蛋白质加工化学

蛋白质的营养作用有哪些？ 为什么搅打蛋白时会起泡？

1 蛋白质在食品加工中的意义 营养功能 感观品质 生物活性 食品安全 蛋白质是食品中三大营养素之一 蛋白质对食品的色、香、味及组织结构等具有重要意义 感观品质 一些蛋白质具有生物活性功能，是开发功能性食品原料之一 生物活性 一些蛋白质及短肽具有有害性，对食品安全的影响 食品安全

2 食品中蛋白质来源及种类 动物中蛋白质；如猪肉、鱼肉、鸡肉、乳 植物中蛋白质：如大豆、谷物 微生物中蛋白质：酵母

牛乳中的蛋白质 酪蛋白 乳清蛋白 占乳蛋白的80％－82％ 1, 2, , , －酪蛋白 －乳清蛋白，25％ －乳球蛋白，50％ 牛奶加热产生的气味

肉中的蛋白质 肌浆中的蛋白质 肌原纤维蛋白质 基质蛋白质 占20％－30％ 肌溶蛋白,球蛋白X,肌红蛋白 占51％－53％ 肌球蛋白，肌动蛋白 肌动球蛋白，肌原球蛋白 肌原蛋白 弹性蛋白

小麦中的蛋白质 醇溶谷蛋白 谷蛋白 清蛋白 球蛋白 构成面筋，含有二硫键 面团弹性和机械强度 水溶性

3 蛋白质的功能性质 1、概念 在食品加工、保藏、制备和消费期 间影响蛋白质在食品体系中的性能 的那些蛋白质的物理和化学性质。

食品蛋白质在食品体系中的功能作用 功能 食品 蛋白质类型 溶解性 饮料 乳清蛋白 粘度 汤、调味汁 明胶 持水性 香肠、蛋糕 肌肉蛋白，鸡蛋蛋白 胶凝作用 肉和奶酪 肌肉蛋白和乳蛋白 粘结-粘合 肉、香肠、面条 弹性 肉和面包 肌肉蛋白，谷物蛋白 乳化 泡沫 冰淇淋、蛋糕 鸡蛋蛋白，乳清蛋白 脂肪和风味的结合 油炸面圈 谷物蛋白

2、蛋白质的功能性质分类 水的吸收与保留 湿润性、分散性和溶解度 流体动力学性质 粘着性和粘度 沉淀和胶凝 溶胀性 流体动力学性质 粘着性和粘度 沉淀和胶凝 溶胀性 湿润性、分散性和溶解度 表面性质 表面张力和乳化作用 脂肪和风味物质的结合 蛋白质的起泡特性

一、水化性质 蛋白质分子中带电基团、主链肽基团、Asn、Gln的酰胺基、Ser、Thr和非极性残基团与水分子相互结合的性质。 蛋白质水合性质与食品的功能性： 如分散性、湿润性、溶解性、黏度、胶凝作用、乳化和起泡性等，都取决于水-蛋白质的相互作用。

蛋白质的水化过程 （1） （2） 干蛋白质 水分子通过与极性 多层水吸附 部位结合而被吸附 液态水凝聚（3） 肿胀（4） 溶剂分散（5）   蛋白质的水化过程 （1） （2） 干蛋白质 水分子通过与极性 多层水吸附 部位结合而被吸附 液态水凝聚（3）   肿胀（4） 溶剂分散（5）   肿胀的不溶性粒子或块 溶液

影响蛋白质结合水的环境因素 蛋白质浓度 pH 温度 pH＝ pI 水合作用最低 高于或低于pI，水合作用增强 （净电荷和推斥力增加） 5－10％，浓度，水合作用 15－20％，Pr沉淀 pH＝ pI 水合作用最低 高于或低于pI，水合作用增强 （净电荷和推斥力增加） pH 9-10时水合能力较大 pH 温度 温度，蛋白质结合水的能力 （变性蛋白质结合水的能力一般比天然蛋白质高约10％）

影响蛋白质结合水的环境因素 盐 在低盐浓度（＜0.2mol/L）时，离子同蛋白质荷电基团相互作用而降低相邻分子的相反电荷间的静电吸引，从而有助于蛋白质水化和提高其溶解度，这叫盐溶效应。 低盐，“盐溶” 当盐浓度更高时，由于离子的水化作用争夺了水，导致蛋白质“脱水”，从而降低其溶解度，这叫做盐析效应。 高盐，“盐析”

二、粘度 蛋白质的粘度系数随流动速度的增加而降低 这种性质称为假塑或剪切变稀，可表示为： τ= mr.n 式中，τ为剪切力；

蛋白质剪切变稀的原因： 分子在流动的方向逐步定向，因而摩擦阻力下降； 蛋白质水化球在流动方向变形； 氢键和其他弱键的断裂导致蛋白质聚集体或网络结构的解体。

三、溶解度 蛋白质----蛋白质 溶剂---溶剂 蛋白质----溶剂 实 质 疏水相 互作用 离子相 互作用 + 蛋白质的溶解度大小

影响蛋白质溶解度性质的主要的相互作用具有疏水和离子的本质。 疏水相互作用能促进蛋白质---蛋白质相互作用，使蛋白质溶解度降低； 离子相互作用能促进蛋白质---水相互作用，使蛋白质溶解度增加。

根据溶解度性质，蛋白质可分为： 清蛋白：溶于pH 6.6 的水 血清清蛋白、卵清蛋白和-乳白蛋白 球蛋白：溶于pH 7.0 的稀盐溶液 大豆球蛋白、菜豆球蛋白和β-乳球蛋白 谷蛋白：仅能溶于酸（pH 2）和碱（pH 12） 小麦谷蛋白 醇溶谷蛋白：溶于70%乙醇 玉米醇溶蛋白和麦醇溶蛋白 谷蛋白和醇溶谷蛋白是高疏水性蛋白质。

pH和溶解度 当pH高于或低于pI时，促进溶解； 在pI时，溶解度最低； 某些具有大量亲水性AA的蛋白质（如β-Lg和BSA），在pI时仍然可溶。

温度和溶解度 T<40℃ T>40℃ 溶解度增大 溶解度减少 在0～40℃内，温度↑，溶解度↑； 升 高 温 度 升 高 溶解度增大 溶解度减少 在0～40℃内，温度↑，溶解度↑； T＞40℃，蛋白质变性，非极性基团暴露，促进聚集和沉淀 例外：高疏水性蛋白质，如β-酪蛋白和一些谷类蛋白质，溶解度与温度负相关。

有机溶剂和溶解度 导致蛋白质溶解度下降或沉淀 降低水介质的介电常数 提高静电作用力 静电斥力导致分子结构的展开 促进氢键的形成和反电荷间的静电吸引

四、蛋白质的胶凝作用 沉淀作用：是指由于蛋白质的溶解性完全或部分 絮凝：是指蛋白质未发生变性时的无规则聚集反 丧失而引起的聚集反应。 絮凝：是指蛋白质未发生变性时的无规则聚集反 应，这常常是因为链间的静电排斥降低而发生的 一种现象。 凝结作用：发生变性的无规聚集反应和蛋白质-蛋 白质的相互作用大于蛋白质-溶剂的相互作用引起 的聚集反应，定义为凝结作用。 凝胶化作用：是指变性的蛋白质分子聚集并形成 有序的蛋白质网络结构过程。

凝胶化作用机制 溶胶状态----似凝胶状态-----有序的网络结构状态 凝胶化的相互作用 氢键、静电相互作用——可逆凝胶（明胶） 疏水相互作用——不可逆凝胶（蛋清蛋白） 二硫键——不可逆凝胶（乳清蛋白） 金属离子的交联相互作用

两类凝胶 凝结块（不透明）凝胶 透明凝胶 大量非极性氨基酸残基 疏水性聚集，不溶性聚集体 不可逆凝胶 聚集和网状结构的形成速度高于变性速度 少量非极性氨基酸残基 变性时形成可溶性复合物 缔合速度低于变性速度 在加热后冷却时才能凝结成凝胶 形成有序的透明的凝胶网状结构

影响蛋白质凝胶化作用的因素 氨基酸残基 的类型 pH 蛋白质的浓度 金属离子 浓度越大，越易形成凝胶 高于31.5%非极性AA—凝结块类型 pI—凝结块类凝胶 极端pH—弱凝胶，半透明 形成凝胶的最适pH约7～8 浓度越大，越易形成凝胶 Ca2+强化了凝胶结构 过量钙桥产生凝结块

蛋白质凝胶化在食品中的应用 果冻 豆腐 香肠

五、乳化性质 食品乳状液 牛乳，奶油，冰淇淋，蛋黄酱，肉馅等。 牛乳脂肪的稳定 酪蛋白亚胶束 均质 三酰基甘油 磷脂 不溶性脂蛋白 可溶性蛋白 脂肪球膜 免疫球蛋白

乳化能力 蛋白质的乳化能力(EC, emulsion capability)是指在乳状液相转变前每克蛋白质所能乳化的油的体积。

六、起泡性质 是指蛋白质在汽---液界面形成坚韧的薄膜使大量气泡并入和稳定的能力。 起泡性质的评价 蛋白质的起泡力 测定泡沫稳定性

有良好起泡力的蛋白质不具有稳定泡沫的能力， 而能产生稳定泡沫的蛋白质往往不具有良好的 影响泡沫形成和稳定性的因素: 蛋白质的分子性质 有良好起泡力的蛋白质不具有稳定泡沫的能力， 而能产生稳定泡沫的蛋白质往往不具有良好的 起泡力。

蛋白质的浓度 温度 适当加热处理可提高起泡性能。 2％一8％，随着浓度增加起泡性增加。 超过10％，气泡变小，泡沫变硬。 过度的热处理则会损害起泡能力。

pH值 盐 大多数食品泡沫是在不同于其蛋白质等电点的条件下制备的。例外:卵清蛋白 在pI时蛋白质的溶解度很低，形成泡沫数量较少（泡沫膨胀率较低），但泡沫的稳定性较高。 盐 盐析时则显示较好的起泡性质。 盐溶时则显示较差的起泡性质。 NaCl：增加膨胀度和降低泡沫的稳定性 Ca2+:提高泡沫的稳定性，Pr-COOH搭桥

糖 损害蛋白质的起泡能力，却改进了泡沫的稳定性。 脂 稳定性下降 搅打 过度激烈搅打也会导致泡沫稳定性降低 消泡剂

不同蛋白质溶液的起泡力 蛋白质 起泡力 牛血清清蛋白 280 乳清分离蛋白 600 鸡蛋蛋清 240 卵清蛋白 40 牛血浆 260 β-乳球蛋白 480 血纤维蛋白原 360 大豆蛋白（酶水解） 500 明胶（酸法加工猪皮明胶） 760

七、风味结合性质 蛋白质 风味 + 蛋白质----风味 有 利 不 有 利 与不良风味结合 良好风味载体

结合方式 干蛋白粉 物理吸附 范德华力和毛细管作用吸附 化学吸附 静电吸附、氢键结合和共价结合。 液态或高水分食品中蛋白质 物理吸附 范德华力和毛细管作用吸附 化学吸附 静电吸附、氢键结合和共价结合。 液态或高水分食品中蛋白质 非极性配位体与蛋白质表面的疏水性小区相互作用 通过氢键相互作用 静电相互作用 共价键

影响风味结合的因素 温度：影响很小。 热变性：较高的结合能力。 盐溶：降低风味结合（疏水作用下降）。 盐析：提高风味结合。 pH：碱性下变性，促进风味结合。

八、组织化 在一定的条件下，可溶性植物蛋白质或乳蛋白质能够形成具有咀嚼性和良好持水特性的膜状或纤维状产品。 方法： 热凝结和形成薄膜 纤维的形成 热塑性挤压

九、面团形成 过度黏结 过度延展 面筋蛋白 （占Pr80％） 麦谷蛋白：分子质量大，二硫键（链内、链间），决定面团的弹性、黏合性和抗张强度 麦醇溶蛋白：链内二硫键，促进面团的流动性、伸展性和膨胀性。 过度黏结 过度延展

氢键 ：谷氨酰胺、脯氨酸和丝氨酸、苏氨酸： 面筋蛋白质中含有的化学键 氢键 ：谷氨酰胺、脯氨酸和丝氨酸、苏氨酸： 水吸收能力强，有黏性。 非极性氨基酸：使蛋白相互聚集、有黏弹性 与脂肪有效结合。 二硫键：使面团坚韧。

4 食品加工对蛋白质的影响

一、热处理 有利方面：适宜的加热条件使蛋白质发生变 性，易被消化酶水解，从而提高消化率；加热还可破坏植物蛋白质胰蛋白酶和其他抗营养的抑制素。 不利方面：过度加热会导致氨基酸的氧化、键交换、形成新酰胺键等，从而难以被消化酶水解，造成消化迟滞，食品的风味也随之降低。

二、碱处理 有利方面：蛋白质经过碱处理后，能发生很多变化，生成各种新的氨基酸。 不利方面：碱处理可使精氨酸、胱氨酸、色氨酸、丝氨酸和赖氨酸等发生构型变化，由天然的L-型转变为D型，降低了营养价值。

三、冷冻加工 有利方面：能抑制微生物的繁殖、酶活性及化学变化，从而延缓或防止蛋白质的腐败。 不利方面：解冻时间过长，会引起相当量的蛋白质降解，而且水-蛋白质结合状态被破坏，代之以蛋白质-蛋白质之间的相互作用，形成不可逆的蛋白质变性。这些变化 导致蛋白质持水力丧失。

四、脱水与干燥 有利方面：食品经过脱水干燥后，便于贮存与运输。 不利方面：干燥时，如果温度过高，时间过长，蛋白质结构受到破坏，则引起蛋白 质的变性，因而食品的复水性降低，硬度增加，风味变劣。

Homework 举例说明蛋白质是如何发挥乳化作用的？

Preparation 可乐和酱油的颜色是如何调配出来？ 苹果切开后一段时间表面变黑了是为什么？

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