第一节 蛋白质的降解 第二节 氨基酸的分解代谢 第三节 氨基酸及衍生的生物活性物质 第四节 氨基酸及其重要衍生物的生物合成 第十二章 蛋白质降解和氨基酸代谢299页 第一节 蛋白质的降解 第二节 氨基酸的分解代谢 第三节　氨基酸及衍生的生物活性物质 第四节　氨基酸及其重要衍生物的生物合成

蛋白质的生理功能 维持组织细胞的生长、更新和修补组织 参与多种重要的生理活动 氧化供能或转化为其它物质 （占机体需要量的10-15%）

蛋白质的需要量 氮平衡(nitrogen balance) 日摄入氮 - 排出氮 氮的总平衡、正平衡和负平衡 生理需要量：80g/日（成人） 可反映体内蛋白质代谢概况

蛋白质的营养价值(nutrition value) 蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的种类、数量以及必需氨基酸的比例 必需氨基酸(essential amino acid) 苏异苯甲色缬赖亮 （组精）-----(8+2) 食物蛋白质的互补作用 非必需氨基酸 (non-essential aminoacid),蛋白质不能储备：作为氮源和能源进行代谢

蛋白质营养价值的化学评分 将氨基酸组成与标准蛋白（鸡蛋或牛奶蛋白）或FAO（世界粮农组织营养委员会）模型进行比较 蛋白质的生理价值（BV）：指食物蛋白的利用率 氮的保留量 BV=  100% 氮的吸收量

混合食物蛋白质的互补作用 蛋白来源 重量% 单食时BV 混食时BV 面 筋 58 67 小 米 13 57 89 牛 肉 26 69 —————————————————————— 　 豆腐干 42 65 77 　面 筋 58 67 　小 麦 39 67 小 米 13 57 89 牛 肉 26 69 大 豆 2 2 64

第一节 蛋白质降解 299页 胞内蛋白质的降解 蛋白质的消化吸收

一、胞内蛋白质的降解 二重功能 300页表 排除不正常的蛋白质； 排除过多的酶和调节因子。 降解方式 溶酶体降解蛋白质 二重功能 300页表 排除不正常的蛋白质； 排除过多的酶和调节因子。 降解方式 溶酶体降解蛋白质 蛋白酶体选择降解泛素化的蛋白质 细胞不断地从氨基酸合成蛋白质，又把蛋白质降解为氨基酸。细胞能有效地对它的环境及代谢需求作出应答,细胞有选择地降解非正常蛋白质。绝大多数快速降解的酶都居于重要的“代谢控制”位置。, ，

1.溶酶体（lysosome)降解蛋白质 一种囊状小体，其形态和大小有较大的差别，外面是一层单位膜，里面包含约50种水解酶，在酸性条件下，对蛋白质、肽、糖、中性脂质、糖脂、糖蛋白、核酸等多种物质起水解作用. 溶酶体阻断剂 溶酶体（lysosome)：一种囊状小体，其形态和大小有较大的差别，直径可在50nm和几μm之间。外面是一层单位膜，里面包含约60种水解酶，在酸性条件下，对蛋白质、肽、糖、中性脂质、糖脂、糖蛋白、核酸等多种物质起水解作用。 一是与食物泡融合,将细胞吞噬进的食物或致病菌等大颗粒物质消化成生物大分子,残渣通过外排作用排出细胞;二是在细胞分化过程中,某些衰老细胞器和生物大分子等陷入溶酶体内并被消化掉,这是机体自身重新组织的需要。... 溶酶体的结构 1955年de Duve与Novikoff首次发现溶酶体（lysosome）。它是单层膜围绕、内含多种酸性水解酶类的囊泡状细胞器，其主要功能是进行细胞内消化。 具有异质性，形态大小及内含的水解酶种类都可能有很大的不同，标志酶为酸性磷酸酶。根据完成其生理功能的不同阶段可分为初级溶酶体（primary lysosome），次级溶酶体（secondary lysosome）和残体（residual body）。 1、初级溶酶体 直径约0.2~0.5um膜厚7.5nm，内含物均一，无明显颗粒，是高尔基体分泌形成的（图6-27）。含有多种水解酶，但没有活性，只有当溶酶体破裂，或其它物质进入，才有酶活性。其水解酶包括蛋白酶，核酸酶、脂酶、磷酸酶、硫酸酯酶、磷脂酶类，已知60余种，这些酶均属于酸性水解酶，反应的最适PH值为5左右，溶酶体膜虽然与质膜厚度相近，但成分不同，主要区别是：①膜有质子泵，将H+泵入溶酶体，使其PH值降低。②膜蛋白高度糖基化，可能有利于防止自身膜蛋白降解。 2、次级溶酶体 这些都是消化泡（图6-28），正在进行或完成消化作用的溶酶体，内含水解酶和相应的底物，可分为异噬溶酶体（phagolysosome）和自噬溶酶体（autophagolysosome），前者消化的物质来自外源，后者消化的物质来自细胞本身的各种组分 3、残体 又称后溶酶体（post-lysosome）已失去酶活性，仅留未消化的残渣故名，残体可通过外排作用排出细胞，也可能留在细胞内逐年增多，如肝细胞中的脂褐质 细胞采用两种方法处理不需要的内源蛋白质.溶酶体阻断剂：氯代奎宁　组织蛋白酶阻断剂：抗蛋白酶　　 溶酶体是动物细胞中的细胞器,内含多种高浓度的酸性水解酶,目前已证实所含水解酶多达60多种,其中标志酶为酸性磷酸酶(ACP)和三偏磷酸酶(TMP),主要功能是在细胞内起消化作用,对机体也有防御功能,并能清除衰老细胞和多余的细胞器.溶酶体酶出现异常而造成的疾病目前已发现多种,还发现一些疾病时溶酶体数量增加,因此近年来对溶酶体研究日益受到重视. 一种囊状小体，其形态和大小有较大的差别，直径可在50nm和几μm之间。外面是一层单位膜，里面包含约50种水解酶，在酸性条件下，对蛋白质、肽、糖、中性脂质、糖脂、糖蛋白、核酸等多种物质起水解作用。溶酶体的酶是由固着核蛋白体合成的，经高尔基体加工，然后分离出来成为初级溶酶体，当初级溶酶体与自噬体（细胞内衰老、破损的各种细胞器或过剩的分泌颗粒，由内质网包围形成）或吞噬体（外来的细菌、病毒等，经细胞膜以内吞方式吞入细胞形成）接触，双方接触处的膜融合，随之内容物混合形成次级溶酶体，在次级溶酶体中，水解酶对原自噬体和吞噬体中的物质进行分解消化。消化后的产物如氨基酸、单糖、脂肪酸等，通过溶酶体膜进入胞浆中供细胞膜利用。未能分解的物质残留其中形成残余体。有的残余体存留在细胞内，有的则以胞吐的方式排出细胞。因此，溶酶体是细胞内重要的消化器官。

2.泛素-蛋白酶体途径 (UPP) 蛋白酶体:是由一些保守的蛋白质组成的特殊装置，是一种较大的多亚基结构，具有多蛋白酶活性，主要作用是降解细胞指令不需要的或受到损伤的或错误折叠蛋白质. 泛肽（泛素Ubiquitin 1975年）：一种76个氨基酸残基蛋白单体，高度保守。 泛素-蛋白酶体途径(ubiquitin proteasome pathway,UPP) 蛋白酶体是在真核生物和古菌中普遍存在的，在一些原核生物中也存在的一种巨型蛋白质复合物。在真核生物 蛋白酶体（侧面图）中，蛋白酶体位于细胞核和细胞质中。蛋白酶体的主要作用是降解细胞不需要的或受到损伤的蛋白质，这一作用是通过打断肽键的化学反应来实现。能够发挥这一作用的酶被称为蛋白酶。蛋白酶体是细胞用来调控特定蛋白质和除去错误折叠蛋白质的主要机制。经过蛋白酶体的降解，蛋白质被切割为约7-8个氨基酸长的肽段；这些肽段可以被进一步降解为单个氨基酸分子，然后被用于合成新的蛋白质。需要被降解的蛋白质会先被一个称为泛素的小型蛋白质所标记（即连接上）。这一标记反应是被泛素连接酶所催化。一旦一个蛋白质被标记上一个泛素分子，就会引发其它连接酶加上更多的泛素分子；这就形成了可以与蛋白酶体结合的“多泛素链”，从而将蛋白酶体带到这一标记的蛋白质上，开始其降解过程。从结构上看，蛋白酶体是一个桶状的复合物，包括一个由四个堆积在一起的环所组成的“核心”（右图中蓝色部分），核心中空，形成一个空腔。其中，每一个环由七个蛋白质分子组成。中间的两个环各由七个β亚基组成，并含有六个蛋白酶的活性位点。 这些位点位于环的内表面，所以蛋白质必须进入到蛋白酶体的“空腔”中才能够被降解。外部的两个环各含有七个α亚基，可以发挥“门”的作用，是蛋白质进入 “空腔”中的必由之路。这些α亚基，或者说“门”，是由结合在它们上的“帽”状结构（即调节颗粒，右图中红色部分）进行控制；调节颗粒可以识别连接在蛋白 质上的多泛素链标签，并启动降解过程。包括泛素化和蛋白酶体降解的整个系统被称为“泛素-蛋白酶体系统”。 蛋白酶体（端面图） 蛋白酶体降解途径对于许多细胞进程，包括细胞周期、基因表达的调控、氧化应激反应等，都是必不可少的。2004年诺贝尔化学奖的获奖主题就是蛋白质酶解在细胞中的重要性和泛素在酶解途径的作用，而三位获奖者为阿龙·切哈诺沃、阿夫拉姆·赫什科和欧文·罗斯。

2004年诺贝尔化学奖的获奖主题就是蛋白质酶解在细胞中的重要性和泛素在酶解途径的作用。三位获奖者为阿龙·切哈诺沃、阿夫拉姆·赫什科和欧文·罗斯。

从而发现有ATP－依赖的蛋白质水解体系存在。 泛素-蛋白酶体系统 泛素：含有76个氨基酸残基的蛋白单体。 泛素活化酶E1： 泛素转移酶E2s： 泛素连接酶E3s： 蛋白酶体（2.5MDa）： 无氧条件下蛋白质的分解受到阻断， 从而发现有ATP－依赖的蛋白质水解体系存在。 由以下几个组分构成。 ①分子量约8.5kDa，广泛存在于真核细胞（原核细胞中尚未发现）。泛素链与蛋白底物的结合形成被蛋白酶体降解的识别信号。另外，泛素化在蛋白的内吞和外泌作用中有目标定位功能。 ②泛素活化酶E1：通过半胱氨酸残基与泛素C端活化的甘氨酸残基形成硫酯键，E1-泛素中间体中的泛素可以转移给数个E2s。 ③泛素转移酶E2s：以泛素结合酶方式起作用，活性部位为半胱氨酸，部分E2成员在细胞特定过程中发挥作用，但E2的全部作用尚不清楚。 ④泛素连接酶E3s：为泛素-蛋白酶体系统选择性降解机制的关键因素，识别被降解的蛋白并将泛素连接到底物上。目前对E3s作用方式了解相对较少。不同E3s的氨基酸序列差异较大，并且与多种不明功能的亚单位组成复合物，其功能需进一步研究。 ⑤蛋白酶体（2.5MDa）：由2个19S和1个20S亚单位组成的桶状结构，19S为调节亚单位，位于桶状结构的两端，识别多聚泛素化蛋白并使其去折叠。19S亚单位上还具有一种去泛素化的同功肽酶，使底物去泛素化。20S为催化亚单位，位于两个19S亚单位的中间，其活性部位处于桶状结构的内表面，可避免细胞环境的影响。酵母20S亚单位由四个环状结构（αββα）组成。

蛋白酶体对底物的降解 泛素链与蛋白底物的结合形成被蛋白酶体降解的识别信号。 　蛋白酶体对底物的降解 第二阶段为蛋白酶体对底物的降解：⑤底物泛素链与蛋白酶体19S的泛素受体相互作用，蛋白底物去折叠，并通过蛋白酶体受体端裂隙进入20S核心颗料内部，被逐步降解；⑥在泛素C-端水解酶、脱泛素酶和寡肽酶的作用下，释放出泛素分子（可再次参与循环）。 泛素链与蛋白底物的结合形成被蛋白酶体降解的识别信号。 蛋白质在多聚泛素化后才被转移以蛋白酶体降解成4~10个氨基酸残基的小肽，然后再释放一细胞质中被分解成单个氨基酸。

二、机体对外源蛋白质的消化吸收 胃中的消化 in Stomach 胃蛋白酶或胃酸 小肠中的消化 in Small Intestine 胰液中的蛋白酶及其作用 胰蛋白酶 、糜蛋白酶、弹性蛋白酶 、 　　　氨基肽酶、羧基肽酶 肠液中和小肠粘膜细胞的消化作用 　　　肠激酶、寡肽酶及二肽酶 小肠中的消化 in Small Intestine 胰液中的蛋白酶及其作用 胰蛋白酶Trypsin (C-terminal side of Lys, Arg) 糜蛋白酶chymotrypsin (C-term of Phe, Trp, Tyr) 弹性蛋白酶elstase(C-term of val,ala,ser,lys) 等将肽链裂解为小肽； 氨基肽酶Carboxypeptidase 羧基肽酶 aminopeptidase 将小肽裂解为氨基酸以便其吸收并最终转运至肝脏

不同蛋白酶之间功能上的差别 胰蛋白酶原 肠激酶 胰蛋白酶 糜蛋白酶原 糜蛋白酶 弹性蛋白酶原 弹性蛋白酶 羧基肽酶原A及B 羧基肽酶A及B

氨基酸的吸收转运 载体蛋白 氨基酸 Na+ 三联体 氨基酸进入细胞 (外源氨基酸)

？ 外源性氨基酸和内源性氨基酸 氨基酸 食物蛋白经消化酶降解－ 氨基酸 － 血液 －全身各组织 机体组织蛋白质经组织蛋白酶降解－－ 氨基酸 　 　　　　　　机体合成的非必需氨基酸 水解 氨基酸 ？

α-氨基酸的功能 蛋白质的组成单位；作为N原子的来源重新合成其它氨基酸。 能量代谢的物质； 体内重要含氮化合物的前体。 细胞对氨基酸的吸收

第二节 氨基酸分解代谢 303页 （主要在肝脏中进行） 第二节 氨基酸分解代谢 303页 （主要在肝脏中进行） 氨基酸的脱氨和脱羧作用 氨基酸分解产物的代谢 氨基酸碳骨架的氧化途径 生糖氨基酸和生酮氨基酸

一、AA的脱氨基和脱羧基作用 O 脱氨基作用 脱羧基作用 R－C－COOH ＋ NH3 胺 R－CH2－NH2 ＋ CO2 α－酮酸 氨 2

1.脱氨基作用( 氨基移换反应） 转氨基作用 氧化脱氨基作用 非氧化脱氨基作用 联合脱氨基作用

①转氨基作用 需氨基转移酶(aminotransferase) 或转氨酶 α－酮酸 转氨酶 辅基为磷酸吡哆醛 α－氨基酸 L-α－氨基酸 1 2 1 ＋ α－酮酸 α－氨基酸 　＋ 转氨酶 辅基为磷酸吡哆醛 在氨基转移酶(aminotransferase) 或转氨酶 ( transaminase)催化下，某一氨基酸的α-氨基转移到另一种α-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸，而原来的氨基酸则转变成α-酮酸，反应的实质是氨基在α-氨基酸和酮酸的转移。 除甘氨酸、苏氨酸，赖氨酸外，其它20种氨基酸都可将氨基转给共同的受体---- -酮戊二酸。 （产物是谷氨酸，和相应的-酮酸） 转氨基本质上没有真正脱氨

转氨酶（肝脏中产生）的特点 辅基：为磷酸吡哆醛（PLP，VB6的磷酸酯) 。 催化氨基酸和α-酮酸间进行氨基和酮基的互换。 接受氨基的主要酮酸有： 　丙酮酸 -酮戊二酸、或者少量草酰乙酸 　丙氨酸 谷氨酸　　　　　　天冬氨酸。 所催化的反应完全可逆。

PLP OH CH3 CHO CH2OP N NH2

转氨酶蛋白与PLP的结合方式 磷酸吡哆醛 赖氨酸 转氨酶蛋白

GPT：谷丙转氨酶（肝） 丙氨酸 + α-酮戊二酸 ＜－－ 丙酮酸＋ 谷氨酸 COO- CH2 CH2 CH3 CH3 GPT C=O 丙氨酸 + α-酮戊二酸 ＜－－ 丙酮酸＋ 谷氨酸 + CH3 C=O COO- CH2 CHN+H3 COO- CH2 C=O + GPT CH3 CHN+H3

GOT：谷草转氨酶（心） 谷氨酸＋草酰乙酸＜－α-酮戊二酸 ＋ 天门冬氨酸 COO- COO- CH2 CH2 GOT C=O + GOT COO- CH2 C=O CHN+H3 + COO- CH2 CHN+H3 C=O

GPT和GOT分布于各组织细胞内含量不同

查肝功为什么要 抽血化验转氨酶指数呢？ 急性肝炎：S-GPT↑↑、S-GOT↑ 心肌梗塞：S-GOT↑↑ 查肝功为什么要抽血化验转氨酶指数呢？ 为细胞内酶，血清中活性很低，各组织器官中以心和肝的活性最高。当某种原因使细胞膜通过性↑，转氨酶可大量释放入血 血清中转氨酶活性↑↑。 抽血化验若转氨酶比正常水平偏高则有可能肝组织受损破裂，肝细胞的转氨酶进入血液。（结合乙肝抗原等指标进一步确定是什么原因引起的） 常作为疾病诊断、观察疗效和预后的指标： 　急性肝炎：S-GPT↑↑、S-GOT↑ 心肌梗塞：S-GOT↑↑

转氨基作用的生理意义 转氨基作用既是氨基酸的分解代谢过程，也是体内某些非必需AA合成的重要途径。 与糖代谢有着联系？

②氧化脱氨基作用(有氨生成) 酶 2H+H+ H2O+H+ NH4+ L-氨基酸氧化酶:活性低，分布于肝及肾脏，辅基为FMN D-氨基酸氧化酶:活性强，但体内D-氨基酸少，辅基为FAD L-谷氨酸脱氢酶：活性强，分布于肝、肾及脑组织

L-Glu氧化脱氨基作用 α-谷氨酸 α-酮戊二酸 L-谷氨酸脱氢酶 三羧酸循环 指L-谷氨酸在L-谷氨酸脱氢酶催化下氧化脱氨生成游离氨和α-酮戊二酸的过程。

非氧化脱氨基作用(大多数在微生物体内进行) 还原脱氨基作用(氢化酶) 氨基酸 + 2H - 脂肪酸 + 氨 水解脱氨基作用(水解酶) 氨基酸 + H2O --羟酸 + 氨 脱水脱氨基作用 丝(苏)氨基酸-- 丙酮酸 + 氨 + H2O 脱硫氢基脱氨基作用(脱硫氢基酶) L-半胱氨基酸 - -- 丙酮酸 + 氨 + H2S 氧化-还原脱氨基作用 　　2氨基酸 + H2O --- 酮酸 + 有机酸 + 氨

③联合脱氨基作用 306页 实验 组织中的L-氨基酸（非谷氨酸脱氢酶）的脱氨作用非常缓慢，如果加入少量的-酮戊二酸，则脱氨作用显著增加。 ③联合脱氨基作用　　306页 实验 　　组织中的L-氨基酸（非谷氨酸脱氢酶）的脱氨作用非常缓慢，如果加入少量的-酮戊二酸，则脱氨作用显著增加。 鉴于体内L-氨基酸氧化酶分布不广，活力弱。而转氨酶活力强，种类多（多以α-酮戊二酸为底物接受氨基）， L-谷氨酸脱氢酶活性强、分布广。体内的氨基酸可能主要以间接脱氨的方式脱氨。 联合脱氨基主要有两个内容

体系1： L-谷氨酸脱氢酶－－谷某转氨酶

生理意义 L-谷氨酸脱氢酶及谷-某转氨酶的活性强、分布广，是动物体内大部分氨基酸脱氨的方式，但不是所有组织细胞的主要脱氨基方式。 体内合成非必需氨基酸的主要途径。

体系2 嘌呤核苷酸联合脱氨基作用 308页 NH3 IMP 天冬氨酸 -酮戊二酸 氨基酸 腺苷酸代琥珀酸  -酮酸 AMP 水 谷氨酸 体系2　嘌呤核苷酸联合脱氨基作用 308页 氨基酸  -酮酸 -酮戊二酸 谷氨酸 天冬氨酸 草酰 乙酸 延胡 索酸 苹果酸 腺苷酸代琥珀酸 IMP AMP 水 转氨酶 腺苷酸脱氨酶 NH3

生理意义 在肌肉、脑等组织中，L-谷氨酸脱氢酶的活力相对低，而腺苷酸脱氨酶的活力高。 实验证明脑组织细胞中的氨有 50%是由该循环产生的。

氨基酸的脱酰胺基作用 谷氨酰胺酶 谷氨酰胺 ＋ H2O ----- 谷氨酸 ＋ NH3 天冬酰胺酶

2.氨基酸的脱羧基作用 CO2  -氨基酸 一级胺

脱羧酶 辅酶为PLP。酶专一性高，只对L－氨基酸起作用。 一级胺: 一些胺，具有重要的生理作用。多数有毒，可被氧化酶作用，变成醛-酸而进入脂肪酸降解循环。 只有组氨酸脱羧酶不需要辅酶。一般一种氨基酸只有一种脱羧酶，

二、氨基酸分解产物的代谢 308页 氨的代谢(NH3) 胺的代谢 CO2的去路 -酮酸的代谢

1.氨的代谢(NH3) 血氨的来源 ①氨基酸脱氨 ②肾脏产生的氨 ③胺的氧化 ④肠道吸收 血氨的去路： ①不同生物转变成不同终产物 ②与谷氨酸合成谷氨酰胺 ③合成非必需氨基酸及含氮物 ④经肾脏以铵盐形式排出

各种生物根据安全、价廉的原则排氨 一些水生动物体内产生的氨可直接随水排出体外； 多数陆生脊椎动物体内的氨主要是形成尿素排出体外； 鸟类则主要把氨转变为尿酸排出体外； 植物和微生物体内的氨不排出体外，能很快转变成酰胺、氨基酸或铵盐贮存起来。

①动物体内氨基氮转运 309 丙氨酸(Ala)-葡萄糖循环 丙氨酸和葡萄糖反复地在肌肉和肝之间进行氨的转运，这一途径称为~. ①动物体内氨基氮转运 309 丙氨酸(Ala)-葡萄糖循环 丙氨酸和葡萄糖反复地在肌肉和肝之间进行氨的转运，这一途径称为~. 谷氨酰胺(Gln)的运氨作用 主要从脑等组织向肝或肾运氨.Gln是大脑等组织解氨毒和运氨的重要形式。 高等植物，以谷氨酰胺或天冬酰胺形式储存氨，不排氨。

丙氨酸(Ala)-葡萄糖循环 尿素 肌肉 NH3 蛋白质 谷氨酸 葡萄糖 糖分解 分解 丙酮酸 其它氨基酸 —酮 酸 丙氨酸 -酮戊二酸 —酮 酸 丙酮酸 糖分解 丙氨酸 尿素 NH3 -酮戊二酸 谷氨酸 葡萄糖 肌肉 蛋白质 分解 转氨酶 GPT 血液 肝脏

生理意义 使肌肉中的氨以无毒的丙氨酸形式运输至肝，同时肝又经糖异生作用为肌肉提供了生成葡萄糖.经济性高效（一举两得） 若血氨升高进入脑组织，可导致“肝昏迷”.

谷氨酰胺Gln/Asn的运氨作用 COOH CH2 CHNH2 CONH2 NH3 + H3PO4 + ATP ADP 合成酶

？ 谷氨酰胺 水解酶 NH3 脱氨 H2O 谷氨酸 Gln中NH3在肝中释放 尿素

②尿素(urea)的生成 310页 实验： 动物切除肝脏，输入氨基酸后，血氨浓度升高； 动物保留肝脏、切除肾脏，输入氨基酸后，血中尿素浓度升高； 动物肝脏、肾脏同时切除，输入氨基酸后，血中尿素含量较低，但血氨浓度升高； 结论：肝脏是合成尿素的主要器官

当往体系中加入精氨酸、鸟氨酸、瓜氨酸后，尿素生成加速。

所需酶 氨甲酰磷酸合成酶(限速酶) 鸟氨酸转氨甲酰酶 精氨酸琥珀酸合成酶(限速酶) 精氨琥珀酸酶 精氨酸酶

尿素循环 1932,德国学者Hans Krebs提出尿素循环(urea cycle)或鸟氨酸循环(ornithine cycle)，最早被简明的循环。

尿素循环图示 部位——肝脏细胞 NH4+ CO2 尿素 H2O 5 4 3 鸟氨酸 瓜氨酸 2 1 谷氨酰胺 精氨酸 延胡索酸 鸟氨酸 谷氨酸 α酮戊二酸 NH4+ CO2 2ATP 谷氨酰胺 尿素 鸟氨酸 H2O 5 延胡索酸 精氨酸 4 精氨琥珀酸 ATP AMP+PPi 天冬氨酸 3 鸟氨酸 瓜氨酸 2 氨甲酰磷酸 1

尿素循环与糖代谢的联系

鸟氨酸循环的小结 NH4+ + CO2 + 3ATP + 天冬氨酸 + 2H2O －－ 　　　尿素 + 2ADP + 2Pi + AMP + PPi + 延胡索酸 合成尿素是体内氨的主要去路 尿素分子中的元素来源，1个来自氨，另一个则来自天冬氨酸；C来自CO2 反应部位：肝细胞的线粒体和胞液。 合成1分子尿素需要消耗3个ATP,4个高能磷酸键。 意义：解氨毒把有毒的NH3转变成无毒的尿素。 重要的酶：精氨酸代琥珀酸合成酶（限速酶），氨基甲酰磷酸合成酶I（ 限速酶 CPS-I） 此循环与TCA的联系？通过天冬氨酸和延胡索酸。

高血氨症与肝昏迷 高血氨症： 肝功能严重损伤时，尿素合成发生障碍，血氨浓度升高。 高血氨症引起肝性脑病的生化机理： 　肝功能严重损伤时，尿素合成发生障碍，血氨浓度升高。 高血氨症引起肝性脑病的生化机理： 肝功能严重受损－尿素合成障碍－高血氨症－ 氨进入脑组织 － 消耗α-酮戊二酸合成Glu、Gln↑酸性(直接伤脑)。 脑组织 α-酮戊二酸↓－TCA 循环↓－脑组织ATP生成↓→大脑功能紊乱→肝性脑病

Urea Biosynthesis -1 氨基甲酰磷酸的合成：氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ (carbamoyl phophate synthetaseⅠ,CPS-Ⅰ) CPS-Ⅰ AGA 氨基甲酰磷酸 (Carbamol phosphate) (N-acetyl glutamatic acid,AGA)

氨基甲酰磷酸合成酶I的特点 细胞定位：肝细胞线粒体 催化底物：NH3+CO2+2ATP+H2O 产物：氨基甲酰磷酸 作用：先合成氨基甲酰磷酸，再进一步合成 　　　尿素而解氨毒 调节：N-乙酰谷氨酸（AGA）为变构激活剂。 意义：其活性可作为肝细胞分化程度的指标。

Urea Biosynthesis -2 瓜氨酸的合成 (Carbamol phosphate) (Ornithine) (Citrulline)

Urea Biosynthesis -3 精氨酸的合成

Urea Biosynthesis -4 精氨酸水解生成尿素 (Ornithine) (Arginine) (Urea)

上节课复习 蛋白酶体对底物的降解 泛素链与蛋白底物的结合形成被蛋白酶体降解的识别信号。 　上节课复习 蛋白酶体对底物的降解 第二阶段为蛋白酶体对底物的降解：⑤底物泛素链与蛋白酶体19S的泛素受体相互作用，蛋白底物去折叠，并通过蛋白酶体受体端裂隙进入20S核心颗料内部，被逐步降解；⑥在泛素C-端水解酶、脱泛素酶和寡肽酶的作用下，释放出泛素分子（可再次参与循环）。 泛素链与蛋白底物的结合形成被蛋白酶体降解的识别信号。 蛋白质在多聚泛素化后才被转移以蛋白酶体降解成4~10个氨基酸残基的小肽，然后再释放一细胞质中被分解成单个氨基酸。

体系1： L-谷氨酸脱氢酶－－谷某转氨酶

体系2 嘌呤核苷酸联合脱氨基作用 308页 NH3 IMP 天冬氨酸 -酮戊二酸 氨基酸 腺苷酸代琥珀酸  -酮酸 AMP 水 谷氨酸 体系2　嘌呤核苷酸联合脱氨基作用 308页 氨基酸  -酮酸 -酮戊二酸 谷氨酸 天冬氨酸 草酰 乙酸 延胡 索酸 苹果酸 腺苷酸代琥珀酸 IMP AMP 水 转氨酶 腺苷酸脱氨酶 NH3

动物体内氨基氮转运 各组织细胞 NH3 谷氨酸 α-酮戊二酸 丙酮酸 丙氨酸 谷氨酰胺 血液 肝脏 脱氨，转化为排泄形式

丙氨酸(Ala)-葡萄糖循环 尿素 肌肉 NH3 蛋白质 谷氨酸 葡萄糖 糖分解 分解 丙酮酸 其它氨基酸 —酮 酸 丙氨酸 -酮戊二酸 —酮 酸 丙酮酸 糖分解 丙氨酸 尿素 NH3 -酮戊二酸 谷氨酸 葡萄糖 肌肉 蛋白质 分解 转氨酶 GPT 血液 肝脏

尿素循环图示 部位——肝脏细胞 NH4+ CO2 尿素 H2O 5 4 3 鸟氨酸 瓜氨酸 2 1 谷氨酰胺 精氨酸 延胡索酸 鸟氨酸 谷氨酸 α酮戊二酸 NH4+ CO2 2ATP 谷氨酰胺 尿素 鸟氨酸 H2O 5 延胡索酸 精氨酸 4 精氨琥珀酸 ATP AMP+PPi 天冬氨酸 3 鸟氨酸 瓜氨酸 2 氨甲酰磷酸 1

尿素循环与糖代谢的联系

练习题 1．转氨酶的辅酶为 FMN 2．人体氨的主要代谢去路是合成尿素 3．合成尿素的器官是肝脏 4．鸟氨酸循环作用部位是肝脏线粒体 5．参与尿素循环的氨基酸有 鸟氨酸 6．在鸟氨酸循环中，尿素由精氨酸水解而得。 9．体内转运氨的形式有 和 。 10．尿素循环与三羧酸循环是通过 物质联结起来。 11．不能脱下游离氨的氨基酸脱氨基方式是 。 12.细胞内蛋白质的降解途径有 和 。

2. 胺的代谢 在胺氧化酶作用下生成醛，再在醛脱氢酶作用下生成有机酸，经-氧化生成乙酰辅酶A，进入TCA循环彻底氧化。 转化成具生理活性的物质。

3. CO2的去路 脱羧形成的CO2直接排除； 小部分走TCA回补途径； 体内羧化反应用。

4. -酮酸的代谢(碳骨架的氧化 314页) 生成非必需氨基酸 转变成糖和酮体（329页） 生糖氨基酸:生成糖 4. -酮酸的代谢(碳骨架的氧化　314页) 生成非必需氨基酸 转变成糖和酮体（329页） 生糖氨基酸:生成糖 生酮氨基酸:生成酮体（亮氨酸/赖氨酸） 生糖兼生酮氨基酸: 彻底氧化供能：进入TCA 生酮氨基酸 生糖兼生酮氨基酸:酪/色/苯/赖/异

氨基酸碳骨架的氧化途径 氨基酸碳骨架可通过5种途径，进入TCA循环

图 示 TCA 丙酮酸 谷氨酸 异柠檬酸 柠檬酸 琥珀酸 苹果酸 丙氨酸 苏氨酸 精氨酸 甘氨酸 组氨酸 半胱氨酸 谷氨酰胺 丝氨酸 脯氨酸 图　示 丙氨酸 苏氨酸 甘氨酸 半胱氨酸 丝氨酸 丙酮酸 精氨酸 组氨酸 谷氨酰胺 脯氨酸 谷氨酸 异柠檬酸 柠檬酸 2.α-酮戊二酸 TCA 3. 琥珀酰CoA 异亮氨酸 甲硫氨酸 缬氨酸 1. 乙酰CoA 5. 草酰乙酸 琥珀酸 乙酰乙酰CoA 苯丙氨酸 酪氨酸 亮氨酸 色氨酸 赖氨酸 天冬氨酸 天冬酰胺 苹果酸 4. 延胡索酸 苯丙氨酸 酪氨酸

乙酰辅酶A在代谢中的地位 乙酰辅酶A在代谢中的地位？ 来源 去路 乙酰辅酶A 葡萄糖经糖酵解 经三羧酸循环和呼吸链： CO2，H20，ATP 来源 去路 乙酰辅酶A在代谢中的地位？ 葡萄糖经糖酵解 氨基酸经氧化分解脱氨作用 脂肪酸经降解循环 经三羧酸循环和呼吸链： CO2，H20，ATP 经脂肪酸合成途径： 变成脂肪酸 转化并接受氨基： 变成氨基酸 可合成胆固醇、酮体 乙酰辅酶A

第三节 氨基酸及衍生的生物活性物质 氨基酸与一碳单位(one carbon unit, OCU) 含硫氨基酸的代谢 苯丙氨酸和酪氨酸代谢 第三节　氨基酸及衍生的生物活性物质 氨基酸与一碳单位(one carbon unit, OCU) 含硫氨基酸的代谢 苯丙氨酸和酪氨酸代谢 氨基酸与生物活性物质

1.氨基酸与一碳单位 概念：含一个碳原子的基团 一碳单位主要来源于丝氨酸、甘氨酸、组氨酸及色氨酸的代谢。 　CH=NH H-C0- -CH2OH- -CH2- -CH= -CH3 一碳单位主要来源于丝氨酸、甘氨酸、组氨酸及色氨酸的代谢。 参与嘌呤和嘧啶的生物合成是联系氨基酸和核酸代谢的枢纽化合物。 参与S-腺苷甲硫氨酸的生物合成。 种类：甲基(methyl)、甲烯基(methylene、甲炔基(methenyl)、甲酰基(formyl)及亚氨甲基(formimino) S-腺苷甲硫氨酸它是生物体各种化合物甲基化的甲基来源。

四氢叶酸(tetrahydrofolic acid,FH4) FH4由叶酸经FH2还原酶的催化，经两步还原反应而生成.

一碳单位与FH4 FH4是一碳单位的运载体，是一碳单位代谢的辅酶。一碳单位不能游离存在。 一碳单位通常结合在FH4分子的N5、N10位上。 N5-CH3-FH4是体内甲基的间接供体。 一碳单位不能游离存在。常与FH4结合而转运和参加代谢。

OCU与Amino Acid Metablism

OCU相互转变与生理功能 各种不同形式的一碳单位可通过氧化还原反应相互转变。 N5-CH3-FH4的生成基本是不可逆的，它在体内含量最多；参与蛋氨酸循环。 （氨基酸在体内不能直接生成N5-CH3-FH4） 是联系氨基酸和核酸代谢的枢纽化合物。 功用：作为合成嘌呤和嘧啶核苷酸的原料。 参与形成SAM而发挥转甲基作用 一碳单位代谢的障碍可造成某些疾病

2.含硫氨基酸的代谢 体内的含硫氨基酸:甲硫氨酸、半胱氨酸和胱氨酸 活性甲硫氨酸 S-腺苷甲硫氨酸（SAM）

S-腺苷甲硫氨酸（SAM） 意义：将其他来源的一碳单位（N5-CH3-FH4） 转变为活性甲基，参与体内广泛存在的甲基化反应； 含活性甲基 甲硫氨酸由ATP提供腺苷生成SAM， 活性甲硫氨酸转甲基后生成S-腺苷同型半胱 氨酸，经水解生成同型半胱氨酸。同型半胱氨酸可以接受N5-甲基四氢叶酸提供的甲基，重新生成甲硫氨酸，形成一个循环过程。 SAM的结构特点：含活性甲基 SAM的作用：体内最重要的甲基供给体。 含活性甲基 体内最重要的甲基供给体

甲硫氨酸与转甲基作用

同型半胱氨酸又称为高半胱氨酸 同型半胱氨酸(Homocysteine,Hcy)是甲硫氨酸的中间代谢产物，在体内由甲硫氨酸转甲基后生成， H

高同型半胱氨酸血症和冠心病的关系 近年来发现一些冠心病患者不存在传统的危险因素如高血压、高脂血症、糖尿病、吸烟等，其中轻、中度高同型半胱氨酸血症占一定比例，尤其较年轻发病者，因此高同型半胱氨酸血症作为一种新的独立的动脉粥样硬化和冠心病危险因素在近十年来受到人们关注。 高同型半胱氨酸血症 六十年代末，Mc Cully从病理上发现高胱氨酸尿症和胱硫醚尿症患者早期即可发 生全身动脉粥样硬化和血栓形成，七十年代初他又通过动物模型证实同型半胱氨 酸血中蓄积可导致类似血管损害，八十年代人们提出高同型半胱氨酸血症是动脉 粥样硬化和冠心病的一个独立危险因素。 1　同型半胱氨酸的代谢及测定 　　1.1　代谢过程　同型半胱氨酸又称为高半胱氨酸(Homocysteine,Hcy)，是甲硫 氨酸的中间代谢产物，在体内由甲硫氨酸转甲基后生成，有两种去路，一是Hcy 可在胱硫醚缩合酶(CBS)和胱硫醚酶的催化下生成半胱氨酸，需要维生素B6的参与 ，或经巯基氧化结合生成高胱氨酸，另外Hcy还可在叶酸和维生素B12的辅助作用 下再甲基化重新合成甲硫氨酸，此过程需甲硫氨酸合成酶(MS)的催化，并且必须 有N5-甲基四氢叶酸作为甲基的供体，后者是四氢叶酸经5，10-甲烯四氢叶酸还原 酶(MTHFR)催化而产生。     1.2　存在形式及测定　高半胱氨酸在体内主要以还原型、胱氨酸(氧化型)、高 半胱氨酸-高半胱氨酸及高半胱氨酸-胱氨酸二硫化物混合氧化型等形式存在，在 血浆中有游离和蛋白结合体两种，前者占20%，后者与清蛋白结合，占70%～80% ，所有统称为总Hcy。有人发现不同情况下游离形式和蛋白结合体可重新分布， 较高的温度或储存时间较长，则高半胱氨酸迅速与蛋白结合，而游离体含量很少 。血液离体后红细胞仍可不断地释放Hcy到细胞外液中，因此一般研究均以测定 血浆标本为主，并且采血后应及时分离测定或冰冻。Hcy测定过去曾用氨基酸分 析仪测定，比较复杂且不稳定，八十年代开始应用高压液相色谱技术(HPLC)检测 ，质控稳定，应用广泛。Hcy的正常参考值随测定方法和种族人群的不同而有所 不同，一般正常空腹血浆总Hcy水平为5～15μmol/L。 　　1.3　影响因素　(1)性别和年龄：血浆总高半胱氨酸水平存在男女性别差异， 可能与雌激素调节Hcy的代谢有关，研究发现女性的水平低于男性。Jacobsen等人 应用HPLC检测健康男性血浆总Hcy水平为9.26±1.88μmol/L，女性水平为7.85± 2.29μmol/L。绝经前女性水平(8.9±1.0μmol/L)低于绝经后女性水平(10.2±2.5μmol/L)，因 此有人认为绝经前女性较低的同型半胱氨酸水平为防止动脉粥样硬化和心血管疾 病的预防因素之一。年龄越大其高半胱氨酸水平越高。                    (2)饮食和药物：高动物蛋白饮食中甲硫氨酸含量较高，摄入过多易引 起Hcy水平升高，蔬菜和水果中叶酸和维生素B含量高，往往有助于降低Hcy水平 。药物中如长期口服避孕药的女性易致维生素B6缺乏，氨甲喋呤、三乙酸氮尿苷 等抗肿瘤药物由于抑制叶酸代谢可引起同型半胱氨酸水平升高，而青霉胺可降低 血浆Hcy水平。                    (3)某些疾病状态：慢性肾功能不全患者血浆Hcy水平升高，并且与血清 肌酐值呈正相关。接受肾脏移植的患者测定Hcy水平也高于正常对照组。甲状腺 功能低下、肝病、牛皮癣等患者均可有轻中度高半胱氨酸水平升高。 　　2　高同型半胱氨酸血症的发病原因 　　引起甲硫氨酸代谢障碍的原因有遗传和环境营养两种因素。遗传因素引起三 种关键酶即甲烯四氢叶酸还原酶(MTHFR)、胱硫醚缩合酶(CBS)、甲硫氨酸合成酶 (MS)缺乏或活性降低。先天性胱硫醚缩合酶缺陷症或胱氨酸尿症纯合子表现为 CBS酶严重缺乏，患者常早年发生动脉粥样硬化，而且波及全身大、中、小动脉 ，病变弥漫且严重，多较早死亡。目前研究较多的主要是轻中度高同型半胱氨酸 血症，发现编码MTHFR、CBS、MS酶的基因发生碱基突变或插入、缺失，引起相 应的酶缺陷或活性下降。 　　环境营养因素指代谢辅助因子如叶酸、维生素B6、B12缺乏，这些因子在同 型半胱氨酸代谢反应中为必需因子，均可导致高同型半胱氨酸血症的发生。许多 研究已经证实冠心病患者血浆同型半胱氨酸升高以及血清叶酸、维生素B6、B12 水平下降 　　3　高同型半胱氨酸血症和冠心病的关系 　　1970年McCully利用高同型半胱氨酸饮食制作动物模型，结果小鼠发生全身动 脉粥样硬化，累及大、中、小动脉，引起各脏器如心、脑、肺、脾、肾等组织梗 塞。临床上发现高胱氨酸尿症患者早年多因全身动脉粥样硬化和血栓形成，死于 脑梗塞和心肌梗塞，与其血中同型半胱氨酸水平升高有关。 　　近年来发现一些冠心病患者不存在传统的危险因素如高血压、高脂血症、糖 尿病、吸烟等，其中轻、中度高同型半胱氨酸血症占一定比例，尤其较年轻发病 者，因此高同型半胱氨酸血症作为一种新的独立的动脉粥样硬化和冠心病危险因 素在近十年来受到人们关注。研究显示，10%的冠心病患者与同型半胱氨酸升高 有关，轻、中度同型半胱氨酸水平升高可使心血管疾病死亡危险性增加4～6倍， 血浆总Hcy水平每升高5μmol/L则冠心病危险性男性增加60%，女性增加80%，相对 危险性男性为1.6，女性为1.8，相当于总胆固醇每升高20mg/dL的危险性，因此成 为冠心病的一个独立危险因素。Stampfer等人对血浆高半胱氨酸水平和心肌梗塞 危险性进行前瞻性研究，结果表明患者组Hcy水平高于对照组(分别为11.1± 4.0mmol/ml和10.5±2.8mmol/ml，P=0.03)，位于最高5%区间与90%以下区间的人群相对 危险性为3.1(95%可信区间1.3～6.9)。Arnesen等研究表明冠心病患者组血清Hcy水平 明显高于正常组(分别为12.7±4.7μmol/L和11.3±3.7μmol/L,P=0.002)，血清Hcy水平每升 高4μmol/L则冠心病相对危险性为1.41。 　　血浆同型半胱氨酸水平与冠状动脉病变血管的支数有一定关系，有人研究结 果表明，单支、双支、多支血管病变的患者血浆Hcy水平呈逐级上升趋势。并且 与血管病变的严重程度有关，研究表明，冠状动脉狭窄≥99%的患者血浆Hcy水平 明显高于狭窄＜75%的患者。血浆同型半胱氨酸水平还与冠心病患者的远期预后 、生存率、病死率有关。 　　4　发病机制 　　高胱氨酸尿症患者尸检病理可见动脉内膜纤维性斑块，弹力层破坏，疏松结 缔组织增生，间质细胞部分溶解，线粒体破坏。同型半胱氨酸水平升高引起动脉 粥样硬化和冠心病的作用机制可能有以下几种。 　　4.1　内皮毒性作用　同型半胱氨酸可引起内皮细胞损伤，尤其合并高血压时 更易受损，并且破坏血管壁弹力层和胶原纤维。机制可能是：(1)自身氧化作用， 产生羟自由基、过氧化氢等氧自由基，引起蛋白质损伤，酶、受体功能障碍，以 及诱导产生应激蛋白，清除氧自由基的酶活性降低。(2)一氧化氮合成酶受到抑制 ，内皮依赖性血管舒张因子(EDRF)产生减少，生物活性下降，使内皮依赖性血管 扩张作用严重受损。(3)内皮细胞表型发生改变，干扰纤溶酶原激活物的结合位点 。(4)改变内皮细胞基因表达，诱导细胞凋亡。 　　4.2　刺激血管平滑肌细胞增生　同型半胱氨酸可直接诱导血管平滑肌细胞增 殖。与fos基因、ras基因、促有丝分裂原、促丝裂素激酶等均有关。并通过信号传 导方式，干扰血管平滑肌细胞的正常功能。 　　4.3　致血栓作用　Hcy促进血栓调节因子的表达，激活蛋白C和凝血因子Ⅻ、 Ⅴ，血小板内前列腺素合成增加，从而促进血小板粘附和聚集。 　　4.4　脂肪、糖、蛋白代谢紊乱　动脉内皮损伤，Hcy可促进脂质沉积于动脉 壁，泡沫细胞增加，还可改变动脉壁糖蛋白分子纤维化结构，促进斑块钙化， Hcy可促进低密度脂蛋白氧化。 　　5　治疗 　　对于高同型半胱氨酸血症的治疗，针对其发病原因，一方面补充叶酸和维生 素，有人研究发现即使叶酸水平未降低的患者，补充叶酸和维生素也可促进Hcy 代谢，降低同型半胱氨酸的水平，而且二者应联合补充效果更好，每天口服200μg 叶酸可使高半胱氨酸水平降低4μmol/L。另一方面限制甲硫氨酸的摄入，饮食中减 少动物蛋白摄入量。 　　对于相关酶基因突变的基因治疗尚未研究。目前对于高同型半胱氨酸血症与 冠心病的因果关系尚存在分歧，降低同型半胱氨酸水平是否降低冠心病的危险性 尚缺乏大型临床研究。

3. 苯丙氨酸和酪氨酸代谢 苯丙氨酸的主要代谢是经羟化作用，生成酪氨酸； 苯丙氨酸羟化酶（辅酶四氢生物喋呤），是一种加单氧酶该酶先天性缺乏可引起苯酮酸尿症。 酪氨酸的代谢产物：儿茶酚胺、黑色素。 　酪氨酸羟化酶为儿茶酚胺合成的限速酶 黑色素合成的催化酶酪氨酸酶缺乏引起白化病

苯丙氨酸羟化酶 酪氨酸酶 尿黑酸氧化酶

苯丙酮酸尿症/白化病/黑酸尿症 的致病原因?

4.氨基酸与生物活性物质 332页 酪氨酸 酪氨酸酶 生物学作用：使皮、发形成黑色 黑色素

γ-氨基丁酸(γ-aminobutyric acid,GABA)：抑制性神经递质，临床上可用Vit B6治疗妊娠呕吐和小儿搐搦。 VB6 γ-氨基丁酸 L-谷氨酸

组胺(histamine)：血管舒张剂

5-羟色胺(5-hydroxytryptamine,5-HT)：脑内抑制性神经递质，外周组织收缩血管。

多胺(polyamines)—腐胺，精眯，精胺

牛磺酸(taurine)：胆汁酸的组成成分 L-半胱氨酸 磺酸丙氨酸 牛磺酸

色氨酸－引哚乙酸、5-羟色氨 5-羟色氨 (神经递质) 5-羟色氨酸 色氨酸 吲哚丙酮酸 吲哚乙酸 (植物生长激素)

儿茶酚胺 神经递质 心脏、血管

第四节 氨基酸及其重要衍生物的生物合成 一、各种氨基酸的合成 343~360页 二、氨基酸重要衍生物的生物合成 363~373页 第四节　氨基酸及其重要衍生物的生物合成 一、各种氨基酸的合成 343~360页 二、氨基酸重要衍生物的生物合成 363~373页 三、氨基酸生物合成的调节

微生物和植物可以合成所有类型氨基酸 酵解 葡萄糖 色氨酸 苯丙氨酸酪氨酸 葡糖-6-磷酸 CO2+H2O 戊糖磷酸途径 组氨酸 3磷酸-甘油酸 丙酮酸 三羧酸循环 乙醛酸循环 核糖-5-磷酸 酵解 组氨酸 色氨酸 苯丙氨酸酪氨酸 丝氨酸 半胱氨酸甘氨酸 亮氨酸 异亮氨酸缬氨酸 丙氨酸 草酰乙酸 α-酮戊二酸 天冬氨酸天冬酰胺甲硫氨酸苏氨酸 谷氨酸 谷氨酰胺赖氨酸 精氨酸 脯氨酸

胺+CO2 α－酮酸 氨 CO2 食物蛋白质 组织蛋白质 分解 合成 合成酶,部分激素等 脱氨基作用 脱羧基作用 醛 酸 合成脂肪 合成糖 氨基酸库 组织蛋白质 分解 合成 合成酶,部分激素等 脱氨基作用 氨 α－酮酸 脱羧基作用 胺+CO2 醛 CO2 酸 尿素 其它含氮物 NH+4 Gln Asn 糖代谢产物 脂代谢产物 合成脂肪 合成糖 三羧酸循环

氨基酸代谢概况（动物） 氨基酸库 食物蛋白质 氨 脂类 组织蛋白质  —酮酸 嘌呤，嘧啶 卟啉，某些 激素 胺 醛 酸 二氧化碳 尿素 卟啉，某些 激素 胺 醛 酸 二氧化碳 尿素 其它含氮物 酮体 糖 脂类 二氧化碳 CO2、H2O、ATP

思考题 胞内蛋白质两条降解途经及反应机制？ 转氨基作用、联合脱氨基作用； 转氨酸、L－谷氨酸脱氢酶的催化特点？ 动物体内氨基氮转运方式？ 丙氨酸(Ala)-葡萄糖循环 尿素循环?及与三羧酸循环的联系？ α-酮酸的代谢;氨基酸碳骨架的代谢通过形成哪些物质进行氧化？ 糖与蛋白质代谢的联系？ 乙酰CoA在代谢中的地位？ FH4、SAM、一碳单位、一碳单位的转移靠？ 了解高血氨症与肝昏迷、苯酮酸尿症、尿黑酸症、白化病 339页：2,7，9