第四章 酶（Enzyme） 【目的与要求】 了解并掌握酶的化学本质及催化特点。 了解酶的分类、组成及命名原则。 了解酶分子结构特点；充分理解酶高效的机理。 重点掌握酶促反应动力学 掌握酶活力的测定和计算方法

新陈代谢的千千万万的化学变化几乎都是在生物催化剂（ biological catalyst ）的催化下进行的。可以说，如果没有生物催化剂，就没有生命现象。生物催化剂是指在生物内产生的具有催化功能的生物大分子。

第一节 酶的发展史 1783年：胃液消化而不是机械磨碎 1833年：Payer等人用乙醇沉淀出淀粉酶 1857年：Pasteur提出酒精发酵是酵母活细胞 1878年：首次提出Enzyme一词 1897年：Buchner兄弟提出酒精发酵是酵母细胞内容物 1913年：Michaelis & Menten 提出米氏公式 1926年：Sumner从刀豆中提出了脲酶结晶，证明酶是蛋白质 30年代：分离胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶结晶 1982年：T. Cech发现核糖酶（核酶；Ribozyme）

第二节 酶通论 一、定义：酶是生物体产生的具有催化功能 的蛋白质或RNA。 二、酶的化学本质：除了核酶以外，大多数酶 的化学本质是蛋白质。

三、酶催化作用的特点 （一）酶和一般催化剂相比有以下共性： 1．用量少而催化效率高 2．不改变化学反应的平衡点 3．降低反应的活化能

（二）作为生物催化剂的酶有以下特性： 1、效率更高：是非催化的108 -1020倍；是其它催化剂的107 -1013倍。 2、高度专一性：一种酶只能作用于某一种或某一类结构相似的底物。 3、反应条件温和：常温、常压、pH 4、酶活性调控： 酶含量的调节； 酶活性调节：别构效应、共价修饰调节、酶原激活

2、酶的高度专一性 结构专一性：包括绝对专一性和相对专一性（族专一性和键专一性）； 立体异构专一性：包括旋光异构专一性和几何异构专一性

四、酶的化学组成 全酶= 酶蛋白 + 辅因子 1、单成分酶（简单蛋白质）：酶分子中只有蛋白质。 2、双成分酶（结合蛋白质）：这类酶分子中，除了蛋白质外，还有一些对热稳定的非蛋白质的小分子有机化合物和金属离子，称辅助因子。 全酶= 酶蛋白 + 辅因子

酶蛋白 双成份酶 辅酶 （全酶） 辅因子 辅基 辅酶（coenzyme） ：与酶蛋白结合的疏松，可用透析法除掉。 辅基：与酶蛋白结合的牢固，不能用透析法除掉。

五、单体酶、寡聚酶、多酶体系 1、单体酶∶ 只有一条多肽链的酶称为单体酶。一般都是催化水解反应的酶。它们是具有独立三级结构和完整生物功能的蛋白质分子。分子量在13000-35000之间。如: 溶菌酶、羧肽酶等。

2、寡聚酶： 有两个或两个以上亚基组成的酶称为寡聚酶。它以四级结构作为完整生物功能分子结构形式。亚基之间靠次级键结合，彼此之间很易分开。分子量从35000到几百万。如:3-磷酸甘油醛脱氢酶。许多寡聚酶都是调节酶（变构酶和共价修饰酶）。

3、多酶体系： 细胞中的许多酶常常在一个连续的反应链中起作用，即前一个酶反应的产物恰是后一个酶反应的底物，依次完成一个系列反应。这种由几种酶靠非共价键彼此嵌合形成的复合体称为多酶体系。

丙酮酸脱氢酶复合体的组成 酶 辅助因子 E1：丙酮酸脱氢酶 TPP E2：二氢硫辛酰胺转乙酰酶 硫辛酸 HSCoA NAD+ 酶 辅助因子 E1：丙酮酸脱氢酶 TPP E2：二氢硫辛酰胺转乙酰酶 硫辛酸 HSCoA E3：二氢硫辛酰胺脱氢酶 FAD, NAD+

六、酶的分类与命名 （一）习惯命名法 1、绝大多数酶依据其底物来命名，如淀粉酶、蛋白酶、核酸酶。 2、某些酶根据其所催化的反应性质来命名，如水解酶催化底物分子水解，转氨酶催化一种化合物上的氨基转移至另一化合物上。 3、有的酶结合上述两个原则来命名，例如琥珀酸脱氢酶是催化琥珀酸脱氢反应的酶。 4、在这些命名的基础上有时还加上酶的来源或酶的其他特点，如胃蛋白酶及胰蛋白酶；碱性磷酸酯酶及酸性磷酸酯酶等。

（二）国际系统命名法 系统名称包括底物名称、构型、反应性质。 例如： 习惯名称:谷丙转氨酶 系统名称:丙氨酸：-酮戊二酸氨基转移酶

（三）国际系统分类法及酶的编号 EC为Enzyme Commision(酶学委员会)之缩写 1、氧化还原酶（oxido-reducases） 2、转移酶（transferases） 3、水解酶（hydrolases） 4、裂合酶（lyases） 5、异构酶（isomerases） 6、合成酶（ligases）

1、氧化还原酶 （Oxidoreductase） 氧化还原酶催化氧化还原反应。主要包括脱氢酶 (Dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。如乳酸脱氢酶 （EC 1.1.1.27） 2、转移酶（ Transferase） 转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团 或原子转移到另一个底物的分子上。如谷丙转氨酶（EC 2.6.1.2）

多为胞外酶。主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶 及脂酶等。 4、 裂合酶（Lyase） 3、水解酶（Hydrolase） 水解酶催化底物的加水分解反应，数量多， 多为胞外酶。主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶 及脂酶等。 4、 裂合酶（Lyase） 裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原 子形成双键的反应及其逆反应。如醛缩酶 （EC4.1.2.7）催化1，6-二磷酸果糖生成磷酸二 羟丙酮和3-P-甘油醛。

6、合成酶 （Ligase or Synthetase） 5、 异构酶（Isomerase） 异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分 子内基团或原子的重排过程。 6、合成酶 （Ligase or Synthetase） 又称为连接酶，催化有ATP参加的合成反应，由两种物质合成一种新的物质。

编 号： 隔开，前面冠以EC（为Enzyme Commission）。 EC 类.亚类.亚亚类.排号 用4个阿拉伯数字的编号表示，数字中用“·” 隔开，前面冠以EC（为Enzyme Commission）。 EC 类.亚类.亚亚类.排号 如EC l.1.1.27 ，乳酸脱氢酶，表示氧化还原酶，作用于CHOH基团，受体是NAD+或NADP+。

第三节 酶的结构和作用机制 一、酶的活性中心 1、定义：酶的活性中心是指酶分子中结合底物并催化底物转化成产物的区域。 结合部位：与底物结合，决定了酶的专一性； 催化部位：催化底物转变成产物。

活性中心外的必需基团：位于活性中心以外， 2、必需基团 活性中心内的必需基团： 结合基团、催化基团 活性中心外的必需基团：位于活性中心以外， 维持酶活性中心应有的空间构象。 酶的必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域。

溶菌酶的活性中心 * 溶菌酶有129 个氨基酸残基 * 谷氨酸35和天冬氨酸52是催化基团； 63 * 色氨酸62和63、天冬氨酸101和色氨酸108是结合基团； * A~F为底物多糖链的糖基，位于酶的活性中心形成的裂隙中。

3、酶活性部位的特点： （1）活性部位在整个酶分子中只占很小一部分： 催化部位一般有2-3个氨基酸残基，结合部位因不同 的酶而异，可能是一个，也可能是数个。 （2）活性部位是具有三维结构的裂隙； （3）底物与酶活性部位是通过次级键结合的； （4）活性部位的裂隙具有高度疏水性：产生疏水微环境，但也含有极性氨基酸残基，与底物结合并催化。 （5）活性部位构象上的柔性。

二、关于酶的专一性假说 1、锁钥学说： 认为整个酶分子的天然构象是刚性结构，酶 与底物在结构上具有互补性，酶与底物为钥匙 与锁的关系。

2、诱导契合学说： 酶的活性中心与底物有相似的结构，当底物与酶接近时， 酶活性中心受底物的诱导构象发生改变，使之有利于形 成与底物互补契合的结构。 反应结束后酶蛋白恢复原有的构象。

三、与酶的高效率催化有关的因素 1、底物与酶的邻近与定向效应：反应基团既靠近又定向，分子间反应变成分子内反应。 2、底物的形变和诱导契合 3、酸碱催化：质子供体和质子受体的催化。 4、共价催化：形成共价中间物 5、活性中心的疏水微环境：低介电区

1、邻近与定向效应 临近效应：酶与底物结合后，使底物在酶活性中心的有效浓度大大增加，有利于提高反应速度； 定向效应：是指反应物的反应基团之间和酶的催化基团之间严格定向定位。

3、酸碱催化 酶参与的酸碱催化反应一般都是广义的酸碱催化方式。 广义酸碱催化是通过瞬时的向反应物提供质子,或从反应物接受质子形成稳定过渡态，加速反应的催化机制。 广义酸基团 广义碱基团 （质子供体） 质子受体）

4、共价催化 催化剂通过与底物形成反应活性很高的共价过渡产物，降低反应活化能，使反应加速，称为共价催化。 酶中参与共价催化的基团主要包括 His 的咪唑基，Cys 的硫基，Ser 的羟基提供电子，亲核催化底物亲电中心。 酶蛋白的亲核基团

第四节 酶促反应动力学 研究酶促反应速率及其影响因素，包括： 底物浓度[S] 酶浓度[E] pH 温度 激活剂 抑制剂

一、酶反应速率及初速度概念 酶反应速度：用单位时间内底物的减少量或产物增加量来表示，常用初速度来衡量。 反应开始时，产物生成量与时间成正比关系，但随着时间的增加，底物逐渐减少，反应速率逐渐下降。 引起酶反应速度降低的原因：底物浓度降低；酶部分失活；产物抑制；产物增加逆反应速度增加。 初速度 酶促反应速度逐渐降低

二、底物浓度对酶促反应速度的影响 当酶浓度和其他条件恒定时： 米氏曲线 米氏方程

米氏方程的提出： 1. 中间产物学说：酶与底物先络合成一个中间产物（过渡态），然后再进一步分解成产物和酶。

三个假设： （1）E与S形成ES复合物的反应是快速平衡反应，而ES分解为E及P的反应为慢反应，反应速度取决于慢反应，即 V＝k3[ES]。 （2）ES的生成速率和分解速率相等，反应体系为稳态 （3）反应初始阶段，P很小，可以忽略

2.米氏方程 （Michaelis－Menten）的推导 当酶反应体系处于恒态时：

3. Km和Vmax的意义： 1）Km值的物理意义，即Km值是当酶反应速度达最大反应速度一半时的底物浓度，它的单位是mol/L，与底物浓度的单位一样。 2）Km是酶有条件的特征性常数，底物、反应的T、pH和离子强度恒定时，Km只与酶的性质有关，而与酶浓度无关。

3）同一种酶若有几种底物就有几个Km值。Km值的大小可近似反应酶与底物的亲和力。Km值最小的底物称为该酶的最适底物。如谷氨酸脱氢酶的最适底物是NADH。 谷氨酸+NAD+ → α-酮戊二酸+NH3+NADH+H+ 可以帮助判断代谢反应的方向和途径。

4) 计算[S]=1 Km、10 Km、100 Km时，反应速率v相当于Vm的百分率。

4、Km和Vm的测定：双倒数作图法

三、pH对酶反应速度的影响 在某一pH下，反应速度可达到最大，该pH称为酶的最适pH。

pH影响酶活力的原因可能有以下几个方面： 1、过酸、过碱会影响酶蛋白构象，甚至使酶变性失活。 2、当pH改变不很剧烈时，pH会影响底物、酶分子的解离状态；往往只有一种解离状态最有利于与底物结合，在此pH下酶活力最高；也可能影响到中间产物ES的解离状态。总之，都影响到ES的形成，从而降低酶活性。 3、pH影响分子中另一些基团的解离，这些基团的离子化状态与酶的专一性及酶分子中活力中心的构象有关。

四、温度对酶反应速度的影响 使酶反应速度达到最大值的温度称为酶反应的最适温度。

温度对酶促反应速度的影响有两方面：一方面温度升高，反应速度加快；另一方面，随温度升高引起酶变性逐渐失活。 一般，动物酶最适温度在35-40℃；植物酶在40-50℃；微生物区别较大。 大部分酶在 60℃以上变性，少数酶能耐受较高的温度，如Taq DNA聚合酶的最适温度为70 ℃ 。

五、酶浓度对酶反应速度的影响 在酶促反应中，如果底物浓度足够大，足以使酶饱和，则反应速度与酶浓度成正比 。 使用的酶必须是纯酶制剂或不含抑制剂、激活剂的粗酶制剂。

六、激活剂对酶反应速度的影响 凡是能提高酶活性的物质，都称为激活剂。 按分子的大小分为以下三类： 1、无机离子，包括金属离子、阴离子；如Mg2+ 对激酶， Cl-对唾液淀粉酶。 2、小分子有机化合物，如还原型谷胱甘肽等还原剂多某些含有巯基的酶具有激活作用，金属螯合剂除去重金属离子激活酶。 3、少数蛋白质，如蛋白酶，可作为无活性的酶原的激活剂。

七、抑制剂对酶反应速度的影响 （一）定义：使酶活力下降或丧失，但不引起酶变性的作用被称为酶的抑制作用，而造成抑制作用的物质则称为抑制剂。 （二）抑制作用的类型 不可逆性抑制 竞争性抑制 非竞争性抑制 反竞争性抑制 可逆性抑制

（二）抑制作用的类型 1、不可逆抑制作用：抑制剂与酶的必需基团以共价键结合而引起酶活力丧失，不能用透析或超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶活力。如有机磷农药对胆碱酯酶的抑制。 2、可逆抑制作用：抑制剂与酶以非共价键结合，结合是可逆的，可以用透析等物理方法除去抑制剂，使酶部分或全部恢复活性。

3、可逆抑制作用和 不可逆抑制作用的鉴别 ①反应系统中无任何抑制剂，v与E成直线关系(曲线1)； 动力学鉴别方法 ②反应系统中有一定量的不可逆抑制剂，使一定量的酶钝化，只有当加入的酶量大于不可逆抑制剂量时，酶才表现出活力，因此得到不通过原点的直线，但斜率和曲线1相同（曲线2）； ③反应系统中有一定量的可逆抑制剂时，v与E成直线关系，并通过原点，但其斜率低于曲线1（曲线3）。 动力学鉴别方法

（三）可逆抑制作用 1、竞争性抑制作用 2、非竞争性抑制作用 3、反竞争性抑制作用

1、竞争性抑制 定义：抑制剂与底物结构相似，可与底物竞争结合酶的活性中心，形成可逆的酶-抑制剂复合物EI，从而减少底物与酶的结合，导致酶反应速度下降。

其中最典型的例子是丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制。 琥珀酸 延胡索酸

动力学参数 竞争性抑制中， Vmax不变， Km增大 可通过增加底物浓度而使整个反应平衡向生成产物的方向移动，因而能削弱或解除这种抑制作用。

竞争性抑制曲线：酶不能同时与S、I结合；Vm不变，Km 变大

2、非竞争性抑制 定义：抑制剂与酶活性中心以外的部位结合而抑制酶活性，抑制剂、底物和酶的结合无竞争。但酶分子上有了抑制剂后其催化功能基团的性质发生改变，从而降低了酶活性。 这种抑制作用不能用增加底物浓度的方法来消除。

非竞争性抑制

非竞争性抑制曲线 ：酶可同时与底物和抑制剂结合； Km 不变，Vm变小

3、反竞争性抑制 某些抑制剂不能与游离的酶结合，而只能在酶与底物结合成复合物后再与酶结合。当酶分子上有了抑制剂后其催化功能被削弱。这种作用称为反竞争性抑制作用。

反竞争性抑制曲线：先与底物结合，再与抑制剂结合； Km 、Vm均变小

问题：抑制作用和变性作用的区别？ 教材P368 1、定义 2、变性剂对酶的变性作用无选择性，而一 种抑制剂只能使一种酶或一类酶产生抑制作 用，因此抑制剂对酶的抑制作用具有选择。 3、大多数变性作用是不可逆的，而抑制作 用分为可逆和不可逆抑制作用。

第五节 酶活力的测定 一、酶活力的测定方法 1、测一定量底物完全反应所用的时间（平均速度） 第五节 酶活力的测定 一、酶活力的测定方法 1、测一定量底物完全反应所用的时间（平均速度） 如α-淀粉酶活力测定时，可以测定其达到终点色所需要的时间（未分解的淀粉与碘呈蓝色反应，当一定量的淀粉全部被淀粉酶分解成为与碘起反应的某种大小的糊精（棕色）时，即与人为配置的终点色一致时，便准确记录时间），因此，从淀粉的用量、达到终点色所需要的时间和样品稀释倍数就可以计算出酶的活力单位数。

2、测一定时间内反应产物的生成量（初速度） 中性蛋白酶的单位规定为在30℃和 pH7.0条件下，每分钟分解酪蛋白产生酪氨酸的微克数即为此酶的活力单位。具体操作时，先取一定量的酶稀释液，加入一定量的底物酪蛋白溶液，30℃水浴中保温10分钟后，立即加入蛋白变性剂三氯醋酸，使酶变性失活，中止酶反应。由于蛋白酶作用于酪蛋白后，有酪氨酸分解出来，酪氨酸和folin试剂作用后生成蓝色物质，用比色法测定后，知道有多少微克酪氨酸分解出来，从而计算出酶活力大小。

二、酶活力与比活力 酶活力（enzyme activity）：酶催化一定化学反应的能力。酶活力通常以在一定条件下，酶所催化的化学反应的初速率来确定。 酶活力单位（active unit；U）：酶活力单位是根据某种酶在最适条件下，单位时间内（s、min或h）酶作用的底物减少量或产物生成量（mg、μg、μmol等）来规定的。 U/ml；U/g（酶制剂）；U/mg（酶制剂） α-淀粉酶的活力单位规定为：在60℃、pH6.2的条件下，每小时可催化1g可溶性淀粉液化所需要的酶量为一个活力单位。可见，各种酶的活力单位是不同的。

酶活力国际单位 1961年国际酶学委员会（EC）曾作过统一规定：在标准条件下，一分钟内转化lμmol底物的酶量定义为一酶活力单位，亦即国际单位（IU）。 1972年国际酶学委员会又推荐一个新的酶活力国际单位，即Katal（Kat）单位。1Katal单位定义为：在最适条件下，每秒钟可使lmol底物转化的酶量； 两种国际单位的换算关系如下： 1kat = 6×107IU 1IU = 16.67nkat

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酶的比活力（specific activity）：每毫克蛋白具有的酶活力， U/mg（蛋白质）。 比活力是在酶学研究和提纯酶时常用到的表示酶制剂纯度的一个指标。 P349 13

第六节 酶活性的调控 一、变构调节 二、共价修饰调节 三、酶原的激活

一、酶的变构调节 1、定义：酶活性中心之外的部位可与一些小分子化合物可逆地结合，引起酶的构象改变，从而改变酶的活性，称为酶的别构调节或变构调节。 具有变构调节作用的酶就称为变构酶。 凡能使酶分子变构并使酶的催化活性发生改变的代谢物就称为变构剂或效应物。如底物、产物、激素等，与酶非共价结合。 变构激活剂 变构抑制剂 变构剂

2、变构酶调节实例 大肠杆菌的天冬氨酸转氨甲酰酶（简称ATCase）：ATP是别构激活剂，CTP是别构抑制剂 ATCase ATP

ATCase由6个催化亚基和6个调节亚基组成，有T态（非活化态）和R态（活化态）两种存在形式，别构激活剂与R亚基结合，可以使酶分子构象从T态转变R态，进而提高酶与底物亲和力。

3、变构酶的结构、性质和特点 （1）它由二个或二个以上的亚基构成，具有四级结构，分子量较大。 （2）不仅具有活性中心，还有调节中心，当调节中心与效应物结合后，便立刻引起酶分子构象和活性的变化即别构效应 （3）变构酶催化动力学的特征不遵守米氏动力学关系，其v-[s]曲线不是双曲线，而是呈S形，这是由于底物对变构酶存在正协同效应。

当变构酶的一个亚基与其效应物（底物或变构剂）结合后，能够通过改变相邻亚基的构象而使其对效应物的亲和力发生改变，这种效应就称为变构酶的协同效应。

二、酶的共价修饰调节 （一）定义：酶蛋白在其它酶的催化作用下，可使酶中的某种化学基团发生可逆的共价修饰，从而改变酶的活性，称为酶的共价修饰调节。 （二）共价修饰类型： 磷酸化和去磷酸化（最重要） 乙酰化和去乙酰化 腺苷酸化和去腺苷酸化 甲基化和去甲基化 巯基（-SH）的氧化和还原

（三）共价修饰酶 共价修饰酶是指酶蛋白的某些氨基酸残基，可逆共价引入或去除某种化学基团后，导致该酶活力增加或降低的一类酶。 ATP ADP 蛋白激酶 Thr Ser Tyr -O-PO32- 磷酸化酶蛋白 -OH Thr Ser Tyr 酶蛋白 H2O Pi 磷蛋白磷酸酶

（四）修饰调节酶活性实例 糖原磷酸化酶是典型的共价调节酶，催化糖原磷酸化生成1-磷酸葡萄糖，它有两种存在形式：高活性的磷酸化酶a和低活性的磷酸化酶b。a、b二型在酶促共价调节中互变。

3、意义 共价调节酶的是代谢调节过程中诸多调控因素的一种，共价修饰调节一般与激素的调节相联系，糖原磷酸化酶的共价调节作用是酶促磷酸化修饰，所以它就参与了调节糖原分解代谢的“级联放大反应”。

三、酶原的激活 （一）定义 生物体内合成并分泌的无活性的酶前体，称为酶原。多为消化道酶。 从无活性的酶前体变成有活性酶的过程，称为酶原的激活。 生理意义：保护组织器官本身免受酶的水解破坏，保证酶在特定时空发挥催化作用；作酶的储存形式。

胰蛋白酶原的激活过程 肠激酶 S 胰蛋白酶原 X -S-S- 活性中心 游离的六肽 S 胰蛋白酶 X -S-S- 组 57 缬 天 天 天 赖 异 缬 甘 X 丝 195 -S-S- 活性中心 游离的六肽 天 S 组 胰蛋白酶 缬 天 天 天 天 赖 X 丝 -S-S- 胰蛋白酶原的激活过程

酶原激活的实质：是酶的活性中心形成或暴露的过程。 （二） 酶原激活的机理 酶 原 分子构象发生改变 形成或暴露出酶的活性中心 一个或几个特定的肽键断裂， 水解掉一个或几个短肽 在特定条件下 酶原激活的实质：是酶的活性中心形成或暴露的过程。

四、同工酶 催化相同的化学反应而酶蛋白的分子结构和理化性质不同的一组酶称为同工酶(isoenzyme)。

思考题 1．酶的化学本质是什么？它作为生物催化剂有何特点？近年来对酶的化学本质有何新看法？ 2．辅基与辅酶有何不同？ 3．影响酶促反应速度的因素有哪些？用曲线表示并说明它们各有什么影响。 4．进行酶活力测定时应注意什么？为什么测定酶活力时以测初速度为宜，并且底物浓度应大大地超过酶浓度？ 5．说明米氏常数（Km）及最大反应速度（Vm）的意义及应用。

6．何谓竞争性和非竞争性抑制作用？举例说明不可逆抑制剂及可逆抑制剂。研究抑制作用的理论意义及实践意义何在？ 7．何谓酶的专一性？酶的专一性有哪几类（举例说明）？如何解释酶作用的专一性？研究酶的专一性有何意义？ 8．当一酶促反应进行的速度为Vm的80％时，在Km及［S］之间有何关系？ 9.有1克淀粉酶制剂，用水溶解成1000毫升，从中取出1毫升测定淀粉酶活力，测知每5分钟分解0.25克淀粉。计算每克酶制剂所含的淀粉酶活力单位数（3000单位）。（淀粉酶活力定义：在最适条件下每小时分解1克淀粉的酶量称为1个活力单位）。

10．称取25毫克蛋白酶配制成25毫升酶溶液，从中取出 0．1毫升酶液，以酪蛋白为底物，用Folin一酚比色法测定酶活力，得知每小时产生1500微克酪氨酸。另取2毫升酶液，用凯氏定氮法测得蛋白氮为0.2毫克。若以每分钟产生l微克酪氨酸的酶量为1个活力单位计算，根据以上数据，求出： ⑴．1毫升酶液中所含的蛋白质量及活力单位。 ⑵．比活力。 ⑶．1克酶制剂的总蛋白含量及总活力。 11. 解释下列名词概念 ⑴．活力、比活； ⑵．全酶、单体酶、寡聚酶、多酶体系； ⑶．中间产物学说、诱导契合学说； ⑷．别构效应、别构酶； ⑸．固定化酶与固定化细胞； ⑹．酶原的激活；