(四)蛋白质的二级结构 　　蛋白质的二级结构（secondary structure）指肽链主链不同区段通过自身的相互作用，形成氢键，沿某一主轴盘旋折叠而形成的局部空间结构，是蛋白质结构的构象单元．主要有以下类型： (１) α－螺旋（α－helix） (２) β－折叠（β-pleated sheet） (３) β－转角（β-turn） (４) 无规则卷曲（nonregular coil）

1、α－螺旋（α－helix）

第1个残基C＝O与第5个残基NH间形成氢键

1、α－螺旋（α－helix） 特征： 1、每隔3.6个AA残基，螺距0.54nm; 2、螺旋体中所有氨基酸残基R侧链都伸向外侧，链中的全部>C=0和>N-H几乎都平行于螺旋轴; 3、第n个氨基酸残基的C=0与第n+4氨基酸残基的-NH形成氢键。 4、ns表示：n表示螺旋上升一圈的残基数，s表示一对氢键O与N之间的原子数。3.6s 5、当α-螺旋遇到脯氨酸（Pro）时，α-螺旋中断，并产生一个“节”。 6、α-螺旋靠主链内氢键维持其结构稳定性

2、β－折叠（β-pleated sheet） 特征： 1、两条或多条伸展的多肽链（或一条多肽链的若干肽段）侧向集聚，形成锯齿状片层结构， 2、相邻肽链的长轴相互平行，链间氢键与长轴接近垂直， 3、靠相邻肽链间氢键维持结构稳定性， 4、氨基酸残基的轴心距为0.35nm 类别：平行 反平行

0.7nm重复

0.65nm重复

α-螺旋与β-折叠片区别

回折结构 ( reverse turn) 在球蛋白分子中，回折结构很多，有利于多肽链反复折迭，组成结构较紧密的球状蛋白。 常见的回折结构有两种：β-转角和γ-转角。 γ-转角与β-转角不同点是多肽链回折的方向在第三个残基上，而非第四个残基上。它只需三个氨基酸残基，靠两个氢键即可形成γ-转角构象。 甘氨酸与脯氨酸常出现于回折结构中。

3、β－转角（β-turn） 特征：多肽链中氨基酸残基n的羰基上的氧与残基（n+3）的氮原上的氢之间形成氢键，肽键回折1800 。

4 、无规则卷曲 无规则卷曲：有称自由回转，是指没有一定规律的松散肽链结构。 无规则卷曲 无规则卷曲示意图 细胞色素C的三级结构

(五)超二级结构 (super-secondary structure) 标准折叠单位（standard folding unit） 折叠花式（folding motif） 定义：由相邻的二级结构单位组合在一起，形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 或者之，蛋白质分子中，α-螺旋、β-折叠片与回折结构等能彼此串联，组成一些不同的、但有规则的折叠单元(folding unit)。称之为超二级结构。

 螺旋-回折-螺旋（helix-turn-helix，HTH） 一些已知功能的超二级结构:  螺旋-回折-螺旋（helix-turn-helix，HTH）  锌指（Zine Finger,ZF）  亮氨酸拉链（leucine zipper,LZ）  螺旋-环-螺旋（helix-loop-helix,HLH）  EF手（EF-hand）

螺旋区-回折-螺旋识别特定的DNA碱基序列 NH2 识别螺旋 COOH 螺旋区-回折-螺旋识别特定的DNA碱基序列

锌指基元中Cys和His残基构成结合锌的位点 锌指（Zine Finger）基元 锌指与DNA的作用 DNA 锌指 Zn2+ Phe His Arg Cys Leu 锌指基元中Cys和His残基构成结合锌的位点

亮氨酸拉链（leucine zipper）基元 亮氨酸拉链蛋白 回文的靶DNA序列 （亮氨酸拉链蛋白结合在一个回文的靶DNA序列上的模式图）

螺旋区-环-螺旋（HLH）和DNA的相互作用

EF手图象(钙调蛋白的钙结合位点的螺旋区-泡区-螺旋区结构) helix F F helix Ca2+ EF手图象(钙调蛋白的钙结合位点的螺旋区-泡区-螺旋区结构)

（六）结构域 ( structure domain) 定义：对于较大的蛋白质分子或亚基，多肽链往往由两个或两个以上相对独立的三维实体缔合而成三级结构，这种相对独立的三维实体称结构域。

由超二级结构 构成的结构域 结构域的特征：

卵溶菌酶的三级结构中的两个结构域 结构域2 -螺旋 结构域1 二硫键 -转角 -折叠 结构域本身是紧密装配的，但结构域与结构域之间的关系是松懈的，域与域之间常常由一段长短不等的肽链相连，并且在两域之间有一个明显的“颈部”或“凹口”。

免疫球蛋白中的结构域

α /β结构域 α+β结构域 无规则卷曲+β-回折结构域 无规则卷曲+ α -螺旋结构域 3-P-甘油醛脱氢酶结构域2 丙酮酸激酶结构域4 乳酸脱氢酶结构域1 α /β结构域 α+β结构域 木瓜蛋白酶结构域1 木瓜蛋白酶结构域2 无规则卷曲+β-回折结构域 无规则卷曲+ α -螺旋结构域

（七） 三级结构 定义：蛋白质的三级结构可以说是超二级结构和结构域的总汇集。即在二级结构基础上，肽链的不同区段的侧链基团相互作用在空间进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维结构。 维系这种特定结构的力主要有氢键、疏水键、离子键和范德华力等。尤其是疏水键，在蛋白质三级结构中起着重要作用。 具有三级结构的蛋白质，通常就是一个完整的蛋白质分子。

抹香鲸肌红蛋白（Myoglobin）的三级结构 一般非极性侧链埋在分子内部，形成疏水核，极性侧链在分子表面

N His12 C His119 Lys41 核糖核酸酶三级结构示意图 由124个氨基酸残基组成，这条多肽链折叠形成3个α-螺旋、5个β-折叠片以及一些β-转角和无规则卷曲，其表面有一个凹陷，构成该酶活性中心的3个氨基酸残基就集中于此。

（八）亚基缔合与四级结构 烟草花叶病毒的外壳蛋白四级结构 人免疫缺陷病毒（HIV-1）结构的面图剖 亚基：都具有球状三级结构，一般只包含一条多肽链，也有的由二条或二条以上由二硫键连接的肽链组成。 四级结构：指由相同或不同的亚基按照一定排布方式缔合而成的蛋白质结构。 　　实例：血红蛋白　 烟草花叶病毒的外壳蛋白四级结构 人免疫缺陷病毒（HIV-1）结构的面图剖

血红蛋白四级结构

烟草花叶病毒外壳蛋白四级结构的自我组装

稳定蛋白质空间构象的作用力 疏水键 离子键 氢键 范德华力 离子键 氢键 范德华力 疏水相互作用力

稳定蛋白质分子构象的作用力