第 三 章 酶 Enzyme 临床生化教研室 周 琳

1926年，Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶 ，证实酶的蛋白质本质，获1946年的诺贝尔化学奖。

1982年，Cech首次提出核酶的概念 获1989诺贝尔化学奖

脱氧核酶（deoxyribozyme）具有连接酶活性的DNA片段 酶（enzyme） 活细胞产生的，对其特异底物起 高效催化作用的蛋白质 生物催化剂 核酶（ribozyme） 具有催化活性的RNA 酶目前已分离鉴定有2000余种，化学本质为蛋白质，即由AA组成，具有一至四级结构；具等电点，是两性电解质；分子量大，亲水胶体；易变性。 脱氧核酶（deoxyribozyme）具有连接酶活性的DNA片段

酶的概念 酶是一种生物催化剂，是由活细胞产生的，对其特异底物起高效催化作用的蛋白质和核酸，蛋白质是机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂。

第一节 酶的分子结构与功能 第二节 酶的工作原理 第三节 酶促反应动力学 第四节 酶的调节 第五节 酶的分类与命名 第六节 酶与医学的关系

section1.The Molecular Structure and Function of Enzyme 第一节 酶的分子结构与功能 section1.The Molecular Structure and Function of Enzyme

酶的分类 酶蛋白结构 多酶体系：几种功能不同但相关 酶分子组成 单体酶：一条多肽链 寡聚酶： 几个---几十个亚基 的酶形成的多酶复合物 多功能酶： 单纯酶：仅由氨基酸残基组成 酶分子组成 结合酶：蛋白质部分＋非蛋白质部分

一、 酶的分子组成(molecular compose) 单纯酶 (simple enzyme)： 仅由氨基酸残基构成的酶。如蛋白酶、脂肪酶、淀粉酶等。 结合酶 (conjugated enzyme)： 酶蛋白 — 蛋白质部分 辅助因子 — 非蛋白质部分 单纯蛋白质、结合蛋白质(蛋白质部分、辅基）

酶蛋白 + 辅助因子 = 全酶 只有全酶才有催化活性

决定反应的特异性及其催化机制 蛋白质部分：酶蛋白 结合酶（全酶) (holoenzyme) 小分子有机化合物 辅助因子 金属离子 决定反应的性 质和反应类型

辅基 (prosthetic group): 辅助因子分类 （按其与酶蛋白结合的紧密程度） 辅酶 (coenzyme): 与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的方法除去。小分子有机物，参与电子、质子或基团转移。如维生素或维生素类物质。 辅基 (prosthetic group): 与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤的方法除去。大多金属离子，参与电子转移。

某些辅酶（辅基）在催化中的作用 转移的基团 小分子有机化合物（辅酶或辅基） 名 称 所含的维生素 氢原子（质子） 名　称 所含的维生素 氢原子（质子） NAD＋（尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸，辅酶I 尼克酰胺（维生素PP之一） NADP＋（尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，辅酶II FMN（黄素单核苷酸） 维生素B2（核黄素） FAD（黄素腺嘌呤二核苷酸） 醛基 TPP（焦磷酸硫胺素） 维生素B1（硫胺素） 酰基 辅酶A（CoA） 泛酸 硫辛酸 甲基 钴胺素辅酶类 维生素B12 二氧化碳 生物素 氨基 磷酸吡哆醛 吡哆醛（维生素B6之一） 甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基等一碳单位 四氢叶酸 叶酸

二、酶的活性中心(active center) 必需基团(essential group)： 酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。

酶的活性中心 (active center)： 指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。

酶的活性中心与底物结合

活性中心内的必需基团 活性中心外的必需基团 决定催化反应类型 决定酶促反应的特异性 催化基团 结合基团 (catalytic group) (binding group) 与底物相结合 催化基团 (catalytic group) 催化底物转变成产物 常见： His—咪唑基；Ser—羟基；Cys—巯基;Glu—γ羧基 活性中心外的必需基团 位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间构象和（或）作为调节剂的结合部位所必需。

底 物 活性中心以外的必需基团 催化基团 结合基团 活性中心

活性中心的特点: 只有少部分氨基酸残基构成活性中心 具有三维结构的区域 :裂隙/凹陷 多为疏水性 形状与底物互补，决定了酶的特异性 底物通过非共价键与活性中心结合

溶菌酶的活性中心 结合基团 Asp101 Trp62 Trp63 Trp108 催化基团 Asp52 Glu35 63

三、同工酶 同工酶 (isoenzyme)是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 特点 由多亚基构成 理化性及生物学功能均不同 在个体、组织、细胞或细胞器层次上均有体现

LDH1 LDH2 LDH3 LDH4 LDH5 H M 乳酸脱氢酶的同工酶

   电 泳 法 （—） （+） LDH5 LDH4 LDH3 LDH1 LDH2 骨骼肌、肝 胰腺 红细胞 心肌

临床意义 (2)同工酶可以作为遗传标志，用于遗传分析研究。 (1)同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断。 心肌梗死和肝病病人血清LDH同工酶谱的变化 1 酶活性 心肌梗死酶谱 正常酶谱 肝病酶谱 2 3 4 5

第二节 酶的工作原理 section2.The Mechanism of Enzyme Action

酶与一般催化剂的共同点： 在反应前后没有质和量的变化； 只能催化热力学允许的化学反应； 能缩短反应达到平衡所需的时间，而不能改变平衡点； 对可逆反应的正反两个方向都具有催化作用。

(peculiarities of enzymatic catalysis) 一、酶促反应特点（特性） (peculiarities of enzymatic catalysis) （一）酶促反应的高效性 酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020倍，比一般催化剂高106～1013倍。 酶的催化不需要较高的反应温度。 酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能。

酶能大大降低反应活化能 酶促反应活化能的改变 能 量 非催化反应活化能 底物 反应总能量改变 产物 反 应 过 程 一般催化剂催 化反应的活化能 酶促反应 活化能 底物 反应总能量改变 产物 反 应 过 程 酶促反应活化能的改变

酶的催化 B. 高效性 反应速度是无酶催化或普通人造催化剂催化反应速度的106~1016倍； 且绝无副反应； C.高度专一性 双氧水裂解 单一类物质（相对专一） 例如 羧肽酶（催化蛋白质C端氨基酸水解脱落的酶） 单一物质（绝对专一）（如苹果酸脱氢酶等等） 单一物质单一立体构型（“超级专一”） 如 β-葡萄糖氧化酶 双氧水裂解

又称专一性，即底物专一性。指一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。 （二）酶促反应的高特异性 酶的特异性 (specificity) 又称专一性，即底物专一性。指一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。 根据酶对其底物结构选择的严格程度,分为: 1. 绝对特异性 (absolute specificity) 2. 相对特异性(relative specificity) 3. 立体异构特异性(stereospecificity)

绝对特异性(absolute specificity)： 只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物 。

相对特异性(relative specificity)： 作用于一类化合物或一种化学键。

立体异构特异性(stereospecificity)： 作用于底物分子立体异构体中的一种。 乳酸脱氢酶的D(-)乳酸由于-OH、 -COOH的位置正好相反，因此造成与酶的三个基团不能完成结合，故而不能受酶的催化。

凡能使蛋白质变性的理化因素都能使酶蛋白变性失活。 （三）酶促反应的可调节性 对酶生成与降解量的调节。 酶催化活性的调节。 通过改变底物浓度对酶进行调节等。 （四）酶活性的不稳定性 凡能使蛋白质变性的理化因素都能使酶蛋白变性失活。

二、酶催化作用机制：酶通过促进底物形成过渡态而提高反应速率 （一）酶比一般催化剂更有效地降低反应活化能 活化能：底物分子从初态转变到过渡态所需的能量。

（二）酶-底物复合物的形成有利于底物转变成过渡态 酶底物复合物 E + S E + P ES (过渡态) 中间产物学说

(lock and key hypothesis) 锁钥学说：酶的活性部位与底物结构严格互补 (lock and key hypothesis) 缺陷：认为酶作用过程中酶分子结构是固定不变的，可以解释酶的绝对专一性，但不能解释酶的相对专一性。

1.诱导契合作用使酶与底物密切结合 *诱导契合假说(induced-fit hypothesis) 酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。这一过程称为酶-底物结合的诱导契合假说 。

诱导契合假说的四个要点 酶有其原来的形状，不一定一开始就是底物的模板 底物能诱导酶蛋白的形状发生一定变化（专一性结合） 当酶的形状发生变化后，就使得其中的催化基团形成正确的排列 在酶反应过程中，酶活性中心构象的变化是可逆的。即酶与底物结合时，产生一种诱导构象，反应结束时，产物从酶表面脱落，酶又恢复其原来的构象。

羧肽酶的诱导契合模式 底物

2.邻近效应与定向排列使诸底物正确定位 于酶的活性中心 2.邻近效应与定向排列使诸底物正确定位 于酶的活性中心 酶在反应中将不同底物结合到酶的活性中心，使其相互接近并有利于反应基团的正确定向并碰撞。

3.表面效应使底物分子去溶剂化 酶的活性中心多为疏水区域，防止水分子对酶与底物结合的干扰，提高了底物与酶结合的效率。

（三）酶的催化机制呈多元催化作用 共价催化：酶催化基团通过和底物形成瞬间共价键激活底物。 酸碱催化：酶的活性中心具有多种功能基团，往往含有酸碱解离特性，使其同时兼有酸、碱双重催化作用。 共价催化：酶催化基团通过和底物形成瞬间共价键激活底物。 亲核催化：酶活性中心有的基团属于亲核基团，提供电子给带有部分正电荷的过渡态中间物，加速产物生成。

Section3.Kinetics of enzymatic catalysis 第三节 酶促反应动力学 Section3.Kinetics of enzymatic catalysis

※ 研究一种因素的影响时，其余各因素均恒定。 酶促反应动力学： 定量研究酶促反应速率及对速率的各种影响因素。 影响因素包括： 酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等。 ※ 研究一种因素的影响时，其余各因素均恒定。

一、底物浓度对反应速率影响 研究前提： 单底物、单产物反应； 酶促反应速率一般在规定的反应条件下，用单位时间内底物的消耗量或产物的生成量来表示； 反应速率取其初速率，即底物的消耗量很小（<5﹪）时的反应速率； [S]>>[E]。

底物浓度对反应速度的影响 一级反应 非正比关系 零级反应 在其他因素不变的情况下，底物浓度对反应速率的影响呈矩形双曲线关系。

反应速度与底物浓度成正比；反应为一级反应。 V [S] E a 表示S 当底物浓度较低时 反应速度与底物浓度成正比；反应为一级反应。

反应速度不再成正比例加速；反应为混合级反应。 V [S] E b 随着底物浓度的增高 反应速度不再成正比例加速；反应为混合级反应。

反应速度不再增加，达最大速度；反应为零级反应。 E V c [S] 当底物浓度高达极大时 反应速度不再增加，达最大速度；反应为零级反应。

（一）米曼氏方程式 解释酶促反应中底物浓度和反应速率关系的最合理学说是中间产物学说： E + S ES E + P 中间产物 k1 k3

—— Ｖ Vmax[S] Km + [S] Ｋm： 米氏常数 1913年Michaelis和Menten提出反应速率与底物浓度关系的数学方程式，即米曼氏方程式，简称米氏方程式 (Michaelis equation)。 Ｖ Vmax[S] Km + [S] ＝ —— [S]： 底物浓度 V： 不同[S]时的反应速率 Vmax：最大反应速率 Ｋm： 米氏常数

米氏方程的推导： 根据中间产物学说，酶促反应分两步进行:

（二）米氏常数(Km)的意义 Vmax[S] Km值等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度，单位是mol/L。 当反应速率为最大反应速率一半时： Vmax[S] V= ————— Km + [S] Vmax V [S] Km Vmax/2 Km = [S] 2 = Km + [S] Vmax Vmax[S] Km值等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度，单位是mol/L。

Km的意义: Km是酶的特征性常数之一 Km可近似表示酶对底物的亲和力 c) 由Km判断酶的最适底物 只与酶的结构、S种类有关，和酶的浓度无关 Km可近似表示酶对底物的亲和力 一般来说，K2 》K3，所以 Km=（ K2+K3)/K1 ≈ K2/K1 = Ks Km↑, E和S的亲和力↓； Km↓, E和S的亲和力↑ c) 由Km判断酶的最适底物 同一酶对于不同底物有不同的Km值。 酶的天然底物(最适底物)：Km值最小的底物

酶的Km在实际应用中的意义 鉴定酶：通过测定Km，可鉴别不同来源或相同来源但在不同发育阶段，不同生理状态下催化相同反应的酶是否是属于同一种酶 判断酶的最适底物（天然底物） 计算一定速度下底物浓度 了解酶的底物在体内具有的浓度水平 判断反应方向或趋势 判断抑制类型

定义：Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成正比。 E+S ES E＋P k1 k2 k3 定义：Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成正比。 意义：Vmax=K3 [E] 如果酶的总浓度已知，可从Vmax计算酶的转换数，即动力学常数K3 。

酶的转换数 定义 — 当酶被底物充分饱和时，单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。 意义 — 可用来比较每单位酶的催化能力

（三）Ｋm值与Vm值的测定 Vmax[S] Km+[S] V = 两边同取倒数 （林－贝氏方程） + 1/V= Km Vmax 1/Vmax 双倒数作图法( 林-贝氏作图法)

Hanks作图法 两边同时乘以[ S ]即得， 以[S]为横轴(X)，而以 [S]/V为纵轴(Y)。 X0=-Km 将双倒数后的方程再 Y0= Km/Vmax X0=-Km

二、酶浓度对反应速率的影响 当[S] ＞＞ [E]，酶可被底物饱和的情况下，反应速度与酶浓度成正比: Vmax = K3 [E] [E] 酶浓度对反应速度的影响

三、温度对反应速率的影响 1. 双重影响 温度升高,酶促反应速度 升高。 温度升高,酶促反应速度 升高。 酶本质是蛋白质，温度升 高超过一定范围，可引起酶的变性，从而反应速度降低。 酶的最适温度不是酶的特征常数，与反应时间有关。 2.0 1.5 V 1.0 0.5 0 10 20 30 40 50 60 温度 ºC 温度对淀粉酶活性的影响

如低温麻醉；疫苗、生物样本的低温保存；高温高压灭菌等。 2. 最适温度: 酶促反应速度最大时的环境温度。 最适温度 动物酶 35~40℃ 植物酶 40~60℃ 微生物 大部分 40~50℃ 个别高温菌 100℃以上 3. 应用意义: 如低温麻醉；疫苗、生物样本的低温保存；高温高压灭菌等。

注意： 1.酶的最适温度不是酶的特征性常数。 2.低温使酶的活性降低但并不使酶破坏。温度回升后，酶又能恢复活性。 3.高温时由于酶变性失活，反应速度降低。

四、 pH对反应速率的影响 不同的pH条件下，酶及其辅因子的解离状态不同，影响酶与底物的结合。 胃蛋白酶 淀粉酶 胆碱酯酶 酶催化活性最高时反应体系的pH称为酶促反应的最适pH (optimum pH)

最适pH不是酶的特征性常数，它受底物浓度、缓冲液种类与浓度、以及酶纯度等因素的影响。

五、抑制剂对酶促反应速率的影响 酶的抑制剂： 凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质。 区别于酶的变性： 抑制剂对酶的作用有特异性 使酶变性的因素对酶没有特异性

不可逆性抑制(irreversible inhibition) 抑制作用的类型 根据抑制剂和酶结合的紧密程度不同分为： 不可逆性抑制(irreversible inhibition) 可逆性抑制(reversible inhibition)： 竞争性抑制 (competitive inhibition) 非竞争性抑制 (non-competitive inhibition) 反竞争性抑制(uncompetitive inhibition)

（一）不可逆性抑制作用 概念： 抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活；抑制剂不可用透析、超滤等方法去除。 可用化学方法进行解毒 实质是通过某些具有类似酶失活基团的化合物与抑制剂反应进行置换，从而恢复酶的结构及活性。

举例： (1)有机磷中毒： 抑制羟基酶活性 (2)重金属离子及砷中毒： 可用解磷定(PAM)解毒 抑制巯基酶活性 可用二巯基丙醇(BAL)解毒

（二） 可逆性抑制作用 概念 抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去。

1. 竞争性抑制作用 + I EI E + S E + P ES S 定义： 抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。 + E S I ES EI P

抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及底物浓度； 特点 I与S结构类似，竞争酶的活性中心； 抑制剂↑ 无抑制剂 1/V 1/[S] 抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及底物浓度； 1/Vmax 动力学特点： Vmax不变，Km增大 抑制剂与酶结合生成的E-I复合物不能生成产物 底物浓度的无限加大可消除抑制剂的影响 -1/Km -1/Km(1+[I]/Ki)

举例 丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶 琥珀酸 琥珀酸脱氢酶 延胡索酸 丙二酸 琥珀酸 FAD FADH2 COOH COOH CH2 CH2

应用 某些药物的作用原理，即通过结构相似性的化合物作用于病原体，抑制其正常的代谢反应。如：磺胺类药物及一些治疗肿瘤的核酸类抗代谢药物。

FH2还原酶

2.非竞争性抑制作用 定义： 抑制剂不与底物竞争酶的活性中心，而是与活性中心以外的必需基团相结合，使酶的构象改变而失去活性。 + S － S ESI EI E ES P

ESI不能解离产生P和E，所以Vmax降低。 抑制剂↑ 1 / V 特点 动力学特点： Vmax降低，Km不变。 I不影响E与S结合，因此Km不变； ESI不能解离产生P和E，所以Vmax降低。 抑制剂↑ 1 / V 1/[S] 无抑制剂 (1+[I]/Ki)/Vmax 1/Vmax -1/Km

3. 反竞争性抑制作用 抑制剂只能与酶-底物复合物(ES)结合，使ES不能分解成产物。 E+S E+P ES + I ESI + E S 3. 反竞争性抑制作用 抑制剂只能与酶-底物复合物(ES)结合，使ES不能分解成产物。 E+S E+P ES + I ESI + E S ES ESI P

抑制程度取决于抑制剂的浓度及底物的浓度； 抑制剂↑ 1/V 特点： 抑制剂只与酶－底物复合物结合； 抑制程度取决于抑制剂的浓度及底物的浓度； 抑制剂↑ 1/V 1/[S] 无抑制剂 -1/Km 1/Vmax -(1+[I]/Ki)/Km (1+[I]/Ki)/Vmax 动力学特点：Vmax降低，Km降低。

各种可逆性抑制作用的比较  

六、激活剂对反应速度的影响 激活剂(activator)： 使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。如金属离子(Mg2＋)和小分子化合物(胆盐)。 1.必需激活剂: 对酶促反应不可缺少的激活剂 与E、S或ES结合，参与反应 2.非必需激活剂: 缺少时酶仍有催化活性的激活剂

Section 4. Regulation of enzyme 第四节 酶的调节 Section 4. Regulation of enzyme

调节对象： 关键酶: 能调节代谢途径的速度和方向的酶 特点： 催化的反应速度最慢 常催化单向反应 关键酶：能调节代谢途径的速度和方向的酶，有以下特点： * 催化的反应速度最慢 * 常催化单向反应

酶含量的调节（缓慢调节） 酶活性的调节（快速调节） 调节方式： 变构调节 化学修饰 酶原激活 关键酶：能调节代谢途径的速度和方向的酶，有以下特点： * 催化的反应速度最慢 * 常催化单向反应 变构调节 化学修饰 酶原激活

一、酶活性的调节 酶原 ： （一）酶原与酶原的激活 有些酶在细胞内合成或初分泌时无活性，此无活性前体称为酶原。 酶原的激活： 在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。

一个或几个特定的肽键断裂，水解掉一个或几个短肽 酶原激活的机理 酶 原 分子构象发生改变 形成或暴露出酶的活性中心 一个或几个特定的肽键断裂，水解掉一个或几个短肽 在特定条件下

肠激酶 胰蛋白酶 甘 异 赖 缬 天 组 丝 S 46 183 活性中心 甘 异 缬 组 丝 S 赖 缬 天 胰蛋白酶原的激活过程

酶原激活的本质 是酶的活性中心形成或暴露的过程。 酶原激活的意义 1. 避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，使其在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。 2. 有的酶原可以视为酶的储存形式，在需要时转变成有活性的酶，发挥催化作用。

（二）变构酶通过变构调节酶的活性 变构调节 ： 一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称变构调节或变构效应。

具有变构效应的酶称为变构酶，常为多个亚基构成的寡聚体，具有协同效应。 变构酶与变构效应剂 ： 具有变构效应的酶称为变构酶，常为多个亚基构成的寡聚体，具有协同效应。 引起酶变构效应的物质称为变构效应剂，包含变构抑制剂和变构激活剂。 变构酶特点： 变构酶均是多亚基蛋白 具有活性中心和别构中心(不一定在同一亚基上) 具有协同效应

正协同效应：如果效应剂与酶的一个亚基结合，此亚基的变构效应使相邻亚基也发生变构，并增加对此亚基的亲和力，此协同效应称为正协同效应。 负协同效应：如果后续亚基的变构降低对此效应剂的亲和力，此协同效应称为负协同效应。

变构激活 V 变构酶 变构抑制 [S] 变构酶的Ｓ形曲线 变构酶不遵守米氏动力学原则

（三）酶的化学修饰调节 无活性（低活性） 有活性（高活性） 酶的共价修饰有级联放大效应 酶的化学修饰(covalent modification) 某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。 无活性（低活性） 有活性（高活性） 酶的共价修饰有级联放大效应

常见类型 磷酸化与脱磷酸化（最常见） 乙酰化和脱乙酰化 甲基化和脱甲基化 腺苷化和脱腺苷化 －SH与－S－S互变

Mg2+ 蛋白激酶 -OH 磷蛋白磷酸酶 脱磷酸化 磷酸化 酶的磷酸化与脱磷酸化 ATP ADP Thr Ser Tyr -O-PO32- H2O Pi 磷蛋白磷酸酶 酶的磷酸化与脱磷酸化

(regulation of content) 二 、酶含量的调节 (regulation of content) (一). 酶蛋白合成可被诱导或阻遏 1. 合成的诱导(induction) 是指在某些物质的作用下，酶蛋白的生物合成增加，称为诱导作用。 诱导一般发生在转录水平上，即诱导了基因的转录。 底物、产物、激素或药物均可诱导特定酶的合成，称为诱导剂(inducer)。 2. 合成的阻遏(repression) 是与诱导相反的作用，某些代谢物(称为辅阻遏剂)可与阻遏蛋白结合，抑制基因的转录，最终使酶蛋白总量减少。此过程成为酶合成的阻遏作用。

(regulation of content) 二 、酶含量的调节 (regulation of content) （二）酶降解的调控与一般蛋白质降解途径相同 溶酶体蛋白酶降解途径（不依赖ATP的降解途径） 非溶酶体蛋白酶降解途径（又称依赖ATP和泛素的降解途径） 1. 所有体内酶都在不断降解更新 2. 酶的降解速度受机体营养及激素的调节。

第五节 酶的分类与命名 section5.The Classification and Naming of Enzyme

一、酶可根据其催化的反应类型予以分类 根据酶反应的类型，酶可分为六大类，其排序如下: 1.氧化还原酶类 (oxidoreductases) 2.转移酶类 (transferases ) 3.水解酶类 (hydrolases) 4.裂解酶类 (lyases) 5.异构酶类 (isomerases) 6.合成酶类 (synthetases, ligases)

（1）氧化-还原酶 AH2+B = A+BH2 氧化-还原酶催化氧化-还原反应。 主要包括脱氢酶和氧化酶。 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。

转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。 （2）转移酶 Transferase AR+B = A+BR 转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。

（3）水解酶 Hydrolase AB+H2O = AOH+BH 水解酶催化底物的加水分解反应。 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应。

AB = A+B （4）裂解酶（裂合酶） Lyase 裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或 原子的反应及其逆反应。 主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。 例如， 延胡索酸水合酶催化的反应。

（5）异构酶 Isomerase A B 异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程。 例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。

（6） 合成酶 Ligase or Synthetase A + B + ATP + H-O-H ===A-B + ADP + Pi 合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键形成的反应。这类反应必须与ATP(或NTP)分解反应相互偶联。 例如，丙酮酸羧化酶催化的反应： 丙酮酸 + CO2  草酰乙酸

二、每一种酶均有其系统名称和推荐名称 系统名称 (systematic name)：系统命名法 推荐名称 (recommended name) ：习惯命名法

1.习惯命名法 2.系统命名法 根据酶所催化的底物、反应的性质以及酶的来源等进行命名。例如：乳酸脱氢酶、胃蛋白酶 即EC命名法，系统名称标明酶的底物与反应性质，底物名称之间以“：”分隔开。例如： L乳酸：NAD+氧化还原酶

编 号: 用4个阿拉伯数字的编号表示，数字中用“·”隔开，前面冠以EC（为酶学委员会 Enzyme Commission）。 EC 类. 亚类. 亚亚类. 顺序号，如 EC 1.1.1.27

乳酸脱氢酶编号： EC 1.1.1.27

一些酶的分类与命名 酶的分类 催化的化学反应举例 系统名称 EC编号 推荐名称 氧化还原酶类 乙醛 + NADH + H+ 1.1.1.1 乙醇脱氢酶 转移酶类 草酰乙酸 +L-谷氨酸 L-天冬氨酸：-酮戊二酸 氨基转移酶 EC 2.6.1.1 天冬氨酸转氨酶 水解酶类 D-葡萄糖 + H3PO4 D-葡糖-6-磷酸水解酶 EC 3.1.3.9 葡糖6-磷酸酶 裂解酶类 磷酸二羟丙酮 + 醛 酮糖-1-磷酸裂解酶 EC 4.1.2.7 醛缩酶 异构酶类 D-果糖-6-磷酸 D-葡糖-6-磷酸 酮-醇异构酶 EC 5.3.1.9 磷酸果糖异构酶 连接酶类 L-谷氨酰胺 + ADP + 磷酸 L-谷氨酸：氨连接酶 EC 6.3.1.2 谷氨酰胺合成酶

第六节 酶与医学的关系 section6.The Relation of Enzyme and Medicine

酶在临床医学上的应用 酶与疾病的发生：酶缺陷或酶抑制均能引起疾病。 酶与疾病的诊断：血清酶活性的测定对疾病的诊断、治疗评价和预后判断具有重要意义。 酶与疾病的治疗：酶可作为药物治疗疾病。 酶与医学研究：酶可作为试剂用于临床检验；可作为工具用于科学研究。

酶活性也称为酶活力，指酶促反应速率。即规定条件下，单位时间内底物的消耗或产物的生成量。 酶活性单位是衡量酶活力大小的尺度，表示酶的相对含量。指在规定条件下，酶促反应在单位时间（s、min或h）内生成一定量（mg、μg、μmol等）的产物或消耗一定量的底物所需的酶量。

国际单位(IU) （µmol/min） 在特定的条件下，每分钟催化1μmol底物转化为产物所需的酶量为一个国际单位。 催量单位(katal) （mol/s） １催量(kat)是指在特定条件下，每秒钟使１mol底物转化为产物所需的酶量。 kat与IU的换算： 1 IU=16.67×10-9 kat

小 结 1. 酶分子组成，酶蛋白与辅助因子的作用及关系；辅酶与辅基的概念；酶活性中心的概念及组成，必需基团； 小 结 1. 酶分子组成，酶蛋白与辅助因子的作用及关系；辅酶与辅基的概念；酶活性中心的概念及组成，必需基团； 酶促反应特点及催化反应作用机制，诱导契合学说； 酶促反应速率的影响因素； 米曼氏方程式，Km的意义； 酶抑制性作用的分类； 6. 比较竞争性抑制与非竞争性抑制的特点，举例说明竞争性抑制作用的临床应用；磺胺类药物的抑菌机制； 7. 酶活性调节的主要方式和特点； 8. 以胰蛋白酶原激活为例，说明酶原激活的实质、机制与生物学意义。

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