全新蛋白质 ——蛋白质研究中的一个新领域 设想利用已积累的蛋白质肽链形成二级和三级结构等知识，配合多肽合成手段，像建筑师那样，按照人们所需的化学性质、生物学性质或催化性质，设计并合成出具有预定的三度空间结构和性能符合要求的全新蛋白质。预计全新蛋白质研究在酶蛋白和膜蛋白的研究和模拟中将有重大的作用。

天然有机化合物 氨基酸、蛋白质和核酸

内容提要 第一部分 氨基酸 §15-3 氨基酸的来源及制法 §15-1 氨基酸概述 一、-卤代酸的氨化 一、分类 二、N-取代氨基丙二 §15-3 氨基酸的来源及制法 一、-卤代酸的氨化 二、N-取代氨基丙二 酸酯的烃化 三、Gabriel合成法 四、蛋白质的水解 五、Strecker合成法 六、-氨基酸的拆分 §15-1 氨基酸概述 一、分类 二、构型 §15-2 -氨基酸的性质 一、物理性质 二、化学性质

第二部分 肽；第三部分 蛋白质 §15-4 肽 一、基本概念 二、肽的分类和命名 §15-5 多肽 一、肽键 二、多肽结构测定 三、多肽的性质 §15-6 蛋白质的结构 一、一级结构 二、二级结构 三、超二级结构 四、三、四级结构 §15-7 蛋白质的性质 一、两性和等电点 二、胶体性质 三、蛋白质的沉淀与 变性 四、蛋白质的水解 五、蛋白质的颜色 反应

第四部分 核酸 §15-8 核酸 一、核酸的组成 二、核苷和核苷酸 三、核酸的结构 四、核酸的性质

第十五章 氨基酸、蛋白质及核酸 除了糖类化合物以外，重要的生物大分子还有蛋白质和核酸，这两类化合物是构成生命的基本物质，其中核酸是遗传信息的携带者，为生命的外在形式提供了建设蓝图，而蛋白质则承担着各种各样复杂的生理功能，从整体上维持着生物机体新陈代谢活动的进行。因此，生命是蛋白质的存在形式，而生命的基本特征就是蛋白质的不断自我更新。

苷键把多个单糖基本单元以同种或不同的方式连接起来，构成多糖分子链。 部分水解 完全水解 多糖 低聚糖 单糖 苷键把多个单糖基本单元以同种或不同的方式连接起来，构成多糖分子链。 部分水解 完全水解 蛋白质 多肽 氨基酸 肽键（酰胺键）把多个氨基酸基本单元按一定次序连接起来，构成蛋白质分子链。氨基酸是构成蛋白质的基石。

第一部分 氨基酸（Aminoacid） §15-1 氨基酸概述 一、分类(p422) 脂肪族 - 2.—COOH 芳香族 - 和—NH2 杂 环 - - - 2.—COOH 和—NH2 的相对位置 1.R—结构 中性 pH≠7 碱性 pH>7 酸性 pH<7 3.分子中所含—COOH 和—NH2 的个数

R为脂肪烃基 R中含有羟基和硫 R中含有芳基 R中含有碱性基团 R中含有酸性基团 R中含有酰胺基 R为环状 4.按RCHNH2COOH中侧链R—的性质 非极性 带正电 带负电 不带电 5.按在生理条件下的解离 6.按来自遗传信息调控 ?

二、命名 p422表15-1 三、-氨基酸的构型 受遗传密码支配的20种RC*HNH2COOH 中，除甘氨酸外，其余19种均为手性分子，且都是L-型。苏氨酸和异亮氨酸另有一个不对称碳原子。细菌体内有少数D-型氨基酸。

L(-)-甘油醛 L (+)-乳酸 L -氨基酸

§15-2 氨基酸的性质 一、物理性质(p426) 三、 -氨基酸的化学性质 §15-2 氨基酸的性质 一、物理性质(p426) 三、 -氨基酸的化学性质 1.两性和等电点(Isoelectric point ) (p427) 内盐（偶极离子或两性离子）

接受质子：碱性 两性 给出质子：酸性

强碱溶液中的主要存在形式 强酸溶液中的主要存在形式 各种氨基酸在水溶液中的存在形式，取决于氨基酸的结构和水溶液的pH值： H+ H+ OH- OH- 负离子 强碱溶液中的主要存在形式 正离子 强酸溶液中的主要存在形式 偶极离子 pH > pI pH = pI pH < pI

pH > pI pH = pI pH < pI OH- OH- 负离子 强碱溶液中的主要存在形式 正离子 强酸溶液中的主要存在形式 偶极离子 pH > pI pH = pI pH < pI —NH2接受质子 抑制—COOH电离 + H+ 在电场中向 负极迁移 [NH3+]远大于[COO-]

H+ OH- —NH3+给出质子 促进—COOH电离 + OH- 在电场中向正极迁移 [COO-]远大于[NH3+]

此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点，用pI表示。 在电场中不发生迁移 OH- 调节溶液 的pH值 [COO-]=[NH3+] 此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点，用pI表示。 在电场中不发生迁移

问题1 已知某氨基酸水溶液的pH值> pI值 ，该氨基酸主要以何种形式存在？在电场中迁移情况如何？ 问题2 中性、酸性和碱性氨基酸水溶液的pH值范围？ pH值是否等于pI值？要使pH = pI ，应加酸还是加碱？

应用 不同的氨基酸， pI值各不相同。 在等电点时，氨基酸呈电中性，在电场中不迁移，且偶极离子的浓度最高，而氨基酸的溶解度最小，易生成沉淀。可用调节pH值的方法，分离氨基酸混合物。常用的方法：分级沉淀，电泳和色谱法。

这种两性解离性质为20种氨基酸所共有，共同赋予蛋白质的两性解离特性。氨基酸的两性解离性质是氨基酸和蛋白质最主要的化学特性。理解和运用这一性质，是分离、纯化氨基酸和蛋白质，进而理解核酸性质，理解生物大分子的构象和之间的相互作用以及酶作用的机理等分子生物学基本理论的基础。

根据放出氮气的体积，计算试样中—NH2的含量——Van Slyke氨基测定法。 2.脱羧反应（ -取代酸的共性）  或脱羧酶 3.与HNO2的反应(p429)  1° 胺（R—NH2）的性质 根据放出氮气的体积，计算试样中—NH2的含量——Van Slyke氨基测定法。

4.与羰基化合物的反应  羰基化合物与羰基试剂的加成缩合反应 弱酸

-氨基酸的亲核能力较弱，在弱酸的催化下，只能与甲醛发生加成缩合反应。 用标准碱溶液滴定生成物，测定试样中-氨基酸的含量。 但是在酶的催化下，-氨基酸能与植物体内羰基化合物加成缩合，该反应是植物体内生物碱生物合成的重要途径之一。

(DNFB,Dinitrofluorobenzene)的反应 5.与2,4-二硝基氟苯 (DNFB,Dinitrofluorobenzene)的反应 弱酸 DNFB N-DNP-氨基酸(黄色)

该反应用于测定多肽或蛋白质分子中各-氨基酸的排列顺序——Sanger法。 问题3 乙烯型的芳香族卤代烃DNFB为什么能与-氨基酸的氨基发生亲核取代反应?

6.氧化脱氨反应

7.与水合茚三酮的反应 α-氨基酸 + 过量水合茚三酮 → 发生脱氨，脱羧和茚三酮本身被还原等反应 → 过量水合茚三酮 + 氨 + 茚三酮的还原产物 → 缩合反应 → 有色产物（紫红或蓝、紫色） 反应式如下： 10

弱酸 

紫红、蓝或紫色，但N-取代的α-氨基酸、脯氨酸和羟脯氨酸等不发生此显色反应。 应用 α-氨基酸的定性定量分析

8.形成配合物的反应

在α-氨基酸金属盐分子中，氨基用自身的孤电子对，与金属离子形成配位键，从而生成稳定的结晶状配合物。可利用某些α-氨基酸配合物溶解度的差异进行分离纯化。同时，配合物的生成使氨基不能再接受质子，因而溶液显酸性。

§15-3 氨基酸的来源及制法(p425) 一、-卤代酸的氨化 二、N-取代氨基丙二酸酯的烃化 11

三、Gabriel合成法 四、蛋白质水解 12

五、Strecker合成法

六、-氨基酸的拆分 1.结晶法 2.酶法 -氨基酸 N-乙酰基或N-氯乙酰基衍生物 酰基转移酶 L-氨基酸

第二部分 肽（ Peptide ） §15-4 肽的分类和命名 一、基本概念 1.肽 2.肽键 3.多肽 4.氨基酸残基

肽键 也可以偶极离子形式存在

二、肽的分类和命名 1.分类 N-端 C-端 甘氨酰丙氨酸 简称：甘-丙（Gly-Ala）

丙氨酰甘氨酸 两种中性氨基酸分子间脱水可生成两种二肽，n种中性氨基酸有n! 种结合方式。

2.命名 丙氨酰甘氨酰苯丙氨酸 谷氨酰半胱氨酰甘氨酸（谷胱甘肽）

§15-5 多肽 一、肽键 肽键中的pπ使C—N具有部分双键的性质，其键长介于单键键长C—N (0.148nm)和双键键长(0.127nm)之间，约0.132nm。

X射线衍射法测定表明，组成肽键的原子共平面。所以肽键中的C—N键不能自由旋转，存在顺反两种可能的构型： 顺式 反式 多数情况下，反式构型在能量上更有利，但也有例外。

二、多肽结构测定 多肽链中氨基酸的排列顺序称为氨基酸顺序（N-端 → C-端） ，是多肽和蛋白质最重要的特性之一。 1.多肽组成的测定 一定质量的多肽试样 → 酸水解 → 离子交换柱色谱法分离 → 水合茚三酮显色 → 定性，定量 → 根据多肽相对分子质量和所含氨基酸的种类，确定各种氨基酸分子的数目——全自动氨基酸分析仪的测定原理。

特定的酶→长肽链部分水解→小肽链→端基标记法测定每个小片段中氨基酸的排列顺序→逐步确定整个多肽链中氨基酸的排列顺序。 2.氨基酸序列的测定 特定的酶→长肽链部分水解→小肽链→端基标记法测定每个小片段中氨基酸的排列顺序→逐步确定整个多肽链中氨基酸的排列顺序。 (1)端基标记法 DNFB法（Sanger法） N-端——卤代烃的亲核取代

Edman法 N-端——异氰酸酯的加成 异硫氰酸苯酯

苯基乙内酰硫脲 缩短后的肽链可以继续进行第二个、第三个……N-端标记——多肽顺序自动分析仪，一次可连续测出60个以上氨基酸顺序。

酶解法 C-端——逐步水解 用羧肽酶A水解氨基酸。如果氨基酸的侧链为芳香环或比较大的烃基，水解反应更容易进行。 (2)质谱法 测定出多肽的结构，就可以在实验室里进行多肽的人工合成。但由于氨基酸分子中可发生反应的部位很多，所以对于不希望发生反应的基团要加以保护，对希望反应的基团要使其活化。

所加的活化试剂和保护试剂必须易于和被活化、被保护部位反应，又不与其它基团反应，反应后易于除去，除去时又不影响其它基团和已形成的肽键。由此可见，多肽的人工合成比起氨基酸的顺序测定更为复杂。 三、多肽的性质 由于多肽分子中含有游离的N-端氨基和C-端羧基，以及碱性氨基酸、酸性氨基酸残基侧链中的氨基和羧基，所以多肽分子相当于一个氨基酸分子，但情况要复杂得多。多肽也有等电点，等电点时的性质与氨基酸相似。

第三部分 蛋白质（Protein) §15-6 蛋白质的结构 §15-6 蛋白质的结构 蛋白质是由一条或多条多肽链以特殊方式组合成的生物大分子，蛋白质的结构可以分为6个层次：一级结构，二级结构，超二级结构，三级结构，四级结构以及分子缔合体。一级结构以外的其它结构又称为空间结构或三维结构。

一、一级结构(p437) 蛋白质的一级结构包括组成蛋白质的多肽链数目，每一条多肽链的氨基酸的种类和顺序，以及多肽链内或链间二硫键的数目和位置。 目前已知上千种不同蛋白质的一级结构，例如胰岛素。胰岛素的一条肽链相对分子质量约为6 000，应当属于多肽，但在溶液中受金属离子（例如Zn2+）的作用，两条分子链迅速结合，使相对分子质量达到约12 000。因此，胰岛素是目前最小的蛋白质。

任何一种蛋白质，在其自然状态或活性状态下，都具有特征而稳定的空间结构。一旦这种特征的立体结构遭到破环，即使其一级结构不变，蛋白质的生物功能也会完全丧失。 所以，具有独特的空间结构，是蛋白质区别于普通有机分子的最显著特点。蛋白质的空间结构首先与其一级结构有关，也就是说与组成它的氨基酸及排列顺序有关。

蛋白质分子能够维持某种相当稳定的空间结构不变，必然有某些力将链与链之间、或链中某些链段之间结合在一起。这些力是由组成肽链的氨基酸分子中的各种基团间相互作用形成的。 二.二级结构 蛋白质的二级结构是指肽链的主链在空间的排列。只涉及分子主链的构象及链内或链间肽键上形成的氢键。

①组成肽键的原子处于同一平面，肽链中两个相邻的肽键通过一个共同的α-碳相连： 多肽链的构象主要取决于两个条件： ①组成肽键的原子处于同一平面，肽链中两个相邻的肽键通过一个共同的α-碳相连： 

虽然肽键中的C—N键不能自由旋转，但Cα—N和Cα—C键可以自由旋转，因此肽链能在保持酰胺键平面结构不变的情况下，形成不同的空间排列——构象。 ②主链上酰胺键形成的链内或链间氢键 1.α-螺旋 2.-折叠

这种氢键对于稳定主链构象具有重要意义。因此在各种可能的构象中，能构形成氢键最多的构象最稳定。 化学家Pauling从20世纪30年代开始应用X射线衍射法研究蛋白质的晶体结构，并于1951年首先提出了蛋白质的立体结构模型： α-螺旋和-折叠。

α-螺旋结构是蛋白质二级结构中最典型的、也是最稳定的一种二级结构， 主链形成了右手螺旋。在Pauling提出的α-螺旋结构模型中，每隔3 α-螺旋结构是蛋白质二级结构中最典型的、也是最稳定的一种二级结构， 主链形成了右手螺旋。在Pauling提出的α-螺旋结构模型中，每隔3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距为0.54nm，与天然α-角蛋白的衍射图案中所推算的0.540.55nm一个周期是一致的。

在α-螺旋体中，氨基酸残基的侧链伸向外侧，相邻的罗圈之间形成链内氢键，取向几乎与中心轴平行，其氢键是肽键中氮原子上的氢原子与其后的第四个氨基酸残基上的羰基氧原子之间形成的。除了两端外，所有肽键都在螺旋内形成了氢键，每个肽键的成氢键能力都得到满足，所以构象稳定。

蛋白质的α-螺旋结构 1

在Pauling提出的-折叠结构模型中，肽链处于较伸展的曲折形式，多肽链的长轴互相平行，相邻肽链借助氢键彼此连成片层结构，例如-角蛋白和丝心蛋白。所有的肽键都参与链间氢键的形成，其氢键与链的长轴几乎垂直，侧链基团在折叠片平面的上和下交替伸展。 平行式：所有肽链的N-端都处于同一端，如-角蛋白。 反平行：肽链的N-端一顺一倒的排列，如丝心蛋白。反平行构象较稳定。

-折叠结构 2

从α-螺旋和-折叠结构可以看出非共价相互作用在稳定蛋白质结构中所起到的重要作用，而且无论蛋白质的结构如何复杂与变化，本质上均是受这些作用力所控制的。 在二级结构的基础上，蛋白质分子多肽链上的氨基酸残基借助氢键（非肽键）、二硫键、酯键、疏水键、正负离子间的盐键以及分子间其它作用力——次级键，进一步卷曲、折叠、盘绕形成更复杂的空间结构。

蛋白质分子中的次级键

三、超二级结构 蛋白质的超二级结构是指二级结构单元间的组合方式，主要是指纤维状蛋白（角蛋白、胶原蛋白等）的整体和球状蛋白（肌红蛋白、血红蛋白等）的局部。例如： α-角蛋白属于“三右一左”式，三股右手α-螺旋一起向左拧成一根左手螺旋结构。 丝心蛋白是典型的反平行-折叠的平行方式的再堆积。 胶原纤维属于“三左一右”式，三股左手α-螺旋一起向右拧成一根右手螺旋结构。

(a)α-螺旋，(b)-折叠，(c)无规则卷曲 蛋白质超二级结构示意图 (a)α-螺旋，(b)-折叠，(c)无规则卷曲

四、三、四级结构 1.三级结构 三级结构的概念主要是对球状蛋白而言，例如肌红蛋白。其实体是结构域，各个结构域之间共价相连的区域称为铰链区。在结构域内部是球状蛋白的超二级结构。 3

有两条或两条以上具有三级结构的多肽链（亚基）聚合而成的特定空间结构称为蛋白质的四级结构。例如血红蛋白是肌红蛋白的类四聚体。 2.四级结构 有两条或两条以上具有三级结构的多肽链（亚基）聚合而成的特定空间结构称为蛋白质的四级结构。例如血红蛋白是肌红蛋白的类四聚体。 依靠蛋白质分子弱的非共价次级键，球状蛋白的构象才成为可变，从而在不断变化的生物体内环境中，通过自身的构象改变来适应各种需要。 4

§15-7 蛋白质的性质 二、两性和等电点(p436) pH > pI pH = pI pH < pI

二、胶体性质 蛋白质是天然高分子化合物，分子的大小达到胶体颗粒直径范围（1100nm），因此蛋白质呈胶体性质：丁达尔效应、布朗运动和电泳现象且不能透过半透膜。蛋白质能形成较稳定的亲水胶体，其主要原因有： (1)双电层 (2)水化膜

1.双电层 蛋白质是两性化合物，颗粒表面都带有电荷，与氨基酸类似，pH pI时蛋白质颗粒带正电，pH  pI 时带负电，这种同性电荷与周围电性相反的离子形成稳定的双电层，防止蛋白质颗粒相互凝聚产生沉淀。若pH = pI，蛋白质颗粒上所带的正负电荷相互抵消，不可能形成双电层，也就失去了胶体的稳定性，生成沉淀。

2.水化膜 蛋白质分子表面有许多极性基团，与水有高度的亲和性，使蛋白质颗粒被水分子层包围，从而形成水化膜。 水化膜的存在，使蛋白质的各个颗粒彼此分开，增强了蛋白质溶液的稳定性。 另外，由于蛋白质大分子不能透过半透膜，所以可用透析法分离提纯蛋白质。

三、蛋白质的沉淀和变性 1.蛋白质的沉淀 可逆沉淀：破环了蛋白质的胶体体系 不可逆沉淀：破环了蛋白质的空间结构，使其生理活性丧失。 蛋白质的 沉淀

①盐析 Na2SO4,MgCl等碱金属、碱土金属的中性盐或(NH4)2SO4 破环蛋白质颗粒外的水化膜，中和蛋白质的电荷 蛋白质的胶体体系被破坏 生成↓ +水 胶体体系恢复 ↓消失 可逆沉淀 用于分离蛋白质

①盐析 可逆沉淀 用于分离蛋白质 ②有机溶剂 在短期内是可逆沉淀 ③重金属盐 pH  pI ：+ 醋酸铅、氯化汞、硝酸银等 不可逆沉淀

④生物碱试剂 pH pI ：+ 苦味酸、单宁酸、三氯乙酸等生物 碱试剂 不可逆沉淀 ⑤甲醛或苯酚 + 甲醛或苯酚 不可逆沉淀

蛋白质 + 重金属盐、生物碱试剂、甲醛或苯酚 → 不可逆沉淀 → 破环了蛋白质的空间结构 → 生物活性丧失 → 蛋白质变性 2.蛋白质的变性 蛋白质 + 重金属盐、生物碱试剂、甲醛或苯酚 → 不可逆沉淀 → 破环了蛋白质的空间结构 → 生物活性丧失 → 蛋白质变性 除了上述引起变性作用的化学因素外，物理因素有：干燥、加热、高压、紫外线、x-射线、激烈震荡或搅拌，超声波处理等。 四、蛋白质的水解反应 在H+、OH –或酶的催化下，蛋白质可以发生一系列水解反应： 月 示 蛋白质→ →胨→多肽→二肽→α-氨基酸

变性作用是蛋白质受物理、化学因素的影响，改变其分子内部结构和性质的作用。变性后，蛋白质分子就从原来有序的卷曲而紧密的结构变为无序、松散而伸展的结构，即破环了原有的空间结构，致使蛋白质的分子空间构象发生不可逆的变化。同时溶解度降低，粘度增大，结晶性破环，对水解酶的抵抗力下降，丧失生物活性。 一般认为，变性初期是可逆的，继可逆阶段之后就成为不可逆变性。

五、蛋白质的颜色反应 1. 二缩脲反应  二缩脲 二缩脲反应 紫红色

三肽、……多肽 蛋白质 尿素受热缩合→二缩脲 0.5%CuSO4,OH - 紫红色 → 紫色 （肽键数目↑→色越红）

蛋白质（含芳基侧链）+浓HNO3→白色↓（变性）→ 加热→黄色（硝基苯衍生物） →加OH -，橙黄色 2.茚三酮反应 α-氨基酸 多 肽 蛋白质 水合茚三酮， 蓝、蓝紫色或紫色 3.黄蛋白反应 蛋白质（含芳基侧链）+浓HNO3→白色↓（变性）→ 加热→黄色（硝基苯衍生物） →加OH -，橙黄色

4.Millon反应 Millon试剂：Hg(NO3)2、Hg(NO2)2、HNO3、HNO2的 混合物 蛋白质（含酪氨酸残基） + Millon试剂 → 白色↓（变性）→ 加热 → 砖红色（酪氨酸酚羟基的反应） 5.乙醛酸反应 蛋白质（含色氨酸残基） + 乙醛酸/浓H2SO4 → 紫色

第四部分 核 酸(Nucleic acid) §15-8 核酸 一、核酸的组成(p440) 核酸在不同条件下水解，可得到一系列不同的产物。 §15-8 核酸 一、核酸的组成(p440) 核酸在不同条件下水解，可得到一系列不同的产物。 磷酸 核苷 核酸 核苷酸 戊糖：D-核糖或D-2-脱氧核糖 碱基：嘧啶和嘌呤类

二、核苷和核苷酸 1.核苷 腺苷（A） 13

鸟苷（G）

胞苷（C）

尿苷（U）

脱氧腺苷（dA)

H 脱氧鸟苷（dG）

脱氧胞苷（dC）

脱氧胸苷（dT）

2.核苷酸 核苷酸多指单核苷酸（MP），是核苷3’位或5’位的羟基与磷酸酯化的产物。 腺苷酸（AMP） 鸟苷酸（GMP） 胞苷酸（CMP） 尿苷酸（UMP） 组成RNA的核苷酸

脱氧腺苷酸（dAMP） 脱氧鸟苷酸（dGMP） 脱氧胞苷酸（dCMP） 脱氧胸苷酸（dTMP） 组成DNA的核苷酸

鸟苷-3’-磷酸

脱氧胸苷-5’-磷酸

AMP ADP（二磷酸腺苷） ATP（三磷酸腺苷）

三、核酸的结构 A 5’端 C G T DNA一级结构片段 3’端 磷酸二酯键的方向： 3’→5’ 通过一个核苷酸单位 戊糖的3’位羟基与另 一个核苷酸单位戊糖 的5’ 位羟基之间形 成磷酸酯键，将核苷 酸连接在一起，因此 在两个核苷酸之间有 一个磷酸二酯键。 G T DNA一级结构片段 3’端

DNA一级结构片段简化式

RNA和DNA等多聚核苷酸链的特点： RNA和DNA等多聚核苷酸是通过5’—3’磷酸二酯键连接而成： 链的一端如果含有一个游离的5’-磷酸基，另一端则有一个游离的3’-羟基，其基本单位就是5’核苷酸，链的方向就是5’→3’。 例如，PAPGPCPUPUPA…PA—OH

链的一端如果含有一个游离的3’-磷酸基，另一端则有一个游离的5’-羟基，其基本单位就是3’核苷酸，链的方向就是3’→5’。 例如，HO—TP…APTPCPGPTPAPd

多聚核苷酸是由含有不同碱基的核苷酸组成，具有一定的核苷酸顺序，即核酸的碱基顺序。核酸的碱基顺序就是核酸的一级结构，它决定了核酸的基本性质。核酸的碱基顺序具有极其重要的生理意义，DNA的碱基顺序本身就是遗传信息储存的分子形式。

和蛋白质类似，核酸除了一级结构外，还有二级、三级、四级等复杂的空间结构。例如，DNA的二级结构是由两条平行的脱氧核酸链彼此盘结成一个右手螺旋，两条链通过嘧啶碱和嘌呤碱基的氢键两两配对、彼此固定，即所谓DNA的双螺旋模型。但两条链间碱基的配对不是随意的，只能是A和T形成两个氢键，C和G形成三个氢键，这是由于如此配对成氢键时空间因素符合要求所致。这种碱基对称为互补碱基，其配对方式称为碱基互补原则。 5

RNA虽然也能通过碱基互补形成双螺旋，但由于糖基是核酸，其2位上的羟基深入到分子密集的部位，所以RNA二级结构一般不如DNA分子那样有规律。

脱氧核糖 胸腺嘧啶（T） 腺嘌呤（A）

脱氧核糖 胞嘧啶（C） 鸟嘌呤（G）

四、核酸的性质 1.物理性质 2.核酸的变性 3.核酸的降解 4.颜色反应

本章小结 氨基酸的分类 中性、酸性和碱性氨基酸分类的依据。 氨基酸 -氨基酸的命名 常见-氨基酸的命名。 氨基酸的分类 中性、酸性和碱性氨基酸分类的依据。 -氨基酸的命名 常见-氨基酸的命名。 -氨基酸的构型 用相对构型标记法标记-氨基酸的构型，可根据-碳上氨基在空间的排布判断。 物理性质 氨基酸物理性质与结构的关系。 氨基酸

氨基酸 -氨基酸的化学性质 与亚硝酸、羰基化合物和2,4-二硝基氟苯的反应——伯胺的性质；两性，氧化脱氨，脱羧，生成配合物及茚三酮反应——氨基和羧基相互影响的特性。 合成 卤代酸的氨化；N-取代氨基丙二酸酯的烃化；Strecker合成法； Gabriel合成法

肽的分类和命名 肽链上氨基酸残基的划分、N-端和C-端的判断及命名。 多肽的结构 肽键的结构特征，多肽结构测定的思路。 肽

蛋白质的结构 维持蛋白质一级结构和空间结构（主要是二级和三级结构） 的作用力及与蛋白质化学性质、尤其是生物活性的关系。 蛋白质的性质 两性和等电点，胶体性质，可逆沉淀和不可逆沉淀，物理因素和化学因素引起的变性。蛋白质的沉淀和变性的关系。 蛋白质

-氨基酸 茚三酮反应 蛋白质 二缩脲、黄蛋白、茚三酮、 Millon和乙醛酸反应 鉴 别 核苷和核苷酸的结构及命名； RNA和DNA在化学组成和结构上的区别； 在掌握多糖和蛋白质一级结构的基础上，理解DNA的一级结构。 核 酸