球蛋白 β球蛋白 γ球蛋白 分辨率高时： 可有β1和β2 α2中也可有两条 如果采用聚丙烯酰胺凝胶电泳， 在适当条件下可以分出30多个 区带。 电泳分类法 。 返回节

功能分类法 运输载体类 血浆脂蛋白：包括CM、VLDL、LDL、HDL等 前清蛋白与清蛋白 甲状腺素结合球蛋白 皮质素结合球蛋白 类固醇激素结合球蛋白 视黄醇结合蛋白 转铁蛋白 触珠蛋白 血色素结合蛋白 铜蓝蛋白 返回节

功能分类法 蛋白酶抑制物：包括α1-抗胰蛋白酶、α1-抗糜蛋 白酶、 α2-巨球蛋白等6种以上 血清酶类： 血浆固有酶如LCAT等 组织细胞少量释放的细胞内酶 细胞破裂而进入血循环的细胞内酶 蛋白类激素： 胰岛素、胰高血糖素、生长激素等 补体蛋白类 凝血蛋白类 免疫球蛋白类 返回节

影响血浆蛋白质浓度的因素 1、急性时相反应 急性时相反应（APR）： 这些血浆蛋白质统称为急性时相反应蛋白。 增加的蛋白质称为正向APRs 对炎症和组织损伤的非特异性反应，血浆蛋白质 如α1-抗胰蛋白酶、α1-酸性糖蛋白、结合珠蛋白、铜 蓝蛋白、C4、C3、纤维蛋白原和C-反应蛋白等浓度显著 升高，而血浆前清蛋白、清蛋白、转铁蛋白浓度则出现 相应下降,此炎症反应过程称为急性时相反应（APR）。 这些血浆蛋白质统称为急性时相反应蛋白。 增加的蛋白质称为正向APRs 下降的蛋白质称为负向APRs 返回节

APR的机制 是对炎症的一般反应。 损伤部位释放的细胞因子，包括白介素、肿瘤坏死 因子α和β、干扰素以及血小板活化因子等，引发 肝细胞中上述蛋白质合成量的改变。 正向APPs是机体防御机制的一个部分，尤其是活化 补体、蛋白酶抑制剂对酶活性的控制、触珠蛋白 对被破坏红细胞中释放Hb的保护作用等。 作为营养蛋白的负向APRs此时合成减少，可为合成 正向APRs提供更多的氨基酸原料 。 返回节

APR的时相 C-反应蛋白首先升高 12小时内α1-酸性糖蛋白也升高 然后α1-抗胰蛋白酶、触珠蛋白、C4和纤 维蛋白原升高 通常在2～5天内这些APRs达到最高值 返回节

APR的临床应用 帮助监测炎症发生及过程和观察治疗反应 尤其是那些升高最早和最多的蛋白质 返回节

2、类固醇激素 疾病时血浆蛋白 质的浓度变化被体内 类固醇激素的状态复 杂化，包括类固醇激 素治疗、妊娠和口服 避孕药。 返回节 类固醇激素对血浆蛋白质浓度的影响 蛋白质 皮质醇 雄激素 雌激素 前清蛋白 ＋ － 清蛋白 N α1-抗胰蛋白酶 ＋＋ α1-酸性糖蛋白 高密度脂蛋白 触珠蛋白 ＋ ＋ 铜蓝蛋白 ＋ ＋ ＋ 转铁蛋白 低密度脂蛋白 IgG 注：＋为增加，－为下降，N无改变 疾病时血浆蛋白 质的浓度变化被体内 类固醇激素的状态复 杂化，包括类固醇激 素治疗、妊娠和口服 避孕药。 返回节

二、血清蛋白检测 名 称 测定方法 成人参考值 总蛋白(TP) (total protein) 双缩脲法 60~80g/L 名 称 测定方法 成人参考值 总蛋白(TP) (total protein) 双缩脲法 60~80g/L 白蛋白(ALB) (albumin) 溴甲酚绿法 36~50g/L 球蛋白(GLB) (globulin) 比浊法或计算 20~30g/L 白蛋白/球蛋白比值(A/G) 1.5~2.5:1

蛋白质检测的临床意义 1、血清总蛋白及清蛋白增高：血清水分减少（急性失水、肾上腺皮质功能减退）。 2、血清总蛋白及清蛋白降低： 　（１）肝细胞损害影响总蛋白与清蛋白合成：亚急性肝炎、慢性中度以上持续性肝炎、肝硬化、肝癌等。 血清总蛋白<６０ｇ／Ｌ或清蛋白<２５ｇ／Ｌ称为低蛋白血症，临床上常出现严重的浮肿及胸、腹水。 　（２）营养不良：蛋白质摄入不足或消化吸收不良。 　（３）蛋白丢失过多：肾病综合征、严重烧伤、急性大出血、蛋白质丢失性肠病。 　（４）消耗增加：重症结核、甲亢、恶性肿瘤等。 　（５）血清水分增加：水钠潴留。

蛋白质检测的临床意义 3、血清总蛋白及球蛋白升高： （１）慢性肝病：自身免疫性慢性肝炎、慢活肝、肝硬化、慢性酒精化肝病等。 　（１）慢性肝病：自身免疫性慢性肝炎、慢活肝、肝硬化、慢性酒精化肝病等。 　（２）M蛋白血症：多发性骨髓瘤、淋巴瘤、原发性巨球蛋白血症等。 　（３）自身免疫性疾病：系统性红斑狼疮、风湿热、类风湿关节炎等。 　（４）慢性炎症与慢性感染：结核病、黑热病、麻风病、慢性血吸虫病等。 4、血清球蛋白浓度降低：合成减少：生理性减少、免疫功能抑制、先天性低γ球蛋白血症。 5、A/G倒置：严重肝功能损伤、 M蛋白血症

三、血清蛋白质电泳组分的临床分析 返回节

1、参考值 醋纤膜电泳正常百分含量 清蛋白： 57％～68％ α1球蛋白：1.0％～5.7％ α2球蛋白：4.9％～11.2％ 清蛋白： 57％～68％ α1球蛋白：1.0％～5.7％ α2球蛋白：4.9％～11.2％ β球蛋白： 7％～13％ γ球蛋白： 9.8％～18.2％

各电泳区带的主要蛋白质及其含量 前清蛋白 清蛋白 α1-球蛋白 α2-球蛋白 β-球蛋白 γ-球蛋白 0.2～0.4g/L 35～55 α1-抗胰蛋白酶 α1-酸性糖蛋白 甲胎蛋白 高密度脂蛋白 0.9～2.0 0.5～1.5 3×10～5 1.7～3.25 α2-球蛋白 触珠蛋白 α2-巨球蛋白 铜蓝蛋白 0.3～2.0 1.25～4.1 0.2～0.5 β-球蛋白 转铁蛋白 低密度脂蛋白 C4 β2-微球蛋白 纤维蛋白原 C3 2.0～3.5 0.6～1.55 0.001～0.002 2.0～4.0 0.7～1.5 γ-球蛋白 IgA IgG IgM C-反应蛋白 0.7～4.0 7.0～16 0.4～2.3 0.008

2、正常血清蛋白电泳图

正常人血清蛋白电泳图

3、异常电泳图谱的临床意义 异常血清蛋白质电泳图谱的分型及其特征 图谱类型 TP Alb α1 α2 β γ 低蛋白血症型 N N N 慢性炎症 急性时相反应 N N N M蛋白血症 在α- γ区带中出现M蛋白区带 高α2 （β）球蛋白血症 妊娠型 N N 蛋白质缺陷型 个别区带出现特征性缺乏

肾病综合症

肾病综合症 返回 《《

肝硬化(β-γ桥)

肝硬化(不典型β-γ桥) 　　

肝硬化血清蛋白电泳图

肝硬化 返回 《 《

慢性炎症 返回 《 《

急性时相反应蛋白 返回 《 《

多发性骨髓瘤IgG型 多发性骨髓瘤IgA型 返回节

多发性骨髓瘤

多发性骨髓瘤电泳图

免疫缺陷病蛋白电泳图

其他异常区带 高浓度的甲胎蛋白可表现为清蛋白与α1区带间一条清 晰的新带。 C-反应蛋白异常增高可出现特殊界限的γ区带。 单核细胞白血病可出现由于溶菌酶异常增多的γ后区带 等。 返回节

γ球蛋白增多与M蛋白 多克隆性增多：γ区带呈弥散性升高。 见于反复或慢性感染、自身免疫性疾病、肝细胞 疾病或寄生虫感染。 细胞病时，异常浆细胞克隆增殖，产生大量单克 隆免疫球蛋白或其轻链或重链片段，病人血清或 尿液中可出现结构单一的M蛋白，在蛋白电泳时 呈现一个色泽深染的窄区带。 返回节

各种M蛋白出现频率 IgG52％ 、IgA21％、IgM12％、IgD2％、IgE0.01％ 轻链（κ或λ）11％，重链（γ、α、μ或δ）1％ 两种或多种克隆蛋白，占0.5％ 。 M蛋白较多出现在γ或β区，偶见于α区。 M蛋白的电泳位置可大致反映出免疫球蛋白的类型， 如IgA位于β区带后部或β和γ区带之间，IgG位于 r区带后部 。 但确定M蛋白及其类型需采用特异性抗体做免疫固 定电泳或免疫电泳 。 返回节

4．关于蛋白组分评估的要点： b. 确保与参考值的比较是用浓度转化值计算出来的。 a．原则上， 进行蛋白组分的评估时，每种组分的比值应该与总蛋白的浓度相乘，得出每种组分的浓度。 b. 确保与参考值的比较是用浓度转化值计算出来的。 c．白蛋白量下降而α组分没有升高，表示可能有合成异常。但是，如果伴有α组分的上升，则表示患有肾病综合症。 d. α组分应该根据α 1与α2组分之和(α1十α 2)及其比值(α2／ α1) 进行评估。如果由于急性相反应蛋白的上升而致总α组分升高，则表示具有急性炎症。如果α 2／ α 1比值下降，则可能由于血管内溶血导致的结合珠蛋白消耗；如果α2／ α1比值升高，则可能是肾病综合症

关于蛋白组分评估的要点： e. β成份中绝大部分为转铁蛋白，当出现缺铁性贫血和妊娠时 其水平升高。因为M蛋白有时候与β咸份相重叠，所以如果出现β组分异常升高，应该测定1gA以确定其真正的IgA型M蛋白没有升高。 f．如果β组分分离为两个部分，那么靠近γ组分的那一部分是补体成份 g．出现M蛋白时应该评估其γ组分。该M蛋白是良性的还是肿瘤性的，应该由其含量及它是否抑制其它γ组分来进行判断。如果含量高，结合骨髓穿刺检查可以除外肿瘤细胞的可能。 h 如果出现β- γ融合，则应该考虑肝硬化，需要进行其它更进一步的检查。 因为蛋白组分分析可以从用量不多的标本中获得如此多的信息，因此被推荐作为筛选检验。

五、血浆蛋白质及其异常 1. 前清蛋白 2. 清蛋白 3. α1-抗胰蛋白酶 4. α1-酸性糖蛋白 5. 触珠蛋白 6. α2-巨球蛋白 7. 铜蓝蛋白 8. 转铁蛋白 9. C-反应蛋白 返回节

生理功能 在电泳中显示在清蛋白前方故而得名主要包括： 前清蛋白（PA） 视黄醇结合蛋白（RBP） 甲状腺素转运蛋白（TTR） 作为运载蛋白和组织修补材料。 RBP是转运视黄醇的蛋白质。 TTR能转运T4，大约占结合T4的10％。甲状腺素结合 球蛋白约占结合甲状腺激素的75％。清蛋白结合甲 状腺激素的其余部分。 在血浆中RBP与TTR以1:1比例结合成复合物可避 免小分子RBP从肾小球滤过，减少RBP释放到非靶 细胞中。 生理功能 返回节

临床意义 作为营养不良的早期指标。 作为肝功能不全的指标，下降早。 是负性急性时相反应蛋白：在急性炎症、恶性 肿瘤、创伤等任何急需合成蛋白质的情况下， 血清PA均迅速下降。 返回节

清蛋白 代谢 不含糖，高度溶于水，每分子可以带有200个 以上负电荷。 ALB是血浆中含量最多的蛋白质，占血浆总蛋 白的57％～68％。 也是大部分细胞外液的主要蛋白成分，全身 大约60％的ALB存在于细胞外液。 清蛋白 代谢 肝细胞合成，每天11～14.7g 肝脏合成储备能力很大，在肾病综合征时 合成速率可增高到正常的300％以上 半寿期约15～19天 遗传性变异达80多种 返回节

生理功能 （1）保持血浆胶体渗透压 （2）重要的营养蛋白 （3）血浆中主要的载体蛋白 （4）具有缓冲酸碱物质的能力 返回节

临床意义： 1.血桨清蛋白浓度可以作为个体营养状态的评价指标。 ＞35g/L正常，28～34g/L轻度缺乏，21～27g/L中度缺乏，＜21g/L严重缺乏。当清蛋白浓度低于28g/L时，会出现水肿。 2.由清蛋白含量估计其配体的存在形式和作用。 在血浆清蛋白浓度明显下降的情况下，内源性激素和外源性药物等，与清蛋白的结合部分减少，而游离部分相对增加，因而活性增强。一方面也更易被代谢分解，或由于其分子小而经肾排泄。 3.血桨清蛋白的增高 失水

4.低清蛋白血症： 合成降低: 常见于急性或慢性肝疾病；由于营养不良 或吸收不良； 分布异常: 如门静脉高压引起的腹水中有大量蛋白质； 分解增加：组织损伤（外科手术或创伤）或炎症（感 染性疾病）； 异常丟失：由于肾病综合征、慢性肾小球肾炎、糖尿 病、系统性红斑狼疮等而有白蛋白由尿中损失，在潰瘍性 结肠炎及其它肠管炎症或肿瘤时也可由肠管损失一定量的 蛋白质。在烧伤及渗出性皮炎可从皮肤丧失大量蛋白质。

α1-抗胰蛋白酶(α1-AT或AAT) 蛋白酶和抗蛋白酶 蛋白酶可清除病原微生物、坏死组织和衰老 的红细胞，蛋白酶含量过高或活性过强可使正 常组织和细胞受到破坏。 抗蛋白酶系统：机体为对抗这些蛋白酶的异 常作用而产生抗蛋白酶系统，下降可导致某些 疾病。 返回节

生理功能 占血清中抑制蛋白酶活力的90％左右，多形核白细胞起吞噬作用时释放溶酶体蛋白水解酶，AAT是这些酶的生理抑制物。 AAT的多种遗传表型 已知的至少有75种，表达的蛋白质有M型和Z型、 S型，PiMM型最多，占人群95%以上。 类型：PiMM、PiMS、PiMZ、PiSS、PiSZ、PiZZ 活力：100%、80％、60％、60％、35％、15％ 返回节

临床意义 （1）AAT缺陷与肺气肿：ZZ型、SS型甚至MS表型。 当吸入尘埃和细菌，肺部多形核白细胞吞噬 活跃，溶酶体弹性蛋白酶释放，作用于肺泡 壁的弹性纤维。低血浆AAT还可发现于胎儿呼 吸窘迫综合征。 （2）AAT缺陷与肝损害：ZZ表型，ZZ蛋白聚集在肝 细胞，可致肝硬化。ZZ表型的新生儿中10％ ～20％；ZZ表型的某些成人。 （3）急性时相反应时AAT增加。 返回节

α1-酸性糖蛋白 (α1-AG或AAG) 生理功能 主要的急性时相反应蛋白，在急性炎症时 增高，与免疫防御功能有关。 AAG可以结合利多卡因和心得安等，在急 性心肌梗死时，AAG作为一种急性时相反 应蛋白升高后，使药物结合状态增加而游 离状态减少，因而需要增加药物剂量。 返回节

临床意义 （1）主要作为急性时相反应的指标，在风湿病、 恶性肿瘤及心肌梗死等炎症或组织坏死时一 般增加3～4倍。 （2）随糖皮质激素而增加，包括内源性的库欣 综合征和外源性强的松、地塞米松等药物 治疗时；雌激素使其降低。 （3）在营养不良、严重肝损害、肾病综合征以 及胃肠道疾病致蛋白严重丢失等情况下AAG 降低。 返回节

触珠蛋白 α2β2四聚体 α链有α1及α2两种，而α1又有α1F及α1s 两种遗传变异体 返回节

触珠蛋白的几种遗传表型 表 型 亚单位的结构 组 成 Hp1-1 (α1F)2β2 α1Fα1S β2 (α1S) 2 β2 组 成 Hp1-1 (α1F)2β2 α1Fα1S β2 (α1S) 2 β2 分子量约为80kD，α链含氨基 酸残基83个，β链含氨基酸残 基245个 Hp2-1 (α1Sα2 β2 )n (α1Fα2 β2)n 分子量为120kD-200kD的聚合 体，由于n不同，可以在电泳 中出现多条带 Hp2-2 (α2β)n N =3-8 分子量为160kD-400kD，由于n 不同，可在电泳中出现多条带

生理功能 Hp的主要功能是能与红细胞中释放出的游 离血红蛋白结合，每分子Hp可结合两分子 Hb。Hp可防止Hb从肾丢失而为机体有效地 返回节

临床意义 （1）溶血性疾病如溶血性贫血、输血反应、疟疾时 Hp含量明显下降。连续观察溶血性疾病合适的 加 。 （3）雌激素使Hp减少，多数急慢性肝病包括急性病 毒性肝炎和伴黄疸的肝硬化患者，由于雌激素 分解代谢减少，其血清Hp降低 。 返回节

α2巨球蛋白 (α2-M 或AMG) 是血浆中分子量最大的蛋白质 生理功能 蛋白酶抑制剂，能与蛋白水解酶如纤维蛋白溶酶、胃蛋白酶、糜蛋白酶、胰蛋白酶及组织蛋白酶D结合而抑制这些酶的活性。 返回节

临床意义 低清蛋白血症，尤其是肾病综合征时， α2-MG含量可显著增高，可能系一种代 偿机制以保持血浆胶体渗透压。 返回节

铜蓝蛋白 含铜的α2球蛋白，每分子含6～8个铜原子， 由于含铜而呈蓝色。 95%的血清铜存在于Cp中，另5%呈可扩散状 返回节

生理功能 与氧化还原反应有关，既能起氧化作用又能 起抗氧化作用。 具有铁氧化酶作用，能将Fe2+氧化为Fe3+， 还有抑制膜脂质氧化的作用。 返回节

临床意义 （1）协助诊断Wilson病 血浆Cp减少，血浆游离铜增加，铜沉积在肝可 引起肝硬化，沉积在脑基底节的豆状核则导致豆 状核变性。 小部分患者Cp水平正常，可能是铜掺入Cp时所 需的携带蛋白减少。80%肝受损者中血清Cp低于 100mg/L，而20%肝受损者Cp 不低于300mg/L。 患者其他指标变化：血清总铜降低、游离铜增 加和尿铜排出增加。 （2）为弱和迟发反应的APP；在营养不良、严重 肝病及肾病综合征时往往下降。 返回节

转铁蛋白 生理功能 从小肠进入血液的Fe2+在血液中被铜兰蛋 白氧化为Fe3+，再被TRF的载体蛋白结合。 TRF-Fe3+复合物比对TRF的载体蛋白亲和 力高得多，与受体结合后，TRF-Fe3+被摄 入细胞。 TRF-Fe3+复合物可将大部分Fe3+运输到骨 髓，用于Hb合成，小部分则运输到各组 织细胞，用于形成铁蛋白，以及合成肌 红蛋白、细胞色素等。 返回节

临床意义 （1）用于贫血的鉴别诊断 在缺铁性的低血色素贫血中，TRF代偿性合成增加，但血浆铁含量低，结合铁的TRF少，所以铁饱和度很低（正常值在30% ～38%）。 再生障碍性贫血时，血浆中TRF正常或低下，由于红细胞对铁的利用障碍，使铁饱和度增高。在铁负荷过量时，TRF水平正常，而饱和度可超过50%，甚至达90%。 返回节

（2）负性急性时相反应蛋白 炎症、恶性病变时常随着清蛋白、清蛋白 同时下降。 （3）营养状态指标 在营养不良及慢性肝脏疾病时下降与清蛋 白相比，体内转铁蛋白总量较少、生物半寿 期较短，故能及时地反映脏器蛋白的急剧变 化。在高蛋白膳食治疗时，血浆中浓度上升 快，是判断治疗效果的良好指标。 返回节

总铁结合力（TIBC） 铁饱和度 所有TRF上结合的铁量为TIBC。从TIBC可间接计算 TRF含量及TRF的铁饱和度： TRF（mg/L）=TIBC(μg/L)×0.70 铁饱和度（％）＝血清铁/TIBC×％。 由于假设所有血浆铁都结合到TRF上，所以由上 式估计的TRF浓度比真实值高出16％～20％。 而当TRF结合铁到半饱和时，部分铁会结合到 其他蛋白如清蛋白上。 目前TRF的免疫比浊测定法已在许多实验室使用， 因而已在很大程度上代替了TIBC的测定。 TIBC(μg/L) = TRF（mg/L）×1.43 返回节

C-反应蛋白 生理功能 因在急性炎症病人血清中出现的可以结合肺炎球菌细胞壁C-多糖的蛋白质而命名。 CRP由肝细胞所合成，电泳分布在慢γ区带，有时可以延伸到β区带。 生理功能 CRP不仅结合多种细胞、真菌及原虫等体内的多糖物质，在钙离子存在下，还可以结合卵磷脂和核酸。CRP可以引发对侵入细胞的免疫调理作用和吞噬作用，结合后的复合体具有对补体系统的激活作用，表现炎症反应。 返回节

临床意义 CRP是第一个被认识的急性时相反应蛋白，是极 灵敏的指标，血浆中CRP浓度在急性心肌梗死、 创伤、感染、炎症、外科手术、肿癌浸润时迅速 显著地增高，可达正常水平的2000倍。 CRP是非特异性指标，主要用于结合临床病史监测 疾病：如评估炎症性疾病的活动度；监测系统性红 斑狼疮、白血病和外科手术后并发的感染；监测肾 移植后的排斥反应等。 返回节

血清淀粉样蛋白A（serum amyloid A,SAA) 属于急性时相反应蛋白。 SAA由肝细胞所分泌，心肌和骨骼肌少量存在，在血液中SAA结合在HDL中。 生理功能 SAA参与机体的预防反应，调节免疫系统清除细菌，抑制血小板活性，有抗凝作用。可能参与CHOL的逆转运。 返回节

临床意义 SAA增高见于： 急慢性炎症、病毒感染、肿瘤异体移植排异反应、 营养不良、地中海贫血 返回节

四、其他体液蛋白质 　 包括尿液、脑脊液、胸腹水、羊水、唾液和 粪便中的蛋白质 。 返回节

尿液蛋白质 正常尿总蛋白仅20～150mg, 其中ALB约占30％，总量 通常小于10mg， 其次是由肾小管分泌的Tamm-Horsfall 蛋白约占21％。 ALB增多是肾小球基底膜通透性增加的信号。 大分子蛋白质如IgG、IgM、AMG增多是基底膜选择性或 筛网功能丧失的表现。 小分子蛋白质如β2-微球蛋白、α1-微球蛋白 RBP增多 是肾小管重吸收功能下降的表现。 溢出性蛋白尿包括血红蛋白、肌红蛋白和Ig轻链等。 返回节

（二）脑脊液蛋白质 脑脊液总蛋白浓度为0.15～0.45g/L。 正常成分：分子量较小的蛋白质如ALB、TRF 和TTR，未见到分子量大于IgG的蛋白质。 返回节

脑脊液总蛋白增多 （1）血脑屏障的通透性增加，如脑炎、脊髓灰质炎、 细菌性脑膜炎、隐球菌性脑膜炎、病毒性脑膜炎等。 （2）引起脑脊液循环梗阻的疾病如脊髓肿瘤。 （3）脑出血。 （4）脑软化、脑退行性疾病、神经性病变等。 脑脊髓膜合成免疫球蛋白增多见于神经性梅毒、多发 性硬化等。 返回节

CSF普通蛋白电泳特征 PA增高：脑萎缩、脑积水及中枢神经变性病。 ALB增加：脑血管病变、椎管阻塞。 α、β球蛋白增加：脑膜炎、脑肿瘤，β球蛋白增加 可见于动脉硬化、脑血栓等疾病。 γ球蛋白明显增高见于脑肿瘤。 多发性硬化症为中枢神经系统脱髓鞘疾病，γ区可见 稀疏的IgG寡克隆带。 返回节

第二节 氨基酸代谢紊乱 一、氨基酸代谢紊乱的种类 二、苯丙酮酸尿症 三、酪氨酸血症 四、含硫氨基酸代谢紊乱 返回章

一、氨基酸代谢紊乱的种类 遗传性氨基酸代谢紊乱 由参与氨基酸代谢的酶或其他蛋白因子缺 乏引起 ，为相关基因突变所致，至今已发现 70余种。 返回节

氨基酸血症 氨基酸尿症 氨基酸血症：当酶缺陷出现在代谢途径的起点时，其催化的氨基酸将在血循环中增加。 氨基酸血症 氨基酸尿症 氨基酸血症：当酶缺陷出现在代谢途径的起点时，其催化的氨基酸将在血循环中增加。 氨基酸尿症：血中增加的氨基酸从尿中排出。 中间代谢产物血尿浓度增加：当酶的缺陷出现在 代谢途径的中间时，则此酶催化反应前的中间代 谢产物便在体内堆积。 另外代谢途径的产物（血尿中）增加：由于正常 降解途径受阻，氨基酸可通过另外的途径代谢。 返回节

遗传性氨基酸代谢紊乱的缺陷酶 及其血中增高的成分 遗传性氨基酸代谢紊乱的缺陷酶 及其血中增高的成分 疾病名称 缺乏的酶 血浆中增高的成分 苯丙酮酸尿症 苯丙氨酸羟化酶 苯丙氨酸、苯丙酮酸 I型酪氨酸血症 延胡索酸乙酰乙酸酶 酪氨酸、甲硫氨酸 尿黑酸尿症 尿黑酸氧化酶 尿黑酸（轻度） 同型胱氨酸尿症 胱硫醚合成酶 甲硫氨酸、同型胱氨酸 组氨酸血症 组氨酸酶 组氨酸、丙氨酸 甘氨酸血症 甘氨酸氧化酶 甘氨酸 支链酮酸尿症 支链酮酸氧化酶  缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸等 胱硫醚尿症 胱硫醚酶 胱硫醚 Ｉ型高脯氨酸血症 脯氨酸氧化酶 脯氨酸 精氨酸琥珀酸尿症 精氨酸琥珀酸酶 谷氨酰胺、脯氨酸、甘氨酸等 精氨酸血症 精氨酸酶 精氨酸

一、苯丙酮酸尿症（phenyl ketonuria，PKU） 苯丙氨酸的代谢紊乱： 遗传性苯丙氨酸羟化酶缺乏或不足时，苯丙氨酸不能正常转变成酪氨酸，体内的苯丙氨酸蓄积，并可经转氨基作用生成苯丙酮酸等代谢产物。血中苯丙氨酸极度升高，可超过1.2mmol/L（正常‹0.12mmol/L），苯丙酮酸浓度可达0.1～0.5 mmol/L。患者尿中发现有大量苯丙酮酸，此外还有苯乳酸、苯乙酸、苯乙酰谷氨酰胺。 我国新生儿PKU发病率为1/10000～1/16000

苯丙酮酸尿症 临床表现 ： PKU患者有智力缺陷，其严重程度与血苯丙氨酸升高的水平和持续时间有关。 治疗： 患儿出生后3月内即需用低苯丙氨酸膳食（如低苯丙氨酸的奶粉）治疗，控制血中苯丙氨酸浓度，可以改善症状，防止痴呆发生。 饮食治疗中，若给予低苯丙氨酸及高酪氨酸膳食最为合理。

二、酪氨酸血症 （一）酪氨酸的正常分解代谢和转变 1．主要代谢途径是转氨基成酮后代谢 2．转变成儿茶酚胺激素和黑色素 酪氨酸先转变为多巴，然后生成肾上腺素和去甲肾上腺素；在皮肤黑色素细胞中酪氨酸酶催化下，酪氨酸羟化生成多巴，再转变为黑色素。如果酪氨酸酶（tyrosinase）缺乏，酪氨酸不能转变为黑色素，将导致白化病（albinism），发病率约为1/13000，患者表现为白色头发、浅色皮肤和灰蓝色眼睛等。

I型酪氨酸血症（tyrosinemia I） ——肝肾型酪氨酸血症 由于延胡索酰乙酰乙酸酶(fumarylacetoacetate hydrolase )活性降低，对-羟苯丙酮酸氧化酶（p- hydroxyphenylpyruvate oxidase）活性也有下降。酪氨酸在血和尿中增加，甲硫氨酸血浓度也增加 酪氨酸 酪氨酸转氨酶 对-羟苯丙酮酸 对-羟苯丙酮酸氧化酶 尿黑酸 尿黑酸氧化酶 苹果酰乙酰乙酸 延胡索酰乙酰乙酸 延胡索酰乙酰乙酸酶 延胡索酸+乙酰乙酸

I型酪氨酸血症（tyrosinemia I） ——肝肾型酪氨酸血症 急性酪氨酸血症病人肝延胡索酰乙酰乙酸酶只有正常的6％，临床表现有腹泻、呕味，如未治疗，常在1岁前死于肝功能衰竭； 慢性酪氨酸血症病人的延胡索酰乙酰乙酸酶活性只有正常的20％，症状较轻，常在10岁前死亡。 发病率约为1/10万，用低酪氨酸、苯丙氨酸和甲硫氨酸膳食可减轻症状。

Ⅱ型酪氨酸血症 （tyrosinemia II） 由于肝脏胞浆酪氨酸转氨酶缺乏所致，血液酪氨酸水平增高，并从尿中排出。该症患者有流泪、惧光、角膜混浊、皮肤过度老化、智力发育不全等症状。 本病罕见。

三、含硫氨基酸代谢紊乱 含硫氨基酸包括甲硫氨酸（methionine） 、半胱氨酸和胱氨酸 。 同型半胱氨酸（homocysteine，HCY）是甲硫氨酸代谢的中间产物，可与丝氨酸在胱硫醚-β-合成酶（cystathionine -β-synthase，CBS）作用下，缩合成胱硫醚，后者进一步生成半胱氨酸和α-酮丁酸。

同型半胱氨酸代谢紊乱 同型半胱氨酸水平升高与遗传因素和营养因素有关。N5N10-亚甲基四氢叶酸还原酶(N5N10-methylene tetrahydrofolic acid reductase ，MTHFR)、甲硫氨酸合成酶（methionine synthase，MS）和胱硫醚-β-合成酶(CBS)的基因发生突变，可导致酶活性的降低，而产生高同型半胱氨酸血症。此外，体内HCY水平与微量营养素的摄入有关，研究表明，血浆维生素B6、B12和叶酸水平越低，其HCY水平就越高。

1．同型半胱氨酸与心血管疾病 血液同型半胱氨酸浓度增加常与同型胱氨酸尿症伴行，并与性别和年龄等有关，肾功能衰竭患者同型半胱氨酸浓度较高。同型半胱氨酸的正常血浆浓度约为10μmol/L左右。 血液同型半胱氨酸增加时，心血管疾病的危险性也增加 （1）同型半胱氨酸内酯化合物形成：①可与反式视黄酸共同引起血小板的凝集；②引起血栓素（TXB2）以及PGF1α的形成，从而促进血凝块的形成，引起临床上常见的梗塞性疾病；③与低密度脂蛋白形成复合体，随后被巨噬细胞吞噬，转变为泡沫细胞，堆积在动脉内参与形成粥样硬化斑块。 （2）同型半胱氨酸氧化：同型半胱氨酸会发生自发氧化，形成超氧化物和过氧化氢，因而导致内皮细胞的损伤和低密度脂蛋白的氧化，并可造成血管平滑肌持续性地收缩，引起缺氧，加速动脉粥样硬化。

2． 同型胱氨酸尿症 当同型半胱氨酸形成胱硫醚，或再甲基化形成甲硫氨酸的途径受阻时，体内同型半胱氨酸增多，血液同型胱氨酸浓度升高，导致同型胱氨酸尿症。 由以下几种原因引起： （1）胱硫醚-β-合成酶缺乏：发病率约为1/20，病人血浆同型胱氨酸可达12.3mmol/L，尿中排出同型胱氨酸。多数病人有智力发育不全、骨骼畸形、动脉粥样硬化等。 （2）甲硫氨酸合成酶缺乏：患者血浆和尿中同型胱氨酸和胱硫醚升高，但血浆甲硫氨酸降低。 （3）食物营养缺乏：维生素B6是胱硫醚-β-合成酶的辅酶，维生素B12是甲硫氨酸合成酶的辅酶，而N5甲基四氢叶酸则是体内甲基的间接供体，因此维生素B6、B12和叶酸的缺乏也会导致同型胱氨酸尿症。

第三节 嘌呤核苷酸代谢紊乱 一、嘌呤核苷酸代谢 二、高尿酸血症 三、高尿酸血症与痛风 返回章

一、嘌呤核苷酸代谢   嘌呤核苷酸的合成：从头合成途径、补救途径 嘌呤核苷酸的分解：终产物是尿酸 返回节

嘌呤核苷酸合成代谢

二、高尿酸血症 由嘌呤代谢紊乱或尿酸排泄障碍引起。 嘌呤的合成、吸收和分解代谢发生紊乱，将出现尿酸生成过多而导致高尿酸血症。人和猿类体内缺乏尿酸酶，不能将尿酸分解成尿囊素，进一步再分解成NH3、CO2和H2O，人体内尿酸通过肾脏排出体外。 若尿酸排泄出现障碍，可导致高尿酸血。 返回节

（一）尿酸排泄障碍 当肾小球滤过率下降，或近端肾小管对尿酸的重吸收增加或（和）分泌功能减退时，便导致高尿酸血症。 原发性高尿酸血症、机制不明的多基因性遗传缺陷、慢性肾疾患等引起。 返回节

（二）尿酸生成过多 1. 嘌呤合成代谢紊乱 体内80%尿酸来源于嘌呤的生物合成， 嘌呤合成代谢紊乱可致高尿酸血症。 其中大多数属多基因遗传缺陷，机制 不明。由酶缺陷引起者仅占少数 。 返回节

酶缺陷 （1）次黄嘌呤-鸟嘌呤磷酸核糖转移酶（HGPRT）缺乏 。； （2）磷酸核糖焦磷酸（PRPP）合成酶亢进。 （3）葡萄糖-6-磷酸酶（G6pase）缺乏，引起葡萄糖-6-磷酸增多，并沿磷酸戊糖代谢途径转化成较多的PRPP，使嘌呤合成增多。 （4）腺嘌呤磷酸核糖转移酶（APRT）缺乏，腺嘌呤不能经补救途径合成腺苷酸而出现堆积，腺嘌呤的代谢产物2，8-二羟腺嘌呤由尿排出增加，可产生肾结石。 返回节

2. 嘌呤吸收增多 体内20%尿酸来源于食物中的嘌呤， 3. 嘌呤分解增加 在骨髓增殖性疾病等，有旺盛的细胞 摄入富含嘌呤食物过多可诱发痛风发 作，但不是发生高尿酸血症的原因。 3. 嘌呤分解增加 在骨髓增殖性疾病等，有旺盛的细胞 合成和分解，从而出现核酸分解亢进， 嘌呤和尿酸生成增多。 返回节

高尿酸血症的原因也可归纳为原发性和继发性两方面，原发性包括原发性肾脏排泄尿酸障碍和原发性尿酸产生过多，继发性包括各种肾脏疾病以及引起嘌呤分解过多的疾病。 返回节

三、高尿酸血症与痛风 痛风（gout）的概念 由于遗传性和（或）获得性的尿酸排泄减 少和（或）嘌呤代谢障碍，导致高尿酸血症， 当出现尿酸盐结晶形成和沉积，并引起特征 性急性关节炎、痛风石、间质性肾炎、尿酸 性尿路结石时，即为痛风，严重者有关节畸 形及功能障碍。 痛风是一组疾病，高尿酸血症中10％～20％ 发生痛风。 返回节

尿酸钠结晶形成 血浆中尿酸盐以单钠尿酸盐形式存在，其溶解度很低。 　　　　　尿酸钠结晶形成 血浆中尿酸盐以单钠尿酸盐形式存在，其溶解度很低。 当血液pH为7.4时，尿酸钠的溶解度约为0.42mmol/L，>0.42mmol/L 时已成过饱和状态。 当浓度>0.48mmol/L 持久不降，如遇有下列情况即可使尿酸钠呈微小结晶析出： ①血浆清蛋白及α1α2球蛋白减少。 ②局部pH降低。 ③局部温度降低。 返回节

尿酸钠沉淀与炎症反应 结晶易沉淀在血管较少、粘多糖含量较丰富的结缔组织、软骨和关节腔内。 　　　　　 尿酸钠沉淀与炎症反应 结晶易沉淀在血管较少、粘多糖含量较丰富的结缔组织、软骨和关节腔内。 运动、饮酒、应激、局部损伤等都可诱发这些部位急性 炎症发作。 如运动时这些组织容易发生缺氧，于是出现糖酵解加速和乳酸产生增多，引起pH降低，导致局部尿酸钠结晶析出。 微小的尿酸钠结晶表面可吸附IgG，并在补体参与下诱发多型核白细胞的吞噬作用。结晶被吞噬后可促使白细胞膜破裂，释放出各种炎症介质，如趋化因子，溶酶体和胞浆内的各种酶，导致组织发生炎症反应。 返回节

第四节 蛋白质和氨基酸检测 一、 体液总蛋白测定 二、 体液清蛋白测定 三、 蛋白质电泳技术 四、 蛋白质免疫化学法测定 五、 氨基酸检测 　第四节 蛋白质和氨基酸检测 一、 体液总蛋白测定 二、 体液清蛋白测定 三、 蛋白质电泳技术 四、 蛋白质免疫化学法测定 五、 氨基酸检测 返回章

一、血清总蛋白测定 血清总蛋白包括数量众多的各种蛋白质，定量 测定时作了如下假定： （1）所有血浆蛋白是单纯的多肽链，糖脂类和金 属有机物等均不计在内，其含氮量平均为16％； （2）几百种血浆蛋白理化性质虽不同，但与化学试剂的反应性（如呈色、沉淀）一致。 返回节

（一）凯氏定氮法 1883年建立，是经典的蛋白质测定方法。根据蛋白质平均含氮量16％计算蛋白浓度。该法结果准确性好，精密度高，灵敏度高，是公认的参考方法，目前用于标准蛋白质的定值和校正其他方法等，并可适用于一切形态（固体和液体）样品。操作复杂、费时，不适合血清总蛋白等常规测定，而且血清等样品中各种蛋白质含氮量有少许差异，尤其在疾病状态差异可能更大。 返回节

（二）双缩脲法 蛋白质中的肽键（-CONH-）在碱性溶液中能 与Cu2+作用产生紫红色络合物，因至少含 上才能反应，在体液中小分子肽含量极低。 该法对各种蛋白质呈色基本相同，特异性和 准确度好，精密度好；显色稳定性好，试剂 单一，方法简便；灵敏度虽不高，但对血清 总蛋白定量较为适用。对蛋白质含量很低的 其他体液如脑脊液、胸腹水和尿液等不合适。 返回节

（三）酚试剂法 蛋白质中酪氨酸和色氨酸能还原磷钨酸－磷 钼酸试剂起蓝色反应。Lowry酚试剂改良法：先 用碱性铜溶液与蛋白质反应，再加入酚试剂， 则铜-肽键络合物中的酪氨酸和色氨酸使磷钨 酸和磷钼酸还原为钨蓝和钼蓝，使呈色灵敏度 达到双缩脲法的100倍左右。 本法灵敏度高。各种蛋白质中酪氨酸和色氨 酸的含量不同，如清蛋白含色氨酸0.2%，而球 蛋白含色氨酸2%～3%。因此，本法测定纯单一 蛋白质较合适。本法易受还原性化合物的干扰， 如带-SH的化合物、糖类、酚类等 。 返回节

（四）紫外分光光度法 芳香族氨基酸在280nm处有吸收峰。 方法的准确性受该种氨基酸的含量影响甚大。 合血清等。常用于较纯的酶、免疫球蛋白等蛋 白质测定。 可保留蛋白质制剂的生物活性。 核酸最大吸收峰为260nm，在280nm也有较强 的光吸收，因而测定蛋白质可采用两个波长的 吸光度予以校正，即蛋白质浓度（g/L）＝ 1.45A280～0.74A260nm。 返回节

（五）染料结合法 在酸性环境蛋白质分子可解离带上正电荷 -NH3+，与染料阴离子产生颜色反应。常用的 染料有氨基黑、丽春红、考马斯亮蓝、邻苯 三酚红钼等。前两种常作为血清蛋白醋酸纤 维素薄膜电泳或琼脂糖凝胶电泳的染料。 返回节

考马斯亮蓝：常用于需更高呈色灵敏度的 蛋白电泳中，也可用于测定尿液、脑脊液等 的蛋白质，优点是简便、快速、灵敏，缺点 是不同蛋白质与染料的结合力不一致，且试 剂对比色杯有吸附作用。不实用。 邻苯三酚红钼法 返回节

（六）比浊法 基于某些酸如三氯醋酸、磺基水杨酸等能与蛋白 质结合而产生微细沉淀，测定悬浮液的浊度大小 与蛋白质的浓度成正比。 该法优点是操作简便、灵敏度高。 缺点是影响浊度大小的因素较多，包括加入试剂 的手法、混匀技术、反应温度等，故精密度差； 且各种蛋白质形成的浊度亦有较大的差别。一般 用于测定尿液、脑脊液等蛋白质浓度较低的样品， 其标准品推荐使用含正常白/球蛋白比值的血清标 准品作适当稀释。 返回节

二、血清清蛋白测定 清蛋白是血清内含量最多的一种蛋白质， 以前用硫酸铵盐析法沉淀球蛋白，再用 总蛋白测定方法测定上清液中的清蛋白。 目前测定清蛋白的方法有电泳法、免疫 法和染料结合法。 返回节

溴甲酚绿法（BCG） 溴甲酚紫法（BCP） 结合的特性，而球蛋白基本不结合这些染料。 BCG 法和BCP法灵敏度高、操作简便、重复性好， 能自动化。 BCG法最常用，虽然α和β球蛋白与BCG也能起 慢反应，但缩短反应时间即能去除此非特异性 反应，自动化分析仪的普遍应用使比色能在反 应10～30秒后立即进行，因而使该法变得很实用。 BCP法无球蛋白的非特异性干扰，但与牛、猪 等动物血清清蛋白的反应性比与人的反应性低， 质控血清往往是动物血清，故其应用受限。 返回节

三、蛋白质电泳技术 电泳技术广泛应用于临床实验室检测血清、尿液和脑脊液等体液蛋白质，醋酸纤维素薄膜（CAM）和琼脂糖凝胶等是采用最广的凝胶介质，其次还有毛细管电泳和一些专门的电泳技术，如蛋白质印迹、免疫固定和双向电泳等。 返回节

（一）血清蛋白电泳 SPE通常采用CAM或琼脂糖凝胶，在pH8.6 的缓冲液中，血清中各种蛋白质都电离成负 离子，在电场中向正极移动；因各种蛋白质 pI不同，在相同pH下带电荷量有差异，同时 各蛋白质的分子大小与分子形状也不相同， 因此在同一电场中泳动速度不同；带电荷多 ，分子量小者，泳动较快，反之则较慢。 返回节

（二）尿蛋白电泳 1.尿蛋白普通电泳 采用CAM或琼脂糖凝胶，常需浓缩尿液和 采用高灵敏度的染色方法如金染或银染。 一些自动电泳仪采用反复多次在琼脂糖凝 胶上加样，也可不需浓缩尿液，电泳后以考 马斯亮蓝染色，分离结果可呈现ALB、α1、 α2、β1、β2和γ球蛋白六个区带甚至七个 区带（两个α2区带）；这种电泳能得到尿蛋 白的全貌，对许多尿蛋白能做出初步的分类 判断，但因为并非按分子量分离蛋白质，一 般只作为过筛试验。 返回节

尿蛋白普通电泳图谱 返回节

尿蛋白普通电泳各类图谱 A.清蛋白尿 B.选择性肾小球性清蛋白尿 C.非迭择性蛋白尿 D.混合性蛋白尿 E.肾小管性蛋白尿 F.溢出性清蛋白尿

　　　2.SDS－凝胶电泳 SDS-AGE或SDS-PAGE，电泳后蛋白区带经考马斯亮蓝染色，则能将尿蛋白按分子量大小进行分离，从而判断为肾小球性蛋白尿及其选择性和非选择性、肾小管性蛋白尿、混合性蛋白尿、溢出性蛋白尿等。 返回节

SDS-PAGE图谱

（三）脑脊液蛋白电泳 经充分浓缩后，脑脊液蛋白可以采用与普通血清蛋白电泳相似的方法进行检测，琼脂糖凝胶，考马斯亮蓝染色；银染能增加灵敏度因而无需浓缩样品。 可分为PA、ALB、α1、α2、β、γ球蛋白6个组分，通常还有β1和β2。 浓缩标本或银染能清楚地发现IgG区带。 IgG寡克隆区带：出现两条或多条稀疏的IgG区带，且比同一病人同时的血清蛋白电泳中γ区带致密，等电聚焦联合免疫印迹法能提高IgG寡克隆带的检测灵敏度和特异性。 返回节

脑脊液蛋白电泳图谱 返回节

（四）免疫固定电泳 能确定蛋白质的单克隆属性，从而诊断浆细 胞病等。 在1张琼脂糖凝胶上对1个样品重复做6份电泳， 1份为普通电泳，其他5份经普通电泳分离蛋白 后分别加入羊抗人IgG、IgA、IgM、κ链和λ 链单克隆抗血清，被分离出的免疫球蛋白或轻 链与其相应抗体发生反应而沉淀，未反应蛋白 被清洗掉，抗原抗体反应物经染色后形成可见 条带，比较普通电泳条带与免疫固定后的沉淀 带，可对结果作出定性解释。 返回节

免疫固定电泳图谱 返回节

四、蛋白质免疫化学法测定 蛋白质都由氨基酸组成，性质相似，故除清蛋白等少数蛋白质有某种特性可利用，因而能使用染料结合法等方法测定外，其他都需制备特异的抗血清，采用免疫化学方法测定。 包括免疫比浊法、免疫扩散法（RID）、放射免 疫法（RIA）、酶免疫法（EIA）和化学发光法。 免疫比浊法和免疫扩散法适用于血清蛋白质，放射免疫法、酶免疫法和化学发光法更灵敏，适用于测定低至每毫升纳克水平的蛋白质。免疫比浊法由于简单快速，故应用最广泛。 返回节

14种蛋白质有国际公认的标准参考物质 ALB、PA、AAT、AAG、HAP、AMG、CER、 TRF、CRP、IgG、IgM、IgA、C3、C4。 此外，免疫球蛋白轻链κ和λ、甲胎蛋白 （AFP）、β2微球蛋白等血液和尿液蛋白质也 可用上述方法测定。 返回节

五、氨基酸检测 遗传性氨基酸代谢紊乱可以从三个水平上诊断： 异常的DNA检测。 产前筛查和产后检测酶缺陷。 这些缺陷导致的血尿氨基酸增多。 　产前筛查和产后检测酶缺陷。 　这些缺陷导致的血尿氨基酸增多。 检测氨基酸的方法主要有： 　 过筛试验，包括薄层层析、尿氨基酸颜色试验 　和Guthrie微生物试验。 　 定量测定氨基酸，以监测治疗或确定初步诊断。 返回节

五、氨基酸检测 Fischer比：以总支链氨基酸（branched chain amino acids，BCAA）之和与芳香族氨基酸(aromatic amino acids,AAA)之和的摩尔比。 　　　作为肝脏的代谢和预后判断指标，评估肝病的严重程度。肝损严重者，其值降低；肝功能严重损害的肝性脑病，其值在１.0以下。心功能衰竭者低于１.8 ＢＴＲ值：血中BCAA与Ｔyr的摩尔比

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