酵素動力學
酶動力學 酶動力學對於某一特定酶的研究，可以提供許多重要信息。如該種酶的催化機理、在代謝途徑中的作用、其在細胞中的活性如何被調控以及相關藥物和毒藥如何抑制其活性。 酵素催化時，基質先與酵素結合，生成過渡狀態，再轉變成產物； 而酵素與基質的結合是 可逆的 (E + S → ES)； 而當反應達 穩定狀態 (steady state) 時，其中的 [ES] 濃度不變 (因為 ES 生成量等於其消失量)。
酵素 或 基質 的關係 反應速率 (v) 與 酵素 或 基質 的關係，可以數學式表示； 在固定的酵素量下，反應速率 v 與基質濃度 [S] 成 雙曲線 關係 (但只有雙曲線一股)，可用公式表之，即 Michaelis-Menten (M-M) 動力學公式。 。早在1913 年，Michaelis 及Menten 就以轉化酶 (invertase) 系統為研究對象，發現有關酵素與基質反應的一些行為模式。
酵素催化反應 反應物 (A, B) 轉變成生成物 (A-B) 途中，有 過渡狀態 [A...B] 生成： A + B → [A...B] → A-B b.過渡狀態 (transition state) 的位能較高，其生成需要能量，稱為 活化能 (activation energy, Eact)；經由酵素的催化，可降低反應活化能，使反應速率加快，但 不影響反應的平衡方向。 c.一些過渡狀態的類似物 (analog) 會卡住酵素活性區，但無法完成反應，即成為抑制劑。 這種過渡狀態的類似物可做為抗原，免疫動物後所產生的抗體，可能有類似酵素的催化作用，但催化速率較低，稱為 abzyme。
酵素降低活化能的機制 有以下幾點，都是因為 活性區 的特殊立體構造： (1) 酵素活性區專一性地與基質結合，提供最適的空間排列，以便穩定過渡狀態。 (2) 活性區通常為一凹陷口袋，隔開外界的水環境，減低水分子的干擾。 (3) 活性區附近的某些胺基酸可提供 活性官能基 (通常帶有電荷) 直接參與反應。 (4) 很多酵素含有輔脢或輔因子，輔助反應 。
最大反應速率 (Vmax) 最大反應速率 (Vmax) 是假設所有酵素均轉變成 [ES] 。 M-M 公式是 雙曲線 公式。若固定酵素量，改變其基質量 [S]，則可得到不同的反應初速 vo，再以 [S] 為 x 軸，vo 為 y 軸作圖，可得到一股雙曲線，其漸近點為 Vmax。
Vmax 及 Km Vmax 及 Km 是每一個酵素極重要的性質指標，可以顯示其催化特性。 若酵素的 Km 越低，則表示它要接近 Vmax 所需的基質濃度越低。若某一酵素有數種基質，各有不同的 Km，則 Km 越低的基質，表示它與酵素的親和力越大，催化反應愈容易進行。 Km 與 [S] 一樣是濃度單位 (mM 或 mM)。
催化的最高反應速率 在足夠的基質濃度下，一定量的酵素所能催化的最高反應速率，即為其 Vmax；要讓一個酵素達致其 Vmax，就要把基質量調至最高濃度。 在比較不同酵素的 Vmax 活性時，注意要以同樣莫耳數的酵素分子為基準。
酵素的抑制方式： a.以抑制劑與酵素結合而導致抑制作用，這種結合是 可逆 或 不可逆 反應都有。 b.很多生理或藥理上的作用，都是源自於抑制劑對酵素的作用，而使酵素的活性降低，或者完全失去活性。如消炎的 磺胺藥，即是一種細菌酵素基質 (PABA) 的類似物，可抑制細菌葉酸的合成。 c.抑制劑與酵素產生非共價性結合，然後可以阻礙基質進入酵素活性區，或者改變酵素構形而使其失活。
d.抑制酵素的機制 依 抑制劑 [I] 與 酵素 [E] 的結合方式，可以分成三種： Competitive, non-competitive 及 uncompetitive 由抑制劑對酵素動力學曲線所造成的影響，即可得知是何種抑制方式。
Competitive, non-competitive, uncompetitive