第 五 章 酶 Enzyme

第一节 导论 Fireflies emit light catalyzed by luciferase with ATP

酵素浴—“酵素风吕”

酶学研究简史 公元前21世纪夏禹时代，我国已有酿酒记载。 公元前12世纪周代已能制作饴糖和酱；春秋战国时期已知用曲治疗消化不良的疾病。 一百余年前，Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活动的结果。 1877年，Kuhne首次提出Enzyme一词。 1897年，Buchner兄弟用不含细胞的酵母提取液，实现了发酵。 1926年，Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。并证明它具有蛋白质性质，获得1946年的诺贝尔化学奖。

30年代，Northrop和Kunitz分离纯化了胃蛋白酶，胰蛋白酶等，阐明了酶的化学本质是蛋白质。 1982年，Cech首次发现RNA也具有酶的催化活性，提出核酶(ribozyme)的概念打破了酶一定是蛋白质的传统观念。 现已鉴定出4000多种酶，数百种得到了结晶，每年都有新酶发现。

一、酶的特性 （一）什么是酶？ 酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质。 在酶的催化下反应物，称为底物(substrate, S); 反应后产生的物质，称为产物(product, P)。

一、酶的特性 （二）酶和一般催化剂的共性 1. 降低反应的活化能，从而加速反应的进 行；用量少而催化效率高； 2. 不影响化学反应平衡常数； 3. 反应前后自身不发生变化。

(三)酶催化作用特性：高效率、专一性、可调控、条件温和 一、酶的特性 (三)酶催化作用特性：高效率、专一性、可调控、条件温和 1. 高效性 酶的催化作用可使反应速度提高106 -1012倍。 例如：过氧化氢分解 2H2O2 2H2O + O2 用Fe3+ 催化，效率为6*10-4 mol/mol.S，而用过氧化氢酶催化，效率为6*106 mol/mol.S。 用-淀粉酶催化淀粉水解，1克结晶酶在65C条件下可催化2吨淀粉水解。

一、酶的特性 （三）酶催化作用特性 2. 专一性 酶的专一性 (Specificity)：又称为特异性，是指酶催化特定的产物发生一定的化学反应生成特定产物的特性。

一、酶的特性 （三）酶催化作用特性 4.酶活力可调节控制 如抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活及激素控制等。

一、酶的特性 4. 反应条件温和 （三）酶催化作用特性 酶促反应一般在pH 5-8 水溶液中进行，反应温度范围为20-40C，常压。 高温或其它苛刻的物理或化学条件，将引起酶的失活（不稳定性）。

二、酶的化学本质及其组成 (一) 酶的化学本质 酶的化学本质是蛋白质，具有蛋白质相同的理化性质。 1926年J.B.Sumner首次从刀豆制备出脲酶结晶，证明其为蛋白质，并提出酶的本质就是蛋白质的观点。 1982年T.Cech发现了第1个有催化活性的天然RNA——ribozyme（核酶），以后Altman和Pace等又陆续发现了真正的RNA催化剂。

(二) 酶的化学组成 单纯酶 (simple enzyme) 结合酶 (conjugated enzyme) 全酶 (holoenzyme) 蛋白质部分：酶蛋白 (apoenzyme) 辅因子 (cofactor) 无机离子 小分子有机化合物 金属有机化合物 酶蛋白与辅组因子结合形成的复合物称为全酶，只有全酶才具有催化活性。 酶蛋白决定反应的专一性辅助因子决定反应的种类与性质

根据辅因子与酶蛋白结合的牢固程度可其分为: 辅酶 (coenzyme):以非共价键与酶蛋白结合， 可用透析或超滤等物理方法除去。 辅基 (prosthetic group):以共价键与酶蛋白结合，不能用透析或超滤等物理方法除去。 大部分的辅酶与辅基衍生于维生素。

二、酶的化学本质及其组成 1.单体酶：一条多肽链组成的酶，如溶菌酶、胰蛋白酶； 2.寡聚酶：由两个或两个以上的亚基组成的酶，如磷酸化酶a ； （三）根据酶蛋白分子的特点分 1.单体酶：一条多肽链组成的酶，如溶菌酶、胰蛋白酶； 2.寡聚酶：由两个或两个以上的亚基组成的酶，如磷酸化酶a ； 3.多酶体系：是几种酶靠非共价键彼此嵌合而成，如脂肪酸合成酶复合体； 4.多功能酶：一些多酶体系在进化过程中由于基因的融合，多种不同催化功能存在于一条多肽链中。

三、酶的命名及分类 (一)酶的命名 2种方法：习惯名和系统名。 1.习惯命名法（1961年以前） (1)根据其催化底物来命名； (一)酶的命名 2种方法：习惯名和系统名。 1.习惯命名法（1961年以前） (1)根据其催化底物来命名； (2)根据所催化反应的性质来命名； (3)结合上述两个原则来命名， (4)有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它特点。 如 淀粉酶、蛋白酶、水解酶、胃蛋白酶等。 乳酸 + NAD+ 丙酮酸 + NADH + H+ 乳酸脱氢酶

2.国际系统命名法 国际酶学会议1961年提出的一个新的系统命名及系统分类的原则，规定每一种酶有一个系统名称和习惯名称。 三、酶的命名及分类 （一）酶的命名 2.国际系统命名法 国际酶学会议1961年提出的一个新的系统命名及系统分类的原则，规定每一种酶有一个系统名称和习惯名称。 系统名称包括底物名称、构型、反应性质，最后加一个酶字。 例如，习惯名称:谷丙转氨酶，系统名称:丙氨酸：-酮戊二酸氨基转移酶 酶催化的反应: 谷氨酸 + 丙酮酸  -酮戊二酸 + 丙氨酸

三、酶的命名及分类 （二）酶的分类 “国际系统分类法及编号” 将所有的酶促反应按反应性质分为六大类，每一大类又分为若干个亚类和亚亚类，分别用1、2、3、4、5、• • • • 编号。 所以每一个酶的分类编号由四个数字组成，数字间用“•” 隔开，编号之前冠以EC（Enzyme Commision)。

乳酸脱氢酶 EC 1. 1. 1. 27 第1大类，氧化还原酶 第1亚类，氧化基团CHOH 第1亚亚类，H受体为NAD+ 该酶在亚亚类中的流水编号

三、酶的命名及分类 （二）酶的分类 1、氧化还原酶类 如：乳酸脱氢酶： EC1.1.1.27 5、异构酶类 6、合成酶类 或连接酶类

第二节 酶活力测定

一、酶活力 酶活力：又称为酶活性，是指酶催化一定化学反应的能力。 酶反应速度越大，酶活力越高。

酶促反应进程曲线

二、酶活力测定的基本原则 1. 测定初速度v0 2. 反应体系中的底物浓度要大大超过酶量 3. 反应要在最适条件下进行(适宜的温度、pH和离子强度)

酶的计算 酶活力=浓度/时间 酶比活=酶总活力/酶蛋白质量

例题： (1). 1ug纯酶在最适条件下，催化反应速率为0.5umol/min，试计算酶的比活力。 解答：0.5 umol/min/1ugX1000=500U/mg。 (2).某酶的初提液有120ml，其活力单位是200IU/ml，蛋白质含量是10mg/ml。该酶的比活力是多少？ 解答：该酶的总活力是120X200=24000IU，该初提液中酶的含量是10X120=1200mg，比活力=24000/1200=20 U/mg。

四、酶活力的追踪 总活力=U/mL ×总体积 酶制剂比活 纯化倍数 = —————— 粗提酶比活 酶制剂总活力 回收率%（产率）= —————— ×100 酶制剂总活力 粗提酶总活力

例题： 该酶初提液经盐析后，获得5ml纯品，活力单位是810IU/ml，蛋白质含量是4.5mg/ml。求该酶的回收率和纯化倍数。 解答：该酶的总活力是120X200=24000IU，该初提液中酶的含量是10X120=1200mg，比活力=24000/1200=20 U/mg。 该酶初提液经盐析后，获得5ml纯品，活力单位是810IU/ml，蛋白质含量是4.5mg/ml。求该酶的回收率和纯化倍数。 解答：经提纯后，总活力=810X5=4050IU，纯化后酶的含量=4.5X5=22.5mg，比活力=4050/22.5=180U/mg。 纯化倍数=180/20=9。回收率=4050/24000=16.88%.

第四节 酶催化机理

结构域之间有一段柔性的肽链相连—铰链区，使结构域之间可以发生相对移动；结构域承担一定的生物学功能，几个结构域协同作用可体现出蛋白质的总体功能。

一、酶的活性中心(active center) 也称活性部位(active site)，指酶与底物直接结合并使之转变为产物的特定区域。

活性中心内的功能部位 结合部位 (binding site) 识别底物并与之相结合 决定酶的专一性 催化部位 (catalytic site) 催化底物转变成产物 决定酶的催化效率

底 物 活性中心以外的必需基团 催化基团 结合基团 活性中心

溶菌酶的活性中心 溶菌酶的活性中心是一裂隙，可以容纳肽聚糖的6个单糖基（A，B，C，D，E，F）。 结合基团 催化基团是35位Glu，52位Asp； 结合基团是101位Asp和108位Trp。 结合基团 催化基团

羧肽酶

NADPH—脱氢酶的辅酶 过氧化氢酶

酶活性中心的特征 1. 在酶分子中只占很小一部分 2. 是一个三维实体 3. 具有柔性 4. 往往位于酶分子表面的一个凹穴（裂缝）中

一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的专一性或特异性。 二、酶的专一性 一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的专一性或特异性。 脲酶 尿素 + H2O  NH3 + CO2

绝对特异性 　　酶只作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物 。 　　如：

相对特异性 　　酶作用于一类化合物或一种化学键。 　　如：

立体结构特异性 酶仅作用于立体异构体中的一种。

（一）酶专一性类型 键专一性 基团专一性 相对专一性 (能催化一类具有相同化学键或基团的物质) 专一性 绝对专一性(只作用于一种底物)

（二）关于酶专一性的假说 1. 锁-钥模型：认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样。

2. 诱导契合假说(induced-fit hypothesis)

诱导契合假说

酶与底物诱导动画 底物 酶

二、 酶高效催化的机制 （一）酶实现高效催化的因素 1.邻近与定向效应 2.诱导契合 3.酸碱催化 4.共价催化 5.金属离子催化 6.酶活性中心的疏水环境

酶把底物分子从溶液中富集出来，使它们固定在活性中心附近，反应基团相互邻近。 1. 邻近与定向效应 酶把底物分子从溶液中富集出来，使它们固定在活性中心附近，反应基团相互邻近。 同时使反应基团的分子轨道以正确方位相互交叠，反应易于发生。

普通化学反应—随机碰撞（受浓度、碰撞角度影响） 相当于——社会上的自由恋爱 酶的活性中心—相当于“婚姻介绍所” 邻近作用提高了酶活性（“婚介”）中心的底物浓度（—非婚男女集中） 定向作用缩短了底物与催化基团间的距离 提高反应速度（成功率）108倍

2. 诱导契合 酶分子中某些基团可使底物分子的敏感键中某些基团的电子云密度变化，产生电子张力。 ①酶从低活性形式转变为高活性形式，利于催化 ②底物扭曲、变形，利于形成ES复合物 ③底物构象变化，变得更接近过度态结构，大大降低活化能

3. 酸碱催化 在酶活性中心上，有些催化基团是质子的供体（酸催化基团）可以向底物分子提供质子，称为酸催化。 有些催化基团是质子的受体（碱催化基团）可以从底物分子接受质子，称为碱催化。

3. 酸碱催化 在pH接近中性的生物体内，His的咪唑基，既可以作为质子的供体，又可以作为质子的受体，是许多酶的酸碱催化基团。

4. 共价催化 有些酶分子的催化基团可以通过共价键与底物分子结合形成不稳定的中间产物，因而大大降低了活化能，使反应速度大为提高。这种催化称为共价催化。

4. 共价催化 亲核催化：酶活性中心的亲核催化基团提供一对电子，与底物分子中缺少电子具有部分正电荷的碳原子形成共价键，从而产生不稳定的共价中间产物。 亲电催化：酶活性中心的亲电子催化基团，从底物分子中的亲核原子上夺取一对电子，形成共价键，从而产生不稳定的共价中间产物 。

5. 金属离子催化 对过渡态中间物起稳定作用；与底物结合时底物在酶活性中心的排列更适宜；在氧化还原过程中传递电子。 6. 酶活性中心的疏水环境 酶活性中心具有三维结构的区域，氨基酸残基的疏水基团位于酶分子内部，形成疏水口袋。疏水环境可排除水分子的干扰，有利于酶与底物接触。

二、 酶高效催化的机制 1.中间产物形成时结合能降低活化能降低 酶促反应：E + S === ES === ES  EP  E + P 反应方向, 即化学平衡方向,主要取决于反应自由能变化H。 而反应速度快慢,则主要取决于反应的活化能Ea。 催化剂的作用是降低反应活化能Ea,从而起到提高反应速度的作用 

2.过渡态形成和稳定有利于降低活化能

3.过渡态的研究意义

四 几种酶的作用机制 胰凝乳蛋白酶

胰凝乳蛋白酶活性中心氢键系统

胰凝乳蛋白酶水解过程

2 溶菌酶 溶菌酶的底物

溶菌酶-底物复合物

第三节 酶促反应动力学

酶研究酶促反应的速度以及各因素对酶促反应速度影响规律的科学。 什么叫酶促反应动力学？ 酶研究酶促反应的速度以及各因素对酶促反应速度影响规律的科学。 影响因素有： 底物浓度、pH、温度、酶浓度、抑制剂、激活剂 ※ 研究一种因素的影响时，其余各因素均恒定。

一、底物浓度对酶反应速度的影响 （一）酶促反应速度与底物浓度的关系 10 20 30 40 50 60 min 产物生成量 酶反应进程曲线

反应速度与底物浓度成正比；反应为一级反应。 [S] V Vmax 当底物浓度较低时 反应速度与底物浓度成正比；反应为一级反应。

反应速度不再成正比例加速；反应为混合级反应。 [S] V Vmax 随着底物浓度的增高 反应速度不再成正比例加速；反应为混合级反应。

反应速度不再增加，达最大速度；反应为零级反应 [S] V Vmax 当底物浓度高达一定程度 反应速度不再增加，达最大速度；反应为零级反应

（二）米—曼氏方程的提出 V0= V m a x [ S ] K + [S] 1913年Michaelis和Menten提出反应速度与底物浓度关系的数学方程式，即米－曼氏方程式(Michaelis-Menten equation)，简称米氏方程。1925年Briggs和Haldane对米氏方程进行了修正。 V0= V m a x [ S ] K + [S]

根据： 1. 假设：酶与底物结合非常快，为可逆反应；ES形成P是限速步骤，在测定时间内产物量不可能引起明显的可逆反应。 E + S ES E + P 酶 底物 酶底物复合物 酶 产物 2. 稳态假设：[ES]会在极短时间内浓度达到一定值，即进入稳态，在之后相当一段反应时间内保持浓度不变；此时，反应系统中ES的形成速率和分解速率（E+S和E+P）接近相等。

1.米氏方程的推导： V0= V m a x [ S ] K + [S] ES生成速度：k1([Et]-[ES])[S] ES分解速度：k-1[ES]+k2[ES] 以上两个速度相等: k1([Et]-[ES])[S]= k-1[ES]+k2[ES] ([Et]-[ES])[S]= [ES] 令Km= [ES]= V0=k2[ES] 当反应速度达到最大时，Vmax=k2[Et] k1 K-1+K2 Km+[S] [Et][S] V0= V m a x [ S ] K + [S] k1 K-1+K2

当反应速度等于最大速度一半时,即V = 1/2 Vmax, Km = [S] 上式表示,米氏常数是反应速度为最大值的一半时的底物浓度。 因此,米氏常数的单位为mol/L。 Km 即为米氏常数， Vmax为最大反应速度 When [S] is very low (<<Km), Vo=Vmax[S]/Km when [S] is very high (>>Km), Vo=Vmax

2.米氏常数（Km）的意义 1、Km值是酶的特征常数，跟只跟酶的性质有关，而与酶的浓度无关，是鉴别酶的一个指标。 2、Km可以表示酶对底物亲和力的大小，Km越大，表明亲和力越小，最适底物的Km值最小。 3. 从Km值判断酶的最适底物。 4. 从Km值判断反应方向和代谢方向。

（三）米氏常数的求法—双倒数作图法 1 Km 1 1  =    +  V0 Vmax [S] Vmax

双倒数作图法 斜率=Km/Vmax -1/Km 1/Vmax

二、温度对酶促反应速度的影响 一方面是温度升高,酶促反应速度加快。 另一方面,温度升高,酶的高级结构将发生变化或变性，导致酶活性降低甚至丧失。 因此大多数酶都有一个最适温度。 在最适温度条件下,反应速度最大。 钟形曲线

三、pH对酶反应速度的影响 1.最适pH 2.pH稳定性 v 表现出酶最大活力的pH值 在一定的pH范围内酶是稳定的 pH 最适pH（optimum pH） 表现出酶最大活力的pH值 2.pH稳定性 在一定的pH范围内酶是稳定的 pH pH对酶作用的影响机制：1.影响酶分子构象的稳定性；2.影响酶分子的解离状态；3.影响底物的解离。

酶 活 性 pH pH对某些酶活性的影响 胃蛋白酶 淀粉酶 胆碱酯酶 2 4 6 8 10

酶浓度对酶反应速度的影响 如果底物浓度足够大，足以使酶饱和，则反应速度与酶浓度成正比。 v = k [E]

四、抑制剂对酶活性的影响 使酶的活性降低或丧失的现象，称为酶的抑制作用。 能够引起酶的抑制作用的化合物则称为抑制剂。 能够引起酶的抑制作用的化合物则称为抑制剂。　 酶的抑制剂一般具备两个方面的特点： a.在化学结构上与被抑制的底物分子或底物的过渡状态相似。 b.能够与酶的活性中心以非共价或共价的方式形成比较稳定的复合体或结合物。

抑制剂对酶活性的影响 1. 可逆抑制 抑制剂与酶蛋白以非共价方式结合，引起酶活性暂时性丧失。抑制剂可以通过透析等方法被除去，并且能部分或全部恢复酶的活性。根椐抑制剂与酶结合的情况，又可以分为三类： 竞争性、反竞争性、和非竞争性抑制 [E]  [I]

抑制剂对酶活性的影响 1. 可逆抑制 抑制剂的作用方式 (1) 竟争性抑制 某些抑制剂的化学结构与底物相似，因而能与底物竟争与酶活性中心结合。当抑制剂与活性中心结合后，底物被排斥在反应中心之外，其结果是酶促反应被抑制了。 竟争性抑制通常可以通过增大底物浓度，即提高底物的竞争能力来消除。

b)抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及底物浓度； * 特点 a) I与S结构类似，竞争酶的活性中心； b)抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及底物浓度； 无抑制剂 1/V 1/[S] c)动力学特点：Vmax不变，表观Km增大。 抑制剂↑ 1/Vmax -1/Km

* 举例 丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶 琥珀酸 延胡索酸 琥珀酸脱氢酶 FAD FADH2 COOH CH 2 COOH HC CH

抑制剂对酶活性的影响 1. 可逆抑制 抑制剂的作用方式 (2) 非竟争性抑制 酶可同时与底物及抑制剂结合，引起酶分子构象变化，并导至酶活性下降。由于这类物质并不是与底物竞争与活性中心的结合，所以称为非竞争性抑制剂。 如某些金属离子（Cu2+、Ag+、Hg2+）以及EDTA等，通常能与酶分子的调控部位中的-SH基团作用，改变酶的空间构象，引起非竞争性抑制。

抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，底物与抑制剂之间无竞争关系； * 特点 抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，底物与抑制剂之间无竞争关系； 抑制程度取决于抑制剂的浓度； 抑制剂↑ 1 / V 1/[S] 无抑制剂 动力学特点：Vmax降低，表观Km不变。 1/Vmax -1/Km

+ （3）反竞争性抑制 抑制剂不能与游离酶结合，但可与ES复合物结合并阻止产物生成，使酶的催化活性降低，称酶的反竞争性抑制。 E + S k+2 E + S E + P ES k+1 k-1 反应模式 k-3 k+3 + I ESI

抑制程度取决与抑制剂的浓度及底物的浓度； * 特点： a)抑制剂只与酶－底物复合物结合； 抑制程度取决与抑制剂的浓度及底物的浓度； 1/V 1/[S] 无抑制剂 抑制剂↑ 动力学特点：Vmax降低，表观Km降低。

抑制剂对酶活性的影响 2.不可逆抑制 有机磷农药 青霉素 抑制剂的作用方式 抑制剂与酶反应中心的活性基团以共价形式结合，引起酶的永久性失活。且不能采用透析等简单方法使酶活性恢复的抑制作用就是不可逆抑制作用。 有机磷农药 青霉素

激活剂对酶活性的影响 凡是能提高酶活性的物质，都称为激活剂，分为三种： 1、无机离子：金属离子(Mg2+、K+、Na+、Ca2+、Fe2+)、阴离子（Cl-、Br-）和氢离子等。 2、有机小分子：谷胱苷肽、Cys、EDTA（乙二胺四乙酸）等。 3、生物大分子，如酶原的激活中起作用的酶。

第五节 酶活性调节

调节酶：活性受到调节的酶。 酶活性的调节方式： 别构调节 2. 可逆共价修饰 3. 酶原激活 4. 调节蛋白

(一) 别构调节(allosteric regulation) 一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。

别构酶 (allosteric enzyme) 可以进行变构调节的酶称为别构酶。 别构部位 (allosteric site) 可以与别构效应物结合的区域。 别构效应物 (allosteric effector) 正效应物：激活 负效应物：抑制

别构酶的解聚与聚合 C—— 催化亚基 R—— 调节亚基

别构调节

二、可逆共价修饰 有些酶因自身某氨基酸残基发生可逆共价修饰，在活性形式和无活性形式之间发生变化。 常见类型： 磷酸化与去磷酸化（最常见） 乙酰化和脱乙酰化 甲基化和脱甲基化 腺苷化和脱腺苷化 －SH与－S－S互变

酶蛋白的磷酸化与去磷酸化 蛋白激酶 磷蛋白磷酸酶 酶蛋白 酶蛋白 ATP ADP -OH Thr Ser Tyr Thr Ser Tyr -O-PO32- H2O Pi 磷蛋白磷酸酶

三、酶原激活 酶原 (zymogen) 有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。 酶原的激活 在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。

一个或几个特定的肽键断裂，水解掉一个或几个短肽 酶原激活的机理 酶 原 在特定条件下 一个或几个特定的肽键断裂，水解掉一个或几个短肽 分子构象发生改变 形成或暴露出酶的活性中心

胰蛋白酶原的激活过程 肠激酶/胰蛋白酶 甘 异 赖 缬 天 组 丝 S 46 183 甘 异 缬 组 丝 S 活性中心

酶原激活的生理意义 避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。 有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。

五、同工酶 催化同一种化学反应，但酶结构和性质不同的一组酶。 如 哺乳动物5种乳酸脱氢同工酶（LDH）

同工酶的调节 同工酶在体内的生理意义主要在于适应不同组织或不同细胞器在代谢上的不同需要。 乳酸脱氢酶同工酶（LDHs）为四聚体，在体内共有五种分子形式，即LDH1（H4），LDH2（H3M），LDH3（H2M2），LDH4（HM3）和LDH5（M4）。

同工酶的临床意义： 同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断。 心肌梗塞和肝病病人血清LDH同工酶谱的变化 1 酶活性 2 3 4 5 心肌梗塞酶谱 正常酶谱 肝病酶谱 2 3 4 5 LDH 同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断。

思考题： 1.什么是酶？酶的化学本质是什么？ 2.试述酶促反应的特点。 3.何谓米氏常数？米氏常数的意义是什么？ 4.什么是酶的可逆性抑制作用？可逆性抑制作用可分哪几种？请简述它们的特点。 5.何谓同工酶？举例说明同工酶的生理意义。